豆球蛋白
- 大豆球蛋白抗菌多肽抑制单增李斯特菌的机制研究
2]。2 大豆球蛋白抗菌多肽概述大豆是人们熟知的一种植物，其含有丰富的蛋白质（大豆蛋白）。大豆蛋白主要由11S（大豆球蛋白）和7S（β-伴大豆球蛋白）组成。其中，11S 是大豆蛋白的主要组成部分（约24%），通常以六聚体的结构形式存在，每一个大豆球蛋白都由一种酸性和碱性多肽组成，通过二硫键连接在一起[13]。大豆球蛋白抗菌多肽是由11S（大豆球蛋白）在断开二硫键后得到的一组碱性亚基，是分子量相近而结构不同的碱性肽混合物，是抗菌肽中的一种。抗菌肽的来源很广，
食品安全导刊 2023年28期2023-11-23
- 基于抗原蛋白评价的豆粕菌酶协同发酵研究
成的β-伴大豆球蛋白是免疫原性最强的大豆蛋白[2],约占大豆种子全蛋白含量的30%,会引起幼龄动物(如猪和牛等)产生过敏反应[3]。在豆粕饲料加工生产中,通过有效的加工来降低或消除大豆蛋白的抗原性至关重要。在这其中,β-伴大豆球蛋白中β亚基热稳定性和酶耐受性最强,不易在加工过程中完全去除[4]。研究表明,现如今已开发了多种加工方法和技术,例如热处理、酶水解、发酵和糖化等,但热处理时过度加热会降低赖氨酸和其他必需氨基酸的消化性,其他常规处理也难以有效除去抗原
食品与发酵工业 2023年19期2023-10-18
- 大豆抗原蛋白的致敏作用及其缓解方法研究进展
它们分别占大豆球蛋白的20%、30%、40%、10% 左右，其中大豆球蛋白(11S) 和β -伴大豆球蛋白(7S) 是抗原活性相对较强的蛋白质[4]。相关研究表明，大豆球蛋白(11S) 和β -伴大豆球蛋白(7S) 是大豆制品中诱发免疫反应的主要成分，并且相比较11S，7S 的免疫活性更强[5]。2.1 大豆球蛋白大豆球蛋白是11S 球蛋白，也是大豆中主要的储藏蛋白，分子量为300 ～380kDa，由六个亚基组成，每个亚基由酸性肽链和碱性肽链通过二硫键连接
养猪 2023年2期2023-10-17
- 大豆主要致敏蛋白及其检测技术研究进展
异，β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白、Gly m Bd 30K、Gly m Bd 28K被列为主要致敏成分[19]。1.1 β-伴大豆球蛋白β-伴大豆球蛋白属于贮藏蛋白，其含量约占大豆总蛋白的30%[20]，分子质量约为210 ku，属于7S球蛋白。由α’（～71 ku）、α（～67 ku）和β（～50 ku）3 种亚基通过疏水相互作用及静电相互作用连接形成三聚体糖蛋白[21]。亚基α和α’由延伸区和核心区组成，其延伸区的氨基酸数量分别为125及141。而β亚
食品科学 2023年15期2023-09-12
- 矢车菊素-3-葡萄糖苷与大豆蛋白相互作用的多重光谱分析及分子对接
]。β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白作为大豆蛋白中最主要的2种储存蛋白，两者的构象、分子质量及功能特性上的差异已被众多学者所深究[11]。然而更多的集中于多酚对SPI结构及功能特性的影响，而对于β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白与多酚的相互作用鲜有研究。Wu Di等[12]研究表明β-伴大豆球蛋白对金丝桃苷的运载能力强于大豆球蛋白；并指出这可能是因为β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白的分子质量和氨基酸残基数量的差异影响了金丝桃苷的运载效率。Ochnio等[13]发现叶酸能
食品科学 2022年22期2022-12-22
- 大豆球蛋白G5A3亚基加工破坏表位的初步定位
[11]。大豆球蛋白是从大豆中获取的被分隔储存的蛋白质[12-14]，占11S组分的85%，所以又称为11S球蛋白，是重要的致敏原，分子质量约为350 ku，每个大豆球蛋白有6个亚基，每个亚基由酸性肽链(35～37 ku)和碱性肽链(20 ku)通过二硫键连接而成[15]。抗原表位是蛋白质抗原性的依据，目前可以采用定位并破坏抗原表位的方法来降低大豆致敏性[16,17]，常用的抗原表位预测技术和抗原表位定位技术均采用信息学软件进行分析，其中，T7噬菌体展示系
中国粮油学报 2022年10期2022-11-24
- 菌酶固态发酵豆粕去除抗营养因子的差异化研究
筛后，检测大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白、胰蛋白酶抑制因子、水苏糖、棉籽糖、尿素酶。1.3 指标检测及方法1.3.1 大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白、胰蛋白酶抑制因子检测 大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白、胰蛋白酶抑制因子通过试剂盒检测，试剂盒购自北京龙科方舟生物有限公司，具体步骤参照试剂盒说明书进行。1.3.2 水苏糖、棉籽糖检测 参照GB/T 22491-2008《大豆低聚糖》中棉籽糖、水苏糖的方法进行检测。1.3.3 尿素酶检测 参照GB/T 8622-20
中国饲料 2022年21期2022-11-17
- 反式肉桂酸对β-伴大豆球蛋白抗原性及结构的影响
亡。β-伴大豆球蛋白既是贮藏蛋白，也是最早被发现和公认的致敏蛋白，约占大豆蛋白总量的30%[2]。有研究表明，β-伴大豆球蛋白的3个亚基（α'、α和β）均具有致敏性[3]。因此，寻找一种有效的方法来降低其过敏性极其重要。如今，多酚是一类天然生物活性物质，存在广泛，如植物源性食品饮料、化妆品和营养保健品配方等。多酚是具有多个酚羟基的次生代谢物，基本碳架结构为2-苯基苯并吡喃，因此具有多种生物学特性，比如抗氧化、抗肿瘤、抗炎、抗菌等[4]。近年来，大分子与小分
食品研究与开发 2022年19期2022-10-18
- 水产功能性发酵豆粕的工艺条件研究
程度化降解大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白，采用Minitab软件设计的L9（34）正交表，通过正交试验来寻找降解大豆抗原蛋白的最佳工艺条件。因素水平设计见表3，正交试验设计见表4。表3 因素水平表表4 正交试验设计1.2.5 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的测定大豆球蛋白（Glycinin）（酶联免疫法）和β-伴大豆球蛋白含量（β-Conglycinin）（酶联免疫法）的测定采用北京龙科方舟生物工程技术有限公司提供的试剂盒进行，具体操作参考彭翔等[11]。1.
饲料工业 2022年3期2022-02-26
- β-伴大豆球蛋白对IPEC-J2细胞损伤的作用机制研究
S(β-伴大豆球蛋白)、11S(大豆球蛋白)和15S 4种主要类型。其中β-伴大豆球蛋白作为一种糖蛋白，由α‘(分子质量约72 ku)、α(分子质量约68 ku)和β(分子质量约50 ku)亚基组成。β亚基的表位在仔猪、狗、鱼和兔中显示为抗原性，提示可能具有跨物种反应性，且在马和仔猪身上观察到对豆粕的阳性皮肤试验结果[4]。冷兆泽[5]研究发现，β-伴大豆球蛋白显著降低仔猪生长性能，影响血液生化指标和养分物质代谢率，使仔猪小肠黏膜绒毛长度显著降低而隐窝深度
西北农林科技大学学报（自然科学版） 2022年1期2022-02-25
- 豆粕抗原蛋白降解研究进展
S即β-伴大豆球蛋白较11S即大豆球蛋白致敏性更强，二者是引起动物肠道发生过敏反应的主要成分[10,11]。1.1 大豆球蛋白大豆球蛋白是11S球蛋白．是大豆蛋白质中占比最多的单体成分，是大豆中的主要贮藏蛋白，其占大豆籽实总蛋白的20%左右，占大豆总球蛋白的40%左右，只有很小一部分含有糖基，分子量为320～360 kDa。大豆球蛋白由6个亚基组成，每个亚基由1条酸性肽链(A1a、A1b、A2、A3、A4、A5)和1条碱性肽链(B1、A2、B3、B4、B5
粮食与食品工业 2021年1期2021-12-24
- 改性处理对豌豆蛋白结构和功能特性的影响
11s蛋白(豆球蛋白AB)二硫键被破坏，转变成豆球蛋白A和豆球蛋白B两个亚基[19]。图3为非还原电泳条件下，不同改性处理豌豆蛋白的豆球蛋白A、豆球蛋白B的相对表达。不同字母表示组间差异显著(P由图2、图3可知，在非还原电泳条件下，豆球蛋白A的含量按改性处理方式排序为PPI>PPPI>EPPI>EPPPI，豆球蛋白B的含量按改性处理方式排序为PPI>EPPI>EPPPI>PPPI。改性处理后，豆球蛋白A和豆球蛋白B含量减少，根据测定的二硫键含量变化结果，改
食品科学技术学报 2021年5期2021-11-04
- 基于适配体传感器快速检测发酵豆粕中的β-伴大豆球蛋白β亚基
用。β-伴大豆球蛋白是由α′(72 kDa),α(68 kDa)和β(52 kDa)亚基通过疏水相互作用组成的三聚体蛋白[3-4],占大豆7S球蛋白的85%,已被确认为是最易致敏的大豆蛋白之一[5-6]。其中,β亚基含有相对较高的疏水性氨基酸[7],也是大豆蛋白的主要营养抑制剂之一[8]。另外,相对于α′和α亚基,β亚基具有更好的耐受性,在后处理过程中难以完全去除[9]。因此,基于β亚基的有效检测可用于评估大豆中抗原蛋白的含量。由于核酸适配体可折叠形成对靶
食品与发酵工业 2021年17期2021-09-17
- β-伴大豆球蛋白通过上调NOD样受体蛋白-3表达诱导猪小肠上皮细胞焦亡
1)β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin，7S)是大豆中贮藏的一种主要蛋白质，分子质量为140～180 ku，为大豆总蛋白质含量的10.0%～12.7%，由α′亚基、α亚基和β亚基组成三聚体结构，分子质量分别为68、72和52 ku，易引起幼龄动物免疫球蛋白E(IgE)型过敏反应[1]。动物吸收大豆球蛋白的主要部位在小肠，小部分见于胃和大肠中[2-3]。幼龄动物采食β-伴大豆球蛋白后，肠道出现明显炎症浸润，使小肠通透性升高，损坏肠黏膜屏障，引起小肠
动物营养学报 2021年7期2021-08-09
- β-伴大豆球蛋白通过上调NOD样受体蛋白-3表达诱导猪小肠上皮细胞焦亡
1)β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin，7S)是大豆中贮藏的一种主要蛋白质，分子质量为140～180 ku，为大豆总蛋白质含量的10.0%～12.7%，由α′亚基、α亚基和β亚基组成三聚体结构，分子质量分别为68、72和52 ku，易引起幼龄动物免疫球蛋白E(IgE)型过敏反应[1]。动物吸收大豆球蛋白的主要部位在小肠，小部分见于胃和大肠中[2-3]。幼龄动物采食β-伴大豆球蛋白后，肠道出现明显炎症浸润，使小肠通透性升高，损坏肠黏膜屏障，引起小肠
动物营养学报 2021年7期2021-08-09
- 免疫亲和层析柱纯化大豆球蛋白多克隆抗体的研究
，其中包含大豆球蛋白。大豆球蛋白结构复杂，为六聚体结构（两层三聚体组成），三聚体内部各多肽链通过二硫键和氢键配对交替连接在一起[3]。大豆球蛋白（Gly m 6）的变应原特性被广泛描述[4]。研究发现86%大豆过敏的患者的IgE 与Gly m 6（大豆球蛋白）结合[5]。关于大豆过敏蛋白的致敏表位鉴定一直是国内外学者研究的热点，而纯度高的目标抗体更有利于筛选和鉴定抗原表位。层析法和非层析法常用于抗体的纯化，一般非层析法后再进行层析纯化[6]。效果较佳的硫酸
中国食品学报 2021年6期2021-07-21
- 大豆球蛋白鼠源多克隆抗体的制备及其免疫学特性鉴定
11S即是大豆球蛋白的主要组分。作者将提纯的天然大豆球蛋白免疫小鼠，制备得到鼠源多克隆抗体血清，为建立其免疫学检测技术做了铺垫。1 材料与方法1.1 材料脱脂豆粉：鲲华生物技术有限公司；SDS-PAGE制备凝胶试剂盒：Biosharp公司；弗氏(不)完全佐剂：Sigma公司；羊抗鼠酶标二抗、琼脂糖凝胶CL-6B、TMB单组分显色液：北京索莱宝科技有限公司；Balb/c 雌性小鼠(6～8周龄)：河南省动物实验中心。1.2 仪器与设备VE180 微型垂直电泳槽
河南工业大学学报（自然科学版） 2021年3期2021-07-13
- β-伴大豆球蛋白糖基化产物的致敏性研究
白中β-伴大豆球蛋白约占大豆蛋白总量的30%[2]，是大豆主要的过敏原[3]。β-伴大豆球蛋白是由α、α′和β亚基组成的三聚体结构，每个亚基由酸性肽链和碱性肽链组成，结构非常稳定，因此β-伴大豆球蛋白的致敏性相对稳定。目前已经报道了很多用来降低蛋白质的致敏性的食品加工方法[4-6]，包括发酵、煎炸、烘烤等，主要是通过蛋白质分子内、分子间的共价键或非共价键相互作用，导致二级或三级结构改变，从而影响蛋白质的致敏性。糖基化反应是在酶的作用下，蛋白质的氨基和还原糖
食品研究与开发 2021年10期2021-06-19
- 大豆发芽过程中过敏原蛋白和脲酶活性的变化
K、β-伴大豆球蛋白以及大豆球蛋白的酸性和碱性链[11-12]。大豆主要致敏蛋白按沉降系数可分为11S、7S和2S 3种,其中大豆球蛋白属于11S组分,β-伴大豆球蛋白、Glym Bd 30K和Glym Bd 28K属于7S组分。大豆制品分布广泛,完全避免大豆食品的摄入对大豆过敏患者来说不是行之有效的方法,因此需通过一定的食品加工手段消减大豆中的致敏成分。研究发现,发芽是一种降低致敏原的有效方式[13-14]。Wu等[15]研究发现大豆中的主要过敏原在大豆
核农学报 2021年1期2021-01-28
- 大豆过敏原在低盐固态酱油酿造过程中的降解规律
a[6]。大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白是大豆中的主要致敏原,分别占大豆种子蛋白质总量50%和25%左右。根据沉积系数,它们常被称为11S和7S组分,因品种不同两者的比值在0.5～1.7之间。β-伴大豆球由α′(71 kDa)、α(67 kDa)和β(50 kDa)亚基组成的。大豆球蛋白分子由5个亚基组成,每一个单聚体亚基都由一个酸性多肽链A(35～43 kDa)和一个碱性多肽B(20 kDa)链通过二硫键连接形成。发酵可以有效降低豆制品中的致敏性。黄颖[7
食品工业科技 2020年24期2020-12-09
- 两种天然防腐剂对单增李斯特氏菌抑菌机制的研究
替[2]。大豆球蛋白碱性抗菌肽(SBAP)是从大豆豆粕中提取的一种碱性阳离子多肽，已被证实具有广谱的抗菌活性，对哺乳动物细胞几乎不产生毒性[3,4]。乳酸链球菌素又称乳链菌肽(Nisin)，是由乳酸链球菌(Lactococcuslactisssp.lactis)分泌的一种多肽抗菌素类物质，其对人体无毒害作用，可以被水解成氨基酸，目前已经作为天然食品防腐添加剂应用在多种食品的加工中[5]。单核细胞增生李斯特氏菌被世界卫生组织定义为四大食源性病原菌之一[6]，
中国调味品 2020年10期2020-10-22
- 水力空化对不同热处理后大豆球蛋白理化和乳化性质的影响
品工业中。大豆球蛋白（11S）和β-伴大豆球蛋白（7S）是大豆蛋白的两种主要组成成分，含量占70%以上，对大豆蛋白营养价值和功能性质起决定性作用[1]。乳化性是大豆蛋白的重要功能特性[2]。乳化性随着蛋白质构成的不同而产生差异，11S的乳化稳定性较7S差，乳化活性也显著低于7S[3]。由于蛋白质的理化和结构性质对其乳化性至关重要，很多方法（包括物理、化学和酶法等）都被用来改变蛋白质的理化和结构性质，以提高其乳化性和其他功能性质[4]。超声波作为一种有效的物
食品研究与开发 2020年19期2020-10-18
- 不同蛋白酶对豆粕抗原蛋白降解程度的比较分析
4]。其中大豆球蛋白（Glycinin）和β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin）这两种抗原蛋白致敏性最强，占大豆总蛋白的65%以上[4]。因此，如何降低饲料的抗原蛋白从而提升豆粕利用价值是饲料企业和养殖者亟需解决的问题。抗原蛋白可以通过微生物发酵及利用蛋白酶酶解进行消除。实际生产中往往两者同时进行[5-12]。蛋白酶制剂主要根据其最适pH值分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶及碱性蛋白酶[13]。尽管豆粕的pH值在6.4～6.8的近中性范围，但在微生物发酵过
饲料工业 2020年17期2020-09-21
- 膨化大豆的保温时间对抗营养因子和蛋白质溶解度的影响
抑制因子、大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白和脲酶等） 会影响动物的生长性能和健康。有研究表明，胰蛋白酶抑制因子会导致动物消化道内的胰蛋白酶含量下降，降低蛋白质的消化率，并能引起胰代偿性增大；抗原蛋白可降低蛋白质利用率，且对幼龄动物的消化道有强烈的致敏作用，损害肠道结构（Zhang 等，2019；孙泽威等，2006；张国龙等，1995）。因此，必须通过一些加工手段来尽可能多的钝化这些抗营养因子。另外，随着养殖业的快速发展，我国大豆的进口量急剧增加，导致大豆价格升
中国饲料 2020年11期2020-06-29
- 超高压处理对β-伴大豆球蛋白抗原性及结构的影响
]。β-伴大豆球蛋白被认为是引发机体食物过敏的主要成分[3]，其3个亚基均具有致敏性，其中α亚基的致敏性最强，25%的大豆敏感病人的血清能够识别它，是最早被公认的主要过敏原蛋白[4-5]。国内外对于大豆过敏尚无根本解决办法，只能依靠避免摄入来防止食物过敏反应的发生。大豆提供氨基酸平衡的高品质蛋白质，常作为原辅料出现在许多食品中，这无疑给大豆过敏人群带来了潜在威胁[6]。对于食物过敏，寻找一种有效的加工技术来控制过敏原显得尤为重要[7]。热加工可以一定程度地
河南工业大学学报（自然科学版） 2020年2期2020-05-22
- 基于动物模型的大豆球蛋白诱导肠黏膜过敏反应机理研究
可用于评价大豆球蛋白的致敏性。虽然目前对食物引发个体过敏反应的具体机制尚不清楚，但是许多研究显示食物过敏原的致敏途径是通过胃肠道[11-12]。而食物过敏中黏膜免疫反应的产生一般是由肠黏膜本身对食物抗原口服耐受失败而造成的[13]。黏膜中具有调节、抑制功能的T 淋巴细胞亚群 （Th3，Tr1，CD4+CD25+T 细胞）数量及功能下调，对CD4+T 效应细胞的主动抑制作用降低，导致黏膜中免疫介导的炎症-抗炎平衡破坏，是细胞免疫反应亢进造成肠道损伤的重要原因
中国食品学报 2020年3期2020-04-03
- 大豆球蛋白兔源多克隆抗血清的制备及其免疫学特性鉴定
过敏原，如大豆球蛋白(11S)、Gly m Bd 60k和Gly m Bd 30k[6]，大豆过敏影响全球大约6%的婴儿和2%的成人[7]。大豆球蛋白约占总球蛋白含量的40%，分子质量为300～380 kDa[8-9]，且该蛋白是大豆主要抗原蛋白之一，由 G1、G2、G3、G4和G5亚基组成，5个亚基中致敏性最突出的是G1、G2[10-14]，每种11S蛋白的亚基可以在还原条件下解离成酸性(A，31～45 kDa)和碱性(B，18～20 kDa)肽链。目前
河南工业大学学报（自然科学版） 2020年1期2020-03-23
- 菌酶融合工艺制作高肽发酵豆粕的研究及高肽发酵豆粕在保育料中替代鱼粉的应用
蛋白中， 大豆球蛋白约占40%，β-伴大豆球蛋白约占30%，α-伴大豆球蛋白约占15%，γ-伴大豆球蛋白约占3%，其中能引起仔猪过敏反应的主要是大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白。 大豆球蛋白是一种沉淀系数为11S 的球蛋白，β-伴大豆球蛋白是7S 球蛋白， 其中大豆球蛋白主要由酸性亚基A1、A2、A3、A4 和碱性亚基Basic 组成，β-伴大豆球蛋白主要由亚基α’、α 和β 组成。由图1 知，使用新工艺生产的发酵豆粕T 中的抗原蛋白已经被全部去除掉， 效果优
湖南饲料 2020年1期2020-03-10
- 不同酶制剂对豆粕中抗原蛋白的影响
原蛋白，如大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白等，会造成畜禽生产性能和饲料利用率降低， 这在一定程度上限制了其在饲料中的应用 （朱长生等，2014）。发酵法能在一定程度上去除豆粕中的有害物质或抗营养因子，提高其营养价值，但这会大幅度提高豆粕的使用成本（王章存等，2018）。随着酶制剂工业的快速发展和各种酶制剂产品的问世，为利用酶制剂解决豆粕中的抗营养因子问题提供了可能性（姜倩倩等，2012）。王之盛等（2004）的体外酶解试验表明， 蛋白酶对大豆蛋白的体外降解并不
中国饲料 2019年23期2019-12-21
- 单孔孔板水力空化对大豆球蛋白理化性质的影响
化技术处理大豆球蛋白，研究单孔孔板水力空化对大豆球蛋白理化性质的影响及作用机理，为将孔板水力空化技术应用到蛋白质的物理改性领域提供一定的理论依据及实践探索。1 材料与方法1.1 材料与试剂脱脂豆粕 大海粮油工业（防城港）有限公司。十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate，SDS）、1-苯胺-8-萘磺酸（1-anilino-8-naphthalenesulfonic acid，ANS）、对苯二甲酸、5,5'二硫代双(2-硝基苯甲酸)（5,
食品科学 2019年15期2019-08-30
- β-伴大豆球蛋白对仔猪抗营养阈值的研究进展
]。β-伴大豆球蛋白是大豆抗原蛋白中热稳定性较高、致敏性较强的一种，可引起仔猪等幼龄动物产生过敏反应，破坏动物肠道形态结构，降低饲料利用效率[2-3]，是限制大豆蛋白安全、高效利用的主要瓶颈。多年来，人们采用物理、化学、生物学等方法对大豆抗原蛋白的去除进行了深入探索，但目前豆粕等常规大豆蛋白饲料中仍残留不同程度的大豆抗原蛋白。因此，以热稳定性较高、致敏性较强的β- 伴大豆球蛋白为标尺，评估大豆抗原蛋白对仔猪等幼龄畜禽的抗营养阈值，科学选择大豆制品、安全的添
中国畜牧杂志 2019年6期2019-06-18
- 三种天然防腐剂对五种常见微生物抑菌作用的研究
性[2]。大豆球蛋白碱性多肽(植物来源)是从豆粕中提取出的一种阳离子肽，具有广谱抑菌性，且对人体胚胎肾细胞无毒性[3,4]。壳聚糖(动物来源)是甲壳素脱乙酰基后的一种碱性多糖，来源丰富，由于其良好的成膜性被应用于果蔬保鲜中[5]。乳酸链球菌素是(微生物来源)由乳酸链球菌产生的含34个氨基酸的一种多肽，是世界上公认的无毒副作用的天然食品防腐剂[6]。本实验选取李斯特菌、金黄色葡萄球菌、绿脓杆菌、白色假丝酵母、黑曲霉，研究以上3种不同来源的天然防腐剂的抑菌活性
中国调味品 2019年1期2019-01-16
- β-伴大豆球蛋白对幼鲤生长、血清生化及免疫指标的影响
）。其中，大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白是豆粕中主要的抗原蛋白，尤其是 β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin）具有比大豆球蛋白更强的免疫原性（Ogawa等，1995），常诱导幼龄动物如稚鱼、幼鱼等肠道发生变态反应，引起机体免疫功能紊乱，造成肠道损伤（Zhang等，2013）。吴莉芳等（2008）通过对草鱼、鲤鱼和埃及胡子鲇幼鱼饲喂含大豆抗原蛋白饲料，发现大豆抗原蛋白会破坏三种食性不同鱼的肠道组织完整性，使肠绒毛脱落和肠上皮细胞分离，影响其生长和饲料利
中国饲料 2018年21期2018-11-30
- 超声预处理对大豆蛋白酶解物结构及抗氧化活性的影响
蛋白分别为大豆球蛋白（11S）和β-伴大豆球蛋白（7S），约占大豆蛋白总贮藏蛋白的70%。本课题组前期已经探索完善了大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的超声预处理及酶解工艺，确定了制备高抗氧化活性大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的最佳超声酶解工艺条件[18]。本研究则以大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白为原料蛋白，采用超声预处理和酶解改性相结合的方法，以最佳工艺条件制备大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物，并对其结构进行初步分析和表征，探讨超声预处理对蛋白酶解物结构的影响，
食品科学 2018年19期2018-10-29
- 超高压对大豆球蛋白抗原性及结构的影响
蛋白β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白被认为是主要的致敏性蛋白[3-4]。而大豆球蛋白的含硫氨基酸是β-伴大豆球蛋白的3～4 倍[5]，从营养学方面讲，大豆球蛋白更具研究意义。大豆球蛋白即大豆11S球蛋白，是一种六聚体蛋白质，每个亚基单位均含有一个酸性链（A链）和碱性链（B链），除了存在于G4亚基中的酸性链A4之外，大豆球蛋白的每个亚基都通过单个二硫键相互连接成一个环[6]。大豆易过敏的消费者必须避免摄入大豆及其衍生产品，但是由于其用途的广泛性，避免摄入大豆及豆
食品科学 2018年17期2018-09-26
- 黑大豆种子球蛋白提取及SDS-PAGE分析
上清液中黑大豆球蛋白含量。1.2.2 电泳实验采用SDS-PAGE法进行电泳实验，浓缩胶浓度为4%，分离胶浓度为12%。2 结果与分析2.1 黑大豆球蛋白的提取及分析图1为第一组提取液(NaCl浓度分别为A：0.5%、B:1.0%、C：1.5%)提取黑大豆种子球蛋白的实验结果，通过极差计算可以看出，4种因素对黑大豆球蛋白提取的影响有所不同，其中固液比对提取影响较大，极差为0.354，影响较小的是提取液的浓度，极差为0.055。图1 第一组提取液提取黑大豆球
种子 2018年5期2018-06-08
- 超声预处理对β-伴大豆球蛋白酶解物抗氧化性的影响
外，β－伴大豆球蛋白还是一种糖蛋白，这使得β－伴大豆球蛋白的营养和生理功能有异于单纯的多肽，能够在生物体中发挥着十分重要的作用[4]。因此，关于β－伴大豆球蛋白酶解物的生物活性研究，对充分利用大豆蛋白资源具有重要意义。超声波是高于人类听觉阈值频率（＞16 kHz）的机械波，可用于食品物理或化学性质的改变，其在食品工业中的应用受到了广泛的关注[6－7]。Hu等[8]研究发现超声预处理能明显降低大豆分离蛋白分散体的稠度系数，增加大豆分离蛋白流变性能和微观结构的
食品研究与开发 2018年11期2018-06-05
- 由饲料原料导致猪腹泻的原因分析和配方策略
抑制因子、大豆球蛋白、寡糖、植酸、凝集素等，对动物及饲料的消化利用会产生不良影响，生产中猪常表现出腹泻等症状。具体如下：1.2.1 胰蛋白酶抑制因子。是豆粕中最重要蛋白类抗营养因子。对胰蛋白酶有特异性的抑制作用，每克分子胰蛋白酶抑制因子钝化1分子的胰蛋白酶；造成胰腺补偿性肿大和胰腺增生，甚至产生腺瘤，使畜禽消化吸收功能失调，通常出现腹泻，机体生长受抑制。1.2.2 大豆球蛋白。在豆粕中含量9%～13%，大豆蛋白中的抗原有四种：大豆球蛋白、α-、β-和γ-伴
江西畜牧兽医杂志 2018年3期2018-02-13
- 大豆球蛋白的抗营养作用及检测技术研究进展
0193)大豆球蛋白的抗营养作用及检测技术研究进展宋青龙1袁 翔1张海燕1谯仕彦2*(1.北京龙科方舟生物工程技术有限公司，北京 100193；2.国家饲料工程技术研究中心，北京 100193)大豆球蛋白是热稳定性最强的抗原蛋白之一，同时也是大豆引起动物过敏反应和腹泻的主要成分。本文重点阐述了大豆球蛋白对仔猪、犊牛和鱼等动物的抗营养作用及其作用机理，并对检测大豆及其副产品中大豆球蛋白的方法进行了分析，着重介绍了酶联免疫吸附测定(ELISA)法的最新研究进展
动物营养学报 2017年12期2017-12-16
- 热处理对β-伴大豆球蛋白结构及免疫活性的影响
理对β-伴大豆球蛋白结构及免疫活性的影响赵益菲，布冠好*，陈复生（河南工业大学 粮油食品学院，河南 郑州 450001）以脱脂豆粉为原料，利用碱溶酸沉法分离提取β-伴大豆球蛋白，采用间接竞争ELISA法测定不同温度、加热时间、反应浓度下β-伴大豆球蛋白的抗原性变化，并对热处理后产物的溶解度、免疫原性及结构特性进行分析。结果表明：热处理能显著影响β-伴大豆球蛋白的抗原性。热处理后，样品蛋白的溶解度随温度升高呈先上升后下降的趋势。免疫印迹结果显示：热处理后β-
河南工业大学学报（自然科学版） 2017年5期2017-11-10
- 大豆主要过敏原β-伴大豆球蛋白β亚基的抗原表位分析及分段克隆
敏原β-伴大豆球蛋白β亚基的抗原表位分析及分段克隆皮江一,席俊*,贺梦雪,李爽(河南工业大学,粮油食品学院,河南郑州450001)利用生物信息学软件SWISS-MODEL对大豆主要过敏原β-伴大豆球蛋白β亚基建立出三级结构模型,并根据DiscoTope 2.0服务器预测出该模型的构象表位相关区段,采用分段克隆方式扩增目的基因的3个片段区域,利用PCR技术扩增目的基因全长及3个互相重叠的片段(A、B、C)将其连接至pMD18-T载体,并转化到大肠杆菌感受态J
食品工业科技 2017年18期2017-10-16
- 大豆过敏原β-伴大豆球蛋白提取纯化工艺研究
敏原β-伴大豆球蛋白提取纯化工艺研究□ 蒋栋磊 葛攀玮 俞程凯 郭 伟 葛庆丰 方维明 扬州大学 食品科学与工程学院大豆蛋白具有丰富的营养价值，而其致敏性却给大豆敏感人群带来了极大的危害。其中7S伴大豆球蛋白是一种主要过敏原。本实验采用碱溶酸沉法从大豆中分离纯化出β-伴大豆球蛋白（7S伴大豆球蛋白）。通过设置浓度、料液比、pH、提取液的单因素对比实验，研究对大豆球蛋白提取的影响，并用十二烷基磺酸钠-聚丙烯 胺凝胶电泳（SDS-PAGE）对提取的7S伴大豆球
食品安全导刊 2017年24期2017-09-16
- 响应面法优化β-伴大豆球蛋白超高静压处理条件的研究
优化β-伴大豆球蛋白超高静压处理条件的研究贺梦雪，席 俊*，皮江一（河南工业大学 粮油食品学院，河南 郑州 450001）β-伴大豆球蛋白是7S球蛋白的主要成分，是重要的大豆抗原蛋白。在单因素试验的基础上对超高静压处理压强、处理时间、β-伴大豆球蛋白质量浓度3个因素进行研究，以β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为响应值，采用响应面法优化β-伴大豆球蛋白超高静压处理条件。结果表明：β-伴大豆球蛋白超高静压处理最佳条件为压强455 MPa、时间18 min、蛋白质量浓
河南工业大学学报（自然科学版） 2017年2期2017-06-23
- 发酵豆粕产品质量的综合评价
5%左右。大豆球蛋白根据蛋白质沉降系数分类，可分为4个组分，即2S、7S、11S、15S[4]。其中 15S组分为多聚体大豆球蛋白，占球蛋白总量的9.1%左右。11S组分为大豆球蛋白，占球蛋白总量的41.9%。7S组分占总球蛋白的34.0%左右，包括β-伴大豆球蛋白（占总球蛋白30%左右）、γ-伴大豆球蛋白、α-淀粉酶、脂肪氧化酶、凝集素[5]。2S组分包括α-伴大豆球蛋白、胰蛋白酶抑制因子、细胞色素，占总球蛋白含量约15.0%。表1 大豆中蛋白质的组成1
饲料工业 2017年15期2017-01-08
- 滹沱河沿岸野生大豆种子β-伴大豆球蛋白表型的多样性
种子β-伴大豆球蛋白表型的多样性郭志芳，田怀东（山西大学生命科学学院，山西太原030006）山西省原平市境内滹沱河沿岸分布有大量野生大豆。野生大豆种子蛋白质类型丰富，是重要的蛋白质资源。大豆种子蛋白质主要包括β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和11S球蛋白，其中，β-伴大豆球蛋白主要由76 kD的α′，72 kD的α和52～54 kD的β亚基组成。采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）技术，筛选400份滹沱河沿岸野生大豆种质，发掘出5种关于
山西农业科学 2016年4期2017-01-06
- 大豆抗原蛋白的结构和功能及其对鱼类消化生理功能的影响
方法分为：大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白、γ-伴大豆球蛋白和α-伴大豆球蛋白；按沉降系数S分为：2S、7S、11S、15S组分。其中β-伴大豆球蛋白属于7S组分，分子质量为140～180 ku，是由α、α＇和β三个亚基组合而成的三聚体，并以α和α＇亚基的抗原性最强（Amigo-Benavent等，2011；Krishnan等，2009）。大豆球蛋白为11S组分，由6个酸性（A）亚基和6个碱性（B）亚基组成的分子质量为300～380 ku的六聚体复合物，其中酸
中国饲料 2016年2期2016-02-01
- 混菌固态发酵豆粕的工艺优化
溶性蛋白和大豆球蛋白为指标，考核豆粕发酵后可利用蛋白的增加量和抗营养蛋白的减少量。采用多菌混合固态发酵豆粕，对其工艺进行研究，多菌混合发酵可以弥补单菌发酵的不足，更好地提高豆粕的营养和降低生长抑制因子。优化工艺条件，为发酵豆粕更好地应用提供参考。1 材料与方法1.1 材料豆粕：益海嘉里公司购得，化学试剂采用国产分析纯。菌种：枯草芽孢杆菌、酿酒酵母、植物乳杆菌。保存于吉林工商学院食品学院微生物实验室，菌种含量为1×108CFU/ml，菌种比例为1∶1∶1。设
饲料工业 2016年9期2016-01-10
- 大豆蛋白类抗营养因子对肠道健康的影响与新型蛋白酶的解决方案
，主要包括大豆球蛋白（glycinin）和三种伴大豆球蛋白（如：α-conglycinin、β-conglycinin和γ-conglycinin），这四种大豆球蛋白均能引起断奶仔猪过敏反应，其中glycinin和βconglycinin是大豆中免疫原性最强的两种抗原蛋白。大豆球蛋白是六聚体复合物，相对分子质量介于300～380 kDa之间。在大豆蛋白质中，大豆球蛋白含量最高，是大豆中的主要贮藏蛋白，也是最大的单体成分，占大豆籽实的25%～35%，是一种聚
饲料工业 2016年10期2016-01-09
- 大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白的富集分离研究
宇 许 晶大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白的富集分离研究王昱婷 王笑宇 许 晶（东北农业大学理学院，哈尔滨 150030）以低温脱脂豆粕为原料，采用优化Nagano法分离大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白。本文系统考察提取过程中多个单因素对分离大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白的蛋白质含量和提取率的影响。并根据单因素试验结果设计响应面试验，对浸提温度、浸提pH、沉淀剂用量进行优化，分别确定高提取率大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白的分离条件。试验结果表明：大豆球蛋白的最佳提取条
中国粮油学报 2016年8期2016-01-03
- 大豆球蛋白提取条件优化及7S和11S 亚基的鉴定
蛋白质中，大豆球蛋白占50%～90%。大豆蛋白主要由2S、7S、11S、15S 这4 种组分组成，其中7S球蛋白和11S 球蛋白是大豆蛋白的主要成分［4］。研究表明，11S 和7S 组分在理化性质、营养功能特性方面均有很大差异［5］。7S 大豆球蛋白与11S 球蛋白一样含有低量的含硫氨基酸，这相对降低了大豆贮藏蛋白的营养价值;与11S 球蛋白相比，7S 大豆球蛋白含有的巯基和二硫键较少导致其凝胶保水性和黏结性较差，而含有的赖氨酸和疏水性氨基酸较多导致其具有
江西农业大学学报 2014年5期2014-12-14
- 基于生物技术控制大豆过敏原的研究进展
组分主要是大豆球蛋白，而7S组分主要是β-伴大豆球蛋白。根据不同的生物学功能，大豆蛋白过敏原可分为种子储藏蛋白、结构蛋白和防御相关蛋白3大类。其中，大豆种子储藏蛋白主要包括大豆球蛋白（11S球蛋白）、β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）以及7S球蛋白组分中的两个低丰度蛋白（Gly m Bd 28K和Gly m Bd 30K）；结构蛋白主要包括 Gly m 1（疏水蛋白）、Gly m 2（壳蛋白）、Gly m 3（抑制蛋白）等；防御相关蛋白主要包括病理相关蛋白、凝
食品工业科技 2014年10期2014-12-03
- 大豆球蛋白的红外和Raman光谱分析
0118）大豆球蛋白的红外和Raman光谱分析龙国徽1，纪 媛2，潘洪斌3，4，孙泽威4，王锦欣1，秦贵信4（1.吉林农业大学生命科学学院，长春 130118；2.吉林大学物理学院，长春 130012；3.云南农业大学云南省动物营养与饲料重点实验室，昆明 650201；4.吉林农业大学动物科学技术学院，长春 130118）利用Fourier变换红外光谱（FTIR）和激光Raman光谱研究大豆球蛋白的结构，并对大豆球蛋白的红外光谱和Raman光谱的特征峰进行
吉林大学学报（理学版） 2014年4期2014-09-12
- 大豆球蛋白对幼鲤生长、饲料利用及肌肉营养成分的影响
1012)大豆球蛋白对幼鲤生长、饲料利用及肌肉营养成分的影响吴莉芳1，赖红娥1，杨欢欢2，杨婳1，邢秀苹1，王洪鹤1，秦贵信1(1吉林农业大学动物科技学院，吉林长春 130118;2厦门利洋水产科技有限公司，福建厦门 361012)【目的】研究大豆球蛋白(Glycinin)对幼鲤生长、饲料利用及肌肉营养成分的影响.【方法】分别以初始体质量为(10.12±0.08)g鲤稚鱼和初始体质量为(116.89±0.13)g鲤幼鱼为试验对象，在控温单循环养殖系统中进行
华南农业大学学报 2014年1期2014-09-10
- 大豆球蛋白及β-伴大豆球蛋白的研究进展
0007）大豆球蛋白及β-伴大豆球蛋白的研究进展彭易柱（湖南九鼎科技集团有限公司，湖南 长沙 410007）大豆是一种高蛋白含量的作物，在畜禽养殖中多用作蛋白质原料。但其抗营养因子限制了大豆的使用，其中大豆球蛋白及β-伴大豆球蛋白又是主要的抗原蛋白。文章主要综述了大豆球蛋白及β-伴大豆球蛋白的结构、抗营养作用和抗原性的消除方法。大豆球蛋白；β-伴大豆球蛋白；研究进展大豆作为一种主要的植物蛋白质作物，因其蛋白质含量高、氨基酸平衡而成为最主要的植物蛋白质来源，
饲料博览 2014年12期2014-04-05
- 大豆中主要致敏蛋白及其去除方法*
3种，其中大豆球蛋白属于11S组分；β-伴大豆球蛋白、Glym Bd 30K和Glym Bd 28K属于7S组分；胰蛋白酶抑制剂属于2S组分。1.1 大豆球蛋白大豆球蛋白分别占大豆籽实总蛋白的19.5%～23.1%和总球蛋白的40%。大豆球蛋白是由6个亚基组成的，其中每个亚基由一条酸性肽链即A链（A1、A2、A3、A4、A5、A6）和一条碱性肽链即B链（B1、B2、B3、B4、B5、B6）构成，而这两条肽链又通过二硫键连接起来，形成2个比较稳定的环状六角形
大豆科技 2014年6期2014-03-22
- 大豆球蛋白对小肠Ca2+吸收相关酶Ca2+-ATP酶和超氧化物歧化酶活性的影响
]，其中，大豆球蛋白（glycinin）是主要的抗营养因子之一，不容易降解，可刺激机体的血液系统发生免疫反应，同时也由于其抗原性可引起人体及动物的过敏反应导致腹泄，造成营养吸收障碍[2]。钙离子是人体及动物功能执行时必不可少的微量元素之一，小肠Ca2+离子通道分布、饮食pH值及肠壁各类酶活性，如Ca2+-ATP酶和超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase，SOD）都可对Ca2+吸收产生影响[3]。本实验主要应用离体小肠回肠段培养法研究大豆中
黑龙江八一农垦大学学报 2013年4期2013-10-16
- 大豆球蛋白的水解研究
0022）大豆球蛋白的水解研究邹险峰1，吴修利2，陈星1，高长城1，*（1.长春大学 农产品深加工重点实验室，吉林 长春 130022；2.长春大学 生物技术学院，吉林 长春 130022）采用Nagano法从豆粕中分离大豆球蛋白，利用大豆蛋白改性酶解大豆球蛋白制备水解肽，以单因素试验和正交试验确定酶解最佳条件，通过高效液相法分析大豆球蛋白水解肽的分子量分布。结果显示：在20 g/L的底物浓度下的最佳条件为酶和底物比10000 U/g，温度55℃，pH8.
食品研究与开发 2012年3期2012-12-05
- 分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白工艺研究
分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白工艺研究姜 剑1，迟玉杰1,2,*，孙艳梅3，范 淼1，王喜波1(1.东北农业大学食品学院，黑龙江 哈尔滨 150030；2.教育部大豆生物学重点实验室，黑龙江 哈尔滨 150030；3.东北农业大学理学院应用化学系，黑龙江 哈尔滨 150030)采用大容量(250×4mL)低速(5300×g)离心机分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白，进行碱溶条件、酸沉条件等条件的研究。结果表明：提取蛋白的碱性溶液(pH8.5的Tris-HC
食品科学 2011年6期2011-10-13
- 响应面法优化海藻酸钠-淀粉固定化蒜氨酸酶
率和硬度受刀豆球蛋白A浓度、海藻酸钠浓度和氯化钙浓度的影响较为显著，所得到优化条件为：刀豆球蛋白浓度1.02mg/mL，海藻酸钠浓度2.25%，氯化钙浓度2.22%，由此得到的固定化酶的酶活回收率可达78.15%，硬度为2076.69g。海藻酸钠，淀粉，刀豆球蛋白A，蒜氨酸酶，固定化1 材料与方法1.1 材料与仪器新鲜、无病虫害、充分成熟的紫皮洋葱 市售，4℃储存备用；海藻酸钠、淀粉 北京奥博星生物技术有限责任公司；刀豆球蛋白A sigma公司；底物实验室
食品工业科技 2010年7期2010-11-02