胶原
- 有机酸种类对罗非鱼皮酸溶性胶原提取和性质的影响
361021）胶原是由三条α肽链通过-COOH 和-NH2基团之间的共价键、氢键和范德华力结合而成的天然蛋白，约占动物体总蛋白的30%，具有亲水性、生物相容性、低免疫原性等优点，是生物医学应用的理想材料[1-3]。海洋动物源胶原蛋白具有高得率、低免疫原性和低炎症性[4]。罗非鱼（Oreochromis niloticus）是世界上第二大养殖鱼类[5]。2021 年罗非鱼全国年产量约达166 万吨[6]。在罗非鱼片等产品生产加工过程中会产生鱼鳞、鱼皮等大量
食品工业科技 2023年22期2023-11-20
- 牛跟腱胶原与草鱼皮胶原的结构表征及自组装行为比较
等组织中富含I型胶原，是优良胶原的提取原料之一。I型胶原分子是由三条α螺旋链相互缠绕形成的右手超螺旋结构，在模拟生理条件下I型胶原分子可以通过分子间的相互作用组装成具有四分之一错位排列结构的胶原纤维[1-3]。这种高度有序的胶原纤维组装体由于具有适宜的理化特性、良好的生物诱导作用和低免疫原性，在皮肤、软骨、跟腱等组织修复材料领域日益受到重视[4]。据闫鸣艳[3]和Liu等人[5]报道，胶原的分子结构和氨基酸组成以及自组装条件（如温度、胶原浓度）会对胶原自组
皮革科学与工程 2023年1期2023-01-04
- 水产胶原的热稳定性能和生物医学应用研究进展
性能而备受关注。胶原作为其中的典型代表已被广泛应用于医疗器械和组织工程领域。作为脊椎动物细胞外基质的重要组分，胶原广泛分布于皮肤、骨骼、韧带、软骨和跟腱等部位，对组织结构和功能具有重要作用[1]。到目前为止，已知的胶原种类有29 种，根据发现的先后顺序，被分别命名为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、IV 型等[2]，天然胶原在生物体内的合成路径、分子结构和纤维重组行为等基础性科学问题已基本明确（如图1 所示）[3]。在胶原家族中，I 型胶原（以下称胶原）因较高的含量和优异
皮革科学与工程 2023年1期2023-01-04
- 水产胶原的制备工艺及自组装性能研究进展
）引言典型的I型胶原（以下称胶原）是一类具有长而坚韧的三螺旋结构的纤维状、大分子蛋白质，由2条α1肽链和1条α2肽链相互缠绕形成，每条肽链均含有(Gly-X-Y)n重复氨基酸序列[1]。胶原因来源的广泛性和良好的生物学性能而在组织工程和生物医学材料等领域得到广泛应用[2]。然而，随着胶原应用领域的不断拓展以及部分国家和地区的宗教文化限制，传统的哺乳动物胶原已不能完全满足应用需求，特别是近年来人畜共患疾病（如口蹄疫和疯牛病等）的频繁爆发，更使得哺乳动物胶原制
皮革科学与工程 2022年6期2022-11-19
- 鱼皮胶原肽的制备及其品质分析
242000）胶原蛋白是由3条肽链组成的螺旋纤维状蛋白质[1], 其空间结构复杂, 分子量约为300 kD, 很难被机体直接吸收[2]。通过水解将胶原蛋白分解为胶原肽, 而相对分子量的大小是影响胶原肽吸收的重要因素。研究表明, 分子量为5 kD和3 kD的胶原肽具有良好的抗氧化、抗衰老和降血压等生理活性[3]。胶原蛋白的氨基酸排列具有周期性特点, 以三肽结构Gly-X-Y为单位重复排列[4]。其中, 羟脯氨酸是胶原蛋白的特征氨基酸, 功能是维持胶原三股螺
农产品加工 2022年16期2022-09-26
- 采用荧光光谱技术分析胶原和酰化胶原的聚集行为
，400715)胶原是一种广泛分布于动物骨骼、皮肤和肌腱等组织器官的大分子蛋白质，因其具有良好的生物相容性、生物降解性、低免疫原性和成骨性等性能，被广泛应用于食品、生物医药和组织材料等领域[1-3]。典型的Ⅰ型胶原分子质量约为300 kDa，由2条α1和1条α2链组成，3条链相互缠绕形成胶原的3股螺旋结构，这对于维持胶原的生理活性具有至关重要的作用[4]。在生理条件下，胶原分子自发聚集形成纤维束，对机体的组织和器官起着支撑和保护的作用[5]。在离体条件下，
食品与发酵工业 2022年17期2022-09-17
- 胶原/氧化羟丙基甲基纤维素复合膜的制备与表征
610065）胶原具有良好的生物相容性、可生物降解性、良好的加工成型性和成膜性，胶原膜可广泛应用于可食性肠衣[1]、猪肉保鲜[2]、油炸食品包装[3]等领域。然而，作为食品包装材料，纯胶原膜的机械强度和热稳定性较差，限制了其应用范围[4]。目前，胶原膜理化性能的提高主要通过物理改性、化学改性和共混改性来实现。物理改性通过在基体中加入填料或助剂来改善制品性能，效果不明显；化学改性通过接枝、嵌段等方法改变聚合物大分子的主链、支链或侧基，作用明显但可能会破坏胶
现代食品科技 2022年1期2022-02-15
- 黑鱼胶原溶液的流变、热稳定性及化学交联改性研究
10065）引言胶原是构成细胞外基质的重要组分，是动物结缔组织的主要纤维蛋白，因其优良的生物相容性、生物降解性、低抗原性等性质，被广泛用于化妆品、制药、食品、医学等领域[1-3]。目前，商品化胶原主要取材于牛、猪等陆生哺乳动物的皮、腱、骨等结缔组织，但由于疯牛病、口蹄疫等人畜共患病在世界范围内的频繁爆发，导致哺乳动物胶原及其制品存在较大的生物安全风险[4-6]。因此，寻求能够完全或部分替代哺乳动物胶原的新型胶原材料是近年来的研究热点[7-9]。相对而言，从
皮革科学与工程 2022年1期2022-01-15
- 基于二维红外技术研究氧化羧甲基纤维素钠/胶原的相互作用及热稳定性
质的主要成分， 胶原的主要生理机能是结缔组织的粘合物质， 起到保护机体与支撑器官的作用。 胶原分子特有的三股螺旋结构赋予其优异的生物学功能， 因此广泛应用于组织工程、 药物控释、 美容护肤等领域[1-2]。 然而， 三股螺旋结构易受到热、 酶、 外力等因素的影响， 可采用化学交联或共混对胶原进行改性以优化其性能。羧甲基纤维素(CMC)是目前用量最大的纤维素种类， 其结构中含有大量的─COOH和─OH， 因此可与胶原形成氢键、 静电作用， 但由于两者之间仅存
光谱学与光谱分析 2021年9期2021-09-14
- 胶原自组装与化学交联制备水凝胶及其性能表征
021)0 引言胶原是一种广泛分布于生物体内,具有特殊功能的蛋白质.因具有优异的生物学性能,胶原被广泛应用于生物医药、食品、化妆品等领域[1].在生理条件下,胶原分子能够自组装形成胶原纤维并包裹水溶液形成胶原水凝胶,进而构成宏观网络结构.与胶原分子相比,胶原纤维降解速率更慢,引起的炎症反应更轻,更易于与细胞结合,可作为一种重要的组织工程支架材料.因此,基于胶原自组装设计和合成形成具有纤维结构的生物功能材料已成为研究热题[2].然而，自组装形成的胶原水凝胶力
陕西科技大学学报 2021年3期2021-06-07
- 胶原代谢与纤维化疾病研究进展
000)0 引言胶原又称胶原蛋白，是一类主要由肌成纤维细胞或成纤维细胞分泌的具有超螺旋结构的三聚体蛋白，是细胞外基质(extracellular matrix, ECM)的主要成分，也是结缔组织中最重要的结构蛋白，它不仅作为支架维持细胞外结构，还在细胞增殖、分化和组织发育等方面发挥重要作用。胶原的合成与降解受一系列基因和信号转导的调控，其中，胶原的降解主要受基质金属蛋白酶(matrix metalloproteinase, MMPs)及其组织抑制因子(ti
世界最新医学信息文摘 2021年6期2021-01-06
- 骨关节炎患者关节软骨中胶原蛋白表达变化的研究进展
软骨中的 I 型胶原、II 型胶原、X 型胶原在 OA 的发生发展过程中发挥重要作用。现就这几种重要的胶原蛋白在 OA 发病过程中变化的研究综述如下，以期为 OA 的发病机制以及对关节炎的早期诊断和治疗提供一定的理论支持。根据现阶段的研究，正常成年人关节软骨中存在 8 种胶原，分别是 I 型胶原、II 型胶原、VI 胶原、IX 型胶原、X 型胶原、XI 型胶原、XIV 型胶原、XXVII 型胶原[4-5]。除 X 型胶原之外，其余 7 种也存在于人的其它软
中国骨与关节杂志 2020年2期2020-12-10
- 猪小肠黏膜下层脱细胞基质中I、Ⅲ型胶原检测方法研究
修复[1-3]。胶原是动物组织细胞外基质(ECM)的重要结构蛋白，约占其总蛋白的25%～30%，主要存在于皮肤、骨、肌腱及结缔组织等部位[4-6]，其自身具有良好的生物相容性和低免疫原性[7]，在高温、酸、碱或酶等条件下可被降解，性能也随之改变。大量研究表明，胶原作为敷料可抑制溃疡、调节T细胞抗炎因子释放以改善关节炎并增加骨密度，通过增强NK细胞活性提高免疫力，被用作止血、药物缓释以及组织工程和化妆品等材料[7-10]。目前确认的胶原类型有27种，其中Ⅰ、
生物学杂志 2020年5期2020-10-20
- 酶解技术提取动物组织中的胶原蛋白及其肽的研究进展
京210014)胶原蛋白(简称胶原)一般存在于哺乳动物的肌腱、韧带、软骨、皮肤与一些结缔组织中,其具备独特的三股超螺旋生物构造,是一类理化性质稳定的功能性蛋白质[1]。目前工业上制备胶原大都是从牛、猪这些陆生哺乳动物的皮、骨等部位提取[2]。胶原蛋白肽(简称胶原肽)是分子量比胶原更小的蛋白质,有较强的消化吸收性,因此有利于人体小肠的消化与吸收[3]。胶原的特殊理化性质与生物结构,使其具有很高的营养特性与加工性能,所以有关胶原方面的研究正在被越来越多的研究者
食品工业科技 2020年15期2020-08-17
- 胶原基材料及其流变性能研究进展
361005)胶原是一种天然高分子蛋白质,主要存在于动物皮肤、肌键、韧带、软骨及其他结缔组织中,具有支撑器官和保护肌体的功能,也是组成细胞间质最重要的结构蛋白[1]。胶原具有较好的生物相容性、高生物降解性、低免疫原性、止血性和促细胞生长等生物特性[2],具有巨大的生产开发潜力。但是,天然胶原稳定性、力学性能、溶解性和机械性能较差,在体内和环境中容易快速降解[3],使得胶原的应用发展受到了限制。胶原基材料是指以胶原为基材,通过生物、化学以及物理等技术手段制
食品工业科技 2020年1期2020-02-18
- pH对盐酸胍/Ⅰ型胶原分散体系触变性的影响
50353）Ⅰ型胶原作为具有三股螺旋结构的棒状生物大分子，在生物学上具有一些优良的特征，如低免疫原性、生物可降解性及止血性等[1-2]，目前已成为生物工程材料及组织工程基底材料的首选[3-4]。在胶原的应用过程中，胶原分子的变性及分散体系的流变性一直是人们关心的问题。本课题组曾研究了盐酸胍（GuHCl）对Ⅰ型胶原的变性作用，以及对胶原分散体系流变性的影响，发现在不同条件下，盐酸胍/Ⅰ型胶原分散体系可分别呈现出正触变性、负触变性及复合触变性特征[5]。为了系
生物化工 2019年1期2019-04-10
- 采用浸酸牛皮提取胶原及其性质表征
处理，去除毛和非胶原成分并适度松散胶原纤维，以便于促进鞣剂、加脂剂等化料的均匀渗透.通常，胶原在强酸(硫酸等)、强碱(石灰、氢氧化钠等)长时间作用时，胶原分子内的氢键会发生断裂、肽键可能会被水解，从而导致胶原二级结构(三股螺旋结构)的崩塌.对于强酸、强碱对胶原二级结构的影响，已有研究表明浸灰过程所使用的强碱对裸皮中胶原分子三股螺旋结构没有太大影响[1]；对于浸酸过程，Chen等[2]在不浸酸铬鞣剂C-2000的应用研究中提到在牛皮的浸酸过程中，皮胶原和许多
陕西科技大学学报 2019年2期2019-04-10
- RNA干扰抑制肌腱细胞V型胶原表达对胶原纤维形成的影响
由瘢痕组织替代,胶原纤维内的胶原原纤维直径明显变小,力学性能低下,易发生重复断裂[1-2]。肌腱内的胶原纤维主要由Ⅰ型胶原蛋白构成。Ⅴ型胶原蛋白含量很少,但在损伤肌腱中却持续高表达52周[3]。有研究显示,过多的Ⅴ型胶原抑制Ⅰ型胶原的生长自聚[4],所以降低Ⅴ型胶原表达可能有利于促进大直径胶原原纤维的再生,提高损伤肌腱的修复效果。本课题组前期培养的肌腱细胞中胶原原纤维直径减小,大小相对均一,与损伤肌腱类似[7]。RNA干扰技术(RNA interferen
解剖学杂志 2018年3期2018-10-09
- 新型胶原膜的研制及降解性能初探
再生［1－2］。胶原膜作为一种可生物降解的屏障膜，因其良好的生物相容性、促进止血和伤口愈合，在临床上应用广泛［3－4］。不同的胶原原料种类、提取方法、加工成膜技术以及是否使用人工交联等，都会影响胶原膜的性能［5－6］。人工交联可以提高胶原膜的酶稳定性，增强膜的机械强度，但残留的交联剂通常具有细胞毒性，抑制组织愈合和血管化进程［7－8］。Bio-Gide膜是目前临床上应用广泛的非交联胶原膜，大量研究证实了其在引导骨再生中促进缺损区成骨的可靠性，但其价格昂贵且
实用口腔医学杂志 2018年3期2018-07-03
- 胶原特性及其制备方法研究进展
361013)胶原作为人体内含量丰富的一种蛋白质，在医药、食品、美容和化妆品等领域上都有广泛的应用。随着社会的发展，胶原需求量急剧上升，胶原安全性问题越来越引起人们的重视，其中胶原制备方法备受关注。人们对胶原的结构探索和认识经历了从浅到深的过程。由于胶原极难溶解，致使长期以来人们都未能制备得到胶原。直到1900年法国研究人员发现胶原可以溶于稀醋酸中，从此拉开了胶原制备历史序幕。本文详细介绍了胶原的七种制备方法，通过对比，明确了每种制备方法的优缺点。为了提
渔业研究 2018年5期2018-01-17
- 胶原聚集体及其聚集行为研究进展
门 361005胶原聚集体及其聚集行为研究进展王光宇1,2, 肖美添1, 赵 鹏1*, 陈俊德2*1.华侨大学化工学院, 福建 厦门 361021；2.国家海洋局第三海洋研究所, 国家海洋局海洋生物资源综合利用工程技术研究中心, 福建 厦门 361005胶原是生物体重要的结构蛋白，具有良好的生物相容性、可降解性、低免疫原性、止血性和促细胞生长等生物特性，被广泛地应用到生物医学材料、食品、化妆品和药品等领域。胶原的聚集行为是影响胶原产品质量的重要因素，是胶原
生物技术进展 2017年6期2018-01-03
- 丁二酰化对胶原生物活性结构的影响
军,*丁二酰化对胶原生物活性结构的影响徐 洲1,2，刘 洁3，陈 意1，范浩军1,*（1.四川大学 皮革化学与工程教育部重点实验室，四川 成都 610065；2.宜宾学院生命科学与食品工程学院，四川 宜宾 644000；3.齐鲁工业大学皮革化学与工程学院，山东 济南 250353）本实验以猪皮胶原为研究对象，通过丁二酸酐改性制备了酰化胶原，采用仪器分析法对酰化胶原三股螺旋结构的保留程度进行检测，在此基础上使用原子力显微镜和成纤维细胞培养实验对酰化胶原的生物
食品科学 2016年1期2016-11-11
- 鱼类加工副产物中胶原提取技术与性质分析
鱼类加工副产物中胶原提取技术与性质分析胡杨1，2， 朱士臣1， 熊善柏1，2， 刘友明1， 尤娟1，2， 尹涛1(1 华中农业大学食品科学技术学院，国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心，湖北 武汉 430070；2 水产高效健康生产湖南省协同创新中心，湖南 常德 415000)鱼类加工产业发展的同时，不可避免地产生大量鱼皮、鱼鳞、鱼骨、鱼鳍、鱼鳔等不同鱼类加工副产物，如何对这些副产物进行高值加工利用引起广泛关注。目前，鱼类加工副产物的利用途径主要包括制作休闲食
渔业现代化 2016年4期2016-09-18
- 聚集条件对罗非鱼皮Ⅰ型胶原自聚集动力学的影响
件对罗非鱼皮Ⅰ型胶原自聚集动力学的影响闫鸣艳，秦 松* （中国科学院烟台海岸带研究所，山东烟台264003）采用Boltzmann函数拟合结合两阶段动力学模型（成核阶段和生长阶段），研究了胶原浓度、温度、溶液pH和离子强度对罗非鱼皮Ⅰ型胶原自聚集动力学的影响。结果表明：胶原浓度、温度、溶液pH和离子强度能调控胶原自聚集动力学。当浓度达到或高于0.34 mg/mL时，胶原表现明显的自聚集，且浓度越高越有利于胶原晶核的形成，过量的胶原分子能阻碍胶原纤维的生长；
食品工业科技 2016年2期2016-09-14
- 胶原肽及其产业发展
214122)胶原肽及其产业发展刘海英(江南大学食品学院,江南无锡 214122)近年来,我国的胶原肽产业得到了跨越式发展。胶原肽来源于动物胶原,有着独特的性质和广泛的用途。胶原肽常被制成保健品,在保健食品和化妆品领域有着良好的应用前景。本文就胶原肽的基本组成、性质、功能性、产业发展前景做一综述,希望对胶原肽的研究有所裨益。胶原,胶原肽,功能,吸收日常生活中提到的胶原蛋白即胶原肽。胶原蛋白(以下称胶原肽)一词进入大多数中国普通民众的视线中比较晚,严格地说
食品工业科技 2016年12期2016-09-10
- 结构蛋白—猪皮胶原的提取及其理化特性的表征
）结构蛋白—猪皮胶原的提取及其理化特性的表征乔恩楠1，张传杰1,2，颜 超1，刘 云1，崔 莉1，朱 平*1,2（1. 武汉纺织大学 化学与化工学院，湖北 武汉 430073；2. 武汉纺织大学 新型纺织材料绿色加工及其功能化教育部重点实验室，湖北 武汉 430073）以猪皮为原料，采用醋酸和胃蛋白酶相结合的方法提取胶原，以提取率为指标，进行提取条件优化，并通过紫外光谱、红外光谱、黏度法和荧光光谱等分析方法对提取物的化学结构、变性温度、特征黏度、等电点等理
武汉纺织大学学报 2016年3期2016-08-03
- 天然I型胶原生物膜材料的最新研究进展
065）天然I型胶原生物膜材料的最新研究进展琚海燕1，但卫华2，刘秀英1（1. 武汉纺织大学 化学与化工学院，湖北 武汉 430200；2. 四川大学 制革清洁技术国家工程实验室，四川 成都 610065）天然I型胶原具有极低的免疫原性、优良的生物学性能及可再生特性，可与众多天然或合成高分子进行物理化学改性，开发出各种安全的、可生物降解的、多形态的功能性生物材料。本文重点阐述天然I型胶原的结构模型、生物学特性及其膜材料的最新研究与发展方向，为I型胶原膜材料
武汉纺织大学学报 2016年3期2016-08-03
- 化学工业
学工业封面介绍：胶原生物大分子因具有特殊的生物活性而在许多领域备受青睐.利用离子液体（IL）中阳离子可作为电子接受体而阴离子作为强氢键受体的特性来高效溶解制备胶原溶液具有广阔的应用前景.封面图给出了皮胶原在两种IL中的溶解机理.由图可见，IL中的阴阳离子对解离为自由的［BMIM］+和Cl-（Ac-）后分别与胶原肽键中的羰基氧或者—NH—上的H结合.同时由于静电力的作用，它们可分别与胶原侧链离子化的COO-与NH3+相互吸引键合.IL与胶原分子间新形成的氢键
中国学术期刊文摘 2015年16期2015-11-01
- 胶原在两种离子液体[BMIM]Cl 和[BMIM]Ac中的溶解及再生结构比较
0065）引 言胶原作为天然的动物生物质资源，是细胞外基质的主要组成部分，同时也是动物体内含量最多、分布最广的结构性蛋白，占体内蛋白总量的1/3 左右，而动物皮是胶原的主要原料来源。胶原种类繁多，现已证明已发现的28 类胶原至少构成了脊椎动物中46 种不同的多肽链[1]。胶原为生物大分子，相对分子质量约30 万，具有由3 条呈聚脯氨酸Ⅱ型左手螺旋的平行多肽链相互缠绕而成的右手超螺旋结构（三股螺旋构象）[2]，这种结构赋予其特殊的生物活性，如低的免疫原性、良
化工学报 2015年6期2015-08-21
- 包茎局部狭窄环中胶原纤维分型状况研究
在大量异常堆积的胶原纤维，而正常组及外用类固醇治疗后痊愈组中未见胶原异常堆积[3]。包茎局部狭窄环中胶原纤维的分型研究对于进一步揭示包茎外环口张力过高的原因以及类固醇治疗包茎机理的研究有重要意义。本研究采用免疫组织化学法对包茎局部狭窄环组织胶原纤维进行分型研究并分析导致包茎外环口张力过高的主要原因。1 资料与方法1.1临床资料随机选择门诊手术室要求行包皮环切术者16例，包茎组8例，正常对照组8例，年龄8～12岁。包茎组患儿均为包皮外环口狭窄导致包皮无法上翻
新疆医科大学学报 2014年9期2014-07-13
- 草鱼皮胶原的体外自组装动力学研究
0023）草鱼皮胶原的体外自组装动力学研究赵 燕，鲁 亮，杨 玲，邓明霞，杨 欢，汪海波*（武汉轻工大学食品科学与工程学院，湖北 武汉 430023）体外自组装是天然胶原的重要分子行为特征之一，并对胶原基产品性能产生显著影响。以草鱼皮酶溶性胶原蛋白为研究对象，重点开展胶原体外自组装动力学行为、影响因素、组装纤维的微观结构及其热稳定性能研究。浊度实验和自组装程度分析的结果表明，草鱼皮胶原蛋白具备体外自组装能力，其自组装进程受胶原质量浓度、pH值、离子强度、温
食品科学 2014年11期2014-01-18
- 肌腱疲劳性损伤与胶原合成
损伤的早期变化与胶原合成有关。胶原是肌腱细胞外基质的主要成分，其中最主要的胶原类型为胶原I，约占总胶原的95%，其它少量的胶原有胶原III、V、VI、XII和XIV等，这些胶原的量少但作用复杂，可能在胶原纤维形成、调节胶原直径和其它周围细胞相互作用等一些过程中具有一定作用。本文综述了在运动负载及疲劳负载下肌腱的表达及影响其表达的机理，以探讨肌腱疲劳性损伤的分子机制。1 运动诱导后肌腱胶原的合成I型前胶原羧基端前肽（PICP）和I型前胶原氨基端前肽（PINP
体育科研 2013年2期2013-12-05
- 末端病大鼠跟腱修复中胶原表达的研究
鼠跟腱修复过程中胶原I和胶原III基因表达和蛋白含量的动态变化，探讨胶原在末端病大鼠跟腱修复中的作用及其机制，为完善末端病的发病机制及促进肌腱损伤的恢复提供实验依据。1 实验对象与方法1.1 实验材料4周龄健康清洁级雄性Wistar大鼠56只（由苏州大学动物实验中心提供），均体重为（108±7.8）g，适应性喂养一周后随机分组：（1）空白对照组（N=8）；（2）模型对照组（N=8）；（3）模型自然愈合组40只，按取材时间点不同分为1 d组、2 d组、3 d
体育科研 2013年2期2013-05-31
- 苦参素对肝星状细胞胶原合成能力的影响
细胞(HSC)是胶原合成和降解的关键细胞，苦参素可能是通过抑制HSC总胶原及Ⅰ型胶原的合成，从而产生抗肝脏纤维化作用的。1 材料与方法1．1 试剂及主要仪器 苦参素注射液为市售产品，由上海第一生化药业公司生产。BMPI-1640培养基为美国Gibeo公司产品;无支原体胎牛血清购自杭州四季青生物制品公司;纤维连接蛋白(FN)由上海医科大学细胞室提取并纯化;3H-脯氨酸(3H-Pro)试剂盒购自中国原子能研究所;主要仪器有超净工作台、二氧化碳培养箱、倒置显微镜
河北医药 2012年12期2012-11-07
- 梅花鹿鹿茸胶原的理化特性研究
40)梅花鹿鹿茸胶原的理化特性研究赵玉红，金秀明(东北林业大学林学院，黑龙江 哈尔滨 150040)对胃蛋白酶法在酸性条件下制备的梅花鹿鹿茸胶原的理化性质进行研究。通过紫外扫描(UV)、傅里叶红外光谱(FTIR)、氨基酸组成测定、聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和示差量热扫描(DSC)等方法对其理化性质进行分析。紫外扫描图谱可知，胶原纯度较高，在230nm波长处有强吸收峰；红外光谱表明其酰胺A、酰胺B、酰胺Ⅰ谱带等主要吸收峰与Ⅰ型胶原标品一致，具有三
食品科学 2012年11期2012-06-01
- 功能胶原蛋白生物材料与组织再生
[2]。1.2 胶原生物材料胶原蛋白是细胞外基质的主要成分，作为细胞生长的依附与支架，能诱导上皮细胞等的增殖和分化。胶原蛋白为生物体提供了机械支撑作用，维护器官与组织的完整性，保障其正常功能的行使[3]。胶原在创伤修复中有十分重要的作用，是参与创伤愈合的主要结构蛋白，所以，我们选择胶原作为修复组织损伤的支架材料。胶原在医学上的应用包括许多方面，包括创面的愈合和烧伤的修复、整形，神经损伤再生，以及血管瓣膜替代等。表1 总结了胶原在医疗上的用途。表1.胶原材料
中国医疗器械信息 2012年2期2012-02-06
- 运动对肌腱中胶原代谢影响研究进展
0）运动对肌腱中胶原代谢影响研究进展李 敏（商丘师范学院 体育学院，河南 商丘 476000）胶原是肌腱细胞外基质中的主要成分，对于维持肌腱的强度、传递肌肉所产生的力具有重要的作用。长期运动可增加胶原的含量，提高肌腱抗负载的能力。一次和长期运动可调节不同类型胶原的合成，而运动后肌腱中不同类型胶原合成主要和运动负荷有关，并受体内雌二醇量的影响。一些基质金属蛋白酶的表达和活性在运动后会提高，增加胶原的降解量，从而提高了肌腱中胶原的更新率。运动；肌腱；胶原；代谢
哈尔滨体育学院学报 2010年3期2010-12-08
- 不同来源胶原肽的抗氧化活性及吸湿保湿性能
郑高利*不同来源胶原肽的抗氧化活性及吸湿保湿性能贾建萍，鲁健章，周彦钢，程 敏，叶小弟，郑高利*(浙江省医学科学院，浙江 杭州 310013)目的：对不同来源(猪皮、牛皮、驴皮、鳕鱼皮、牛骨)胶原肽的抗氧化活性和吸湿保湿性能进行比较研究。方法：采用清除 DPPH自由基和 ABTS+·及还原力测定进行胶原肽抗氧化活性的评价，同时对胶原肽的吸湿性和保湿性进行比较分析。结果：驴皮胶原肽具有较强的清除DPPH自由基的能力，IC50值为0.63mg/mL。鳕鱼皮胶原
食品科学 2010年21期2010-03-21