磷酸化
- 铁死亡关键蛋白磷酸化修饰的研究进展
价修饰[1]。磷酸化修饰是最常见、最重要的翻译后修饰，它发生于底物蛋白丝氨酸（S）、苏氨酸（T）或酪氨酸（Y）残基，几乎参与细胞的所有生命过程，如细胞分裂、蛋白质分解、信号转导、基因表达调控和蛋白质相互作用等[2]。铁死亡的概念于2012 年被Dixon 首次提出，是一种由不受限制的脂质过氧化和随后的膜损伤引起的编程性细胞死亡[3]。氧化还原失调、铁稳态失衡是细胞发生铁死亡的重要基础[4]。本文就近年来研究较多的铁死亡关键蛋白进行综述，以期为基础医学和临床
当代医药论丛 2023年10期2023-09-05
- 磷酸化调节的膜蛋白结构及其功能研究进展
鲍宇摘要 磷酸化修饰是膜蛋白翻译后修饰的重要类型之一，由蛋白激酶和磷酸酶共同調节而保持一种动态平衡，在正常生命活动乃至肿瘤发生中发挥调控作用。磷酸化修饰诱导膜蛋白结构变化可调节蛋白之间结合活力，而关键磷酸化位点突变可破坏蛋白结合并解除相关信号传导的调节。与其他蛋白不同，膜蛋白需要以质膜为介质发挥功能作用，由于膜组成复杂性和不对称性，磷酸化修饰对膜蛋白的质膜定位以及表面贴附至关重要。膜蛋白磷酸化还调节周围磷脂分子的热力学性质和动力学特性，从而加剧对磷脂双
河北工业大学学报 2023年1期2023-05-30
- 科研人员揭示磷酸化纤维素纳米纤维表面化学结构
研团队研究发现磷酸化处理的纤维素纳米纤维(cellulose nanofiber，CNF)表面可选择性引入多聚磷酸，揭示了磷酸化CNF表面化学结构。该研究成果于近期发表在《Biomacromolecules》，题为：“Distribution and Quantification of Diverse Functional Groups on Phosphorylated Nanocellulose Surfaces”。纤维素纳米纤维(CNF)由环保可再生
材料保护 2022年8期2022-12-18
- 阿尔茨海默病脑TAU蛋白磷酸化位点综述
，正常低水平的磷酸化才能使TAU发挥最佳功能，而高水平异常磷酸化的TAU则失去其生物学活性[7]。Herrmann等用ELISA测定快速尸解的AD与同年龄正常人的脑组织匀浆，表明 AD组的额叶皮层、顶叶皮层和海马的TAU磷酸化水平明显增加，其中海马最高，但在小脑中未观察到差异[8]。在正常的人脑中，每摩尔TAU含有2～3 mol磷酸盐，且负面调节TAU与微管的结合，而在AD脑中，TAU被3～4倍过度磷酸化，每摩尔TAU含有8 mol磷酸盐，磷酸化水平达到饱
中风与神经疾病杂志 2022年9期2022-10-19
- 20 ℃和25 ℃条件下秀丽隐杆线虫衰老过程中磷酸化蛋白质组学的研究
[6]。蛋白质磷酸化是细胞内广泛分布的蛋白质翻译后修饰，对于蛋白质行驶功能十分重要[7-8]，在调节高温环境下线虫晚期生命活动中也起到重要作用[9-10]。常温和高温下的线虫的衰老机制尚不清楚，本课题组前期的研究表明，线虫在正常温度(20 ℃)和高温(25 ℃)下的衰老过程中，激酶CK2，MAPK和CAMK2也许起到重要作用，并且验证了磷酸化蛋白GTBP-1能够在这两个温度条件下调节线虫寿命[9]。为了获得更多的线虫衰老过程中的磷酸化组学信息，我们尝试使用
复旦学报（自然科学版） 2022年3期2022-07-05
- 糖原合酶激酶3(GSK3)介导的胰岛素对糖原合酶2(GYS2)的抑制调节
(GSK3) 磷酸化和抑制，激活 GSK3 可以促进 GYS2 磷酸化和失活，蛋白磷酸酶1(PP1)则催化 GYS2 去磷酸化并激活[13,14]. 在昼夜节律基因(CLOCK)的调控作用下，GYS2 的活性表现出磷酸化/去磷酸化昼夜节律的转变，这样，GYS2 的表达合成呈现出了昼夜节律性[15,16]. 以往的研究发现[17-19]，胰岛素(Insulin)可以刺激 GSK3 磷酸化抑制其活性，通过依赖PI3K激酶的途径，胰岛素激活 AKT 激酶，经过
原子与分子物理学报 2022年3期2022-03-04
- 基于亲和色谱的肺癌细胞磷酸化蛋白质组研究及其应用
项功能[1]。磷酸化是常见的蛋白质翻译后修饰形式[2],在特定时间内,超过30%的蛋白质会发生磷酸化或以磷酸化形式呈现[3]。固定化金属离子亲和色谱(IMAC)是一种高效的磷酸化肽段富集技术[4],金属离子(如Ti4+、Fe3+和Ga3+)[5,6]通过螯合固定在基质上,在酸性条件下吸附磷酸化肽段,并在碱性条件下洗脱[7]。该方法具有很高的特异性,能够富集不同氨基酸位点上的磷酸基团。新型钛离子螯合IMAC材料(Ti4+-IMAC)具有高选择性和高稳定性[8
色谱 2021年1期2021-12-18
- 基于TMT10-plex等量标记结合SMOAC富集磷酸肽的定量磷酸化蛋白质组性能评价
032）蛋白质磷酸化是生物体内广泛存在的最重要的共价修饰方式之一.细胞内有30%以上的蛋白质发生磷酸化修饰［1］.蛋白质磷酸化是指蛋白质在磷酸化激酶的催化下将三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鸟苷（GTP）上的磷酸基团转移到丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上的可逆过程.激酶诱导蛋白质磷酸化，磷酸酶诱导蛋白质去磷酸化，这一可逆过程能调节和控制蛋白质活力和功能，参与各种生理和病理过程，包括细胞增殖、发育分化、细胞凋亡、信号转导及肿瘤发生等生命活动.因而，基于质谱的磷酸化研
高等学校化学学报 2021年12期2021-12-16
- 2型猪链球菌二元信号系统孤儿调控因子CovR磷酸化位点鉴定
多种TCS发挥磷酸化调控，在无乳链球菌中STK1可以在体外对CovR/S的生物反应调节因子组分CovR进行磷酸化[7]。在S.suis2中也存在丝/苏氨酸激酶STK，研究表明STK通过磷酸化底物蛋白的丝氨酸/苏氨酸残基以达到调控靶蛋白的目的，从而在转录与翻译、细胞壁合成、细胞分裂、应激反应以及毒力因子的表达[8-11]等过程中发挥着重要作用。然而S.suis2编码的STK是否能对全局性毒力负调控因子CovR进行磷酸化作用尚不清楚。本研究参照Molle等[1
中国人兽共患病学报 2021年5期2021-06-03
- 磷酸化HSP27 在恶性肿瘤中的研究进展
译后修饰，其中磷酸化可调节HSP27 的细胞功能。HSP27 的异常磷酸化与病毒感染、特异性肿瘤、皮肤自身免疫性疾病、上皮间充质转化（epithelial-to-mesenchymal transition，EMT） 和糖尿病心肌细胞脂蛋白脂肪酶（lipoprotein lipase，LPL）分泌增加等病理病变相关[1]。随着研究的不断深入，磷酸化HSP27 在各种疾病尤其是恶性肿瘤中的作用受到了广泛的关注。1 HSP27 的生物学特性哺乳动物小热休克蛋白
昆明医科大学学报 2020年7期2020-12-20
- 磷酸盐存在时食品大分子的干燥加热磷酸化及其多功能化研究进展
酰化、羰基化、磷酸化、糖基化、水解及氧化等，主要是对残基上的氨基、羟基、巯基或羧基等基团进行修饰，而这些修饰的本质是通过改变食品大分子的结构、构象、静电荷、氢键、疏水作用力等，来改善其乳化性、起泡性、热稳定性、溶解性、凝胶特性、保水性等加工特性[4]。同时有些基团的引入还可以赋予食品高分子本身没有的一些生理功能特性，如免疫调节，促进钙的吸收等特性[5]。在上述的改性方法中，有些方法的改性产物虽然不能用于食品加工配料，但是这些研究可以为食品高分子的深度开发和
食品研究与开发 2020年18期2020-09-10
- 组蛋白H3Ser10磷酸化对猪卵母细胞减数分裂的影响
基化、乙酰化、磷酸化、泛素化及糖基化等，组蛋白修饰与许多基本的生物学功能密切相关，如细胞周期调控，DNA复制和修复，转录活性和染色体形态及功能的稳定性等[1-4]。其中，组蛋白磷酸化是对组蛋白氨基酸残基特殊位点的磷酸化修饰。组蛋白H3磷酸化可调控减数分裂过程，参与染色体的凝聚和分离过程进而影响纺锤体和微管装配[5]。关于组蛋白磷酸化修饰在卵母细胞成熟进程中的研究文献偏少，且部分研究结果间存在差异，Wang等[6]研究发现，小鼠卵母细胞在GV时期的组蛋白H3
医学研究生学报 2020年5期2020-05-23
- 磷酸化肽段分离富集方法研究进展
1)可逆蛋白质磷酸化是由特定蛋白激酶和磷酸酶调控[1-2]的蛋白质翻译后修饰(Post translational modification，PTM)方式之一，参与调节机体生命活动的全过程，如生长发育、增殖、凋亡及分化等[3-5]。在真核生物中有1/3的蛋白质与磷酸化修饰相关[6]，主要发生在丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)残基侧链的羟基上，且磷酸化丝氨酸(pSer)、磷酸化苏氨酸(pThr)、磷酸化酪氨酸(pTyr)的比例为1 800
分析测试学报 2020年3期2020-05-08
- 受磷蛋白磷酸化调控在心肌缺血再灌注损伤中的作用
1]。PLN的磷酸化修饰改变肌浆网钙泵的结构和功能，控制SR钙摄取进而改变心肌功能，参与心脏生理功能及疾病的调控。本研究对PLN磷酸化调控在心肌缺血再灌注损伤(MIRI)中的作用做一综述。1 SERCA/PLN转运复合物的结构和功能心肌胞质钙稳态主要是几种关键的心肌SR钙转运蛋白调节的结果。心肌兴奋时膜去极化，L型Ca2+通道开放引起Ca2+内流，激活SR上的2型兰尼碱受体(ryanodine receptor， RyR2)，进一步诱导SR释放更多Ca2+
中西医结合心脑血管病杂志 2020年7期2020-01-10
- 鸡蛋清磷酸化蛋白质组鉴定与分析
要原料和辅料。磷酸化修饰对鸡蛋清蛋白质的生物活性和加工特性均具有重要影响。研究表明，磷酸化可使卵转铁蛋白的β-折叠结构含量增加，并增强其抗菌活性[6-7]；磷酸化卵白蛋白可促进肠道对铁的吸收[8]。此外，化学磷酸化改性蛋清粉的乳化活性及稳定性都有一定程度地提高[9]，且其起泡性与泡沫稳定性都显著提高[10]；卵白蛋白的化学磷酸化修饰亦能增强其凝胶性及在油-水界面的稳定性[11-12]。然而，当前的研究主要集中在鸡蛋清及其主要蛋白（如卵白蛋白、卵转铁蛋白）的
食品科学 2019年11期2019-07-01
- 微小RNA在tau蛋白过度磷酸化中的作用
沉积而成，过度磷酸化的tau蛋白是神经纤维缠结的重要组成成分。目前关于AD发病机制的主要学说包括：淀粉样肽级联反应、微管相关tau异常、氧化应激、炎症介质、胆碱功能降低等学说。微小RNA（microRNA, miRNA）是由内源基因编码的一类长度在20～24个核苷酸之间的单链非编码RNA分子，能负向调控靶mRNA表达，最终导致mRNA降解或翻译抑制[3]。研究表明MiRNA与AD发病密切相关[4]。本文就微小RNA在tau蛋白过度磷酸化中作用的相关研究进行
中国组织化学与细胞化学杂志 2019年1期2019-04-22
- 肌球蛋白轻链磷酸酶靶向亚基1在调节血管张力中的作用的研究进展*
节肌球蛋白轻链磷酸化实现，血管舒张主要通过肌球蛋白轻链磷酸酶(Myosin light chain phosphatase，MLCP)使肌球蛋白调节轻链(Myosin regulatory light chains，RLC)去磷酸化实现。MLCP是调节血管信号的关键分子。MLCP是异源三聚体蛋白磷酸酶，由肌球蛋白靶向亚基(Myosin phosphatase targeting subunit，MYPT)、38kDa催化亚基(Catalytic subun
四川生理科学杂志 2019年3期2019-02-12
- Bad蛋白磷酸化和剪切修饰对神经胶质瘤细胞凋亡的调控作用*
结构域的亚型，磷酸化和剪切修饰是其各种生化活性的重要基础。总结各种药物处理和内源性信号是如何通过调控Bad蛋白来实现对神经胶质瘤细胞内促凋亡或促生存信号通路的下游调控，有助于加深对神经胶质瘤细胞内线粒体凋亡通路的信号转导的理解，为寻找、设计、验证相关靶向药物治疗提供理论基础。磷酸化的Bad（p-Bad）与14-3-3形成异二聚体，作为其伴侣分子定位于细胞浆；而非磷酸化Bad则通过结合含穿膜结构域的其他Bcl-2家族蛋白并形成异二聚体接近线粒体膜而发挥促凋亡
中国现代医学杂志 2019年19期2019-01-09
- 酶法与非酶法磷酸化改性食品蛋白质的研究进展
之一。蛋白质的磷酸化反应是调节蛋白结构和功能、参与和调控生化反应的重要修饰过程。在食品工业中,利用生物或化学手段磷酸化,从而达到改善蛋白质的功能性质、提高蛋白质的溶解性以及加工过程中抗变性的能力,获得专项功能性性较好或具有多种优良特性的蛋白衍生物,已受到广泛的研究关注。根据磷酸化途径的不同,蛋白质的磷酸化反应主要可以分为酶法磷酸化和非酶化学法磷酸化。酶法磷酸化是指通过蛋白激酶的催化,将ATP或GTP上的磷酸基团转移到底物蛋白的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等残基侧
食品工业科技 2018年21期2018-11-27
- 紫外线诱导的 p53表达状态不同的人结肠癌HCT116细胞中差异表达磷酸化蛋白的DNA损伤修复通路分析△
0210蛋白质磷酸化是蛋白质翻译后修饰的重要内 容，在酶和其他重要功能分子活性的发挥、第二信使传递和酶的级联反应中起重要作用。细胞内的许多蛋白通过磷酸化来行使DNA损伤修复、细胞凋亡、细胞周期阻滞等功能。蛋白质磷酸化网络精细调节细胞应对的各种应激过程，例如，当细胞暴露于紫外线损伤后，细胞内DNA损伤修复蛋白被磷酸化激活，修复DNA；细胞周期检验点蛋白被激活，细胞周期发生阻滞；如果DNA受损严重，有修复缺陷，细胞常通过p53依赖性凋亡发生凋亡[1-2]。p5
癌症进展 2018年11期2018-11-15
- 表皮生长因子对结肠细胞中紧密连接蛋白表达和磷酸化的影响
TJs)蛋白的磷酸化会导致上皮细胞的极性改变和结构变化，从而影响上皮屏障功能。TJs蛋白的磷酸化状态受酪氨酸激酶和丝氨酸-苏氨酸激酶的调节。表皮生长因子受体(epidermal growth factor receptor，EGFR)是酪氨酸激酶家族中最重要的激酶，通过其配体表皮生长因子(epidermal growth factor，EGF)的激活，可以调节TJs蛋白的差异表达和磷酸化状态[4]。该研究观察T84结肠细胞中TJs蛋白的磷酸化状况，以及EG
安徽医科大学学报 2018年11期2018-11-07
- 热休克蛋白27的磷酸化及其在胁迫应激中的作用
。HSP27的磷酸化使其发挥功能的主要形式。了解HSP27的磷酸化有助于我们了解HSP27在胁迫应激中发挥的作用，为进一步研究细胞应激反应提供新的切入点。关键词 HSP27 胁迫应激HSP27与 aB-晶体蛋白（%ZB-crystallin，HSPB5）同源又被称为HSPB1。其首次于1978年被分离纯化，随后的研究发现，HSP27在细胞内常以二聚体四聚体等形式存在，这种聚集体的形式依赖于其不同位点的磷酸化。Andr？Patrick Arrigo于2016
科教导刊·电子版 2018年9期2018-06-07
- RelA/p65的磷酸化调节及其与肿瘤的关系
活性。它们包括磷酸化，泛素化，乙酰化，甲基化和亚硝酰化。这些修饰因不同刺激而促成并产生不同的效果，它们彼此并不是孤立的，可通过相互作用形成复杂的网络，共同精细的调节NF-kB的功能。如：RelA/p65的磷酸化就可以调节其乙酰化。磷酸化是这些修饰中一种快速和可逆的酶反应，常作为几种信号转导途径中的关键分子机制。因此，它具有调节转录因子活性的许多优点，并可非常有效的整合来自各种输入信号的信息，而磷酸化过程中单个激酶也可以差异性影响多种转录因子[2]。以往大多
中南医学科学杂志 2018年2期2018-06-04
- 基于天冬氨酸的固定化金属离子亲和色谱材料用于磷酸化肽选择性富集
00)蛋白质的磷酸化是最普遍、最重要的翻译后修饰方式,与信号转导、转录调节和细胞凋亡等生物学过程密切相关[1-3]。异常的蛋白质磷酸化与肿瘤的发生、发展和转移密切相关[4]。因此研究蛋白质磷酸化意义重大。生物样品中磷酸化肽的含量非常低;在质谱分析磷酸化肽时,磷酸化肽的信号受到非磷酸化肽的抑制。基于上述两个原因在质谱检测之前需要对磷酸化肽进行高效富集。用于磷酸化肽的富集方法很多,主要包括金属氧化物亲和色谱(MOAC)[5,6]、固定化金属离子亲和色谱(IMA
色谱 2018年4期2018-05-08
- 寄生虫蛋白质磷酸化修饰及磷酸化蛋白质组学研究进展
述寄生虫蛋白质磷酸化修饰及磷酸化蛋白质组学研究进展赵 彬1，唐亚兰2，陆 珂2，曹晓丹2，韩 倩2，吕 超2，王 涛2，傅志强2，林矫矫2, 3，洪 炀2*(1.江苏农林职业技术学院，江苏句容 212400;2.中国农业科学院上海兽医研究所，上海 200241;3.江苏省动物重要疫病与人兽共患病防控协同创新中心，江苏扬州 225009)蛋白质的磷酸化修饰是生命体内一种重要的且普遍存在的蛋白质翻译后修饰方式之一，蛋白质的磷酸化和去磷酸化是一种动态的生物调节过
动物医学进展 2017年10期2017-04-13
- Metaxin 1磷酸化在TNFα诱导的细胞死亡过程中控制Bak的激活
taxin 1磷酸化在TNFα诱导的细胞死亡过程中控制Bak的激活促凋亡蛋白Bak参与凋亡(细胞死亡程序)的执行阶段。Bak基本上是在线粒体内，并且在凋亡的早期经历构象变化后在线粒体中与膜完全整合，随后导致促凋亡线粒体蛋白的释放。目前我们对Bak激活涉及的“搭档”(partner)和机制知之甚少。Petit等近来已发现，在休眠和濒死细胞中，Bak被并入2型电压依赖性阴离子通道(voltage-dependent anionic channel of typ
中国病理生理杂志 2017年3期2017-01-16
- 马钱苷通过抑制蛋白磷酸酶2A催化亚基C磷酸化降低tau蛋白过度磷酸化
2A催化亚基C磷酸化降低tau蛋白过度磷酸化杨翠翠 李 林 张 丽 李雅莉 张 兰*(首都医科大学宣武医院药物研究室 北京市神经药物工程研究中心 北京脑重大疾病研究院 神经变性病教育部重点实验室，北京 100053)目的 探讨马钱苷对tau蛋白过度磷酸化的影响及其作用机制。方法 马钱苷(500、1 000 μmol/L)与人神经母细胞瘤细胞株(SK-N-SH细胞)预孵育24 h，之后加入PI3K抑制剂Wortmannin(WT)及PKA抑制剂GF-1092
首都医科大学学报 2016年6期2016-12-23
- 血清磷酸化肽的分离富集和质谱定量及其作为潜在肿瘤标志物的评价
049)血清磷酸化肽的分离富集和质谱定量及其作为潜在肿瘤标志物的评价翟贵金1,2, 吴 魁1, 汪福意1,3*(1. 中国科学院化学研究所, 中国科学院活体分析化学重点实验室, 北京 100190; 2. 天津市医学表观遗传学重点实验室, 天津医科大学生物化学与分子生物学系, 天津 300070; 3. 中国科学院大学, 北京 100049)血清中磷酸化肽种类和浓度的变化既能反映人体内蛋白质水解酶活性的变化,又能反映蛋白质翻译后磷酸化的水平,业已成为肿瘤
色谱 2016年12期2016-12-14
- 基于液相色谱-串联质谱技术的磷酸化蛋白质组学分析
072)蛋白质磷酸化修饰在生物体内普遍存在。真核生物中，磷酸化修饰主要发生在丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)残基上[1]。磷酸化修饰参与调控多种细胞生命活动，如细胞增殖、发育与分化、受体介导的信号转导、细胞凋亡及肿瘤发生等。其中，磷酸化修饰对抗病毒天然免疫信号通路的调控一直是生物医学领域的一个研究热点。天然免疫反应是机体抵御外界病原微生物入侵的第一道防线。当病毒入侵时，机体通过自身的模式识别受体(Pattern Recognition
分析科学学报 2016年1期2016-10-16
- Caspases与蛋白激酶在凋亡中的相互作用＊
百万计的可逆性磷酸化是维持细胞稳态所必需的，使得细胞能迅速适应内外环境变化，其中Caspases与蛋白激酶的双向通信是细胞内重要的磷酸化反应。蛋白激酶信号通路与Caspases通路有交互联系［2］，一方面蛋白激酶可以激活或抑制Caspases，另一方面活化的Caspases可裂解蛋白激酶，改变下游信号。另外，多种Caspases底物蛋白被蛋白激酶磷酸化后对Caspases裂解作用的敏感性改变。本文将综述蛋白激酶对Caspases及其底物的磷酸化作用，Cas
济宁医学院学报 2015年4期2015-04-16
- 植物磷酸化蛋白质组学研究进展
1100）植物磷酸化蛋白质组学研究进展刘秋林1，钟月仙1，万伟峰1，田 甜1，林授楷1，2，黄 健1，薛李春1，艾玉芳1，柯玉琴1，何华勤1（1.福建农林大学生命科学学院，福建 福州350002;2.莆田学院环境与生物工程学院，福建 莆田 351100）首先阐述了植物细胞蛋白质磷酸化的作用机制，并从植物磷酸化蛋白质的分离与鉴定技术、植物磷酸化蛋白质数据库及植物蛋白质磷酸化位点的预测工具，对植物磷酸化蛋白质组的研究进展进行综述.最后分析了植物磷酸化蛋白质组研
福建农林大学学报（自然科学版） 2015年3期2015-03-02
- CIP2A对PP2A的调节及其在AD样tau蛋白异常磷酸化中的作用*
tau蛋白异常磷酸化中的作用*冯小龙，王秀莲，王群，刘蓉△ (华中科技大学同济医学院病理生理学系，湖北武汉430074)目的:探讨CIP2A对PP2A的调节及其在阿尔茨海默(Alzheimer disease，AD)样tau蛋白异常磷酸化中的作用。方法:免疫荧光检测CIP2A表达及定位; Western Blot检测相关蛋白表达。结果: N2a细胞与大鼠原代神经元胞浆中均有较强的CIP2A阳性着色，并与tau蛋白共定位;过表达CIP2A组磷酸化的PP2Ac
中国病理生理杂志 2015年10期2015-01-26
- 磷酸化蛋白质组学的新进展及其在肝脏生理和病理机制中的应用
明，徐平综 述磷酸化蛋白质组学的新进展及其在肝脏生理和病理机制中的应用衣泰龙1,2，田苗苗2，杨晓明1,2，徐平1,21 安徽医科大学，安徽 合肥 230032 2 军事医学科学院放射与辐射医学研究所 北京蛋白质组研究中心蛋白质组学国家重点实验室，北京 102206蛋白质磷酸化是最常见的蛋白质翻译后修饰形式。由于蛋白质的磷酸化形式可以被磷酸酶和磷酸激酶进行可逆的调控，所以在众多的生命活动过程中蛋白质的磷酸化修饰起着重要的调控作用，因此对生物体内蛋白质磷酸化
生物工程学报 2014年7期2014-06-15
- 蛋白质磷酸化对肉品质影响的研究进展
3）1 蛋白质磷酸化反应的概念蛋白质磷酸化反应是20世纪50年代Fischer、K rebs等在研究糖原新陈代谢调控时发现的一种动态调控机制。1992年，Fisher和Krebs因其在蛋白质可逆磷酸化方面的研究获得了诺贝尔生理学及医学奖。自此，作为最广泛的蛋白质翻译后修饰方式，蛋白质磷酸化反应受到了广泛的关注。蛋白质磷酸化反应是指由蛋白激酶催化的将ATP或GTP上γ位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程。该反应主要发生于丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等残基侧
食品工业科技 2014年16期2014-03-25
- 抑制JNK磷酸化参与褪黑素对花萼海绵诱癌素引起的tau蛋白过度磷酸化的保护机制
6)抑制JNK磷酸化参与褪黑素对花萼海绵诱癌素引起的tau蛋白过度磷酸化的保护机制李夏春1，王志强1，柳秀平2(1.三峡大学医学院病理生理教研室，湖北宜昌 443002；2.杭州市中医院，浙江杭州 310006)目的 探讨花萼海绵诱癌素(CA)在成神经瘤细胞(N2a)引起tau蛋白过度磷酸化的机制,及褪黑素对其是否具有保护作用。方法 小鼠成神经瘤细胞(N2a)给予CA 5 nmol·L－1处理,或同时给予褪黑素50 mol·L－1,或同时给予维生素E(Vi
中国药理学与毒理学杂志 2014年6期2014-03-22
- 地塞米松对体外培养足细胞nephrin磷酸化的影响
Nephrin磷酸化被认为是维持正常足细胞形态和功能的起始事件，主要是指酪氨酸磷酸化，其胞内段含有9个酪氨酸残基，是潜在的磷酸化位点［2］。研究发现，nephrin的胞内段磷酸化与Src家庭激酶Fyn和适配蛋白Nck相关，Fyn是Src激酶，在Y1204位点磷酸化nephrin。Nck含有3个SH3区和1个SH2区，可结合到nephrin磷酸化位点Y1204，募集信号转导分子，诱导肌动蛋白聚合［3］。在Fyn和Nck敲除鼠，足细胞出现足突融合及蛋白尿，证实
医学研究杂志 2014年1期2014-01-29
- DARPP-32磷酸化异常与LID形成机制研究进展
P-32的异常磷酸化与LID发生有密切关系，本文就DARPP-32与LID发生机制相关内容予以综述［3，4］。一、DARPP-32的结构及分布1983年Walaas等［5］发现了一种对多巴胺(dopamine，DA)和环磷酸腺苷(cyclic adenosine monophosphate，cAMP)非常敏感的磷蛋白，称为DARPP-32蛋白(dopamine and cAMP-regulated phosphoprotein of 32 kDa，DARP
医学研究杂志 2012年8期2012-08-15
- 磷酸化蛋白质组学在生命科学研究中的机遇与挑战
究方法和理论。磷酸化蛋白质组学，以其研究对象特殊性、研究方法专业性及研究思路系统性，已在生命科学的多个领域和层面发挥独特作用。磷酸化蛋白质组学的研究尚处于初期阶段，鉴于其特殊的研究方法及内容，对揭示生命体尤其是疾病状态下细胞信号传导具有不可替代的优势［1－4］。此外，磷酸化蛋白质组学的研究为寻找药物新的作用靶点和疾病诊断指标提供全新的研究思路。本文主要就磷酸化蛋白质组学在生命科学、药学及医学研究前景进行综述。磷酸化蛋白质组学概述磷酸化是细胞中蛋白质翻译后最
肾脏病与透析肾移植杂志 2012年6期2012-05-10
- 单/双磷酸化酪氨酸底物与蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B相互作用分子动力学研究
增强时，可促使磷酸化的胰岛素受体（IR）和它的底物（IRS）以及磷酸化瘦素去磷酸化，从而下调胰岛素和瘦素信号转导过程，减弱胰岛素和瘦素的作用[4-5]。此外，研究人员还发现了PTP1B与癌症治疗密切相关[6-7]。因此，以PTP1B作为药物治疗靶点，开发高亲和力的新型PTP1B抑制剂，已成为最近几年研究的热点领域。Salmeen等[8]的研究发现，双磷酸化酪氨酸底物与PTP1B亲和能力要比单磷酸化酪氨酸底物高70%。Puius等[9]的研究表明，双磷酸化酪
天津医科大学学报 2011年4期2011-07-13
- RhoA-ROCK介导的Moesin磷酸化对晚期糖基化终产物诱导的内皮细胞形态和功能改变的调节作用
的Moesin磷酸化对晚期糖基化终产物诱导的内皮细胞形态和功能改变的调节作用刘红霞 冯国开 杜 静 郭晓华 黄巧冰南方医科大学基础医学院病理生理教研室目的：验证Rho A／ROCK信号通路参与晚期糖基化终产物（AGE）引起的膜突蛋白（Moesin）磷酸化，ROCK通过与Moesin直接作用导致Moesin磷酸化，探讨AGE引起Moesin磷酸化的位点及其生物学效应。方法：选用Rho A显性负效突变体（Rho AN19）和组成型活性突变体（Rho AL63）
微循环学杂志 2011年2期2011-03-19
- mTOR激活剂磷脂酸对SH－SY5Y细胞氧化应激和Tau蛋白磷酸化的调节
Ser389)磷酸化减少，从而导致神经元的死亡。p70S6K可以使Tau蛋白214位点丝氨酸(Ser214)磷酸化从而抑制Tau蛋白聚积和配对状螺旋形神经丝(PHF)的形成。mTORC1/p70S6K/rpS6途径受磷脂酶D(PLD)和磷脂酸(PA)的调节。PA与雷帕霉素竞争性结合mTOR结构域FRB，从而激活mTORC1，导致p70S6K/rpS6和4E－BP1磷酸化。法国科学家发现:(1)人成纤维母细胞瘤细胞(SH－SY5Y)经PA预处理可使p70S6
中国病理生理杂志 2011年6期2011-02-13
- 弓形虫感染过程中蛋白磷酸化 /去磷酸化对宿主细胞信号的影响*
蛋白磷酸化/去磷酸化是指蛋白激酶(Protein kinase,PK)催化蛋白质的含羟基氨基酸(丝/苏和酪)的侧链羟基形成磷酸酯,和蛋白质磷酸酯酶(Protein phosphatase,PPase)催化磷酸蛋白的磷酸酯键水解而去磷酸化的过程。蛋白磷酸化修饰是生物体内重要的共价修饰方式之一,这一可逆过程受蛋白激酶和磷酸酶的协同作用控制,细胞内任何一种蛋白质的磷酸化状态是由蛋白激酶和蛋白磷酸酯酶的两种酶活性之间的平衡决定的。蛋白磷酸化/去磷酸化是细胞信号传递
中国人兽共患病学报 2011年9期2011-02-11
- Ti-SBA-15介孔材料用于磷酸化肽的高效富集
5介孔材料用于磷酸化肽的高效富集张 宇, 秦洪强, 吴仁安, 邹汉法＊(中国科学院大连化学物理研究所,中国科学院分离分析化学重点实验室,辽宁大连116023)结合基质辅助激光解吸飞行时间质谱(MALD I-TOF MS)检测技术,考察了Ti-SBA-15介孔材料对β-酪蛋白酶解产物中磷酸化肽的选择性富集性能。实验结果显示,含Ti和Si物质的量比为0.08的Ti-SBA-15介孔材料可选择性地对β-酪蛋白酶解产物中的磷酸化肽进行选择性富集;对于β-酪蛋白和牛
色谱 2010年2期2010-10-21