热处理对荞麦麸皮蛋白结构与理化特性的影响

陈 静，王立博,，任艳娟，闫铭欢，张 杰，张 彬，刘文超，王昊然，吴伟菁，罗登林,

（1.河南科技大学食品与生物工程学院，河南 洛阳 471023；2.河南省食品原料工程技术研究中心，河南 洛阳 471023；3.北京农学院食品科学与工程学院，北京 102206；4.厦门医学院，福建 厦门 361023）

荞麦，也称净肠草、乌麦、三角麦，属于蓼科、荞麦属、双子叶植物，常被归类为“伪谷物”[1]。荞麦因其生长周期短、适应恶劣环境能力强，成为许多地区粮食种植的重要作物之一[2]。目前已发现的荞麦品种共有28 种，其中苦荞与甜荞已被大量种植与利用，是一种药食同源食品[3]。荞麦富含淀粉、蛋白质、黄酮等生物活性成分，摄入荞麦能有效预防或辅助治疗糖尿病、心血管硬化、高血压、肥胖等慢性疾病[4]。近年来，随着对荞麦谷物资源的研究与开发，其作为功能性食材的可行性已被证实。市场中常见的荞麦制品有面条、面包、饼干、馒头、茶等[5-6]，多是采用蒸、煮、炒等简单的热加工方式处理。而在热加工过程中，荞麦各功能组分结构、理化性质和功能特性等的变化规律，以及在加工中产生的影响亦是备受关注的热点。

荞麦麸皮富含优质蛋白质、多酚和膳食纤维，可有效预防或辅助治疗多种慢性疾病[7]。而荞麦麸皮作为荞麦粉质加工中的主要副产物，常被用作动物饲料或肥料，未得到高值化利用。此外，荞麦麸皮中蛋白质的质量分数高达21.6%～25.3%（干质量），是一种优质的植物蛋白来源[8]。荞麦麸皮蛋白中还富含一般谷物蛋白缺乏的赖氨酸和精氨酸，其中，赖氨酸含量比大米和小麦多2 倍以上，可以有效预防赖氨酸缺乏症，调节人体营养均衡[9]。但由于荞麦的无麸质特性，导致荞麦麸皮蛋白在食品加工及应用方面受到限制，致使荞麦麸皮蛋白的营养功能并未得到充分的开发与利用。因此，本实验以苦荞和甜荞麸皮为原料，通过等电点沉淀法制备出苦荞麸皮蛋白（tatary buckwheat bran protein，TBBP）与甜荞麸皮蛋白（common buckwheat bran protein，CBBP），并以市售大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）为参考，经热处理制备出3 种蛋白质的热凝胶（TBBP-G、CBBP-G与SPI-G），通过观察荞麦麸皮蛋白与蛋白质热凝胶分子质量、二级结构、内源荧光光谱、游离巯基与二硫键、微观结构，热特性及流变学特性的变化规律，分析热处理对荞麦麸皮蛋白结构及理化性质的影响，以期为推进荞麦麸皮蛋白在食品领域中的加工与应用奠定基础。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

苦荞麸皮（黑丰1号）山西雁门清高食业有限责任公司；甜荞麸皮（榆林红花）定边县塞雪粮油工贸有限责任公司；大豆分离蛋白（分散型）河南鲲华生物技术有限公司。

考马斯亮蓝R250 上海蓝季科技发展有限公司；十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）凝胶制备试剂盒 北京索莱宝科技有限公司；溴化钾（光谱纯）天津市科密欧化学试剂有限公司；三氯乙酸天津盛通泰化工有限公司；磷酸二氢钠、磷酸氢二钠、盐酸胍、氢氧化钠、盐酸、石油醚、无水乙醇（均为分析纯）天津市德恩化学试剂有限公司。

1.2 仪器与设备

UV-2100型紫外-可见分光光度计 尤尼柯（上海）仪器有限公司；Mini-PROTEAN Tetra电泳仪、ChemiDoc XRS＋凝胶成像系统 美国伯乐公司；TDZ5-WS离心机 湘仪实验室仪器开发有限公司；FE20 pH计、DSC1差示扫描量热仪 梅特勒托利多科技（中国）有限公司；LGJ-10D冷冻干燥机 北京四环起航科技有限公司；DHR-2型旋转流变仪 沃特世科技（上海）有限公司；VERTEX 70傅里叶变换红外光谱（Fourier transform infrared spectroscopy，FTIR）仪 德国Bruker公司；TM3030 Plus台式扫描电子显微镜 日立科学仪器（北京）有限公司；Cary eclipse荧光分光光度计美国安捷伦公司。

1.3 方法

1.3.1 荞麦麸皮蛋白的制备

以荞麦麸皮粉为原料，按料液比1∶10（g/mL）加入体积分数75%乙醇溶液，用保鲜膜封口，于250 r/min常温搅拌40 min，去除类黄酮、色素等物质。经4500 r/min离心10 min，收集沉淀，上述步骤重复5 次。按料液比1∶10（g/mL）在沉淀中加入石油醚，保鲜膜封口并置于通风橱浸泡脱脂12 h，经体积分数75%乙醇溶液洗涤3 次，放入50 ℃烘箱干燥4 h备用[10]。

将处理后的荞麦麸皮粉与蒸馏水按料液比1∶10（g/mL）混合均匀，滴加1 mol/L NaOH溶液调pH值至10，40 ℃、200 r/min水浴搅拌60 min，经4500 r/min离心20 min，收集上清液，滴加1 mol/L HCl溶液调pH值至4.2，经4000 r/min离心15 min后收集沉淀，经蒸馏水冲洗2～3 次，蒸馏水复溶后，用1 mol/L NaOH溶液调pH值至7，真空冷冻干燥后研磨（过200 目筛），即得荞麦麸皮蛋白样品粉末[10]。经凯氏定氮法测得苦荞及甜荞麸皮蛋白的纯度分别为（96.11±0.54）%（以干质量计，下同）和（95.83±0.28）%。

1.3.2 蛋白质热凝胶的制备

称取15 g蛋白质样品溶于85 mL蒸馏水中，制备质量分数为15%的蛋白分散液，用保鲜膜封口，常温250 r/min搅拌30 min使其混合均匀，沸水浴加热30 min，冷水浴冷却，真空冷冻干燥后，即得蛋白质热凝胶样品，经研磨（过200 目筛）后，即为蛋白质热凝胶粉末[11]。

1.3.3 SDS-PAGE

将蛋白质及其热凝胶样品粉末按料液比1∶100（g/mL）加入蒸馏水混合均匀，与上样缓冲液按体积比1∶3混合，煮沸5 min冷却后5000 r/min离心3 min，取上清液9 μL进行SDS-PAGE（分离胶体积分数12%，浓缩胶体积分数5%）。电泳采用恒流模式，分离胶电流为35 mA，浓缩胶电流为25 mA。电泳结束后，用考马斯亮蓝R250染色剂染色30 min，冲洗干净后，常温脱色至条带清晰[12]。

1.3.4 二级结构的测定

称取蛋白质及其热凝胶样品粉末2 mg与200 mg KBr（光谱纯）均匀混合。研磨均匀后压制成片进行测定，扫描范围为4000～400 cm－1，所有样品连续扫描32 次。样品光谱数据的平均值经Thermo Scientific OMNIC软件分析获得，二级结构使用PeakFit v4.12软件分析得到。

1.3.5 内源荧光光谱的测定

将蛋白质及其热凝胶样品粉末用磷酸盐缓冲液（pH 7）稀释至10 mg/mL，充分混合后以8000 r/min离心5 min获得上清液。样品上清液在295 nm波长处激发，扫描发射波长范围300～400 nm，激发和发射狭缝宽均为5 nm，每个样品平行扫描3 次[13]。

1.3.6 游离巯基与二硫键含量的测定

称取80 mg蛋白质及其热凝胶样品粉末于25 mL试管中，与1 mL Tris-甘氨酸缓冲液混合均匀，再加入4.7 g盐酸胍，并用缓冲液稀释至10 mL[14]。

游离巯基含量测定：取1 mL混合溶液于离心管中，加入4 mL脲-盐酸胍溶液和0.05 mL Ellman’s试剂振荡混合，并测定溶液在412 nm波长处的吸光度，按式（1）计算游离巯基含量：

式中：A412nm为样品在412 nm波长处的吸光度；D为稀释因子，游离巯基稀释因子为5.02，总巯基稀释因子为10；ρ为样品的质量浓度/（mg/mL）。

二硫键含量测定：取1 mL混合溶液于50 mL离心管中，加入0.05 mLβ-巯基乙醇与4 mL脲-盐酸胍溶液，25 ℃避光保存1 h。在离心管中加入10 mL质量分数12%三氯乙酸溶液，混合均匀后继续25 ℃避光保存1 h，5000 r/min离心10 min后收集沉淀，将沉淀与5 mL质量分数12%三氯乙酸溶液混合均匀，重复离心3 次。取沉淀物溶于10 mL 8 mol/L脲中，并加入0.04 mL Ellman’s试剂振荡混合，测定412 nm波长处溶液的吸光度，将吸光度代入式（1）计算总巯基含量，并根据式（2）计算二硫键含量：

1.3.7 扫描电子显微镜观察

将经研磨过筛的蛋白质样品粉末以及冷冻干燥的蛋白质热凝胶固体颗粒样品置于附有导电硅胶带的样品台上，用洗耳球吹去多余粉末，进行喷金处理，20 kV条件下观察样品形态。

1.3.8 热特性的测定

称取5 mg蛋白质样品粉末，置于铝坩埚中，用压样机密封，并以空白铝坩埚为对照。氮气流速40 mL/min，样品扫描温度范围0～200 ℃，升温速率为10 ℃/min[15]。

1.3.9 流变学特性的测定

采用DHR-2型旋转流变仪，平板直径40 mm，间隙1 mm，应变量0.1%，固定频率1 Hz。称取蛋白质样品粉末与蒸馏水混合，制备体积分数10%的蛋白质溶液。取适量蛋白质溶液于流变仪平台上，并在夹具边缘涂一层硅油，防止升温过程中水分蒸发，进行温度扫描，25 ℃保持5 min，以10 ℃/min升温至90 ℃，在90 ℃保持10 min，以10 ℃/min降温至25 ℃，并在25 ℃保持5 min，测定蛋白的储能模量（G’）与损耗模量（G”）。在25 ℃进行频率扫描，角频率范围为0.1～100 rad/s。表观黏度测定的剪切速率范围为1～100 s－1[16]。

1.4 数据处理与分析

采用SPSS 26.0软件对数据进行显著性分析，使用Origin 2021软件对实验结果进行绘图，每组样品进行3 次平行实验。

2 结果与分析

2.1 SDS-PAGE结果分析

由图1可知，热处理前后荞麦麸皮蛋白的分子质量主要分布在中低分子质量区域。未经处理的TBBP与CBBP分子质量分布相似，集中于10～55 kDa，而分子质量为25 kDa与33 kDa的弱条带可归于13S球蛋白的碱性和酸性多肽链[17]。经热处理后，TBBP-G在25～40 kDa之间的条带灰度变弱，55 kDa附近的条带消失；CBBP-G在33～40 kDa间的部分条带灰度减弱或消失，40～55 kDa附近的条带灰度明显变弱，而在分子质量为25 kDa附近的条带灰度略有加强，表明热处理使得荞麦麸皮蛋白发生降解。这可能归因于热处理使荞麦麸皮蛋白中的部分亚基被降解为小分子质量的多肽或寡肽，使条带主要分布在低分子质量区域[18]。而SPI经热处理后，低分子质量条带减弱，分子质量主要聚集在40 kDa与90 kDa，且SPI-G的分子质量略有升高。通过与SPI及SPI-G的分子质量分布进行对比，可以发现荞麦麸皮蛋白与SPI间分子质量的分布范围均有不同，热处理会使荞麦麸皮蛋白与SPI原有的大分子发生部分降解。

图1 SPI、TBBP与CBBP及其热凝胶的SDS-PAGE图Fig.1 SDS-PAGE patterns of SPI,TBBP and CBBP and their thermally induced gels

2.2 二级结构结果分析

由图2A可知，荞麦麸皮蛋白在热处理后并无新的吸收峰出现，只涉及峰强度与峰位的变化，说明热处理没有改变分子链的基团，而是引起分子内氢键的重组。SPI、TBBP与CBBP在3300 cm－1左右均有一个强吸收峰，表明蛋白质分子多聚体中可能存在大量分子内或分子间氢键[19]。热处理使3 种蛋白在3300 cm－1左右的吸收峰发生蓝移，分别从3296、3321 cm－1和3302 cm－1迁移至3286、3317 cm－1和3292 cm－1，这可能是由于加热影响到蛋白质的空间结构，使蛋白质分子内氢键被破坏，其中TBBP-G的吸收峰偏移最小，说明热处理对TBBP内氢键的影响小于SPI与CBBP。SPI、TBBP与CBBP在2931 cm－1处均有一个吸收峰，热处理后蓝移至2933 cm－1，这可能是因为热处理诱导蛋白质分子内的C—H键伸缩振动增强，使蛋白质分子结构展开或断裂，吸收峰发生迁移[20]。此外，热处理后SPI-G、TBBP-G与CBBP-G在酰胺I带（主要为C＝O伸缩振动，1600～1700 cm－1）的吸收峰均发生偏移，并且TBBP-G与CBBP-G的偏移程度相对较大，这表明热处理会使SPI、TBBP与CBBP分子中的α-螺旋结构向无规卷曲结构转变[21]。

图2 SPI、TBBP与CBBP及其热凝胶的FTIR谱图（A）与二级结构（B）Fig.2 FTIR spectra (A) and secondary structures (B) of SPI,TBBP and CBBP and their thermally induced gels

酰胺I带包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲结构，常用于解析蛋白质的二级结构[22]。由图2B可知，未经过热处理的SPI、TBBP与CBBP中二级结构的主要组成为相对稳定的α-螺旋与β-折叠结构，两者结构总占比可衡量蛋白质的稳定性[23]，TBBP与CBBP中α-螺旋和β-折叠结构所占总比例相近（分别为66.95%和67.84%），均低于SPI（68.30%），表明制备的荞麦麸皮蛋白二级结构的稳定性低于SPI。经热处理后，SPI-G、TBBP-G与CBBP-G中α-螺旋结构的相对含量均降低，而β-折叠、β-转角和无规卷曲结构占比均有不同程度的增加。这说明经过热处理后，α-螺旋结构中氢键断裂，使其发生解螺旋，R基团发生聚合现象，破坏了α-螺旋结构的稳定性，使SPI、TBBP与CBBP的二级结构由有序的α-螺旋结构转变为相对无序的β-折叠、β-转角和无规卷曲结构，从而影响蛋白质二级结构的稳定性[24]。同时，热处理使SPI、TBBP与CBBP的α-螺旋结构发生解螺旋，形成不规则且疏松的片层状凝胶聚集体结构（如图4B、D、F），更有利于蛋白质与水分子相互作用，将水分子保留在凝胶结构的孔洞中，从而提高蛋白质热凝胶的保水性[25]。

2.3 内源荧光光谱结果分析

热处理可以不同程度地激发或抑制蛋白质中色氨酸、酪氨酸残基暴露，产生荧光，因此通过内源荧光光谱图可以观察到热处理对蛋白质三级结构的影响[26]。如图3所示，经热处理后，SPI、TBBP与CBBP的最大发射波长及荧光强度有不同程度的变化。其中TBBP与CBBP经热处理后最大发射波长增大，即热处理后发生红移，并且TBBP-G与CBBP-G的荧光强度明显降低，这是由于热处理使得结构较为疏松的荞麦麸皮蛋白发生变性，内部的色氨酸与酪氨酸残基暴露在水溶液中，致使最大发射波长发生红移，热稳定性降低[27]。而SPI-G荧光强度略有增加，最大发射波长并未出现偏移，这说明热处理下SPI的三级结构相对稳定。

图3 SPI、TBBP与CBBP及其热凝胶的内源荧光光谱Fig.3 Intrinsic fluorescence spectra of SPI,TBBP,CBBP and their thermally induced gels

2.4 游离巯基与二硫键结果分析

如表1所示，TBBP与CBBP中游离巯基含量显著高于SPI（P＜0.05），这与3 种蛋白质的结构不同有关。蛋白质中游离巯基与总巯基的比值可反映解折叠的程度[28]，TBBP与CBBP游离巯基与总巯基的比值分别为0.33与0.30，大于SPI（0.12），表明荞麦麸皮蛋白解折叠程度更大，疏水性残基相应暴露更多，使其表面疏水性更强。经加热处理后，3 种蛋白质热凝胶中游离巯基的含量均显著增加（P＜0.05），其中TBBP-G与CBBP-G分别增加至10.32 μmol/g和6.67 μmol/g，说明热处理使部分包裹在蛋白质内部的巯基基团暴露出来[29]。此外，经过热处理后，TBBP-G与CBBP-G中二硫键含量也随之增加，特别是CBBP-G从5.70 μmol/g显著增加至11.43 μmol/g（P＜0.05），这归因于高温条件下蛋白质解折叠速率增加，暴露出更多的游离巯基，分子间相互作用增强，使游离巯基不断向二硫键转化[30]。而热处理后形成的SPI-G中二硫键含量则显著降低（P＜0.05），可能是SPI热稳定性较高，其分子结构未发生显著改变，只有部分肽链展开，二硫键断裂，导致SPI-G中游离巯基含量升高，二硫键含量降低[31]。

表1 SPI、TBBP与CBBP及其热凝胶中巯基与二硫键含量Table 1 Contents of sulfhydryl and disulfide bonds in SPI,TBBP,CBBP and their thermally induced gels μmol/g

2.5 微观结构分析

由图4可知，SPI呈现大小不规则的球状结构，并且部分较小的SPI球状结构发生塌陷，这可能是在加工过程中受到机械损伤，使蛋白质粉末颗粒被破坏。而TBBP与CBBP结构相似，蛋白质粉末颗粒大小不均一，呈块状不规则聚集体，粉末颗粒内部结合紧密，未发现明显孔洞，且表面粗糙有突起物。经热处理后，SPI-G的球状结构发生破裂，形成片层状的网络结构，且凝胶壁表面光滑，无明显的小团聚体。TBBP-G形成表面更加粗糙的凝胶聚集体，不规则片状聚集体略有疏松，可观察到细小孔洞及裂缝[32]。而CBBP-G的凝胶结构疏松，可明显观察到部分凝胶壁薄片与脊状结构，凝胶壁出现明显裂纹且表面粗糙，有少量碎屑。上述结果表明，高温热处理破坏了SPI、TBBP与CBBP分子颗粒的分布与状态，并且与SPI-G呈现的表面光滑且致密的片层状网络结构不同，荞麦麸皮蛋白凝胶结构更加疏松，可以明显观察到凝胶壁间的孔洞，这可能是因为高温热处理对荞麦麸皮蛋白结构的破坏更明显，使原本包裹在蛋白质分子内部的极性侧链发生解离，促进蛋白质与水分子的结合，从而使荞麦麸皮蛋白热凝胶的微观结构呈现出孔洞明显的凝胶壁[33]。

图4 SPI、TBBP与CBBP及其热凝胶的微观结构Fig.4 Microstructure of SPI,TBBP,CBBP and their thermally induced gels

2.6 热特性结果分析

表2 为SPI、TBBP 与CBBP热变性的起始温度（To）、峰值温度（Td）、终止温度（Tf）和焓值（ΔH）。Td表示蛋白质从天然状态转变为变性状态时的温度，可反映出蛋白质的热稳定性，表2中TBBP与CBBP的Td分别为78.38 ℃与77.57 ℃，显著低于SPI（80.93 ℃），表明SPI有更强的热稳定性，可能与其加热后形成更紧密的微观结构有关。To和Tf的结果规律与Td一致，均为SPI＞TBBP＞CBBP，进一步表明高温条件下SPI的结构更稳定。热变性焓值是使蛋白质的分子结构从有序向无序、从折叠向展开转变的过程中所需要的热量，其值与蛋白质结构的有序程度和聚集性有关[34]。如表2所示，3 种蛋白质的ΔH大小依次为SPI＞TBBP＞CBBP，但无显著差异（P＞0.05），表明TBBP和CBBP完全变性所需要的能量小于SPI，这可能是由于SPI中二硫键含量更高，打破二硫键使蛋白质发生解折叠形成凝胶所需的热量更多[35]。

表2 SPI、TBBP与CBBP的热变性温度与焓值Table 2 Thermal denaturation temperatures and enthalpy of SPI,TBBP and CBBP

2.7 流变学特性结果分析

如图5A所示，当温度恒定为25 ℃时，3 种蛋白的G’与G”值始终为SPI＞CBBP＞TBBP，且CBBP与TBBP远小于SPI，这与SPI有较高的黏性有关。当温度从25 ℃升高至90 ℃的过程中，SPI的G’与G”值随时间延长不断降低，而CBBP与TBBP的G’与G”值则先降低后升高，这是由于起始阶段，随温度缓慢升高，蛋白质溶液黏性逐渐下降，流体特性偏向于液态，从而使荞麦麸皮蛋白溶液G’与G”值降低。当温度升高至55 ℃左右，CBBP与TBBP分子开始相互聚集，结构改变形成凝胶，流体特性由液态偏向于固态，G’和G”值进而显著增加。在温度升高至90 ℃并处于保温阶段时，3 种蛋白质溶液的G’与G”值随时间延长均趋于稳定状态，这是因为温度过高导致蛋白质发生变性，并且在氢键或疏水相互作用下形成相对稳定的凝胶结构。在降温阶段，3 种蛋白溶液的G’与G”值均继续升高，并且在最高值保持稳定，这是因为在降温过程中，蛋白质分子的氢键与分子间相互作用力进一步增强，从而展现出更高的G’和G”值[36]。

图5 SPI、TBBP与CBBP的流变学特性变化曲线Fig.5 Rheological curves of SPI,TBBP and CBBP

如图5B所示，随着剪切速率的增大，3 种蛋白质溶液的表观黏度均明显降低，呈现出非牛顿流体特性。而在相同剪切速率下，CBBP与TBBP的表观黏度显著低于SPI，这归因于SPI的分子质量较高，分子链较长，更容易卷曲缠连，分子间移动受阻，不易流动，使得在相同剪切速率下有较高的表观黏度[37]。当剪切速率大于10 s－1时，CBBP与TBBP的表观黏度随剪切速率的增加而缓慢降低并逐渐趋于稳定，这是因为随剪切速率增大，蛋白质分子间卷曲连接的结构会被剪切为无规则排列的线团或小颗粒，当蛋白质分子呈轴向排列时，表观黏度减小的趋势逐渐趋于平缓[38]。

图5C为SPI、TBBP与CBBP的频率扫描曲线图。从整体看，SPI、TBBP与CBBP的G’和G”值均随角频率增加而缓慢增加，呈频率依赖性，且G’始终大于G”，这说明SPI、TBBP与CBBP中分子间产生较强的交联作用，使结合力增强，从而获得更高的模量，形成弱凝胶。在同一角频率下，3 种蛋白溶液中G’与G”值均为SPI＞CBBP＞TBBP，这与蛋白质的聚集程度有关，由SPI的微观结构可知（图4），SPI分子多呈不规则球状聚集体，部分蛋白质颗粒由于发生变性结构展开并将小颗粒蛋白质包裹，使分子间相互缠结聚集，形成较强的网络结构，从而使SPI表现出较强的凝胶特性[39]。

3 结论

本研究通过对荞麦麸皮蛋白分子质量、二级结构、内源荧光光谱、游离巯基与二硫键等结果进行分析，探究热处理对其结构与理化特性的影响。SDS-PAGE结果显示，热处理使TBBP与CBBP的部分亚基被降解为小分子质量的多肽或寡肽，使条带主要分布在低分子质量区域。二级结构结果表明，热处理后TBBP与CBBP的二级结构由有序的α-螺旋结构转变为相对无序的β-折叠、β-转角和无规卷曲结构。由内源荧光光谱结果可知，热处理后TBBP与CBBP的最大发射波长发生红移，荧光强度降低，并且游离巯基与二硫键含量显著增加。TBBP-G与CBBP-G的微观结构观察结果表明，热处理后荞麦麸皮蛋白表面更加粗糙，不规则片状聚集体略有疏松，孔洞与裂缝增多。与SPI相比，TBBP与CBBP的Td与ΔH更低。且在相同剪切速率与角频率下，CBBP与TBBP的表观黏度与G’、G”值均显著小于SPI。综上所述，热处理降低了荞麦麸皮蛋白的结构稳定性，促使理化性质发生不同程度的变化。本研究为深入了解荞麦麸皮蛋白的热加工特性，阐明其在热加工过程中的功能组分结构、理化特性等变化规律奠定理论基础，为扩大其在热加工制造领域的开发与利用提供参考。