肌肉蛋白氧化对肉类品质的影响

张丽，余群力，孙宝忠

1(甘肃农业大学食品科学与工程学院，甘肃，兰州，730070)2(中国农业科学院北京畜牧兽医研究所，北京，100193)

肌肉蛋白氧化对肉类品质的影响

张丽1*，余群力1，孙宝忠2

1(甘肃农业大学食品科学与工程学院，甘肃，兰州，730070)2(中国农业科学院北京畜牧兽医研究所，北京，100193)

肌肉类食品中的蛋白氧化现象可能对肉及肉制品的品质产生影响。文中阐述了肉类中蛋白氧化的来源，并分析了其影响肉类品质的途径和机制。通过对已有文献的归纳，总结了蛋白氧化对于质构特性、持水能力、风味以及营养价值等方面的影响。同时，对肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式进行了讨论。

蛋白氧化；羰基化；肉类品质；氧化控制

蛋白氧化(P-OX)一直以来都是生物学中的重点研究领域，迄今为止具有50多年的研究历史，与生物体衰老有关的许多疾病都被证实与蛋白氧化有关。然而，直到20年前，食品尤其是肉类食品中的蛋白氧化现象还未能引起研究者的足够重视，与之形成鲜明对比的是脂质氧化却被广泛深入地研究。ESTÉVEZ等[1]对此进行了总结，以Scopus的SCI数据库中的《Food Science and Technology》杂志为例，共出版关于食品中脂质氧化的论文4 054篇，而关于蛋白氧化的仅574篇。ESTÉVEZ[1]指出食品科学中长久以来存在这样一些困难，导致蛋白氧化的基础研究明显不够，这些困难包括：(1)食品中蛋白氧化的化学机理过于复杂；(2)蛋白氧化评估方法的缺乏；(3)大多数研究者存有偏见，认为脂质氧化或微生物腐败足以解释几乎所有的食品品质劣变过程。然而，近年来，已有越来越多的研究者开始关注这一研究领域，而近5年来，大量研究成果似乎已经证明肉类食品中蛋白氧化在其品质形成过程中扮演了重要角色[1-2]。

肌肉蛋白是肉类食品中的重要结构组成，可决定肉类食品质构、持水能力、风味以及营养等多方面的品质特性。早有研究证实，在肉及肉制品宰后成熟、加工、贮藏等过程中，肌肉蛋白方面的化学修饰会影响其变性过程和降解过程，这些都足以对肉类品质产生影响[3-4]。通常而言，肌肉蛋白中的特殊氨基酸侧链因氧化而发生化学修饰，可导致蛋白特性的变化，诸如小片化、聚集、可溶性下降、功能性丧失以及水解敏感性变化等。随着肌肉蛋白氧化过程相关检测方法的出现，已经可以通过巯基丧失、色氨酸荧光性丧失、羰基衍生物以及分子间或分子内交联等指标来评估肌肉蛋白氧化过程。从而使得该领域的相关机理研究逐步清晰起来。

然而，目前为止关于肉品中蛋白氧化的研究尚不能完全揭示其引发机制，其对肉品质的影响途径也处于探索阶段。为了对相关知识进行总结，本综述阐述了肉类中蛋白氧化的来源，并分析了其影响肉类品质的途径和机制。通过对已有文献的归纳，描述了蛋白氧化对于肉品质构特性、持水能力、风味以及营养价值等方面的影响。同时，对肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式也进行了讨论。

1 肉类食品中蛋白氧化现象的形成

在肉类食品中有3种氧化引发系统能够引发蛋白氧化，这包括三类：肌红蛋白系统、非血红素铁系统、脂质氧化系统。其特点如下：(1)非血红素铁系统，游离Fe3+与H2O2通过芬顿反应(Fenton reaction)可获取高活性羟自由基；(2)肌红蛋白系统，高铁肌红蛋白在H2O2的作用下形成超铁肌红蛋白自由基；(3)脂质氧化系统，脂质通过氧化衍生的活性氧自由基。这些自由基均可成为蛋白氧化诱发剂。

肌肉蛋白在有氧环境下，会因氧化型自由基的攻击而发生氨基酸骨架及侧链的变化，如羰基化现象、巯基损失、共价交联等。羰基化是指敏感氨基酸通过羰基化生成α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)等羰基衍生物；含硫基团是指半胱氨酸的巯基残基经由氧化过程而发生减少。共价交联则包括二硫键交联、二酪酸交联以及羰基交联。

1.1 肌肉蛋白的氧化系统

1.1.1 非血红素铁氧化系统

在医学领域中早有研究证实过渡金属(以铁为代表)与H2O2可对肌肉蛋白产生过氧化影响，这也就是所谓的金属催化氧化系统(MCO)[1]。DECKER等[5]发现金属离子(Fe3+/Cu2+)与抗坏血酸可在体外实验中诱发肌肉蛋白的羰基化，同时还发现对于肌肉而言，H2O2并非必须从外部添加的必要试剂，而过渡金属离子仅需少量的H2O2就可通过与O2反应产生活性氧自由基，这其中抗坏血酸起到了还原金属离子的作用，从而形成了金属催化氧化系统的一个循环反应。UCHIDA等[6]则发现肌肉中的胶原蛋白也会因为类似的Cu2+/H2O2或Fe2+/H2O2金属催化氧化系统而损失碱性氨基酸残基。PARK等[7]则发现高铁和亚铁离子与H2O2形成的系统，均能诱发肌原纤维蛋白的氧化羰基化。

1.1.2 肌红蛋白氧化系统

肌红蛋白是肌肉中的天然组成成分，已被证实可以引发肌肉蛋白的氧化。ESTÉVEZ等[8]发现H2O2可以激活高铁肌红蛋白，以形成AAS和GGS，其效率甚至超过了Fe3+/H2O2等非血红素铁系统。PARK等[9]发现高铁肌红蛋白能够将自身的敏感氨基酸催化为羰基衍生物，程度超过了Fe3+/抗坏血酸/H2O2组成的非血红素铁系统。在进一步的研究中，PARK等[10]发现高铁肌红蛋白不但能够引起羰基衍生物的形成，同样还能够引起部分氨基酸残基的降解。在H2O2存在的情况下，高铁肌红蛋白可生成不稳定的超铁肌红蛋白，其氧化激发能力可同时引起蛋白与脂质的氧化。PROMEYRAT等[11]还报道称高铁肌红蛋白因为是良好的蛋白氧化诱发剂，其数量甚至可以用于预测氧化产生的羰基化合物数量。

1.1.3 脂质氧化系统

脂质衍生的活性氧自由基如过氧化自由基也是蛋白氧化的诱发剂之一。根据PARK等[7]的研究，肌原纤维蛋白与亚油酸及脂肪氧合酶在进行体外培养实验中，可形成羰基化合物，而肌原纤维蛋白与非血红素铁系统的孵化培养可以产生相同的蛋白羰基衍生物。肉类系统中蛋白氧化和脂质氧化的伴随发生还表明了2种现象之间貌似存在的相互作用[12-13]。这些相互作用涉及活性和非活性自由基的相互转换，羟自由基优先和反应速率较快的肌肉蛋白反应，然后才轮到反应速率较慢的不饱和脂肪酸。此外，肌肉蛋白中的巯基残基，往往可以作为优先受到氧化的氨基酸残基基团以形成对于其他重要氨基酸残基的“氧化保护机制”，而相关研究发现脂质氧化与蛋白氧化还会共享这种机制[14]。这些都证明了脂肪氧化机制和蛋白氧化机制之间存在着千丝万缕的联系。

1.2 肌肉蛋白发生氧化的主要变化

1.2.1 羰基化现象

肌肉蛋白的氧化羰基化是一个不可逆的、非酶促的蛋白化学修饰，这种修饰作用涉及羰基基团的形成。羰基基团是氧应激作用所形成的。蛋白侧链羰基基团的形成主要来自赖氨酸、脯氨酸、精氨酸等的直接氧化，具体过程是敏感氨基酸先在自由基的攻击下形成氨基自由基，随后氨基自由基上的不成对电子被过渡金属离子吸收，形成氨基离子，最后氨基离子通过水合反应形成氨基酸侧链羰基衍生物。

来自氨基酸侧链的羰基衍生物是蛋白氧化的主要产物之一，该物质常常通过DNPH法来实现检测。ESTÉVEZ等[15]通过HPLC-MS鉴定出特定的羰基化产物α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)，来自赖氨酸残基的产物生成了AAS，而精氨酸/脯氨酸则生成了GGS，如图1所示。AAS和GGS被认为占据了氧化动物蛋白中形成的蛋白羰基总数量的约70%，这两类羰基化产物在生肉、熟肉饼、法兰克福香肠、干腌肉类中都有发现[16-18]。

图1 肌肉蛋白特定羰基化Fig.1 Carbonylation of muscle protein

1.2.2 巯基损失

半胱氨酸残基的巯基对H2O2本身就很敏感，而H2O2在肌肉细胞中就能产生，并能在宰后实现积累，因此巯基数量的损失也就成了肌肉蛋白氧化过程中必然会发生的伴随现象了。然而大多数情况下，H2O2与巯基反应的速率很慢。此外，肌球蛋白中的巯基并不会因为与H2O2反应而发生损失。但对于活性中心含有巯基的钙蛋白酶(calpain)而言，由于H2O2氧化可令其巯基生成二硫键而导致酶活力的下降。肌肉蛋白中的巯基基团发生氧化，总体上会引起一系列反应，如次磺酸(RSOH)、亚磺酸(RSOOH)和二硫交联的形成(RSSR)。这些均可视作巯基损失的一个体现。在高氧气调贮藏的猪肉片中，宰后14d仅仅发现了6%的巯基丧失程度[19]，而高氧气调贮藏7d的猪肉馅中最坏情况则是观察到了37%的巯基损失[20]，因此可见巯基损失的程度与产品类型具有密切关系。

1.2.3 共价交联

肌肉蛋白中的氧化及其相关反应形成的交联主要有3种：(1)羰基交联，赖氨酸、精氨酸、脯氨酸直接氧化形成半醛衍生物，这些半醛与碱性氨基酸可生成席夫碱交联，相邻半醛结构可生成二缩醛交联；(2)二硫键交联，半胱氨酸的游离巯基氧化后，可生成二硫键交联；(3)二酪酸交联，酪氨酸残基受氧化和苯环大π键的影响，形成了稳定的苯氧自由基，可进一步生成二酪酸交联。

这三类交联结构相互关联形成一个完整的体系，如图2所示。肌肉蛋白中的半胱氨酸、酪氨酸、含α-氨基的碱性氨基酸可分别通过相应的自由基反应生成二硫键交联、二酪酸交联、羰基交联。然而，当酪氨

酸与其他两类氨基酸相邻时，它们则可能将不成对电子转移给酪氨酸，形成苯氧自由基，进而生成二酪酸交联。以上三类交联竞争着同样的促氧化底物，并存在一定程度的相互转换，而不同交联的发生及转化往往取决于氧化系统和强度。

图2 肉类食品中肌原纤维蛋白3类氧化交联的形成方式Fig.2 Cross-links derived from protein oxidation in muscle food

2 蛋白氧化影响肉类品质的潜在机理和途径

虽然目前为止，尚不完全清楚肉类中蛋白氧化对品质影响的机制，但已能基本总结出影响肉类品质的6种可能途径：(1)电荷分布途径；(2)水解敏感性途径；(3)强化收缩途径；(4)机械结构强化途径；(5)蛋白酶活力途径；(6)Strecker途径。如图3所示。

图3 蛋白氧化影响肉类品质的可能机制Fig.3 The mechanism of protein oxidation affecting meat quality

2.1 电荷分布途径

肌肉蛋白的电荷分布影响了其高级结构(二三级结构)，进而影响其空间构象，这个过程中氨基酸侧链的作用起到了关键作用。假如部分碱性氨基酸(如赖氨酸)的ε-NH3因为氧化而发生羰基化，那么其亲水集团就将转变为疏水集团，电荷分布发生变化。一般而言，肌肉食品这样被水环境围绕的情况下，极性基团(亲水基)会暴露到水相中，而非极性基团(疏水基)闭合在分子内部。一旦这个平衡被打破，肌肉蛋白将发生不可逆的变性，从而丧失诸如水合性、乳化性、凝胶性等功能性质[21-22]。因此发生氧化的蛋白比未氧化蛋白更容易发生热变性，也更容易丧失溶解性，这都与羰基化引起的表面电荷变化途径有密切关系[22]。

2.2 水解敏感性途径

肌肉蛋白自身的氧化还会通过改变其水解敏感性来影响品质。XUE等[23]研究发现，肌球蛋白重链和辅肌动蛋白的水解敏感性会因氧化羰基化而提高，但肌钙蛋白T却会下降；其后续研究还发现肌间线蛋白水解敏感性也受到了氧化羰基化的影响，这与其二级结构变化有关[24]。BERARDO等[25]研究发现，二硫键形成是影响猪肉肌原纤维蛋白水解敏感性最主要的、却不是唯一的氧化交联结构。LIU等[26]和李银等[27]均发现了肌原纤维蛋白氧化羰基化对降解模式的改变均与蛋白交联凝聚有关。一般认为，氧化水平较低时，会因疏水基团外露提高水解敏感度；而当氧化水平较高时，大量交联结构形成将抑制水解[1]。水解敏感性的改变，一方面因为胃内消化率的变化而影响营养价值，另一方面则因为宰后成熟过程中的降解受到影响而改变其成熟嫩化程度。

2.3 强化收缩途径

氧化导致的蛋白交联会令肌原纤维之间、肌原纤维和肌内膜之间联系更紧密，肌纤维收缩时的联动效应会加重收缩程度[21]，由于这能将更多水分从肌细胞内挤出，因此一直被视作持水力的影响因素，而其中横桥的重要作用已被发现[28]。然而，JOO等[29]指出肌纤维形态的任何改变都会影响肉的质构，因此这种强化收缩也极有可能影响到肌肉的质构特性。

2.4 机械结构强化途径

蛋白氧化形成的交联本身就是一个肌原纤维结构强化的过程，这必然直接影响到肌肉本身的硬度。ROWE等[30]研究发现宰后成熟后期蛋白质羰基可能参与了引起肉质硬化的反应。ESTÉVEZ等[31]和GANHO等[32]分别发现法兰克福香肠和熟肉饼中蛋白氧化羰基化对其质构的强化作用。FUENTES等[33]发现高压处理引起的肉制品质构硬化也许能够归因于因氧化交联导致的肌纤维强化。LUND等[34]使用单根肌纤维强度测试法——“拉伸实验(tensile test)”发现氧化可导致蛋白交联，并造成了肌纤维断裂强度的提高，但由于没有鉴定出造成交联的肌原纤维蛋白究竟是哪种，所以不能完全揭示其内在机制。

2.5 蛋白酶活力途径

根据肉制品蛋白水解的现有知识，起主要作用的内源性蛋白酶包括钙蛋白酶(Calpain)和组织蛋白酶(Cathepsin)，研究发现内源性蛋白酶的自身氧化是影响肉质构的一个重要潜在机制[1-2]。LAMETSCH等[35](2008)采用SDS-PAGE、HPLC-MS/MS等技术，发现钙蛋白酶半胱氨酸残基位点上的氧化修饰与其活力下降有关。此外，HERVÉ-GRÉPINET等[36](2008)指出组织蛋白酶会因氢过氧化物而失活，但并不清楚氢过氧化物的失活作用的原因。BERARDO等[25]则发现组织蛋白酶甚至会因为氧化而完全丧失活力。

2.6 Strecker途径

蛋白氧化形成的羰基与来自游离氨基酸的α-氨基反应，通过Strecker降解形成Strecker醛，即羰基衍生物的氧化脱氨基和脱羧基作用。ESTÉVEZ等[37]研究发现蛋白羰基(AAS和GGS)对Strecker醛的生成有影响。Strecker醛的生成通常要归因于游离氨基酸的氧化脱氨基和脱羧基作用，这些脱羧氨作用都有或来自于糖类或来源于脂肪氧化的羰基化合物参与，蛋白氧化所生成的半醛，同样能够参与Strecker醛生成。由于Strecker醛是食品中常见的挥发性化合物及香味贡献者，因此蛋白氧化则可能通过Strecker途径来影响肉品风味。

3 蛋白氧化对肉类品质影响的实验证据

目前，已有研究表明蛋白氧化可影响肉制品质构特性、持水能力、风味以及营养价值。

3.1 质构特性

肉品的质构变化主要产生于宰后成熟过程中，其嫩化速率取决于动物种类、基因类型、年龄等因素，这其中蛋白氧化也起到了一定作用。在辐照过的牛排中，肌浆蛋白和肌原纤维蛋白氧化程度都提高了，而这负相关于牛排的嫩度[38]。然而，作为氧化反应结果之一的Calpain失活，能够影响肉的嫩化过程，最近的研究支持肌原纤维蛋白的氧化修饰能够增强其应对由Calpain进行降解时的敏感性[39]。但这种机理是否发生于未被辐照过的宰后肌肉仍然未知。在高氧气调贮藏的猪肉中，肌球蛋白重链被发现能够形成分子间的交联，而在包装中无氧气存在时这种肌球蛋白交联却未被观察到[40]。在同样的研究中，相对于无氧贮藏，高氧气调贮藏也被发现能够产生嫩度显著更差的肉。高氧气调贮藏的猪肉片嫩度会随着时间延续显著降低，这表明，氧气的存在不仅仅抑制了良好嫩度的发展形成，还同样强化了肌原纤维蛋白的结构。抑制嫩度形成指的是失活了酶，让嫩化过程被抑制；强化结构是指交联形成让结构强化，硬度加强。氧化导致肉变硬这一观点随后被另一些研究所支持，这些研究表明在高氧气调下贮藏的单根肌纤维强度提高了[34]。肌球蛋白分子的尾部区域中，一个肌球蛋白重链MHC分子上的半胱氨酸残基距离另一个MHC分子上的半胱氨酸残基非常近，非常可能在氧化条件中产生二硫键交联，这样的话这种反应就能够解释所观察到的嫩度下降现象。

3.2 持水能力

持水能力被定义为在任何外力施加作用下肉类持有自有或外加水分的能力，这个概念对特定的品质特性有影响，诸如肉的多汁性，并且持水能力在众多工艺流程中都有牵连，在这些工艺中水分的保有量扮演了一个重要角色。鲜肉保有水分的能力受到各种各样的因素影响，也就可能受到宰后蛋白氧化的影响，这种可能性已经被HUFF-LONERGAN[41]详细描述过了。根据这些学者的说法，成熟嫩化酶类的蛋白水解活力下降和肌原纤维蛋白的交联也许会负面影响持水能力和肌肉食品的多汁性。CHEN等[42]在关于哈尔滨红肠的研究中发现肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的适当氧化能够提高其表面疏水性，从而影响香肠的多汁感。高氧浓度的气调包装相比于无氧包装而言，已经被发现能够降低感官评估出来的多汁性，这种多汁感的下降被认为是受到了肌球蛋白氧化交联的影响[43-44]。LIU等[45]报道称交错的肌球蛋白尾部之间的二硫键交联，是限制盐渍过程中肌原纤维径向膨胀的主要障碍。严重氧化的肌原纤维蛋白的持水能力损失也对熟制期间的水分大量丧失有影响，这会导致多汁性的下降[46]。

3.3 风味

氨基酸的Strecker降解是美拉德反应中导致最终香味化合物形成的主要反应之一。这个反应涉及了游离氨基酸在有α-二羰基化合物存在时的氧化脱氨基和脱羧基作用，其中的α-二羰基化合物一般来自于美拉德反应。源自脂质氧化的特定羰基化合物，如二烯醛和二烯酮，已经被证实能够促进氨基酸的氧化降解，并通过Strecker反应生成相应的Strecker醛。ARMENTEROS等[17]报道了干腌肉相比于其他肌肉食品显著高得多的AAS和GGS数量。Strecker醛则是常见的干腌肉挥发性化合物，并是其风味的活跃贡献因子。肉制品后熟期间，高比例的蛋白水解、大量蛋白氧化反应、大量Strecker醛形成的同步出现，显示蛋白半醛也许通过与邻近氨基酸反应而参与了Strecker醛的形成过程。

3.4 营养价值

肉是一种重要蛋白来源。肌原纤维蛋白的氧化也许会引起其在营养价值方面的显著下降，这与必需氨基酸的可获得性和氧化肌肉蛋白的消化率有关。大量氨基酸的氧化会导致羰基基团和其他衍生体的形成。这些氨基酸中，碱性氨基酸(赖氨酸、组氨酸、精氨酸)与苏氨酸对于人类而言都是必需氨基酸，而其氧化会导致人类膳食的肌肉食品中的这类氨基酸损耗。苯丙氨酸和色氨酸对于人类而言也是必需氨基酸，肉中这类氨基酸在活性氧攻击下的损失也许会导致其可获得性的显著损耗。CHEN等[47]研究发现氧化的正常猪肉，其肌原纤维蛋白的消化率就会有所下降。

4 肉类食品中蛋白氧化的控制

4.1 饲料日粮方面的控制措施

动物的饲养方法及其抗氧化状态对其最终食品产物的氧化稳定性有巨大影响。单胃肉用动物(猪)和鱼类的肌肉组织，从某种程度上反映了其日粮中的脂肪酸组成(单胃动物不能像反刍动物那样在胃中额外合成脂肪酸)，并在细胞膜上吸收掉日粮中强化添加的特定物质，如生育酚等。因此，应对肌肉食品氧化的日粮策略通常涉及到降低动物组织中的PUFA/FA比例(多不饱和脂肪酸比例，越低越不易被氧化)，并涉及到在动物日粮中添加生育酚或类胡萝卜素。在草场和其他天然资源(如橡树林)上饲养动物已被描述为在这些日粮中获得高浓度生育酚的成功策略。此外，生育酚和类胡萝卜素的营养强化貌似对抑制肌肉食品中蛋白氧化程度而言是有效的，然而脂肪酸组成的改变对蛋白氧化只有微乎其微的影响。例如，SANTÉ-LHOUTELLIER等[48]观察到相比于喂饲料的羊而言，草场喂养的羊具有更低的蛋白羰基水平。蛋白羰基的数量被负相关于生育酚水平，这表明了生育酚对蛋白氧化有防护效应。此外，研究表明与用低水平抗氧化日粮饲养的鸡进行对比，高抗氧化日粮饲养的鸡肉在其可溶性鸡肉蛋白中具有更低水平的蛋白羰基[49]。HERNNDEZ-LPEZ等[50]把鳄梨加工过程中的废弃物加入到了育肥猪的饲料当中，结果发现猪肉的肌原纤维蛋白氧化的稳定性得到了明显提高。ORTUO等[51]把迷迪香提取加入到了羊的饲料当中，结果发现其防止羊肉中氧化羰基衍生物生成的能力超过了VE。因此，通过管控动物饲料来控制肌肉食品加工和贮藏过程中的蛋白羰基化程度是个好办法。

4.2 加工技术方面的控制措施

通常涉及具有已知抗氧化效果的物质添加的新配方和食谱的设计，已经变成了抑制蛋白氧化及其对肌肉食品不良影响的一个流行策略。某些植物酚类和生育酚都是构建抗氧化剂的例子，这些物质在关于生物系统和食品系统中脂质的氧化现象方面已经被广泛地研究过了。然而，常规的脂质抗氧化策略并不一定适用于蛋白氧化，因为能够阻止脂质氧化的化合物常常不能阻止蛋白氧化。脂质氧化的抑制被期望能够在某种程度上阻止蛋白氧化，这是通过最小化次级脂质氧化产物的形成，因而阻止其与蛋白的交互作用。然而，在一个模型体系中，亲水抗氧化剂对蛋白氧化的阻止作用同样也能对脂质部分具有氧化保护效果。这种亲水抗氧化剂Trolox被发现能够同时阻止蛋白和脂肪的氧化，但所测试的亲脂抗氧化剂则在保护蛋白氧化上没有效果[52]。植物酚类也许可以又是亲水化合物既是亲脂化合物，因为来自植物原料的抗氧化剂能从水馏分和脂馏分中都被提取出来，因此在食品系统中酚类应该既位于水相又位于油相[53]。相似的反应对于添加了植物酚类作为抗氧化剂的肌肉食品而言很重要，而这样的反应目前正在被研究。

BERARDO等[54]研究发现柠檬酸钠和抗坏血酸钠的混合使用可以有效控制干腌火腿当中的蛋白氧化现象。此外，FENG等[55]则发现往肉馅里直接添加红酒，同样能够控制法兰克福香肠当中的蛋白氧化现象。DIAO等[56]研究了肌原纤维蛋白和甘油酯组成的乳化剂，发现其氧化稳定性与某些天然存在的物质有关。CHEN等[57]在哈尔滨发酵干肉肠中发现了具有抗氧化性的乳酸菌，并将其应用于香肠的制备中，发现该菌株能够有效控制蛋白氧化。SHAREDEH等[58]发现对于盐渍肉制品而言，控制好离子强度和pH值就可以有效减少这类肉制品中的蛋白氧化现象。JIANG等[59]则尝试了一种界面蛋白膜来充当香肠中的乳化剂，结果发现这类方法可以有效控制香肠的蛋白氧化。相关研究表明，蛋白氧化的控制途径也是多种多样的。

5 结论

关于肉品中蛋白氧化的研究已经着眼于未知化学机理的探索，并开始研究肉质形成机制中蛋白氧化所起到的作用。虽然已经能够描述出大致的影响途径，建立基本的影响机制假说，但仍需坚持不懈的实践探索以证实相关假设，尤其是描绘出食品蛋白氧化过程中产物的特性。这一点仍需积累更多的相关知识以揭示蛋白氧化及其对肌肉食品影响的完整机制。

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The review of effect of muscle protein oxidation on meat quality

ZHANG Li1*, YU Qun-li1, SUN Bao-zhong2

1(College of Food Science and Engineering, Gansu Agriculture University, Lanzhou 730070, China)2(Institute of Animal Science, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100193, China)

The protein oxidation affects meat and meat product quality. In this review, the origins of protein oxidation in meat as well as the mechanism and paths of protein oxidation affecting meat quality were reviewed. Through analysis on related literatures, it was found that the texture characteristics, water holding capacity, flavor and nutrition of meat could be influenced by protein. Furthermore, the strategies controlling protein oxidation in meat were also discussed.

protein oxidation; carbonylation; meat quality; controlling protein oxidation

10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201705043

博士研究生，副教授(本文通讯作者，E-mail: zlwlzyc@163.com)。

国家自然科学基金地区基金项目(31660469)；国家自然科学基金主任基金项目(31540045)

2016-08-29，改回日期：2016-10-21