低钠盐对猪肉盐溶蛋白凝胶特性的影响

,, ,

(南京农业大学食品科技学院,江苏南京 210095)

低钠盐对猪肉盐溶蛋白凝胶特性的影响

张雅玮,郭秀云,尹敬,彭增起*

(南京农业大学食品科技学院,江苏南京 210095)

为降低肉品中的食盐用量,本研究以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,研究了新型低钠盐在与食盐等质量及等离子强度条件下对猪肉背最长肌盐溶蛋白的提取率、溶解度、浊度、凝胶特性(保水性、弹性、强度)及流变特性的影响。结果表明,与3% NaCl相比,等离子强度的低钠盐的添加使盐溶蛋白溶解度由76.22%显著提高至83.03%(p<0.05);盐溶蛋白贮能模量变化率提高了89.90%。3%与4.252%低钠盐均显著增强了盐溶蛋白凝胶保水性与凝胶强度(p<0.05),表明低钠盐在降低钠含量的同时提高了盐溶蛋白的凝胶特性,为低钠肉制品的研究提供了理论基础。

低钠盐,盐溶蛋白,凝胶特性,猪肉

肉糜类产品及重组肉制品品质直接取决于肌肉蛋白质的加工特性,盐溶蛋白作为最主要的肌肉蛋白质,直接影响着肌肉蛋白质的功能特性与产品品质[1]。盐溶蛋白良好的凝胶形成能力是肉糜类及重组肉制品加工的重要功能特性之一,对肉制品的质构与感官品质具有重要的影响。影响盐溶蛋白凝胶特性的因素有盐浓度、盐种类、pH、蛋白浓度、肌肉类型及加热温度等,因此不同盐种类及盐浓度对盐溶蛋白凝胶特性产生不同的影响。对于肉糜类产品及重组肉制品的加工,通常需要添加2%～3%(w/w)的食盐以充分提取蛋白质从而获得良好的品质特性。然而,世界大多数国家食盐摄入量都偏高,超过世界卫生组织建议的标准(6 g/d),尤其是中国,人均每日食盐摄入量12 g[2],而肉制品是人们日常饮食中食盐摄入量的主要来源之一[3]。食盐的过量摄入会诱发一系列疾病,如高血压和心血管疾病等[4-6],因此降低肉制品加工中的食盐用量引起了国内外的广泛研究。但是,降低NaCl含量使得盐溶蛋白不能充分提取,从而导致形成的凝胶结构粗糙、凝胶强度和弹性差、凝胶持水力差等[7-8]。因而如何降低食盐用量的同时保持肌肉盐溶蛋白的加工特性是低钠重组肉制品及肉糜类产品所面临的重要科学问题。

基于前期研究的基础上,本实验采用新型低钠盐(ZL 201110341045.1,该低钠盐在与NaCl相同咸度的条件下,钠含量降低40%～50%),研究低钠盐在与食盐等质量及等离子强度条件下对猪肉背最长肌盐溶蛋白的提取率、溶解度、浊度、凝胶特性(保水性、弹性、强度)及流变特性的影响,以探索低钠盐对猪肉盐溶蛋白凝胶特性的作用规律,为低钠肉制品加工提供新的思路。

1 材料与方法

1.1材料与仪器

三元杂交猪(淮南猪×长白猪×约克夏)背最长肌 江苏省食品总公司。猪宰前活重(97±5) kg,按照常规工艺屠宰,剥离背最长肌,于0～4 ℃冷库冷却4～5 h。剔除可见结缔组织和脂肪,切成约1 cm×1 cm×1 cm的肉丁。用自封袋进行包装,每袋100 g肉丁,0～4 ℃保存,备用。食盐(NaCl)南京苏果超市;低钠盐(由NaCl、KCl及氨基酸组成)专利号ZL 201110341045.1;磷酸氢二钾、浓硫酸、氢氧化钠、四水合酒石酸钾钠、牛血清蛋白 上海阿拉丁试剂有限公司。

Waring Blender 8010ES高速组织打碎机 美国Waring公司;DU-730紫外/可见分光光度计 美国Beckmen Coulter有限公司;Avanti J-E高速离心机 美国Beckman Coulter公司;K-370全自动凯氏定氮仪 瑞士BUCH公司;SY-1水浴锅 广东基创仪器有限公司;TA-XT2i质构仪 英国S
Table Micro Systems公司;MCR301流变仪 奥地利安东帕公司。

1.2实验方法

1.2.1 盐溶性蛋白溶液的制备 盐溶性蛋白溶液的制备在Hashimoto等[9]方法的基础上做了修改。将50 g上述切好的肉丁放入组织捣碎机中,按照1∶16倍数的比例分别加入800 mL浓度为3% NaCl溶液(m/m,离子强度I=0.26,其中钠离子为1.18%)、3%低钠盐(m/m,等质量浓度,I=0.19,其中钠离子为0.47%)、4.252%低钠盐(m/m,等离子强度,I=0.26,其中钠离子为0.66%)和0.015 mol/L磷酸氢二钾溶液。转速由小(18000 r/min)到大(22000 r/min)将匀浆物充分混合2 min后测定pH。再将蛋白匀浆物置于大烧杯中,在4 ℃冰箱中静置24～48 h。再用纱布过滤,制得盐溶性蛋白溶液。

1.2.2 提取率的测定 在全自动凯氏定氮仪中测量猪背最长肌中的蛋白质含量。准确称取1～3 g肉样3份于消化管中,在消化管中加入二粒消化片(硫酸钾与硫酸铜)和12 mL浓硫酸,在消化炉中消化2 h后于全自动凯氏定氮仪中测量其蛋白质含量。实验重复三次,结果以平均值±标准差表示。

蛋白提取率(%)=盐溶蛋白中蛋白质含量/肉样中蛋白含量×100

式(1)

1.2.3 浊度的测定 盐溶蛋白溶液蛋白浓度稀释到2 mg·mL-1,25 ℃水浴放置20 min后测其340 nm吸光度值,浊度即为OD340。实验重复三次,结果以平均值±标准差表示。

1.2.4 溶解度的测定 测定完浊度后的蛋白质溶液在4 ℃下,8000×g离心10 min 取上清液测其蛋白质浓度,实验重复三次,结果以平均值±标准差表示。溶解度根据以下公式计算[10]:

溶解度(%)=离心后上清液中蛋白质浓度/2 mg/mL×100

式(2)

1.2.5 凝胶制备 将制备好的盐溶蛋白分别装入10 mL离心管(用于测定凝胶保水性)和25 mL烧杯(用于测定凝胶强度和凝胶弹性)中,将其压实且注意防止产生气泡,并置于水浴锅中,从25 ℃开始以1 ℃/min的速率升温至75 ℃,保温20 min,取出烧杯置于自来水中保持30 min迅速降温,随后置于4 ℃下冷藏12 h,取出凝胶在室温下放置1 h待测。

1.2.6 凝胶保水性测定 将制备好的凝胶分装于10 mL离心管,分别称重后置于离心机中于5000×g(7610 r/min)下离心10 min,除去水分后再称重,计算凝胶保水性,实验重复三次,结果以平均值±标准差表示[11]。

式(3)

式中:W1:离心管和离心除水后的凝胶重,g;W2:离心管和凝胶初重,g;W:离心管重,g。

1.2.7 凝胶强度和弹性测定 凝胶强度和弹性使用质构仪测定,实验重复三次,结果以平均值±标准差表示。设定参数如下:

凝胶强度测定:探头:P/0.5 s;测试模式的选择:回到重启;预测试速度:2.0 mm/s;测试速度:1.0 mm/s;后测试速度:1.0 mm/s;压缩距离:5 mm;触发力:5 g。凝胶强度取决于凝胶破裂点,是下压测定过程中的第一个最大峰值。

凝胶弹性测定:探头:P/50;测试模式的选择:回到重启;预测试速度:2.0 mm/s;测试速度:1.0 mm/s;后测试速度:1.0 mm/s;距离:5 mm;触发力:2 g。凝胶弹性取测定过程中第二次下压时间与第一次下压时间的比值。

1.2.8 动态粘弹性测定 利用流变仪测定流变学特性。采用50 mm平行板,频率0.1 Hz,应变2%,上下板间距1 mm。25 ℃预热5 min后,以1 ℃ min-1的升温速率从25 ℃升温至85 ℃。板间缝隙的蛋白表面覆上液体硅油,防止挥发。记录加热过程中贮能模量(G′)、损失模量(G″)和相位角(δ)的变化,计算贮能模量变化率,其计算公式如下:

式(4)

1.3数据处理

采用SAS 9.0软件进行统计处理分析。采用邓肯多重比较法(Duncan’s multiple range test)进行差异显著性分析(p<0.05)。

2 结果与分析

2.1低钠盐对盐溶蛋白溶解度的影响

低钠盐对盐溶蛋白溶解度的影响如图1所示。结果表明,与对照3% NaCl相比,3%低钠盐使得蛋白溶解度由76.22%升高至79.92%,但差异并不显著(p>0.05);4.252%低钠盐的添加显著提高了盐溶蛋白溶解度,使之由76.22%升高至83.03%(p<0.05)。众所周知,在溶液环境一致的条件下,盐溶蛋白的溶解度随着溶液离子强度的增加而增加[12-13],而本实验结果表明,低钠盐在与NaCl相同离子强度下(I=0.26)显著提高了盐溶蛋白的溶解性,这将有利于形成良好的蛋白质凝胶[13-14]。

图1 低钠盐对盐溶蛋白溶解度的影响(n=3)Fig.1 Effect of low sodium salton the solubility of salt-soluble proteins(n=3)注:1=3% NaCl(I=0.26);2=3%低钠盐(I=0.19);3=4.252%低钠盐(I=0.26)。a～b:不同字母间代表差异显著(p<0.05),图2～图4同。

2.2低钠盐对盐溶蛋白浊度的影响

与对照食盐组相比,等质量浓度的低钠盐使得盐溶蛋白浊度略有降低,但差异并不显著(p>0.05);与对照食盐等离子强度的低钠盐使得盐溶蛋白浊度由0.46%显著降低至0.41%(p<0.05)。该实验结果与上述本实验中溶解度实验结果是相对应的。

图2 低钠盐对盐溶蛋白浊度的影响(n=3)Fig.2 Effect of low sodium salton the turbidity of salt-soluble proteins(n=3)

2.3低钠盐对盐溶蛋白提取率的影响

低钠盐对盐溶蛋白提取率的影响如图3所示。结果表明,与对照食盐组相比,等质量浓度的低钠盐以及等离子强度的低钠盐均未引起盐溶蛋白提取率的显著性变化(p>0.05),说明低钠盐对盐溶蛋白提取率无影响。

图3 低钠盐对盐溶蛋白提取率的影响(n=3)Fig.3 Effect of low sodium salton the yield of salt-soluble proteins(n=3)

2.4低钠盐对盐溶蛋白凝胶保水性的影响

与对照食盐组相比,等质量浓度的低钠盐猪肉盐溶蛋白热诱导凝胶的保水性由89.45%升高至93.79%(p<0.05)(图4);等离子强度的低钠盐亦使猪肉盐溶蛋白热诱导凝胶的保水性由89.45%显著升高至95.96%(p<0.05)。结果表明,在等离子强度条件甚至降低离子强度条件下,低钠盐能够显著提高盐溶蛋白凝胶保水性。研究发现,良好的蛋白溶解度有助于提高蛋白凝胶的保水性[12,14],这与本实验中低钠盐的添加提高了盐溶蛋白溶解度同时增强了凝胶保水性的结果是一致的。

图4 低钠盐对盐溶蛋白凝胶保水性的影响(n=3)Fig.4 Effect of low sodium salt on the water-holdingcapacity of salt-soluble protein gel(n=3)

2.5低钠盐对盐溶蛋白凝胶强度和弹性的影响

表1反映了低钠盐对猪肉盐溶蛋白凝胶强度和弹性的影响。由表1可知,与3% NaCl相比,3%低钠盐(I=0.19)处理显著地增强了盐溶蛋白的凝胶强度(p<0.05),但对凝胶弹性无显著影响(p>0.05);4.252%低钠盐(I=0.26)处理亦提高了盐溶蛋白的凝胶强度(p<0.05),而并未显著影响盐溶蛋白凝胶弹性。Tahergorabi 等人[15]研究发现,相同浓度的NaCl与低钠盐的添加也并未显著影响鱼糜凝胶弹性。

表1 低钠盐对盐溶蛋白凝胶特性的影响(n=3)Table 1 Effect of low sodium salton gel properties of salt-soluble proteins(n=3)

注:表中数值表示为平均数±标准差;字母不同代表每列平均数之间差异显著(p<0.05)；表2同。

2.6低钠盐对盐溶蛋白动态粘弹性的影响

图5反映了盐溶蛋白热诱导凝胶形成过程中动态粘弹性的变化。随着温度的升高和时间的延长,所有处理组的动态粘弹性变化趋势基本一致,但是不同处理组之间存在着明显的差异。

图5 NaCl和低钠盐对盐溶蛋白凝胶形成过程中动态黏弹性变化的影响Fig.5 Effect of NaCl and low sodium salt on the rehoelogicalproperties during gelation of salt-soluble proteins

对于3% NaCl和3%低钠盐两个处理组而言,G′从42 ℃开始上升,即热转变温度(IP)为42 ℃,说明盐溶蛋白分散体系内的蛋白质在此温度下开始发生互作形成交联;当温度继续升高至50 ℃时,G′迅速下降,直至温度达55 ℃时,G′达到最小值,说明此时形成的交联不稳定;在55 ℃之后,G′值迅速上升,此时δ骤降,这意味着蛋白分散体系在此温度下由溶胶转变成为凝胶[16]。

4.252%低钠盐处理时,G′从32 ℃开始上升,即热转变温度为32 ℃,比3% NaCl处理组提前了10 ℃,说明盐溶蛋白分散体系内的蛋白质在此温度下开始发生互作形成交联;在32～48 ℃范围内,G′随着温度的升高和时间的延迟而升高,可能是由于蛋白质分散体系内有内源性TG酶的存在,TG酶能够作用于盐溶蛋白中的主要蛋白(肌球蛋白和肌动蛋白),催化其分子内和分子间发生交联[17];当温度升高至48 ℃时,G′开始下降,说明形成的交联不稳定,这可能是由于蛋白质分散体系内能够水解盐溶蛋白的组织蛋白酶L的活性增加[18-22];当温度继续升高至54 ℃时,G′开始迅速上升,δ值骤降,意味着蛋白分散体系在此温度下由溶胶转变成为凝胶。随着温度的升高和时间的延长,组织蛋白酶L失去活性,蛋白质继续发生交联,直至形成良好的凝胶网络结构。与3%食盐处理组相比,4.252%低钠盐使盐溶蛋白最终贮能模量提高了59.63%。

在加热的过程中,4.252%低钠盐(等离子强度)处理的G′值显著大于3%食盐组(p<0.05),而3%低钠盐组与3%食盐组无显著性差异(p>0.05);经计算,3%NaCl、3%低钠盐和4.252%低钠处理的ΔG′如表2所示。3% NaCl的ΔG′为8.12,4.252%低钠盐使ΔG′升高至15.42(p<0.05),3%低钠盐的ΔG′为8.24,与食盐组无显著性差异(p>0.05)。与3%食盐处理组相比,4.252%低钠盐使盐溶蛋白贮能模量变化率提高了89.90%。在相同的蛋白浓度和pH等条件下,等离子强度的低钠盐使得蛋白分散体系获得了一个较大的G′和ΔG′,说明其形成的凝胶具有致密有序的三维网络结构,从而具有更好的凝胶特性。

表2 低钠盐对盐溶蛋白凝胶形成过程中ΔG′的影响(n=3)Table 2 Effect of low sodium salt on ΔG′ duringgelation of salt-soluble proteins(n=3)

3 讨论

与NaCl对照处理组等离子强度的低钠盐处理能够显著增加猪肉盐溶蛋白的溶解度,降低盐溶蛋白浊度,但对提取率无显著影响。众所周知,使用KCl提取盐溶蛋白与等离子强度的NaCl处理对盐溶蛋白的溶解度无显著差别,则本实验结果说明低钠盐中的氨基酸组分能够促进盐溶蛋白溶解,这与以前的结果相一致[23-25]。Krishnamurthy等人研究发现,当鸡胸肉肌原纤维蛋白使用含5 mmol/LL-组氨酸脱洗时,能够使得肌原纤维蛋白溶解在低离子强度溶液中,增加了肌原纤维蛋白溶解度。Hayakawa等人[26-27]研究发现,在低离子强度(1 mmol/L)以及生理离子强度(0.15 mol/L)条件下,L-组氨酸能够提高鸡胸肉肌球蛋白的溶解度,且在低离子强度条件下L-组氨酸作用效果更加显著,而在高离子强度(0.6 mol/L)条件下却没有作用。他们认为L-组氨酸能够拉长肌球蛋白杆状区域,从而使得肌球蛋白纤丝弱化,进而增加肌球蛋白在低离子强度条件下的溶解度。Takai等人[28]研究发现,在一定离子强度(1～300 mmol/L)条件下,L-赖氨酸肌球蛋白之间特异性相互作用从而破坏了肌球蛋白间的静电作用,从而抑制了肌球蛋白纤丝的形成从而能够提高肌球蛋白溶解度。

凝胶特性测定结果表明,低钠盐能够显著提高盐溶蛋白的保水性及凝胶弹性。这与盐溶蛋白溶解度的增加有关。低钠盐处理引起猪肉盐溶蛋白溶解度变大,使得蛋白质解聚合,暴露出更多的活性基团,在加热过程中形成更多的交联,使得形成的凝胶网络结构更加致密,对水分的保持能力强,从而凝胶保水性与弹性增加[8]。

对于盐溶蛋白动态粘弹性,等离子强度低钠盐处理引起了猪肉盐溶蛋白热诱导凝胶形成过程中动态粘弹性的变化。4.252%低钠盐处理时,在32～48 ℃范围内,随着温度的升高,G′值快速增加、G″缓慢增加而δ值略下降,随着温度升高至54 ℃,G′值和G″值下降,而δ值迅速增加并达到最大值,这与之前的研究结果相似[29-32]。Xiong等人认为,在30～50 ℃范围内,G′随着温度的升高和时间的延迟而升高,可能是由于蛋白质分散体系内有TG酶的存在;随后温度的继续升高,G′值随之下降,这可能是由于蛋白质分散体系内组织蛋白酶L的活性增加;而随着温度进一步升高,组织蛋白酶L失去活性,蛋白交联不断形成,G′值不断升高,直至形成良好的凝胶网络结构。而Tahergorabi[30]认为,初始的G′值增加是由于肌球蛋白之间的相互交联,在此过程中伴随着肌动蛋白的变性和聚集;随着温度的升高,G′值迅速下降,说明形成的交联不稳定,随着温度的升高而被破坏,这主要是由于肌球蛋亚结构白酶解肌球蛋白轻链和S-1的变性导致了流动性增加[33-34]。4.252%低钠盐处理后,其G′和ΔG′均高于3% NaCl处理组,说明在热诱导凝胶形成过程中形成了更多的蛋白交联。低钠盐引起了盐溶蛋白溶解度的增加,增加蛋白凝胶形成过程中的交联位点数,从而形成良好的热诱导凝胶。

4 结论

与3%食盐等离子强度的低钠盐的添加显著提高了猪肉盐溶蛋白在溶胶中的分散程度,从而提高了猪肉盐溶蛋白的溶解度,并使盐溶蛋白贮能模量和贮能模量变化率分别提高了59.63%和89.90%(p<0.05),显著增强了盐溶蛋白凝胶保水性与凝胶强度,实现了降低钠含量的同时保持并提高猪肉蛋白质凝胶特性。为降低肉中食盐用量提供了参考。

[1]Weiss J,Gibis M,Schuh V,et al. Advances in ingredient and processing systems for meat and meat products[J]. Meat Science,2010,86(1):196-213.

[2]He FJ,Jenner KH,MacGregor GA. WASH-world action on salt and health[J]. Kidney International,2010,78(8):745-753.

[3]Desmond E. Reducing salt:A challenge for the meat industry[J]. Meat Science,2006,74(1):188-196.

[4]Stamler R,Nissinen A,Uusitalo U,et al. Intersalt Cooperative Research Group. Intersalt:an international study of electrolyte excretion and blood pressure. Results for 24 hour urinary sodium and potassium excretion[J]. British Medical Journal,1988,297(64):319-328.

[5]He FJ,Macgregor GA. A comprehensive review on salt and health and current experience of worldwide salt reduction programmer[J]. Journal of Humam Hypertension,2009,23(6):363-384.

[6]He FJ,Macgregor GA. Reducing population salt intake worldwide:from evidence to implementation[J]. Progress in Cardiovascular Diseases,2010,52(5):363-382.

[7]Hamm R. Kolloidchemie des Fleisches[J]. Berlin and Hamburg:Paul Parey,1972,222.

[8]Fu X,Hayat K,Li Z,et al. Effect of microwave heating on the low-salt gel from silver carp(Hypophthalmichthysmolitrix)surimi[J]. Food Hydrocolloids,2012,27(2):301-308.

[9]Hashimoto K,Watabe S,Kono M,et al. Muscle protein composition of sardine and mackerel[J]. Bulletin of the Japanese Society of Scientific Fisheries,1979,45(11):1435-1441.

[10]Tang CH. Functional properties andinvitrodigestibility of buckwheat protein products:Influence of processing[J]. Journal of Food Engineering,2007,82(4):568-576.

[11]Foededing EA. Functional Properties of Turkey Salt-Soluble Proteins[J]. Journal of Food Science,1987,52(6):1495-1499.

[12]Chen X,Li Y,Zhou R,et al. L-histidine improves water retention of heat-induced gel of chicken breast myofibrillar proteins in low ionic strength solution[J]. International Journal of Food Science & Technology,2016,51(5):1195-1203.

[13]Lee HC,Kang I,Chin KB. Effect of mungbean[Vigna radiata(L.)Wilczek]protein isolates on the microbial transglutaminase-mediated porcine myofibrillar protein gels at various salt concentrations[J]. Meat Science,2015,101(9):2023-2029.

[14]Cando D,Herranz B,Borderías AJ,et al. Effect of high pressure on reduced sodium chloride surimi gels[J]. Food Hydrocolloids,2015,51:176-187.

[15]Tahergorabi R,Beamer SK,Matak KE,et al. Salt substitution in surimi seafood and its effects on instrumental quality attributes[J]. LWT-Food Science and Technology,2012,48(2):175-181.

[16]Peng W,Xinglian X,Ming H,et al. Effect of pH on heat-induced gelation of duck blood plasma protein[J]. Food Hydrocolloids,2014,35(1):324-331.

[17]Sareevoravitkul R,Simpson BK,Ramaswamy HS. Comparative properties of bluefish(Pomatomussaltatrix)gels formulated by high hydrostatic pressure and heat[J]. Journal of Aquatic Food Product Technology,1996,5(3):65-79.

[18]Jae WP. Surimi and surimi seafood,Second edition[M]. Chemical Rubber Company Press,2005.

[19]Ziegler GR,Acton JC. Mechanisms of gel formation by proteins of muscle tissue[J]. Food Technology,1984,38(5):77-82.

[20]Xiong YL,Blanchard SP. Myofibrillar protein gelation:Viscoelastic changes related to heating procedures[J]. Journal of Food Science,1994,59(4):734-738.

[21]Robe GH,Xiong YL. Dynamic rheological studies of salt-soluble proteins from three porcine muscles[J]. Food Hydrocolloids,1993,7(2):137-146.

[22]Ogata H,Aranishi F,Hara K,et al. Proteolytic degradation of myofibrillar components by carp cathepsin L[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture,1998,76(4):499-504[23]Krishnamurthy G,Chang HS,Hultin HO,et al. Solubility of chicken breast muscle proteins in solutions of low ionic strength[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1996,44(2):408-415.

[24]Feng Y,Hultin HO. Solubility of the proteins of mackerel light muscle at low ionic strength[J]. Journal of Food Biochemistry,1997,21(1):479-496.

[25]Stefansson G,Hultin HO. On the solubility of cod muscle proteins in water[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1994,42(12):2656-2664.

[26]Hayakawa T,Ito T,Wakamatsu J,et al. Myosin is solubilized in a neutral and low ionic strength solution containing L-histidine[J]. Meat Science,2009,82(2):151-154.

[27]Hayakawa T,Ito T,Wakamatsu J,et al. Myosin filament depolymerizes in a low ionic strength solution containing L-histidine[J]. Meat Science,2010,84(4):742-746.

[28]Takai E,Yoshizawa S,Ejima D,et al. Synergistic solubilization of porcine myosin in physiological salt solution by arginine[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2013,62(11):647-651.

[29]Reed ZH,Park JW. Rheological and biochemical characterization of salmon myosin as affected by constant heating rate[J]. Journal of Food Science,2011,76(2):343-349.

[30]Tahergorabi R,Sivanandan L,Jaczynski J. Dynamic rheology and endothermic transitions of proteins recovered from chicken-meat processing by-products using isoelectric solubilization/precipitation and addition of TiO2[J]. LWT-Food Science and Technology,2012,46(1):148-155.

[31]Liu Q,Bao H,Xi C,et al. Rheological characterization of tuna myofibrillar protein in linear and nonlinear viscoelastic regions[J]. Journal of Food Engineering,2014,121(1):58-63.

[32]Yongsawatdigul J,Park J. Thermal denaturation and aggregation of threadfin bream actomyosin[J]. Food Chemistry,2003,83(3):409-416.

[33]Brenner T,Johannsson R,Nicolai T. Characterization and thermo-reversible gelation of cod muscle protein isolates[J]. Food chemistry,2009,115(1):26-31.

[34]Choi Y,Kim B. Muscle fiber characteristics,myofibrillar protein isoforms,and meat quality[J]. Livestock Science,2009,122(2):105-118.

Effectoflowsodiumsaltonthegelpropertiesofporksalt-solubleproteins

ZHANGYa-wei,GUOXiu-yun,YINJing,PENGZeng-qi*

(College of Food Science and Technology,Nanjing Agricultural University,Nanjing 210095,China)

The effect of low sodium salt(the same quality conentration and ionic strength with NaCl)on the yield,solubility,turbidity,gel properties(water holding capability,gel springness and gel strength)and rheological properties of salt-soluble protein from porcine longissimus dorsi were studied for reducing the sodium chloride used in meat products. The results showed that,compared with 3% NaCl,low sodium salt with the same ionic strength caused a significant increase in the solubility of salt-soluble protein from 76.22% to 83.03%(p<0.05). ΔG′ of salt-soluble protein was increased by 89.90% in 4.252% low sodium salt solution. The gel strength and water holding capability of salt-soluble protein gel were significantly increased in both 3% and 4.252% low sodium salt solution,suggesting that the low sodium salt reduced the sodium content and enhanced the gel functionality of salt-soluble proteins. The present study provided reference for the development of low sodium meat product.

low sodium salt;salt-soluble proteins;gel properties;pork

TS201.1

A

1002-0306(2017)19-0006-06

10.13386/j.issn1002-0306.2017.19.002

2017-03-22

张雅玮(1986-),女,博士,研究方向:畜产品加工与质量控制,E-mail:zhangyawei@njau.edu.cn。

*通讯作者:彭增起(1956-),男,博士,教授,研究方向:畜产品加工与质量控制,E-mail:zqpeng@njau.edu.cn。

国家自然科学基金(31601491)。