牛羊乳热处理蛋白质变性程度比较及机理分析

李林强，朱莉莉，万 威，王 亮，田苏辉，田万强

(1 陕西师范大学 食品工程与营养科学学院，陕西 西安 710119；2 西安宏兴乳业公司，陕西 临潼710600；3 杨凌职业技术学院 动物工程分院，陕西 杨凌 712100)



牛羊乳热处理蛋白质变性程度比较及机理分析

李林强1，朱莉莉1，万 威1，王 亮1，田苏辉2，田万强3

(1 陕西师范大学 食品工程与营养科学学院，陕西 西安 710119；2 西安宏兴乳业公司，陕西 临潼710600；3 杨凌职业技术学院 动物工程分院，陕西 杨凌 712100)

【目的】 比较牛、羊乳热处理后蛋白质变性程度，探讨牛、羊乳蛋白质热稳定性差异机理。【方法】 采用离心沉淀法、全自动色差仪和SDS-PAGE电泳法，以未热处理的常温(18～20 ℃)牛、羊乳为对照，测定不同温度(95，121 ℃)处理15 min后牛、羊乳蛋白质沉淀率、红值(a*)和酪蛋白的组成；并采用考马斯亮蓝法、菲林试剂法和激光粒度仪测定牛羊鲜乳蛋白质、还原糖质量浓度及蛋白质粒度大小。【结果】 羊乳蛋白质沉淀率显著高于牛乳(P<0.05)，牛乳酪蛋白的红值显著高于羊乳(P<0.05)，牛、羊乳酪蛋白主要均为β-酪蛋白和αs1-酪蛋白2种，分子质量分别约为34和26 ku；羊乳蛋白质质量浓度((37.67±1.67) g/L)显著高于牛乳((20.33±1.20) g/L)(P<0.05)，还原糖质量浓度((421.77±10.17) mg/L)显著低于牛乳((525.67±14.98) mg/L)(P<0.05)；牛乳蛋白质粒度大小主要集中在1 nm以下，羊乳蛋白质粒度只有少部分在1 nm以下，主要分布于1～1 000 nm。【结论】 牛、羊乳蛋白质粒度和还原糖质量浓度分别是影响其蛋白质沉淀率和羰氨反应程度大小的主要因素。

牛乳；羊乳；蛋白质；热变性；变性机理

乳及乳制品是人们摄取动物性蛋白的重要来源，其中液态乳是其中消费量最大的一种，主要包括巴氏杀菌乳和常温奶(UHT乳)2类，而以UHT牛乳最为普遍，其保质期达6个月，但其在货架期会出现蛋白沉淀现象[1]，引起消费者的安全顾虑。现代营养科学证明，羊乳具有和母乳更为接近的营养组成[2]，生产实践证明羊乳热处理后蛋白质沉淀现象较为严重，成为液态羊乳生产的技术瓶颈，因此市场上羊乳产品主要以羊奶粉为主，产品单一，影响其消费量的增加和奶山羊产业的发展。

影响乳热稳定性的因素有酸度[3-4]、pH值[5]、酪蛋白组成[6-7]、乳清蛋白和酪蛋白的相互作用[8-9]、热处理温度[10-14]等，其中热处理是最为重要的影响因素。常规热处理对乳品体系沉淀率影响不大[15-16]，但高温处理对蛋白质稳定性的影响是目前工业生产一直存在的问题，特别是羊乳热稳定性更为脆弱。沉淀和色变是衡量蛋白质稳定性的重要指标[17-19]，目前尚缺乏对二者的定量研究及机理分析。为此，本研究主要探讨不同热处理对牛、羊乳蛋白质变性指标沉淀率和色值的影响，并分析热处理后牛、羊乳相关理化特征指标的变化，以期揭示牛、羊乳热变性机理，丰富牛、羊乳稳定性研究理论，进而为牛、羊乳稳定性热加工技术参数的确定提供参考依据。

1 材料与方法

1.1 材 料

牛、羊乳分别采自于西北农林科技大学畜牧站荷斯坦牛和萨能奶山羊。

1.2 试 剂

硫酸铜、酒石酸钾钠、氢氧化钠、亚铁氰化钾、乙酸锌、葡萄糖，成都金山化学试剂有限公司产品；牛血清蛋白，上海永叶生物科技有限公司产品；考马斯亮蓝G-250、蛋白Mark，Fermentas公司产品；干酪素，北京奥博星生物技术有限责任公司产品；三羟甲基氨基甲烷(Tris)、硝酸银、丙烯酰胺、十二烷基硫酸钠(SDS)、TEMED、甘氨酸、甘油、β-巯基乙醇、溴酚蓝、盐酸、考马斯亮蓝R250、氯化钠、三氯乙酸、戊二醛、碳酸钠、甲醛、柠檬酸、醋酸钠、氢氧化钠、醋酸、体积分数95%乙醇、乙醚，均为分析纯。

1.3 主要仪器

台式离心机800B，上海安亭科学仪器厂；全自动色差仪(SC-80C)，北京康光光学仪器有限公司；722型可见分光光度计，上海光谱仪器有限公司；电泳系统(PowerPacTMUniversal)，美国Bio-rad；凝胶成像系统(Universal Hood II，XRS)，美国Bio-rad；激光粒度分析仪(MS2000)，英国马尔文仪器公司。

1.4 方 法

1.4.1 蛋白质沉淀率的测定 牛、羊乳于95，121 ℃各处理15 min，冷却至2～4 ℃保存60 h，每隔12 h取样液，400×g离心15 min，倾出上清液，称量沉淀蛋白的质量，每次平行测定3个样品，共测定5次，同时设置未热处理常温(18～20 ℃)牛、羊乳为对照。按下式计算蛋白质沉淀率：

W=(m1/m)×100%。

式中：W为蛋白质沉淀率，%；m1为沉淀蛋白质量，g；m为样液质量，g。

1.4.2 酪蛋白提取及其红值测定 取常温、95 ℃加热15 min和121 ℃加热15 min的牛、羊乳各30 mL，200×g离心5 min，弃去上层脂肪；下层液体加入等体积0.2 mol/mL醋酸-醋酸钠缓冲液(pH 4.6)，摇匀，加热至40 ℃，然后冷却至室温，放置5 min，200×g离心5 min倾出上层液体，沉淀物用蒸馏水洗涤，200×g离心5 min，重复洗涤3次，所得沉淀物即为粗酪蛋白。将粗酪蛋白置于30 mL体积分数95%乙醇中洗涤2次，200×g离心5 min，再用乙醚洗涤2次，抽滤，将所得沉淀物摊开在表面皿上，使乙醚完全挥发，所得沉淀物即为酪蛋白。相机拍照，并利用全自动色差仪测定其红值(a*)。

1.4.3 酪蛋白组成的SDS-PAGE分析 取酪蛋白1 mg溶于1 mL样品缓冲液中，沸水煮5 min。配制质量分数12%分离胶加入凝胶板中，凝固40 min，加入质量分数3%浓缩胶，凝固40 min，在加样孔中加入样品10 μL，开始电泳，80 V恒压40 min，然后100 V恒压2.5 h，停止电泳；体积分数20%三氯乙酸浸泡凝胶板8 h，150 mL去离子水充分洗涤凝胶板20 min，重复洗涤3次；体积分数1%戊二醛溶液150 mL避光浸泡凝胶板6 h，去离子水洗涤10 min，重复洗涤3次；氨银染液100 mL避光染色20 min；去离子水150 mL洗涤凝胶表面2次，每次1 min。加入显色液至显色清晰后弃去显色液，去离子水洗涤2次，每次1 min，加入终止显色液终止显色，凝胶成像系统照相。

1.4.4 蛋白质质量浓度的测定 采用考马斯亮蓝法。用0.15 mol/L NaCl 溶液配制1 mL质量浓度为1 mg/mL的标准牛血清蛋白溶液；称取100 mg考马斯亮蓝G-250溶于50 mL体积分数95%乙醇中，加入100 mL 850 g/L磷酸，用蒸馏水定容至1 000 mL，滤纸过滤并装入棕色瓶中保存。最终试剂中含0.1 g/L考马斯亮蓝G-250、体积分数4.7%乙醇、85 g/L磷酸。以标准蛋白质质量浓度为横坐标，吸光度为纵坐标绘制标准曲线，根据标准曲线计算样液中蛋白质质量浓度。

1.4.5 还原糖质量浓度的测定 取牛、羊乳各30 mL，加蒸馏水50 mL，慢慢加入5 mL乙酸锌溶液(219 g/L乙酸锌，30 mL/L冰乙酸)和5 mL亚铁氰化钾(106 g/L)溶液，定容至150 mL，静置30 min，过滤，滤液备用；取碱性酒石酸铜甲液(15 g CuSO4·5H2O及0.05 g次甲基蓝溶入1 000 mL水中)、乙液(50 g酒石酸钾钠及75 g氢氧化钠溶于水中，加入4 g亚铁氰化钾，充分溶解后，用水稀释至 1 000 mL)各5 mL，置于150 mL锥形瓶中，加蒸馏水10 mL，然后加入玻璃珠2粒，2 min内加热至沸，滴加试样溶液，并保持溶液沸腾状态，以每2 s 1滴的速度滴定至溶液蓝色刚好褪去为终点，记录消耗样液体积，每次平行测定3次，根据样液消耗体积计算还原糖质量浓度，计算公式为：

式中：W为试样中还原糖质量浓度，mg/L；C为葡萄糖标准溶液的质量浓度，mg/mL；V1为滴定10 mL费林试剂消耗葡萄糖标准溶液的体积，mL；V2为滴定时平均消耗样品溶液的体积，mL；V3为样品体积，mL；V为样品定容体积，mL。

1.4.6 粒度的测定 各取50 mL牛、羊乳加入等体积乙醚，静置10 min，1 200×g离心15 min，倾去上层脂肪，用激光粒度分析仪测定粒度。

1.5 数据处理

2 结果与分析

2.1 不同温度处理后牛、羊乳蛋白质沉淀率的变化

图1表明，不同处理温度和贮存时间对牛乳蛋白质沉淀率虽有一定程度影响，但影响均不显著(P>0.05)。由图2可见，贮存时间对羊乳蛋白质沉淀率无显著影响(P>0.05)，但温度则不同，随着处理温度升高羊乳蛋白质沉淀率显著增加(P<0.05)。图1和图2结果比较表明，羊乳的热稳定性低于牛乳。

图 1 不同温度处理后牛乳蛋白质沉淀率的动态变化

图 2 不同温度处理后羊乳蛋白质沉淀率的动态变化

2.2 不同温度处理后牛、羊乳酪蛋白颜色的变化

由图3可见，121 ℃处理的牛、羊乳酪蛋白明显呈红褐色。由图4可见，随着处理温度的提高，牛、羊乳酪蛋白的红值均显著增加(P<0.05)，但牛乳酪蛋白的红值显著高于羊乳(P<0.05)。该结果表明，牛、羊乳在热处理的过程中均发生一定程度的羰氨反应，牛乳发生羰氨反应的程度高于羊乳，表明牛、羊乳蛋白质和还原性糖的质量浓度有一定的差异。

C1～C3，G1～G3分别为牛、羊乳于121，95，20 ℃处理的酪蛋白

图 4 不同温度处理对牛、羊乳酪蛋白红值变化的影响

2.3 牛、羊乳酪蛋白的SDS-PAGE分析

由图5可见，牛、羊乳酪蛋白主要有β-酪蛋白和αs1-酪蛋白2种蛋白，依据标准蛋白Mark，β-酪蛋白和αs1-酪蛋白的分子质量分别约为34和26 ku，表明热处理对牛、羊乳酪蛋白分子大小影响不大。

2.4 牛、羊乳蛋白质和还原糖的质量浓度

图6表明,羊乳蛋白质质量浓度(37.67±1.67) g/L显著高于牛乳(20.33±1.20) g/L(P<0.05)，

该结果与文献[20]所得的牛、羊乳蛋白质含量的结果一致。图7表明,牛乳还原糖质量浓度(525.67±14.98) mg/L显著高于羊乳还原糖质量浓度(421.77±10.17) mg/L(P<0.05)，这与文献[21]的研究结果一致。

条带1～3依次为20，95，121 ℃处理的牛乳酪蛋白，6～4依次为相同处理的羊乳酪蛋白

图 6 牛、羊乳蛋白质质量浓度的比较

图 7 牛、羊乳还原糖质量浓度的比较

2.5 不同温度处理对牛、羊乳蛋白质粒度的影响

由图8和9可见，牛乳蛋白粒度大小主要集中在1 nm以下，而羊乳蛋白粒度只有少部分在1 nm以下，主要分布在10～1 000 nm，其中以100 nm左右最多。该结果表明羊乳蛋白粒度大于牛乳。

图 8 牛乳蛋白粒径的分布

图 9 羊乳蛋白粒径的分布

3 讨 论

3.1 蛋白质和还原糖含量对羰氨反应的影响

羰氨反应的发生与乳中含有的蛋白质和还原糖有关，同时也受温度的影响，温度越高，羰氨反应越剧烈，红值越高[17-19]。本研究结果也表明，随着热处理温度的升高，牛、羊乳红值均显著增加(P<0.05)。这是由于乳糖在100 ℃以上的温度条件下可降解产生还原性的葡萄糖，其与蛋白质发生羰氨反应，羟甲基糠醛是羰氨反应的一种中间产物，而且加热时间越长，褐变就越严重[22]。本研究表明，牛乳蛋白质含量低于羊乳，而发生羰氨反应的程度却高于羊乳，结合还原糖质量浓度测定结果表明，乳糖降解产生葡萄糖的多少是引起羰氨反应程度大小的主要原因。

3.2 蛋白结构对牛、羊乳稳定性的影响

本研究表明，牛、羊乳酪蛋白均主要含有β-酪蛋白和αs1-酪蛋白2种蛋白，这与Bramanti等[23]、Crudden等[24]和Veloso等[25]的研究结果一致，表明热处理对牛、羊乳酪蛋白分子量影响较小。章宇斌[26]、李子超等[27-28]研究表明，热处理后乳酪蛋白二级结构α-螺旋、β-转角和β-折叠数目均发生明显变化，牛、羊乳酪蛋白胶束结构有很大差异。上述结果提示，牛、羊乳热变性可能是由于其酪蛋白结构发生变化所致，但是牛、羊乳酪蛋白热处理结构的差异是基于二者本身结构的异同，还是仅仅由于热变性所致，尚待进一步研究。

本研究表明，牛乳蛋白粒度大小主要集中在1 nm以下。李子超等[27]采用纳米粒度仪对酪蛋白粒径的测量结果表明，巴氏杀菌牛乳蛋白粒度集中分布于105.7～1 106.0 nm，UHT牛乳中粒径为105.7～164.2 nm和 255.0～458.7 nm，蛋白含量分别占58.8%和41.1%，这与本研究牛乳粒度分析结果有一定的差异，可能是由于测定乳样是否进行加热和脱脂所致。综上所述表明，热处理后牛乳蛋白质粒度有所增大。本研究结果表明，羊乳蛋白粒度大于牛乳，而且羊乳在121 ℃处理后可明显观察到沉淀，表明羊乳热稳定性较差。该结果显示，牛、羊乳蛋白质粒度大小是牛、羊乳热稳定性差异的直接影响因素。

4 结 论

牛乳蛋白热稳定性显著高于羊乳(P<0.05)，羊乳蛋白质粒度远大于牛乳，二者酪蛋白主要由β-酪蛋白和αs1-酪蛋白2种蛋白组成，其分子质量分别约为34和26 ku，热处理对二者的分子质量影响不大，牛、羊乳蛋白质粒度大小是影响其稳定性的主要因素；牛乳热处理发生羰氨反应的程度显著大于羊乳(P<0.05)，牛乳还原糖质量浓度(525.67±14.98) mg/L显著高于羊乳(421.77±10.17) mg/L(P<0.05)，羊乳蛋白质质量浓度(37.67±1.67) g/L显著高于牛乳(20.33±1.20) g/L(P<0.05)，还原糖质量浓度是影响羰氨反应程度大小的主要因素。

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Comparison and mechanism analysis of protein thermal denaturation degree of cow milk and goat milk

LI Linqiang1,ZHU Lili1,WAN Wei1,WANG Liang1,TIAN Suhui2,TIAN Wanqiang3

(1CollegeofFoodEngineeringandNutritionalScience,ShaanxiNormalUniversity,Xi’an,Shaanxi710119,China; 2Xi’anHongxingDairyCompany,Lintong,Shaanxi710600,China;3AnimalEngineeringDepartment,YanglingVocationalandTechnicalCollege,Yangling,Shaanxi712100,China)

【Objective】 Thermal denaturation degree of protein from cow milk and goat milk was compared to investigate mechanisms in thermal stability of protein. 【Method】 Protein precipitation rate,redness value (a*),and casein composition of cow milk and goat milk after 15 min treatment with different temperatures (95 ℃ and 121 ℃) were analyzed using centrifugal sedimentation method,full automatic colorimeter,and SDS-PAGE.Fresh cow milk and goat milk at room temperature of 18-20 ℃ were used as control.Protein content,reduced sugar content,and size of protein particle from fresh cow milk and goat milk were measured by Kaumas coomassie brilliant blue method,Fehling reagent method,and laser particle size analyzer,respectively.【Result】 Precipitation rate of goat milk was significantly higher than that of cow milk (P<0.05),whilea*of cow milk was significantly higher than that of goat milk (P<0.05).Both cow milk and goat milk mainly had β-CN and αs1-CN,with molecular weights of 34 and 26 ku,respectively.The protein content of goat milk (37.67±1.67) g/L was significantly higher than that of cow milk (20.33±1.20) g/L (P<0.05),while the content of reduced sugar of goat milk (421.77±10.17) mg/L was significantly lower than that of cow milk (525.67±14.98) mg/L (P<0.05).Particles of cow milk protein were mainly in 1 nm or less,while that of goat milk protein mainly distributed in 1-1 000 nm.【Conclusion】 Particle size of milk protein and reduced sugar content were the main factors affecting protein precipitation rate and maillard reaction,respectively.

cow milk;goat milk;protein;thermal denaturation;denaturation mechanism

时间:2016-10-09 10:08

10.13207/j.cnki.jnwafu.2016.11.021

网络出版地址:http://www.cnki.net/kcms/detail/61.1390.S.20161009.1008.042.html

2015-05-08

陕西省农业科技创新与攻关项目(2016NY-212)

李林强(1971-)，男，陕西扶风人，副教授，博士，主要从事畜产品及功能食品研究。E-mail:lilinq@snnu.edu.cn

TS252.1

A

1671-9387(2016)11-0149-06