聚酯生物加工技术研究进展

巩继贤， 王宏阳， 李辉芹， 李 政， 李秋瑾， 张健飞

(1. 天津工业大学 纺织学院， 天津 300387； 2. 天津工业大学 先进纺织复合材料教育部重点实验室， 天津 300387)

聚酯生物加工技术研究进展

巩继贤1,2， 王宏阳1,2， 李辉芹1,2， 李 政1,2， 李秋瑾1,2， 张健飞1,2

(1. 天津工业大学 纺织学院， 天津 300387； 2. 天津工业大学 先进纺织复合材料教育部重点实验室， 天津 300387)

为实现生物加工高聚物的功能化和高性能化，需利用生物技术对聚酯进行亲水化处理。为此，综述了聚酯分解菌的选育现状、2种主要分解酶的特征，重点阐述了生物催化对聚酯结构性能影响的评价和分解产物形成的检测，总结了聚酯的生物降解过程，并展望了聚酯生物加工技术的发展方向。认为先进菌种选育、微生物培养和酶工程技术的应用，将有助于得到更高效和更具工业适应性的生物催化剂，形成具有应用价值的聚酯生物加工技术。

生物加工； 聚酯； 分解酶； 生物催化

Abstract Bioprocessing is an important way to achieve functional and high performance polymers. Biofunctionalization of poly(ethylene terephthalate) (PET) has been a hot issue of textile biotechnology. In this paper, breeding of PET decomposition microbes and the characteristics of the two main decomposing enzymes were reviewed. Finally, the general biodegradation process of PET was summarized. Measurement of the PET substrate structural performance and formation of breakdown products after the biocatalysis processes were further discussed. Moreover, prospects for development direction of biological processing technology for PET were presented. The study was expected to provide assistance for modifying polyesterbiologically in an industrial environment.

Keywords bioprocessing; poly(ethylene terephthalate); decomposing enzyme; biocatalysis

聚酯(PET)是重要的通用高分子材料。PET纤维一直是合成纤维中产量最高、种类最多的品种，PET材料也被广泛应用于工程塑料、生物材料、容器及产品包装等非纤维领域。虽然其具有很多优良的性能，但由于表面高度的疏水性，限制了其在信息功能材料、生物医学材料等领域作为高性能材料的应用[1-2]。

以生物催化为主要内容的新一代工业生物技术越来越多地在材料制备与加工方面发挥重要作用。生物加工已经成为实现高聚物功能化和高性能化的重要途径，对实现材料加工过程的清洁生产有重要意义[3-4]。然而， PET的生物加工研究一直进展缓慢，直接原因是缺乏可用于PET生物催化的高效生物催化剂，但对PET生物催化机制研究的缺乏是制约该研究开展的深层次原因。

目前国内外都有研究机构在从事PET生物处理有关的研究，国外研究机构主要有奥地利的格拉茨技术大学(Graz University of Technology)[5]、葡萄牙的米尼奥大学(University of Minho)[6]和德国的莱比锡大学(University of Leipzig)[7]，国内的天津工业大学[8]、东华大学[9]、浙江理工大学[2]和江南大学[3]也都有研究人员在从事相关研究。

1 聚酯分解菌的选育

早在1983年，就有人尝试用酯酶(Esterase)对PET纤维和薄膜进行生物处理。20世纪90年代后有关研究逐渐增多，最初的研究主要是从对酯键有水解作用的商品化脂肪酶(Lipase)或酯酶中筛选可用于催化PET水解的酶[6, 10]，但效果均不理想。于是，人们又转向环境微生物，用PET单体以及其模拟物作为底物，进行相关菌株的筛选与分离[8, 11-12]。

到目前为止，可用于PET生物处理的菌株有腐皮镰孢菌(Fusariumsolani)[13-15]、门多萨假单胞菌(Pseudomonasmendocina)[16]、嗜热子囊菌(Thermobifidafusca)[17-19]、特异腐质霉(HumicolaInsolens)[1]、嗜热腐质菌(ThermomycesInsolens)[16]、伯克霍尔德氏菌(Burkholderiacepacia)、南极假丝酵母(Candidaantarctica)[17]、假丝酵母菌(Candidasp.)[1]、疏绵状嗜热丝孢菌(Thermomyceslanuginosus)[5, 20]、布氏白僵菌(Beauveriabrongniartii)[20]、曲霉(Aspergillussp.)[21]、米曲霉(Aspergillusoryzae)[22]、枯草芽孢杆菌(Bacillussubtilis)、地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)、枝状芽枝霉，枝状枝孢菌(CladosporiumCladosporioides)、

子囊菌热白丝菌(Melancarpusalbomyces)[23]、桔青霉(Penicilliumcitrinum)[12]等，从种类上看这些微生物涵盖了从细菌、放线菌到真菌和霉菌的微生物种类。其中腐皮镰孢菌、门多萨假单胞菌和嗜热腐质菌可以产生角质酶，枝状枝孢菌、嗜热子囊菌、子囊菌热白丝菌、桔青霉可以产生酯酶，能够产生脂肪酶的微生物最多，包括嗜热府质菌、伯克霍尔德氏菌、南极假丝酵母、疏绵状嗜热丝孢菌、曲霉、米曲霉、枯草芽孢杆菌、地衣芽孢杆菌等。

属真菌的F.solani、T.insolens、T.lanuginosus和A.oryzae以及属细菌的T.fusca和P.mendocina被认为对PET生物处理效果比较好。进入21世纪后，尤其是2005年后，菌株选育工作重点进入对既有菌株性能的提升和改造阶段，尤其是用基因工程对菌株性能的提高[14, 24-25]。尽管目前PET的生物催化效率仍较低，通过DNA技术对酶进行修饰和改造，在获得高酶活试剂和耐高温酶方面总算取得了阶段性的成果[26]。

2 聚酯分解酶的结构与性能

目前用于PET生物处理的酶主要是角质酶(Cutinase)和脂肪酶(Lipase)2种。

2.1 角质酶

角质酶(EC 3.1.1.74)是一类能够催化角质分解的酶。源于Fusariumsolani、Pseudomonasmendocina和Thermobifidafusca的角质酶被认为对PET生物处理效果较好[27]。用于PET生物处理的角质酶见表1。

表1 用于PET生物处理的主要角质酶

源于丝状真菌F.solani的角质酶在PET生物处理研究中报道较多。该酶能催化从短链到长链的多种酯的水解，最适温度为50 ℃，在60 ℃会完全失活；最适pH值为6.5～8.5，pH值为9时则完全失活[16]。该酶处理PET模拟物或PET样品时，会有对苯二甲酸 (TA)，对苯二甲酸单甲酯 (MHET)，对苯二酸双(羟乙)酯(BHET)、 2-羟基乙基苯甲酸酯(HEB)和苯甲酸(BA)生成[16, 28- 29]。有研究表明，BHET可被角质酶继续催化分解成MHET，MHET进一步分解生成TA[30]。

源于P.mendocina的角质酶也可催化多种酯的水解，但随底物碳链的增长，催化活性逐渐降低。以角质为底物时，该酶能在pH值为8～10.5的范围内保持活性。该酶曾用于催化作为PET模拟物的对苯二甲酸二乙酯(DTP)和低结晶度PET膜的分解，但产物中只有TA和乙二醇(EG)被检测到。用该酶50 ℃处理96 h，低结晶度的PET膜会产生5%的质量损失率[16]。近年来研究最多的是源于T.fusca的角质酶。在含角质(Cutin)或软木脂(Suberin)的培养基中，T.fusca会产出角质酶。T.fusca所产的角质酶有2种同源异构酶，这2种酶有相似的催化活性，在温度为60 ℃和pH值为8的最适条件下都能催化角质、甘油三酸酯和可溶性酯，但该酶更易催化短链脂肪酸酯[27]。该酶有较好的温度和pH稳定性，在70 ℃和pH值为11的条件下，酶活半衰期为1 h。该酶已被用于处理PET纱线、织物、膜和PET模拟物(bis(benzoyloxyethyl) terephthalate，3PET)，处理液中已检出TA、BA、BHET、MHET和HEB等产物[5, 28]。

2.2 脂肪酶

脂肪酶(EC 3.1.1.3)是另一种被用于催化PET分解的酶。与角质酶不同，脂肪酶在催化酯类水解时，具有界面活性[31]。已用于PET生物处理的脂肪酶中，效果比较好的有来源于Thermomycesinsolens、Thermomyceslanuginosus和Aspergillusoryzae的脂肪酶[27]。用于PET生物处理的脂肪酶见表2。

表2 用于PET生物处理的主要脂肪酶

T.insolens是一种嗜热丝状真菌，其所产脂肪酶在70～80 ℃，pH值为7.0～9.5之间具有活性[16]。该脂肪酶与F.solani所产角质酶有高度同源性。该脂肪酶处理PET模拟底物DTP、BET和3PET后，有TA、BHET和MHET等产物检出，且产物种类及各产物间的比例关系与酶的浓度有关[32]。

T.lanuginosus也是一种嗜热丝状真菌，其所产脂肪酶被用于处理3PET时，会产生TA、MHET、BHET、HET和BA等产物，但该酶以BHET为底物时，处理液中并没有TA的释放，而且HEB也不会被该酶进一步分解为BA[28]，这与角质酶不同。

在BHET的诱导作用下，丝状真菌A.oryzae也能产生脂肪酶，该酶可分解DTP，并可提高PET的亲水性[9]。与F.solani所产角质酶相比，A.oryzae脂肪酶多出一个稳定的二硫键，而且从空间结构看，其催化活性中心在一个有利的位置，呈长而深的沟槽形状。这也许是A.oryzae脂肪酶对长链底物具有较高的催化活性和较好的热稳定性的原因[27]。

在已有的研究中，酶对PET的催化分解研究都是着眼于酯键的分解，所用的酶都是水解酶，而对与苯环结构的分解有关的酶及作用机制研究仍很不够。近来，对与PET生物催化有关酶的分离、提纯、改造与提高是研究的主要方向。对已发现的对PET催化作用效果较好的酶，还可继续进行修饰和改造，以使其更加适应复杂的纺织品加工环境。

3 PET生物处理效果的检测与评价

3.1 以底物为对象的分析方法

对生物处理前后的PET样品进行检测，分析其结构与性能的变化，可以为生物处理效果提供最直接的判断依据。

PET材料功能化处理最首要的目的是增加材料表面亲水性。PET底物亲水性分析是最常见测试手段。研究表明，酶处理后样品与水的接触角减小，PET表面亲水性增加[33-35]。吸湿性测试也是常用的方法，如织物垂直芯吸实验、水滴扩散实验及对织物回潮率、保水率测试等[36-38]。染色性能测试也常被用于评价生物处理效果[39-40]。

除织物样品性能，研究者还从形态结构、超分子结构和化学结构等方面研究了生物处理对底物结构的影响。扫描电镜(SEM)和原子力显微镜(AFM)是用于PET底物表面形态观察的常用工具。许多研究显示生物处理后PET表面出现了刻蚀的痕迹，且粗糙度增加[40-41]。

差示扫描量热(DSC)、傅里叶红外变换光谱(FT-IR)和X射线衍射(XRD)等方法被用于检测生物处理后PET样品结晶度的改变。结果显示，生物处理后PET样品的结晶度增加了，即生物处理导致的PET分解优先发生于非晶区[33, 42-43]。

生物催化分解可导致高聚物底物表面形成新的基团，分析底物表面化学基团变化也是对底物结构分析的重要手段。X射线光电子能谱法(XPS)、傅里叶红外变换光谱法(FT-IR)和化学分析电子光谱学(ESCA) 都被用于检测底物表面化学结构变化。有研究表明，生物处理后的PET样品表面化学结构发生改变[5, 28, 43]，形成自由的羟基和羧基利于聚酯表面的亲水性。

对生物处理PET样品进行检测时，最大的困难在于排除底物表面所吸附蛋白质的干扰。生物处理过程中，酶及微生物细胞会吸附到底物表面，且这层蛋白质物质很难被彻底清除[4, 30, 37]。这种蛋白质层会增加样品的亲水性、吸湿性及染色性等性能，也会引起底物表面化学基团的改变，所以如何避免底物表面吸附蛋白质层的干扰，是以底物为对象的分析方法需要面对的首要问题。

另外，目前以底物为对象进行PET生物处理效果的评价还有相当的局限性。比如亲水性、吸湿性及染色性等检测方法只能用于织物形态的底物。形态结构检测只能对纤维、织物或薄膜形态底物进行。有必要针对不同形态底物构建高效分析方法。

3.2 以产物为对象的分析方法

检测生物催化过程中产物的释放和发酵液中可溶性小分子物质的变化，也被作为PET生物处理效果的评价方法。

无论是用DTP、2PET、3PET等PET模拟物，还是PET纤维、织物和薄膜作为底物来研究PET生物分解过程，发酵液中可溶性产物有很多仍具有苯环结构。紫外分光光度计、具有紫外检测器的高效液相色谱(HPLC)和液质联用(LC-MS)是检测这些产物的首选方法，研究表明，这些芳香族产物可在240～255 nm波长范围内被检测到[12, 26, 35]。

TA被认为是一种最主要的PET分解产物。为提高对TA的检测精度，荧光检测法也被用于对PET发酵液的分析[13]。也有人用薄层色谱法(TLC)进行PET生物分解所释放出的TA或者BA的分析[12]。滴定法也曾被用于TA浓度的检测[16]。

许多研究将TA或BA的浓度，作为底物分解程度或酶活的评价指标。如直接用酶处理PET及模拟物，随酶处理时间延长，TA浓度呈线性增加[28]。但微生物生长条件下的PET生物分解，情况要复杂的多；因为发酵液中TA会随PET底物分解而不断产生，同时被细胞摄入而不断减少甚至消失，所以仅凭培养液中TA含量评价PET生物处理效果，难免有失偏颇。

在以PET模拟物及纤维、织物和薄膜为底物的生物催化过程中，作为分解产物已被检测到的物质有TA、MHET、BHET、HEB和BA等。这些物质被进一步生物分解所形成的产物，如苯环开环后形成的物质，及可溶性小分子被摄入细胞内所形成的内代谢物，也是非常值得关注的。

基于生物加工的PET材料功能化，本质上是通过生物催化反应使底物表面发生有限分解，从而产生极性基团。聚合物底物的大分子链应尽可能地从中间断裂，而不是发生端基的分解。因此，对实现PET材料的表面功能化处理而言，并不是产物的量越多越好，关键在于大分子链发生分解的部位，所以，除了发酵液中产物的浓度，分解产物的种类也极其重要。

4 聚酯生物降解过程及其影响因素

4.1 微生物处理条件下的PET生物分解过程

微生物处理条件下PET生物分解是伴随菌的生长和底物分解的生物过程，远比直接以酶为生物催化剂的复杂。另外，高聚物底物生物催化过程与可溶性小分子底物也有很大不同，因PET不溶于水并且分子较大， PET大分子不能被直接摄入细胞而利用。PET底物的生物催化反应中，首先需要细胞分泌出一定的胞外酶[26]。酶分子上活性位点与PET大分子链的特征部位结合后，在酶催化作用下，PET大分子链发生化学键断裂，使大分子分解[40]。随生物催化分解反应进行，陆续产生短链物质。当分子链足够短的时，这些PET分解产物就溶解在发酵液中，进而被细胞摄入，作为碳源参与细胞内代谢过程，被逐步分解，直至形成二氧化碳和水等最终产物[25]。

在此过程中，胞外酶作用整个过程的限速步骤。而且，因胞外酶分子太大不能进入PET内部，催化反应只能在PET底物表面进行，这就使得PET生物分解过程是一个典型表面侵蚀过程。另外，PET是不溶性大分子物质，胞外酶作用下其分解过程是发生在固液接触面的多相反应[14]，其机制不同于以可溶性小分子为底物的均相反应。

4.2 底物对PET生物催化反应的影响

影响高聚物生物反应性能的不仅是其化学结构，分子质量、聚合度、结晶度及亲水性等特征都是影响其生化反应发生的重要因素，但是，这些聚合物特征都不足以最终解释高聚物在生物催化条件下的分解行为。

Marten等[25]用源于Pseudomonassp.的脂肪酶处理不同种类脂肪族聚酯时，发现聚酯生物降解率与△Tmt密切相关。△Tmt是生物反应温度与聚酯熔点的差值。研究发现，△Tmt越小，聚酯的生物降解反应越容易发生。这种情况下聚酯大分子活性大，有关链段容易进入脂肪酶活性位点，使得生化反应容易进行[17]。对脂肪族聚酯与芳香族聚酯共聚物的研究中，也发现△Tmt是影响聚酯底物生物反应性的关键因素。芳香族聚酯是公认的难以生物降解高聚物，但无定形芳族聚酯能被生物分解。这进一步说明链段活性是影响聚酯生物反应性能关键因素。

循此规律，人们开始在嗜热菌中寻找在较高温度下具有催化活性的酶，用以进行PET的生物处理，并取得了较为显著的进展[26]。

5 结论与展望

近年来，菌株选育进入了以基因技术对既有菌株(酶)性能的提升和改造阶段。目前酶对PET的催化分解研究都是着眼于酯键的分解，主要酶制剂包括角质酶和脂肪酶2种。聚酯生物处理效果的评价一般是通过监测底物结构与性能变化、生物催化过程中产物的释放来实现。而在生物处理过程中，胞外酶对大分子链的作用被认为是聚酯生物催化过程的限速步骤，大分子链段活动性是影响聚酯生物反应性的关键因素。因涉及细胞对产物的利用，微生物生长条件下聚酯生物分解过程比直接用酶处理底物更为复杂。

通过对PET分解酶的关键结构区域(酶与底物的结合域、酶与辅酶的结合域、活性中心与活性位点)开展研究，但对于PET生物转化的途径、PET酶结构与功能关系、微生物基因型与功能表型关系研究等亟待开展。对PET 生物催化机制的研究是生物催化剂选育和改造的科学基础，也是PET生物催化和生物转化定向性和高效性得以实现的根本所在。另外，多种加工方法结合使用比单一加工模式具有更高的效率，尤其是生物方法与化学方法的结合。鉴于当前PET材料加工多为化学过程，对生物催化剂进行耐酸、耐碱和耐热等工业适应性改造，以实现工业环境下PET高效生物催化，也是PET生物加工技术重要发展方向。

[2] WU J D, CAI G Q, LIU J Q, et al. Eco-friendly surface modification on polyester fabrics by esterase treatment[J]. Applied Surface Science, 2014, 295: 150-157.

[3] WANG X H，LU D N, SHAO Z Y. Enzymatic modifcation of poly (ethylene tereph thalate) fiber with lipase from asperillus orzae[J]. Journal of Donghua University, 2007, 24(3): 357-361.

[4] FEUERHACK A, ALISCH-MARK M, KISNER A, et al. Biocatalytic surface modification of knitted fabrics made of poly (ethylene terephth-alate) with hydrolytic enzymes from[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 357-364.

[5] BRUECKNER T, EBERL A, HEUMANN S, et al. Enzymatic and chemical hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) fabrics[J]. Journal of Polymer Science Part A: Polymer Chemistry, 2008, 46(19): 6435-6443.

[6] O′NEILL A, CAVACO-PAULO A. Monitoring biotransformations in polyesters[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 353-356.

[7] WEI R, OESER T, BARTH M, et al. Turbidimetric analysis of the enzymatic hydrolysis of polyethylene terephthalate nanoparticles[J]. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 2014, 103: 72-78.

[8] ZHANG J F, GONG J X, SHAO G Q, et al. Biodegradability of diethylene glycol terephthalate and poly(ethylene terephthalate) fiber by crude enzymes extracted from activated sludge[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2006, 100(5): 3855-3859.

[9] WANG X H, LU D N, JÖNSSON L J, et al. Preparation of a PET-hydrolyzing lipase from aspergillus oryzae by the addition of bis(2-hydroxyethyl) terephthalate to the culture medium and enzymatic modification of PET fabrics[J]. Engineering in Life Sciences, 2008, 8(3): 268-276.

[10] HSIEH Y L, CRAM L A. Enzymatic hydrolysis to improve wetting and absorbency of polyester fabrics[J]. Textile Research Journal, 1998, 68(5): 311-319.

[11] ZHANG J F, WANG X C,GONG J X, et al. Biodegradation of DTP and PET fiber by microbe[J]. Journal of Donghua University, 2003, 20(4): 107-110.

[12] LIEBMINGER S, EBERL A, SOUSA F, et al. Hydrolysis of PET and bis(benzoyloxyethyl) terephthalate with a new polyesterase from[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2007, 25(2/4): 171-177.

[13] NIMCHUA T, PUNNAPAYAK H, ZIMMERMANN W. Comparison of the hydrolysis of polyethylene terephth-alate fibers by a hydrolase from fusarium oxysporum LCH I and fusarium solani f. sp.pisi[J]. Biotechnology Journal, 2007, 2(3): 361-364.

[15] NIMCHUA T, EVELEIGH D E, SANGWATANAROJ U, et al. Screening of tropical fungi producing polyethylene terephthalate-hydrolyzing enzyme for fabric modification[J]. Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology, 2008, 35(8): 843-850.

[16] RONKVIST Å M, XIE W, LU W, et al. Cutinase-catalyzed hydrolysis of poly(ethylene terephth-alate)[J]. Macromolecules, 2009, 42(14): 5128-5138.

[17] MÜLLER R, SCHRADER H, PROFE J, et al. Enzymatic degradation of poly(ethylene terephthalate): rapid hydrolyse using a hydrolase from fusca[J]. Macromolecular Rapid Communications, 2005, 26(17): 1400-1405.

[18] BILLIG S, OESER T, BIRKEMEYER C, et al. Hydrolysis of cyclic poly(ethylene terephthalate) trimers by a carboxylesterase from thermobifida fusca KW3[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2010, 87(5): 1753-1764.

[19] OESER T, WEI R, BAUMGARTEN T, et al. High level expression of a hydrophobic poly(ethylene terephthalate)-hydrolyzing carboxylesterase from thermobifida fusca KW3 inEscherichiacoliBL21(DE3)[J]. Journal of Biotechnology, 2010, 146(3): 100-104.

[20] ALMANSA E, HEUMANN S, EBERL A, et al. Enzymatic surface hydrolysis of PET enhances bonding in PVC coating[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 365-370.

[21] HEUMANN S, EBERL A, POBEHEIM H, et al. New model substrates for enzymes hydrolysing polyethyleneterephthalate and polyamide fibres[J]. Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 2006, 69(1/2): 89-99.

[22] KIM H R, SONG W S. Lipase treatment to improve hydrophilicity of polyester fabrics[J]. International Journal of Clothing Science and Technology, 2010, 22(1): 25-34.

[23] KONTKANEN H, SALOHEIMO M, PERE J, et al. Characterization of melanocarpus albomyces steryl esterase produced in trichoderma reesei and modification of fibre products with the enzyme[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2006, 72(4): 696-704.

[24] SILVA C, CAVACO-PAULO A. Biotransformations in synthetic fibres[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 350-356.

[25] MUELLER R. Biological degradation of synthetic polyesters-enzymes as potential catalysts for polyester recycling[J]. Process Biochemistry, 2006, 41(10): 2124-2128.

[26] RIBITSCH D, HEUMANN S, TROTSCHA E, et al. Hydrolysis of polyethyleneterephthalate by pnitroben-zylesterase from Bacillus subtilis[J]. Biotechnology Progress, 2011, 27(4): 951-960.

[27] WOLFGANG Z, BILLIG S. Enzymes for the biofunctionalization of poly(ethylene terephthalate)[J]. Adrances in Biochem Engin/Biotechnol, 2010(125): 97-120.

[28] EBERL A, HEUMANN S, BRÜCKNER T, et al. Enzymatic surface hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) and bis(benzoyloxyethyl) terephthalate by lipase and cutinase in the presence of surface active molecules[J]. Journal of Biotechnology, 2009, 143(3): 207-212.

[29] NEILL O A, ARAJO R, CASAL M, et al. Effect of the agitation on the adsorption and hydrolytic efficiency of cutinases on polyethylene terephthalate fibres[J]. Enzyme and Microbial Technology, 2007, 40(7): 1801-1805.

[30] VERTOMMEN M A, NIERSTRASZ V A, VEER M V, et al. Enzymatic surface modification of poly(ethylene terephthalate)[J]. Journal of Biotechnology, 2005, 120(4): 376-386.

[31] PLEISS J, FISCHER M, SCHMID R D. Anatomy of lipase binding sites: the scissile fatty acid binding site[J]. Chemistry and Physics of Lipids, 1998, 93(1/2): 67-80.

[32] HOOKER J, HINKS D, MONTERO G, et al. Enzyme-catalyzed hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) cyclic trimer[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2003, 89(9): 2545-2552.

[33] DONELLI I, TADDEI P, SMET P F, et al. Enzymatic surface modification and functionalization of PET: a water contact angle, FTIR, and fluorescence spectroscopy study[J]. Biotechnology and Bioengineering, 2009, 103(5): 845-856.

[34] KIM H R, SONG W S. Lipase treatment to improve hydrophilicity of polyester fabrics[J]. International Journal of Clothing Science and Technology, 2010, 22(1): 25-34.

[35] HERRERO ACERO E, RIBITSCH D, STEINKELLNER G, et al. Enzymatic surface hydrolysis of PET: effect of structural diversity on kinetic properties of cutinases from thermobifida[J]. Macromolecules, 2011, 44(12): 4632-4640.

[36] FISCHER-COLBRIE G, HEUMANN S, LIEBMINGER S, et al. New enzymes with potential for PET surface modification[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 341-346.

[37] ALISCH-MARK M, HERRMANN A, ZIMMERMANN W. Increase of the hydrophilicity of polyethylene terephthalate fibres by hydrolases from thermomonospora fusca and fusarium solani f. sp. pisi[J]. Biotechnology Letters, 2006, 28(10): 681-685.

[38] KIM H R, SONG W S. Optimization of enzymatic treatment of polyester fabrics by lipase from porcine pancreas[J]. Fibers & Polymers, 2008(9): 423-430.

[39] ALISCH M, FEUERHACK A, MÜLLER H, et al. Biocatalytic modification of polyethylene terephthalate fibres by esterases from actinomycete isolates[J].

Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 347-351.

[40] SILVA C, DA S, SILVA N, et al. Engineered Thermobifida fusca cutinase with increased activity on polyester substrates[J]. Biotechnology Journal, 2011, 6(10): 1230-1239.

[41] 李旭明，师利芬，钱志华，等. 脂肪酶处理对涤纶织物亲水性能的改善[J]. 纺织学报, 2012,33(4): 91-94. LI Xuming, SHI Lifen, QIAN Zhihua, et al. Improvement of wettability of PET fibrics treated by lipase.[J]. Journal of Texile Research, 2012,33(4):91-94.

[42] DONELLI I, FREDDI G, NIERSTRASZ V A, et al. Surface structure and properties of poly(ethylene terephthalate) hydrolyzed by alkali and cutinase[J]. Polymer Degradation and Stability, 2010, 95(9): 1542-1550.

[43] KARDAS I, LIPP-SYMONOWICZ B, SZTAJNOWSKI S. The influence of enzymatic treatment on the surface modification of PET fibers[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2011, 119(6): 3117-3126.

Research progress and prospect of bioprocessing technology on poly(ethylene terephthalate)

GONG Jixian1,2, WANG Hongyang1,2, LI Huiqin1,2, LI Zheng1,2, LI Qiujin1,2, ZHANG Jianfei1,2

(1.CollegeofTextiles,TianjinPolytechnicUniversity,Tianjin300387,China; 2.KeyLaboratoryofAdvancedTextileCompositesofMinistryofEducation,TianjinPolytechnicUniversity,Tianjin300387,China)

10.13475/j.fzxb.20150101607

2015-01-08

2015-10-05

天津市应用基础及前沿研究计划项目(15YCYBJC18000)；生态纺织(江南大学)教育部重点实验室开放基金项目(KLET1101);石狮市科技计划项目(2013SF25)

巩继贤(1975—)，男，副教授，博士。研究方向为纺织生物技术、飞秒激光的生物工程应用。E-mail: gongjixian@126.com。

TS 101.4； Q 819

A