人LilrB2蛋白是Aβ受体，其鼠同源蛋白PirB在阿尔茨海默病模型中能调控突触的可塑性

可溶性 β淀粉样蛋白(β-amyloid，Aβ)寡聚物可以削弱突触的可塑性，导致与阿尔茨海默病(Alzheimer disease，AD)相关的突触数量减少。Kim等的研究发现，鼠成对免疫球蛋白样受体B蛋白(paired immunoglobulin-like receptor B，PirB)及其人直系同源物(ortholog)——白细胞免疫球蛋白样受体B2(leukocyte immunoglobulin-like receptor B2，LilrB2;表达于人脑中)都是Aβ寡聚物的受体，且亲和力可达纳摩尔级。PirB和LilrB2的前2个胞外免疫球蛋白(Ig)结构域介导了受体与Aβ的相互作用，从而导致丝切蛋白(cofilin)信号的增强;在AD病人大脑中也可看到这一现象。在小鼠中，Aβ寡聚物对海马长时程增强效应的损害需要PirB的参与。在AD转基因模型中，PirB不仅导致了成年小鼠的记忆缺失，同时也介导了幼年小鼠视觉皮层中突触可塑性的降低。这些发现提示LilrB2可能在人AD的神经病理学机制中具有重要作用，阻断LilrB2的功能有助于治疗AD。