常海军,王 强,徐幸莲,周光宏,*
(1.南京农业大学教育部肉品加工与质量控制重点实验室,农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室,江苏南京210095;2.重庆工商大学环境与生物工程学院,重庆400067;3.重庆教育学院生命科学与化学系,重庆400067)
动物宰后肌内胶原蛋白变化与肉嫩度关系分析
常海军1,2,王 强3,徐幸莲1,周光宏1,*
(1.南京农业大学教育部肉品加工与质量控制重点实验室,农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室,江苏南京210095;2.重庆工商大学环境与生物工程学院,重庆400067;3.重庆教育学院生命科学与化学系,重庆400067)
动物肌内结缔组织对肉的嫩度起到重要的影响作用,这些影响主要是通过肌内膜和肌束膜内胶原蛋白的变化而影响肉的嫩度,表现为胶原蛋白的含量、热溶解性、交联程度以及热变性程度等。而胶原蛋白的这些特性还受到动物宰前和宰后诸多不同因素的影响,进而影响到肉的嫩度,本文综述了胶原蛋白在宰后成熟、加热烹调、超声波和高压嫩化处理以及弱有机酸结合NaCl腌制中的变化,分析和阐述了胶原蛋白的变化对肉嫩度的影响。
肌内结缔组织,胶原蛋白,特性,变化,嫩度,宰后
Abstract:Intramuscular connective tissue has made significant influence on meat tenderness.Those effects were executed by the characteristics changes of collagen from endomysia and perimysia,being represented by the changes of collagen contents,solubility,crosslinking and thermal transition and so on.Moreover,those properties of collagen were affected bymanyfactorstherebyaffecting meattenderness.The review discussed the characteristics changes of collagen under postmortem ageing,heating treatment,ultrasonic and high pressure tenderization,curing with weak organic acids and NaCl,the effects of collagen variation on meat tenderness were analyzed and discussed.
Key words:intramuscular connective tissue;collagen;characteristics;variation;tenderness;postmortem
肉类营养价值丰富,含有人体必需的多种营养成分,是人类日常膳食蛋白的重要来源。肉类的5个品质指标,即嫩度、多汁性、风味、肉色和吸水力,其中,嫩度是肉品质量的首要指标,也是影响消费的重要因素之一[1]。肉的嫩度是指入口咀嚼时,肉对形变和破碎的抵抗力,是肉中肌原纤维、结缔组织、肉中的脂肪含量、分布和化学结构性状等因素的综合反映[2]。因此,如何改善肉的嫩度,特别是牛肉嫩度,多年来一直是国内外肉品科学研究工作的热点问题之一。影响肉嫩度的因素有很多,包括宰前因素如品种[3-4]、年龄[5-6]、性别以及解剖部位[6]、营养[7-8]、应激等,宰后因素如冷却方式、胴体吊挂方式、成熟、烹调方式和时间等[9-10]。这些外在因素对肉嫩度的影响,归根到底主要是影响肉的基本组织结构——肌原纤维与结缔组织的结构和生化特性,从而导致嫩度产生差异。肉的嫩化方法主要有物理方法、化学方法和机械方法等,这些方法用于肉的嫩化时,各有优缺点。传统的成熟嫩化主要依靠内源蛋白酶,然而这种方法费时且其有效性在不同的动物之间有所不同[11]。电刺激主要是用来防止肉由于冷收缩而造成的硬化[12]。用外源酶嫩化处理可引起肉过度的嫩化,并且当用针注射酶液时可破坏肉的结构。当肉中注射含有氯化钠、氯化钙和磷酸盐的腌制液和有机酸时会影响肉的风味,并且注射针会破坏肉的结构[13-15]。机械嫩化法如刀刃切割嫩化由于机械的破坏作用,会影响肉的质构和表面特性[16]。深入了解肉类硬度产生机理和肌肉嫩化机制是准确控制肉类可变性和嫩度一致性的先决条件,因而肉类嫩化机制的研究也成为肉类研究者关注的焦点。肉的嫩化过程是由于自然条件下蛋白质分解作用所致,物理化学条件可对内源肽酶的蛋白分解活性进行正、负调控,这一概念业内已受到很多学者的支持。肉的嫩化主要表现在宰后成熟过程中对肌原纤维蛋白的降解变化而使肉的嫩度得到提高,而结缔组织对肉嫩度的影响在学术界争议很大,尤其是结缔组织胶原蛋白在宰后不同影响因素条件下的变化对肉嫩度的影响。本文就宰后肌肉嫩化过程中肌内胶原蛋白的变化对肉嫩度的影响进行全面综述。
宰后成熟(Postmortem ageing)是肉的质地不断改善的过程,目前认为成熟主要是肌原纤维蛋白在内源酶的作用下发生降解和结缔组织弱化的过程,且肌原纤维蛋白降解是一个快速过程,发生在成熟阶段的早期,而结缔组织的弱化是一个慢速过程,发生在成熟阶段的后期(14d 以后)[9-10]。
宰后成熟过程中肌内结缔组织发生的变化主要表现在:肌束膜和肌内膜出现裂痕,肌内膜蜂窝状结构发生变形,肌束膜内胶原纤维松散,蛋白多糖降解,肌束膜机械性质指标的下降等,但这些变化都发生在成熟 14d 以后[17-19]。
早期人们认为胶原蛋白的可溶性不受成熟时间和温度的影响,而Stanton和Light研究表明结缔组织(肌束膜和肌内膜)结构在成熟过程中(14d)被破坏,胶原蛋白可溶性增加,从而使肉的嫩度得到改善[20-21]。Nishimura等认为牛肉宰后肌内结缔组织结构的变化最少需要10d,但在14d之后变化清晰可见,因此,该学者实验指出,牛肉在2~4周的成熟过程中,肌内结缔组织的变化对肉嫩度起到积极的作用[9]。Liu等研究了宰后成熟过程中鸡半腱肌肌内结缔组织结构的变化,用改进的扫描电镜观察了半腱肌肌内结缔组织肌束膜和肌内膜结构在成熟过程中的变化,研究认为,4℃成熟12h,肌内膜和肌束膜分解成单个的胶原纤维,这种变化最少需要6h,但在12h之后变化清晰可见,他们认为结缔组织的这种分解是成熟过程中肉得到嫩化的主要原因[22]。另外,Nishimura等对牛肉宰后成熟过程中蛋白多糖(PGs)的降解与结缔组织结构的弱化关系进行了研究,实验指出,4℃成熟28d后,肌束膜中的蛋白多糖发生很大程度的降解,蛋白多糖的降解是肌内结缔组织结构弱化的主要原因[10]。
Judge和Aberle报道宰后成熟过程中(45min、24h、7d),牛背最长肌胶原蛋白热变性温度逐渐下降,说明宰后24h内肌内结缔组织就已经开始发生了变化[23]。
加热是不可食肉变为可食肉的最终环节,肉的最终嫩度取决于加热方式和加热时间。加热对肉嫩度的影响分为三个阶段:
第一阶段,牛肉在50℃以下时,当温度升高时,其硬度不断增加,这是由于肌纤维蛋白肌动蛋白和肌球蛋白变性,肌节收缩纤维组织收缩,汁液排出[2]。
在60~70℃之间,由胶原蛋白组成的肌内膜和肌束膜变性而引起的收缩导致切割力第二次增加。第二次收缩所产生的张力大小取决于肌束膜的热稳定性,后者是由交联的质和量所决定。动物越老,其热稳定交联越多,在收缩时产生的张力越大[24]。
温度在70~80℃,温度升高时,其硬度也开始不断增加,有学者认为是由胶原蛋白的热变性,引起肌纤维收缩,进而增加肌肉的硬度[25],并且肌纤维的收缩程度由胶原间成熟而耐热的稳定性交联决定;温度升至80~90℃时,胶原蛋白最后会凝胶化,使肌肉的剪切力逐步下降,这由于加热过程中胶原纤维溶解度提高而成为液态,在肌肉纤维里起着润滑脂的作用,改善肌肉的剪切力和咀嚼力[24]。
很多学者对加热过程中肉嫩度的变化机制进行了研究,归纳起来,有两种相反的观点:一种观点认为65℃以下剪切力值的增加是由于肌原纤维蛋白(主要是肌球蛋白)热变性造成的,65℃以上剪切力值的增加是由于胶原蛋白热变性所致[26];而另一观点与此正相反,65℃以下剪切力值的增加是由于胶原蛋白热变性造成的,65℃以上剪切力值的增加是由于肌原纤维蛋白热变性所致[27-28]。
肌束膜由结缔组织组成,蛋白质的热变性主要表现在微观空间结构,这种微观结构上的变化可能导致肌束膜发生纵向(平行于胶原纤维走向)收缩,但对化学性质(胶原蛋白可溶性)和肌束膜厚度影响不大。无论何种观点,总体上说是由于肌原纤维蛋白和胶原蛋白在受热变性时表现出不同的性质所导致,肉变嫩或变硬关键决定于两者中哪一个占主导地位。
李春保在研究了加热对牛肉嫩度的影响后指出,加热过程中(40~90℃),牛肉水分含量和肌纤维直径下降,结缔组织残渣和剪切力值增加;65℃是影响牛肉嫩度的关键加热温度;肌原纤维和肌内结缔组织的性质和状态决定着牛肉嫩度。两者所起作用的大小因加热温度的变化而改变,65℃以下肌原纤维起主要作用,75℃以上结缔组织起主要作用,65~75℃两者共同起主要作用[29]。
用超声波处理可对肉起到一定程度的嫩化效果,肉的超声波嫩化可能原因是由于超声波对溶酶体、肌原纤维蛋白和结缔组织的破坏。有学者对低频超声波用于肉的嫩化处理进行了研究[30],有学者研究认为,低频超声波(22~40kHz)处理可使肉的嫩度提高,或短时间超声处理(25.9kHz;4min)可提高嫩度,但是当长时间处理(8~16min)可使肉的嫩度降低[31]。有研究认为超声处理不会使肉的嫩度提高,这或许是由于使用相对低强度的超声水浴(0.29~1.55W/cm2)[32-33],或高强度超声(62W/cm2)短时间(15s)作用于某些单个的区域[34],对肉无嫩化效应。原料肉用超声(20kHz)处理后,用对流加热炉加热[33-35]其肉的嫩度与不用超声波处理直接用对流加热炉加热,或在沸水浴中蒸煮肉嫩度相差无几。Lyng研究了牛背最长肌、半膜肌和股二头肌在不同强度超声波水浴处理后的嫩度、胶原蛋白的溶解性,研究指出,胶原的溶解性在背最长肌和股二头肌中无显著差异,超声波处理对肉的嫩度无影响[32]。
综上所述研究,关于超声波处理是否对肉起到嫩化作用,众说纷纭,有些认为超声波对肉不起嫩化作用,有些认为可以降低或增加肉的嫩度。其作用有待于进一步的研究。
高压处理技术是肉嫩化的常用方法之一,有许多研究报道了由于高压的作用引起的肌原纤维蛋白的变化而导致的肉的嫩化或加速肉的成熟[36-38]。Ratcliff等认为高压和热结合处理可以有效的降低肌原纤维蛋白的硬度,而处理样肉的嫩度受结缔组织(背景硬度)的限制和影响[39]。
Suzuki等研究了高压处理对牛肉肌内胶原蛋白超微结构和热力性质的影响,研究认为高压处理对结缔组织无影响,高压引起的肉的嫩度变化主要是对肌动球蛋白、肌原纤维蛋白的影响[38]。该学者研究结果表明,单独的高压处理(无热处理),对肌内胶原无显著影响,高压引起的尸僵后肌肉嫩度的提高主要是对肌动球蛋白的作用,该学者在研究中高压处理后立即提取肌肉胶原蛋白,其超微结构和热学性质和未经高压处理组相比均未发生变化,如果肌肉高压处理后贮藏数天,再提取胶原蛋白,和未经高压处理的对照组相比,或许会发生超微结构和热学性质的变化,因为由于高压对肌肉细胞膜的破坏,肌肉中的溶胶原酶(如组织蛋白酶B和L)会从溶酶体中释放,因而会对胶原蛋白发生一定的作用。
Beilken等通过实验研究了牛肉僵直后在40~80℃加热时结合150MPa高压处理和不经高压处理时剪切力值的变化[40]。研究发现,对于拉伸的肌肉,经高压处理和不经高压处理相比,在较高的温度下,发生明显的由于结缔组织的变化而导致的剪切力值的降低。对于收缩的肌肉,高压处理抑制了剪切力值随着加热温度的增加而增加的现象(由于肌原纤维蛋白的变硬)。该研究指出:a.在热处理过程中用150MPa高压处理抑制了由于肌原纤维而导致的肉的变硬;b.在40~80℃范围内高压处理对结缔组织的变硬几乎没有影响,而单独用热处理会降低这种成分以及降低肉的剪切力;c.当温度在50~60℃时,由于结缔组织的作用,使肉的硬度降低,但这种现象在收缩的肉中由于肌原纤维的作用而表现不明显。
由此可见,很多研究者认为高压处理对肉的嫩度效果主要是对肉中肌原纤维蛋白成分的作用,而对肌内结缔组织以及胶原蛋白的影响研究结论存在争论,影响机理仍需深入的研究和探讨。
盐腌是我国传统特色肉制品加工中的关键环节,NaCl是肉制品中必不可少的添加剂,盐的嫩化机制可能涉及到以下几方面:a.使用一定离子强度的食盐时,由于增加了肌肉中肌球蛋白的溶解性,提高肉的保水性;b.降低胶原蛋白热稳定性;c.离子强度对蛋白质—蛋白质、蛋白质—水之间相互作用的影响;d.加速了蛋白水解酶(主要是钙激活蛋白酶)的激活[41-43]。
Horgan等研究了腌制pH对胶原蛋白热变性温度的影响。研究发现,胶原蛋白的热变性温度受许多因素的影响,包括离子环境(离子强度)、胞外基质粘多糖、加热过程中的物理抑制剂、亚氨酸含量和分子内交联的结构等,当pH在4.25~7.40范围内,随着pH的增加,胶原蛋白的热变性温度降低[44]。
Kijowski用DSC(差示扫描量热法)研究了腌制对老母鸡鸡腿肉结缔组织热变性温度影响,实验表明,在2%的NaCl,1.5%的醋酸或乳酸中腌制72h可显著的降低胶原蛋白的变性温度[45]。
Kijowski等研究发现,鸡腿肉在1.5%的醋酸或乳酸溶液中浸泡或滚揉腌制可对肉起到有效的嫩化作用[46]。Nakamura等研究了不同年龄鸡肌内胶原蛋白对肉嫩度的影响,研究表明胶原蛋白的溶解性影响鸡肉的嫩度[47]。Ruantrakool等研究了不同加热方法对鸡胸肉和鸡胃组织中酸溶性胶原和盐溶性胶原含量的影响,报道了在含有醋酸溶液的沸水中对鸡胃进行蒸煮可显著降低其硬度[48]。
Hastings等利用DSC技术研究了在7%的醋酸溶液中腌制青鱼(低含量胶原组织)的热变性温度的变化[49]。Lim发现碘化钠、溴化钠、氯化钙和氯化镁可引起胶原热变性温度的降低,降低程度与其盐的浓度成反比[50]。Aktas为了研究盐的相关嫩化机制,以猪肉为实验材料,用DSC对NaCl溶液处理的肌间结缔组织进行了研究,肌间结缔组织的变性起始温度(To)和变性峰温度(Tp)都比对照显著降低[51]。
综上所述,肉的硬度主要由基础硬度(Background Tough)和尸僵硬度(Rigor-induced Tough)两个方面组成。尸僵硬度的改善是肉类工业中提高肉类嫩度的主要途径,主要是宰后成熟过程中对肌原纤维蛋白的降解变化而使肉的嫩度得到提高。肉的基础硬度也叫背景硬度,是由肌内结缔组织决定,肌内结缔组织对肉的嫩度起着重要的作用,主要表现为肌内膜和肌束膜内胶原蛋白一系列特性变化对嫩度的影响,涉及到胶原蛋白的含量、热溶解性、交联程度以及热变性程度等。而胶原蛋白的这些特性还受到动物宰前和宰后诸多不同因素的影响,宰后成熟、加热烹调、超声波和高压嫩化处理以及弱有机酸结合NaCl腌制等都会对肌内胶原蛋白的上述特性产生一定的影响,进而影响到肉的嫩度。Chang 等的最新系列研究也证明了这一观点[52-54]。因此,可以通过相关研究,在肉的不同嫩化处理中对这些因素进行调控,从而达到对肉嫩化的目的,极大地提高和改善肉的食用品质。
[1]汤晓艳,周光宏,徐幸莲,等.肉嫩度决定因子及牛肉嫩化技术研究进展[J].中国农业科学,2007,40(12):2835-2841.
[2]周光宏.肉品学[M].北京:中国农业科技出版社,1999.
[3]Delgado E F.The calpain system in three muscles of normal and callipyge sheep [J].Journal of Animal Science,2001,79:398-412.
[4]Delgado E F.Properties of myofibril-bound calpain activity in longissimus muscle of callipyge and normal sheep[J].Journal of Animal Science,2001,79:2097-2107.
[5]Shorthose W R,Harris P V.Effects of animal age on the tenderness of selected beef muscles[J].Journal of Food Science,1990,55:1-8.
[6]Young O A,Braggins T J.Tenderness ofovine semimembranosus:Is collagen concentration of solubility the critical factor[J].Meat Science,1993,35:213-222.
[7]Crouse J D,Calkins C R,Seideman S C.The effects of rate of change in body weight on tissue development and meat quality of youth bulls[J].Journal of Animal Science,1986,63:1824-1829.
[8]McCormick R J.The influence of nutrition on collagen metabolism and stability[J].Reciprocal Meat Conference Proceedings,1989,42:137-148.
[9]Nishimura T,Hattori A,Takahashi K.Structural weakening of intramuscular connective tissue during conditioning of beef[J].Meat Science,1995,39:127-133.
[10]Nishimura T,Hattori A,Takahashi K.Relationship between degradation of proteoglycans and weakening of the intramuscular connective tissue during post- mortem ageing of beef[J].Meat Science,1996,42:251-260.
[11]Koohmaraie M.Muscle proteinases and meat ageing[J].Meat Science,1994,36:93-104.
[12]Hwang I H,Devine C E,Hopkins D L.The biochemical and physical effects of electrical stimulation on beef and sheep meat tenderness[J].Meat Science,2003,65(2):677-691.
[13]Berge P,Ertbjerg P,Larsen L M.Tenderization of beef by lactic acid injected at different times post mortem [J].Meat Science,2001,57(4):347-357.
[14]Eilers J D,Morgan J B,Martin A M.Evaluation of calcium chloride and lactic acid injection on chemical,microbiological and descriptive attributes of mature cow beef[J].Meat Science,1994,38(3):443-451.
[15]Lawrence T E,Dikeman M E,Hunt M G.Effects of enhancing beef longissimus with phosphate plus salt,or calcium lactate plus non-phosphate water binders plus rosemary extract[J].Meat Science,2004,67(1):129-137.
[16]Hayward L H,Hunt M C,Kastner C L.Blade tenderization effects on beef longissimus sensory and instrontextural measurements[J].Journal of Food Science,1980,45(4):925-930,935.
[17]Nishimura T,Ojima K,Liu A,et al.Structural changes in the intramuscular connective tissue during development of bovine semitendinosus muscle[J].Tissue and Cell,1996,28:527-536.
[18]Nishimura T,Ojima K,Hattori A,et al.Developmental expression of extracellular matrix components in intramuscular connective tissue of bovine semitendinosus muscle[J].Histochem Cell Biol,1997,107:215-221.
[19]Nishimura T,Liu A,Hattori A,et al.Changes in mechanical strength of intramuscular connective tissue during postmortem ageing of beef[J].Journal of Animal Science,1998,76:528-532.
[20]Stanton C,Light A.The effects of conditioning on meat collagen:part 2-direct biochemical evidence for proteolytic damage in insoluble perimysial collagen after conditioning [J].Meat Science,1988,23:179-199.
[21]Stanton C,Light A.The effects of conditioning on meat collagen:part 3-evidence for proteolytic damage to insoluble perimysial collagen after conditioning [J].Meat Science,1990,27:41-54.
[22]Liu A,Nishimura T,Takahashi K.Structural weakening of intramuscular connective tissue during post mortem ageing of chicken semitendinosus[J].Meat Science,1995,39:135-142.
[23]Judge M D,Aberle E D.Effect of chronological and postmortem ageing on thermal shrinkage temperature of bovine intramuscular collagen [J].Journal of Animal Science,1982,54:68-71.
[24]McCormick R J.The flexibility of the collagen compartment of muscle[J].Meat Science,1994,36:79-91.
[25]Powell T H,Hunt M C,Dikeman M E.Enzymatic assay to determine collagen thermal denaturation and solubilization[J].Meat Science,2000,54:307-311.
[26]Bouton P E,Harris P V.Changes in the tenderness of meat cooked at 50- 65℃ [J].Journal of Food Science,1981,46:474-479.
[27]Davey C L,Gilbert K V.Temperature dependent cooking toughness in beef[J].Journal of the Science of Food and Agriculture,1974,25:931-938.
[28]Christensen M,Purslow P P,Larsen L M.The effect of cooking temperature on mechanical properties of whole meat,single muscle fibers and perimysial connective tissue [J].Meat Science,2000,55:301-307.
[29]李春保.牛肉肌内结缔组织变化对其嫩度影响的研究[D].南京农业大学,2006:51-53.
[30]Jayasooriya S D,Torley P J,D’Arcy B R.Effect of high power ultrasound and ageing on the physical properties of bovine Semitendinosus and Longissimus muscles [J].Meat Science,2007,75:628-639.
[31]Dickens J A,Lyon C E,Wilson R L.Effect of ultrasonic radiation on some physical characteristics of broiler breast muscle and cooked meat[J].Poultry Science,1991,70(2):389-396.
[32]Lyng J G,Allen P,McKenna B M.The influence of high intensity ultrasound baths on aspects of beef tenderness [J].Journal of Muscle Foods,1997,8:237-249.
[33]Pohlman F W,Dikeman M E,Kropf D H.Effects of high intensity ultrasound treatment,storage time and cooking method on shear,sensory,instrumental color and cooking properties of packaged and unpackaged beef pectoralis muscle[J].Meat Science,1997,46(1):89-100.
[34]Lyng J G,Allen P,McKenna B M.The effects of pre-and post-rigor high-intensity ultrasound treatment on aspects of lamb tenderness [J].Lebensmittel Wissenschaft und Technologic,1998,31:334-338.
[35]Pohlman F W,Dikeman M E,Zayas J F.Effects of ultrasound and convection cooking to differentend point temperatures on cooking characteristics,shear force and sensory properties,composition,and microscopic morphology of beef longissimus and pectoralis muscles[J].Journal of Animal Science,1997,75(2):386-401.
[36]Cheftel J C,Culioli J.Effects of high pressure on meat:a review [J].Meat Science,1997,46:211-236.
[37]Locker R H,Wild D J C.Tenderization of meat by pressure-heat involves weakening of the gap filaments in myofibrils[J].Meat Science,1984,10:207-233.
[38]Suzuki A,Watanabe M,Ikeuchi Y,et al.Effects of high pressure treatment on the ultrastructure and thermal behavior of beef intramuscular collagen [J].Meat Science,1993,35:17-25.
[39]Ratcliff D,Bouton P E,Ford A L.Pressure-heat treatment of post-rigor muscle:Objective-subjective measurements[J].Journal of Food Science,1977,42:857-859,865.
[40]Beilken S L,Macfarlane J J,Jones P N.Effect of high pressure during heat treatment on the warner-bratzler shear force values of selected beef muscles [J].Journal of Food Science,1990,55:15-18,42.
[41]Koohmaraie M,Crouse J D,Mersmann H J.Acceleration of post mortem tenderization in ovine carcasses through infusion of calcium chloride:effect of concentration and ionic strength[J].Journal of Animal Science,1989,67:934-942.
[42]Ouali A.Meat tenderization:possible causes and mechanisms[J].Journal of Muscle Foods,1990,1:129-165.
[43]Wu F Y,Smith S B.Ionic strength and myobrillar protein solubilization [J].Journal of Animal Science,1987,65:597-608.
[44]Horgan D J,Kurth L B,Kuypers R.pH effect on thermal transition temperature of collagen [J].Journal of Food Science,1991,56:1203-1204,1208.
[45]Kijowski J.Thermal transition temperature of connective tissues from marinated spent hen drumsticks[J].International Journal of Food Science and Technology,1993,28:587-594.
[46]Kijowski J,Mast G.Tenderization of spent fowl drumsticks by marination in weak organic solutions[J].International Journal of Food Science and Technology,1993,28:337-342.
[47]Nakamura R,Sekoguchi S,Sato Y.The contribution of intramuscular collagen to the tenderness of meat from chicken with different ages[J].Poultry Science,1975,54:1604-1612.
[48]Ruantrakool B,Chen T C.Collagen contents of chicken gizzard and breast meat as affected by cooking methods [J].Journal of Food Science,1986,51:301-304.
[49]Hastings R J,Rodger G W,Park R,et al.Differential scanning calorimetry of fish muscle:The effect of processing and species variation[J].Journal of Food Science.1985,50:503-506,510.
[50]Lim J J.Transition temperature and enthalpy change dependence of stabilizing and destabilizing ions in the helix-coli transition in native tendon collagen [J].Biopolymers,1976,15:2371-2378.
[51]Akatas N M.Influence of weak organic acids and salts on the denaturation charactenrustic of intramuscular connective tissue:a differential scanning calorimetry study [J].Meat Science,2001,58:413-419.
[52]Chang H J,Dai Y,Chang Y,et al.DSC Analysis of heatinduced changes of thermal shrinkage temperatures for perimysium and endomysium collagen from beef Semitendinosus muscle[C].Proceedings of 55th International Congress of Meat Science and Technology,Copenhagen,Denmark,August 17-21,2009.
[53]Chang H J,Xu X L,Zhou G H.et al.Effect of heat-induced changes of connective tissue and collagen on meat texture properties of beef Semitendinosus muscle[J].International Journal of Food Properties,2009,(in press).
[54]Chang H J,Xu X L,Zhou G H,et al.Effects of characteristics changes of collagen on meat physicochemical propertiesofbeefSemitendinosusmuscle during ultrasonic processing[J].Food and Bioprocess Technology,2009:10.1007/s11947-009-0269-9.
Analysis of relationship between collagen variation and meat tenderness postmortem
CHANG Hai-jun1,2,WANG Qiang3,XU Xing-lian1,ZHOU Guang-hong1,*
(1.Key Lab of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education,Key Lab of Food Processing and Quality Control of Ministry of Agriculture,Nanjing Agricultural University,Nanjing 210095,China;2.College of Environmental and Biological Engineering,Chongqing Technology and Business University,Chongqing 400067,China;3.Department of Life Science and Chemistry,Chongqing Education College,Chongqing 400067,China)
TS201.2
A
1002-0306(2010)08-0404-05
2009-08-10 *通讯联系人
常海军(1980-),男,博士研究生,研究方向:畜产品加工与质量控制研究。
农业部948项目[2006G35(2)]。