脂质和蛋白质氧化对肉品品质影响及交互氧化机制研究进展

王兆明，贺稚非,2，李洪军,2,*

（1.西南大学食品科学学院，重庆 400715；2.重庆市特色食品工程技术研究中心，重庆 400715）

肉类是一种富含脂质和蛋白质的食物，具有较高的营养价值。外观、质构和风味作为消费者评价肉品的3 个主要指标，直接决定着消费者的购买欲望。脂质和蛋白质在赋予肉品品质特性方面起着不可替代的作用，血红素蛋白决定肉的色泽（外观），脂质对肉品风味具有重要的影响，肌原纤维蛋白等非血红素蛋白赋予肉品质构特性。

脂质和蛋白质氧化是除微生物外引起肉品品质劣变的主要因素[1]。动物屠宰后，体内原有的抗氧化系统逐渐瓦解，肌肉组织所含有的不饱和脂质、血红素、金属催化剂以及氧化剂等易于诱发氧化反应，导致肉的品质劣变[2]。氧化胁迫几乎伴随肉类生产加工（屠宰、成熟、运输、贮藏、深加工等）和销售的每一环节，如何有效地控制肉品氧化一直是食品工业研究的热点。

脂质的化学不稳定性使其易于氧化[3]，长期以来，人们一直将其视为导致肉品品质劣变的主要因素，并对其氧化机制进行了深入研究。而关于食品中蛋白氧化，尤其是非血红素蛋白氧化的研究起步较晚，直到20世纪90年代人们才意识到蛋白质也是活性氧的氧化目标[4]。但鉴于蛋白质氧化的化学复杂性以及当时评价技术缺乏等原因，关于蛋白质氧化的相关研究进展缓慢。直到近10 年来蛋白质氧化才逐渐发展成为研究的热点。在肉品这一复杂的食品体系中，任何化学反应不可能是孤立发生的，而是具有一定的联系。全面地理解脂质和蛋白质氧化对肉品品质的影响，及脂质和蛋白质氧化间的相互关系，对于解释肉品品质劣变以及选择合理的抗氧化措施具有重要的意义。

1 氧化对肉品品质的影响

1.1 脂质氧化对肉品品质的影响

脂质氧化会引起肉品风味的变化。脂质氧化以及脂质氧化产物与美拉德反应产物间的反应对肉的风味有重要作用。在反刍动物和非反刍动物脂肪沉积中，高不饱和脂肪酸含量的不同使得来源于脂肪的风味物质对其特征风味起决定作用[5]。就不饱和脂肪酸含量较高的肉品而言，即使仅有一小部分的脂肪酸发生氧化，对风味也会产生显著的影响[6]。适度的脂质氧化可以使肉品获得优良的风味，肉品中的许多挥发性风味物质都是加工过程中由脂质氧化产生的，如己醛和苯甲醛多是亚油酸的氧化产物[7]、环烃类化合物多来源于长链脂肪酸的氧化[8]。但在大多数情况下，脂质氧化会产生令人不愉悦的气味[9]，过度的脂质氧化则会产生哈败味。在脂质氧化产物中，氢过氧化物等初级产物对风味不产生影响，而氢过氧化物通过β-断裂生成的醛、酮、酸、酯类和醇类等化合物决定着肉的异味[10]。

1.2 肌红蛋白氧化对肉品品质的影响

动物屠宰并充分放血后，肌红蛋白是决定肉色的主要血红素蛋白。当分割肉在空气中放置时间过长、氧化反应占据上风时，肉品出现退色现象。在鲜肉中，这种棕褐色的形成普遍被认为是品质劣变的主要指标[11]。Sohn等[12]研究发现鲣鱼在冰藏过程中生成高铁肌红蛋白（MetMb）并伴随着肉色的变暗。Utrera等[13]报道了冻藏过程中牛肉色泽的变化，在冻藏过程中冰晶体引起细胞破裂，使得氧化反应催化剂与肌红蛋白充分接触，加速了肌红蛋白自动氧化和脂质介导的肌红蛋白氧化反应，引起了牛肉的褪色。

1.3 蛋白氧化对肉品品质的影响

肌肉蛋白的氧化会导致侧链氨基酸的氧化修饰，主要包括巯基氧化、芳香族羟基化和羰基的形成等。活性氧还会直接攻击骨架蛋白，破坏其物理作用力和化学作用力，引起肌肉蛋白二级结构和三级结构的变化，使其表现出溶解度、表面疏水性和凝胶特性等功能性质的变化[14]。肌肉蛋白，尤其是肌原纤维蛋白，在赋予肉的品质特性中具有决定性的作用；因此，蛋白氧化会对肉品品质产生影响。

1.3.1 蛋白氧化对肉品保水性的影响

肉的保水性是指肉品保持自身水分和外加水分的能力。蛋白质氧化会引起肉品保水性的下降。Huff-Lonergan等[15]研究发现蛋白质氧化是影响肉成熟过程中保水性的主要因素之一。Lund等[16]报道了高氧气调包装引起猪肉蛋白质氧化以及水合能力下降。Traore等[17]研究发现猪肉蛋白氧化产物与滴水损失具有相关性，表明蛋白质氧化能够引起保水性的下降。Carvalho等[18]研究了诱导PSE鸡肉模型冷藏过程中品质的变化，结果表明，与正常鸡肉相比，PSE鸡肉蛋白发生氧化损伤，这导致肌肉蛋白功能性质的损失和保水性的降低。Ali等[19]研究发现鸡胸肉在反复冻融后，蛋白质氧化引起其结构的变化，这直接导致肉保水性的下降。肌纤维内的自由水主要通过毛细管力截留[20]，而结合水主要通过氢键等作用力维系并受蛋白表面电荷影响。蛋白氧化后，其原有的氧化还原平衡被破坏，改变了蛋白质与水分子间建立氢键、静电相互作用以及毛细管力的能力[21]，从而对保水性产生影响。蛋白氧化后生成蛋白质交联衍生物会引起保水性的进一步下降；这主要是由于蛋白氧化产生的交联或聚合作用使得水分子成键的可用面积进一步减小[22]。Bertram等[22]研究发现肌原纤维蛋白经血红蛋白和H2O2氧化处理后，保水性下降的同时伴随着蛋白质氧化交联产物酪氨酸的生成，证明蛋白质的交联对其保水性具有影响。Liu Zelong等[23]研究发现猪肉在经过Fenton体系（FeCl3/抗坏血酸/H2O2）氧化处理后具有较小的保水性，这主要与肌球蛋白尾部的交联限制了肌原纤维蛋白的扩张有关。

1.3.2 蛋白氧化对肉品质构的影响

食品质构是指通过机器或触觉的方式可以感知的流变学和结构学（几何和表面）的所有属性[24]。肌原纤维蛋白对于肉品质构的形成具有决定性作用，而蛋白质的羰基化和羧基化与肌原纤维蛋白功能受损密切相关[25]，因此蛋白质氧化会引起肉品质构的变化。蛋白质氧化对肉品质构的影响主要体现在硬度和嫩度的变化上。蛋白质氧化形成席夫碱和二硫键等蛋白质交联化合物，会引起肉硬度的增大[26]。Lorido等[27]利用冷冻猪肉加工干腌肉，其结果表明冷冻及后续加工引起蛋白质交联，这强化了肉的结构，引起干腌肉质构品质的下降。蛋白氧化会引起肉品嫩度的下降主要是基于两个方面的机理，一方面是氧化胁迫引起钙激活酶活性的下降甚至酶的失活；另一方面是肌原纤维蛋白的交联及在此基础上的肌原纤维蛋白结构的加强[28]。Rowe等[29]报道了氧化环境通过降低钙激活酶的酶活性从而引起牛肉嫩度的减小。Lund等[30]研究冷藏期间高氧气调包装对猪肉蛋白质氧化和嫩度的影响时发现高氧气调包装猪肉蛋白质发生交联并伴随着嫩度的下降。蛋白氧化引起嫩度的降低也与蛋白质的降解有一定的关系。Fu Qingquan等[31]报道了3 种包装方式通过氧化修饰作用改变牛肉嫩度的作用，其结果表明牛肉嫩度的下降与蛋白质氧化、降解和钙激活酶活性密切相关。Clausen等[32]研究发现高氧气调包装引起牛肉嫩度降低，肌原纤维小片化程度降低，蛋白质羰基化合物含量增多，表明嫩度和蛋白质氧化和降解间具有一定的相关性；而有的研究发现蛋白质氧化可以对其降解产生影响[24]；但其具体关系还需进一步研究。1.3.3 蛋白氧化对肉品营养价值的影响

氧化可以引起肌肉蛋白侧链氨基酸的修饰、肽链断裂和蛋白质的聚合，继而影响肌肉的营养价值。肌原纤维蛋白的氧化会引起必需氨基酸可利用性、蛋白质消化性和生物活性等营养价值的下降[33]。

蛋白质氨基酸经氧化修饰会生成羰基或者其他衍生物，被氧化的氨基酸中不乏碱性氨基酸（赖氨酸、组氨酸和精氨酸）和苏氨酸等人体必需氨基酸，这些氨基酸的损失会引起肉品营养价值下降。Park等[34]研究发现猪肉肌原纤维蛋白暴露在3 种不同的氧化环境中，蛋白质必需氨基酸的数量和质量均出现下降。Hęś等[35]研究了氧化胁迫条件下的肉丸氨基酸组成的变化，其结果出现了赖氨酸和蛋氨酸含量减少的现象。

蛋白质氧化后的聚合和聚集导致其对胃蛋白酶敏感性发生变化，继而对其消化性产生影响。Gatellier等[36]报道烹饪会引起肌原纤维蛋白消化性的下降，并认为这与蛋白质氧化所引起的变化有关。Santé-Lhoutellier等[33]研究发现加热烹饪影响肌原纤蛋白对胃蛋白酶的敏感性，并且加热烹饪引起的蛋白质羰基化及聚合与蛋白质对胃蛋白酶的敏感性间具有显著的相关性。Bax等[37]研究发现猪肉在100 ℃以上高温加热时，蛋白质氧化形成的聚集可以减缓胃蛋白酶对其消化。氧化修饰后蛋白质消化性的降低会引起氨基酸生物利用度的降低。此外，一些蛋白质氨基酸的氧化修饰使其不能被蛋白质吸收、合成并充分利用，也对其生物利用度产生影响。

1.3.4 蛋白氧化对肉品风味的影响

蛋白质与风味物质的结合有物理方式（范德华力）和化学方式（氢键、共价键和静电相互作用），蛋白质发生氧化后，维系蛋白质与风味物质结合的作用力会发生变化，从而对风味产生影响。Zhou Feibai等[38]采用羟自由基氧化体系诱导肌原纤维蛋白发生氧化反应，研究其对肌原纤维蛋白风味结合能力的影响；结果表明，在低浓度H2O2下，蛋白-蛋白交互作用增强，一方面表现为蛋白整体粒径的增大，另一方面则表现为其表面颗粒聚集体的增多以及表面疏水性的下降，这些变化导致风味结合位点减少，而降低了其结合特征风味物质的能力；而在较高浓度H2O2下，蛋白氧化程度的进一步升高使蛋白-蛋白交互作用增强，导致高分子共聚物的形成并使蛋白粒径进一步增大，同时，蛋白的部分降解及表面特性的修饰使蛋白形成了多褶皱表面，提高了其表面疏水性，从而增强了蛋白结合特征风味物质的能力。在发酵肉制品中，蛋白质氧化生成的氧化产物，即α-氨基己二酸半醛（α-aminoadipic semialdehyde，AAS）和γ-谷氨酸半醛（γ-glutamic semialdehyde，GGS）对亮氨酸和异亮氨酸生成斯特勒克醛可能具有一定的作用。Estévez等[39]研究发现，AAS、GGS和游离氨基酸的氨基发生反应最终形成席夫碱结构，并引发相应的斯特勒克醛的形成。此外，一些醛、酮类风味物质的生成可能直接与蛋白质的氧化裂解有关。Feng Xi等[40]研究了辐照处理对牛肉挥发性风味和蛋白质氧化的影响，发现醛类和酮类的生成与蛋白质氧化显著相关。

1.3.5 蛋白氧化对肉品色泽的影响

蛋白氧化对肉品色泽也具有一定影响。Utrera等[41]研究发现，牛肉馅饼水分损失以及蛋白的氧化程度可能对肉色产生影响。蛋白氧化后的交联和聚集可能对肉的光反射特征和黄度产生影响，继而影响肉的色泽；并且蛋白氧化引起保水性的下降，使得肌肉内部水分向外部迁移，这对光的反射特征也会产生影响，继而影响肉的色泽。Joseph等[42]研究发现牛肉中肌质蛋白的相对丰度不同，并且能够影响肉的色泽，色泽稳定的牛肉比色泽不稳定的牛肉拥有更多的抗氧化蛋白质。这些抗氧化蛋白质可以降低肌红蛋白的氧化程度，从而使肉色更为稳定。

1.3.6 蛋白氧化对肉品安全性的影响

蛋白质氧化对肉品安全性也会产生影响。芳香族氨基酸氧化产生吲哚和犬尿氨酸等物质，对人体健康产生负面作用[43]。此外，食用氧化的食品组分会增加活体组织的氧化胁迫效应，这会导致机体的疾病状态[26]。这些氧化分子在疾病发病机理中的作用主要是导致胃肠道和内部器官产生细胞毒性和诱变潜能[44]。Souza等[45]研究发现，大鼠增加蛋白质的摄入量会增加其额叶皮层的蛋白质氧化，并引发焦虑行为。

2 脂质、肌红蛋白和蛋白质交互介导氧化

2.1 脂质和肌红蛋白交互介导氧化

许多研究已经表明，脂质氧化与肉品色泽的变化具有一定的关系。Wongwichian等[46]研究发现，竹荚鱼肌肉在冰藏过程中脂质氧化与色泽的变化具有显著的相关性。Inserra等[47]通过给羊饲喂干柑橘渣来降低脂质的氧化程度，结果表明，在脂质氧化程度降低的同时伴随着肉色稳定性的上升。Zakrys等[48]研究了在氧气体积分数为0、10%、20%、50%和80%的富氧包装中的牛肉的品质特性，发现氧合肌红蛋白和红度值的变化可能是由脂质氧化驱动而产生的，并且二者与硫代巴比妥酸反应产物（thiobarbituric acid reactive substances，TBARS）含量具有显著的相关性。脂质氧化对色泽的影响主要是通过对肌红蛋白氧化的介导实现的。脂质氧化是一个极其复杂的过程，不饱和脂肪酸经初级反应生成氢过氧化物、共轭二烯烃和其他的初级产物[49]，这些初级产物极其不稳定，可以迅速分解和聚合生成脂质氧化的次级产物，如羰基化合物和一些挥发性化合物（醛、酮、醇等）。这些氧化产物大多具有介导肌红蛋白氧化的能力。O’Grady等[50]研究了含FeCl3/抗坏血酸的牛肉匀浆中的肌红蛋白氧化和脂质氧化的关系，通过模拟体系证明脂质氧化能够促进肌红蛋白的氧化并引起肉的褪色。Nair等[51]研究发现脂质氧化产物4-羟基-2-壬烯酸（4-hydroxy-2-nonenal，HNE）在生理条件下（pH 7.4、37 ℃）可以加速鸸鸟、鸵鸟和牛肉的肌红蛋白氧化。Maheswarappa等[52]研究发现脂质氧化产生的不饱和醛可以加速鸡肉肌红蛋白氧化。

通常而言，肌红蛋白的氧化不涉及特定氨基酸残基的氧化，而只是由血红素氧化还原稳定性的减弱引起[53]。肌红蛋白中，球蛋白赋予血红素基团水溶性并保护血红素免受外部环境或氧化的破坏，从而使肌红蛋白保持其功能性质。球蛋白的变性会引起血红素基团的暴露和氧化敏感性的增强[11]。在脂质氧化产物中，次级氧化产物比初级氧化产物具有更高的活性，可以加速肌红蛋白的氧化[54]。脂质氧化产物中的醛类可以导致肌红蛋白构象的变化，从而使血红素氧化程度增加[55]。高活性醛易于扩散进入肌质并与肌红蛋白分子发生共价加成，使得血红素暴露于氧化环境中，氧化敏感性增强[11]。Chaijan等[56]认为，α、β-不饱和醛与肌红蛋白关键氨基酸残基的共价加成可能引起肌红蛋白三级结构的变化和氧化敏感性的增强。在肌红蛋白氨基酸中半胱氨酸残基最易于与醛类发生亲核加成，而当半胱氨酸不存在时，组氨酸易于发生加成。Naveena等[57]研究了HNE与鸡肉肌红蛋白的相互反应，结果表明二者之间通过Michael加成发生了共价加成，并且这种加成反应加速了肌红蛋白的氧化。

反之，肌红蛋白氧化也会影响脂质氧化，继而对肉品风味产生影响。Soyer等[58]研究了尖嘴鲈和红罗非鱼在冰藏过程中肌红蛋白和脂质氧化的关系，其结果表明肌红蛋白的氧化和非血红素铁的释放与脂质氧化有关，而后者决定肉的风味。肌红蛋白在氧化生成MetMb过程中会生成超氧阴离子，后者会迅速发生歧化反应生成H2O2。超氧阴离子和H2O2等活性氧物质不仅自身可以引发脂质的氧化反应，还可以进一步与肉品中的铁发生反应生成羟自由基，而羟自由基可以扩散进入脂质的疏水区域，具有促进脂质氧化的能力[56]。此外，H2O2还能与MetMb发生反应生成活性中间产物MetMb-H2O2和超铁（+4价）肌红蛋白前体物质，这种前体物质极不稳定，可以迅速转变成超铁肌红蛋白，MetMb-H2O2和超铁肌红蛋白均具有促进肉中脂质氧化的强大能力[45]。肌红蛋白解离后会生成多种物质，其中硫化血红素、MetMb、亚铁肌红蛋白、肌红蛋白交联和卟啉基团降解后释放的铁原子[59]均能以不同的形式介导脂质氧化。并且肌红蛋白还可与脂质氧化的初级产物氢过氧化物反应生成超铁肌红蛋白，这类似于移除反应产物，从而加速脂质的链式反应[54]。此外，超铁肌红蛋白和MetMb可以分解脂质氧化的氢过氧化物，这可以促进和催化自由基链式反应的链传递和链终止过程[60]。

2.2 脂质和蛋白质交互介导氧化

就脂质和蛋白氧化间的交互关系而言，目前存在一定的争论。一些研究者认为二者间具有交互作用。Ventanas等[61]研究干腌肉后发现脂质和蛋白氧化间具有一定的相关性；Utrera等[62]报道了脂质含量高的牛肉馅饼呈现更为剧烈的蛋白氧化；Soyer等[58]研究发现鸡肉在低温贮藏过程中脂质氧化和蛋白氧化同时发生并相互影响；Utrera等[63]研究发现脂质氧化和蛋白质氧化在牛肉冷冻贮藏过程中同时发生并且彼此具有交互作用。反之，部分学者认为二者是独立发生的。Nakyinsige等[64]研究发现兔肉在冷藏过程中脂质和蛋白氧化间不存在相关性；Park等[65]认为脂质氧化和蛋白质氧化可能在某些氧化系统（羟自由基氧化体系）中存在相互关系，而在另一种氧化体系中（MetMb氧化体系）中不存在相互关系。因此，关于脂质和蛋白质的相互关系，环境因素（肌肉类型和动物种类等）对其具有重要的影响[28]。

鉴于脂质和蛋白质氧化均为自由基链式反应，氧化反应可以在脂质和蛋白质间相互转移，并且氧化过程中产生的自由基等活性氧物质是脂质和蛋白交互介导氧化的重要途径。但就实际而言，脂质的氧化要先于蛋白质的氧化，因此，在脂质和蛋白质的介导氧化中，更多的是脂质氧化产生的自由基和氢过氧化物促进蛋白质的氧化[4]。脂质介导肌原纤维蛋白氧化主要通过两种方式实现，第一种方式是脂质氧化产生的自由基或氢过氧化物等活性氧物质可以攻击蛋白质的敏感氨基酸侧链，诱发或加速肌原纤维蛋白氧化，例如，过氧自由基（ROO•）可以作为引发剂引起蛋白质氧化[4]；第二种方式是脂质氧化产物可以直接与蛋白质发生反应来介导蛋白氧化，如：脂质氧化产物氢过氧化物和醛类可以与赖氨酸反应生成的吡咯衍生物[66]、脂质氧化产物与氨基酸残基反应所生成的产物会导致蛋白质交联[14]。脂质氧化产物中，蛋白质氨基酸对次级产物比初级产物更为敏感。在蛋白质氨基酸中蛋氨酸和半胱氨酸等含硫氨基酸对脂质氧化产物高度敏感，易于与脂质氧化产物发生反应生成砜、亚砜和二硫化物衍生物等含硫化合物[67]。

肌原纤维蛋白中含有活性硫原子的半胱氨酸和蛋氨酸等氨基酸易受到氧化攻击，这可以看作是肉品抗氧化的内源保护机制，在一定程度上防止了脂质和蛋白质的氧化[4]，但当氧化胁迫超过蛋白质的这种抗氧化能力后，脂质和蛋白质都将通过自由基链式反应经历氧化损伤[68]；并且一旦氧化反应发生，脂质的氧化速率要快于肌原纤维蛋白的氧化降解[4]。从这一角度出发，蛋白氧化也可以介导脂质氧化。

2.3 肌红蛋白和蛋白质交互介导氧化

肌红蛋白氧化和肌原纤维蛋白氧化间也具有一定的联系。Promeyrat等[69]认为肌红蛋白是预测肉中羰基生成的一个很好的标志，这突出了肌红蛋白是肌原纤维蛋白羰基化的有效促进剂。Estévez等[70]研究发现，在有H2O2存在的条件下肌红蛋白比Cu2+/H2O2和Fe3+/H2O2更能促进肌原纤维蛋白生成氧化产物（AAS和GGS）。与肌红蛋白介导脂肪氧化类似，肌红蛋白氧化过程中生成的H2O2和羟自由基等活性氧物质能促进蛋白质氧化；此外，氧化产物MetMb也具有促进蛋白氧化的能力；肌红蛋白发生解离后，释放的血红素和铁离子同样具有促进肌原纤维蛋白氧化的能力。Decker等[71]发现Fe3+与抗坏血酸结合能够有效地诱导肌原纤维蛋白羰基的生成。推测肌原纤维蛋白对肌红蛋白氧化的介导作用主要是通过肌原纤维蛋白与肌红蛋白间的相互反应实现的，这种反应会引起肌红蛋白氧化还原敏感性的变化；且Chaijan等[72]发现在冷藏过程中肌原纤维蛋白与氧合肌红蛋白发生反应后，MetMb含量明显高于对照组。

3 结 语

脂质和蛋白质氧化可以引起肉品品质变化，通常而言，脂质氧化影响肉品风味，肌红蛋白氧化导致肉品色泽变化，肌原纤维蛋白氧化引起肉品保水性和质构等品质特性的变化。并不是所有的氧化一定会引起肉品品质的劣变，适度的氧化可能对肉品品质产生有益的影响，但过度的氧化会引起肉品品质的劣变，甚至导致严重的食品安全问题。肉中脂质、肌红蛋白和非血红素蛋白氧化间具有交互作用；因此，肉品品质变化不是由单一的脂质和蛋白质氧化引起的，而是交互氧化的结果。脂质氧化生成的醛类可以与肌红蛋白加成，影响其氧化还原稳定性；肌红蛋白氧化生成的活性氧物质和超铁肌红蛋白等物质可以促进脂质的氧化。脂质氧化产生的自由基等物质也可以直接参与蛋白质的氧化，脂质氧化产物还可以与蛋白质发生反应从而介导蛋白质的氧化。

目前，关于脂质和蛋白质氧化对肉品品质的影响及脂质和蛋白质交互氧化关系的研究还有很多的不足。如何合理利用肉品自身的氧化反应来改善肉品品质有待于进一步的研究；科学合理地确定氧化过程中肉品品质最优点的理论基础仍需进一步加强；在脂质、肌红蛋白和非血红素蛋白交互氧化的研究方面，关于脂质氧化和肌红蛋白氧化的相互关系研究较多，理论基础也较为完善，但肉品氧化具有内在的特异性，针对不同畜禽产品间的交互氧化仍需进一步研究。针对脂质和非血红素蛋白交互氧化的研究，大多停留在前者对后者的介导研究上，关于非血红素蛋白对脂质氧化介导作用的研究仍需进一步进行。关于肌红蛋白和非血红素蛋白间的交互介导作用，目前的研究仍相对较少，仍需进一步完善其理论基础。

[1] SABOW A B, SAZILI A Q, AGHWAN Z A, et al. Changes of microbial spoilage, lipid-protein oxidation and physicochemical properties during post mortem refrigerated storage of goat meat[J]. Animal Science Journal,2016, 87(6): 816-826. DOI:10.1111/asj.12496.

[2] FALOWO A B, FAYEMI P O, MUCHENJE V. Natural antioxidants against lipid-protein oxidative deterioration in meat and meat products: a review[J]. Food Research International, 2014, 64: 171-181.DOI:10.1016/j.foodres.2014.06.022.

[3] MAPIYE C, ALDAI N, TURNER T D, et al. The labile lipid fraction of meat: from perceived disease and waste to health and opportunity[J]. Meat Science, 2012, 92(3): 210-220. DOI:10.1016/j.meatsci.2012.03.016.

[4] ESTÉVEZ M. Protein carbonyls in meat systems: a review[J]. Meat Science, 2011, 89(3): 259-279. DOI:10.1016/j.meatsci.2011.04.025.

[5] CALKINS C R, HODGEN J M. A fresh look at meat flavor[J]. Meat Science, 2007, 77(1): 63-80. DOI:10.1016/j.meatsci.2007.04.016.

[6] KHAN M I, JO C, TARIQ M R. Meat flavor precursors and factors influencing flavor precursors: a systematic review[J]. Meat Science,2015, 110: 278-284. DOI:10.1016/j.meatsci.2015.08.002.

[7] BREWER M S. Irradiation effects on meat flavor: a review[J]. Meat Science, 2009, 81(1): 1-14. DOI:10.1016/j.meatsci.2008.07.011.

[8] SONG S, ZHANG X, HAYAT K, et al. Formation of the beef flavour precursors and their correlation with chemical parameters during the controlled thermal oxidation of tallow[J]. Food Chemistry, 2011,124(1): 203-209. DOI:10.1016/j.foodchem.2010.06.010.

[9] CHENG J H. Lipid oxidation in meat[J]. Journal of Nutrition and Food Sciences, 2016, 6(3): 1-3.

[10] JOHNSON D R, DECKER E A. The role of oxygen in lipid oxidation reactions: a review[J]. Annual Review of Food Science and Technology, 2015, 6: 171-190. DOI:10.1146/annurevfood-022814-015532.

[11] SUMAN S P, JOSEPH P. Myoglobin chemistry and meat color[J].Annual Review of Food Science and Technology, 2013, 4(1): 79-99.DOI:10.1146/annurev-food-030212-182623.

[12] SOHN J H, OHSHIMA T. Control of lipid oxidation and meat color deterioration in skipjack tuna muscle during ice storage[J]. Fisheries Science, 2010, 76(4): 703-710. DOI:10.1007/s12562-010-0248-0.

[13] UTRERA M, PARRA V, ESTÉVEZ M. Protein oxidation during frozen storage and subsequent processing of different beef muscles[J]. Meat Science, 2014, 96(2): 812-820. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.09.006.

[14] ZHANG W G, XIAO S, AHN D U. Protein oxidation: basic principles and implications for meat quality[J]. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 2013, 53(11): 1191-1201. DOI:10.1080/10408398.2011.577540.

[15] HUFF-LONERGAN E, LONERGAN S M. Mechanisms of waterholding capacity of meat: the role of postmortem biochemical and structural changes[J]. Meat Science, 2005, 71(1): 194-204.DOI:10.1016/j.meatsci.2005.04.022.

[16] LUND M N, LAMETSCH R, HVIID M S, et al. High-oxygen packaging atmosphere influences protein oxidation and tenderness of porcine longissimus dorsi during chill storage[J]. Meat Science, 2007,77(3): 295-303. DOI:10.1016/j.meatsci.2007.03.016.

[17] TRAORE S, AUBRY L, GATELLIER P, et al. Effect of heat treatment on protein oxidation in pig meat[J]. Meat Science, 2012, 91(1): 14-21.DOI:10.1016/j.meatsci.2011.11.037.

[18] CARVALHO R H, IDA E I, MADRUGA M S, et al. Underlying connections between the redox system imbalance, protein oxidation and impaired quality traits in pale, soft and exudative (PSE) poultry meat[J]. Food Chemistry, 2017, 215: 129-137. DOI:10.1016/j.foodchem.2016.07.182.

[19] ALI S, ZHANG W G, RAJPUT N, et al. Effect of multiple freeze-thaw cycles on the quality of chicken breast meat[J]. Food Chemistry, 2015,173: 808-814. DOI:10.1016/j.foodchem.2014.09.095.

[20] HAMM R. Functional properties of the myofibrillar system and their measurements[J]. Muscle As Food, 1986: 135-199. DOI:10.1016/B978-0-12-084190-5.50009-6.

[21] TRAORE S, AUBRY L, GATELLIER P, et al. Higher drip loss is associated with protein oxidation[J]. Meat Science, 2012, 90(4): 917-924. DOI:10.1016/j.meatsci.2011.11.033.

[22] BERTRAM H C, KRISTENSEN M, ØSTDAL H, et al. Does oxidation affect the water functionality of myofibrillar proteins?[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2007, 55(6): 2342-2348.DOI:10.1021/jf0625353.

[23] LIU Zelong, XIONG Youling, CHEN Jie. Protein oxidation enhances hydration but suppresses water-holding capacity in porcine longissimus muscle[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 58(19):10697-10704. DOI:10.1021/jf102043k.

[24] BERARDO A, CLAEYS E, VOSSEN E, et al. Protein oxidation affects proteolysis in a meat model system[J]. Meat Science, 2015,106: 78-84. DOI:10.1016/j.meatsci.2015.04.002.

[25] PARK D, XIONG Y L. Oxidative modification of amino acids in porcine myofibrillar protein isolates exposed to three oxidizing systems[J]. Food Chemistry, 2007, 103(2): 607-616. DOI:10.1016/j.foodchem.2006.09.004.

[26] SOLADOYE O P, JUÁREZ M L, AALHUS J L, et al. Protein oxidation in processed meat: mechanisms and potential implications on human health[J]. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 2015, 14(2): 106-122. DOI:10.1111/1541-4337.12127.

[27] LORIDO L, VENTANAS S, AKCAN T, et al. Effect of protein oxidation on the impaired quality of dry-cured loins produced from frozen pork meat[J]. Food Chemistry, 2016, 196: 1310-1314.DOI:10.1016/j.foodchem.2015.10.092.

[28] LUND M N, HEINONEN M, BARON C P, et al. Protein oxidation in muscle foods: a review[J]. Molecular Nutrition & Food Research,2011, 55(1): 83-95. DOI:10.1002/mnfr.201000453.

[29] ROWE L J, MADDOCK K R, LONERGAN S M, et al. Oxidative environments decrease tenderization of beef steaks through inactivation of μ-calpain[J]. Journal of Animal Science, 2004, 82(11):3254-3266. DOI:10.2527/2004.82113254x.

[30] LUND M N, LAMETSCH R, HVIID M S, et al. High-oxygen packaging atmosphere influences protein oxidation and tenderness of porcine longissimus dorsi during chill storage[J]. Meat Science, 2007,77(3): 295-303. DOI:10.1016/j.meatsci.2007.03.016.

[31] FU Qingquan, LIU Rui, ZHANG Wangang, et al. Effects of different packaging systems on beef tenderness through protein modifications[J].Food and Bioprocess Technology, 2015, 8(3): 580-588. DOI:10.1007/s11947-014-1426-3.

[32] CLAUSEN I, JAKOBSEN M, ERTBJERG P, et al. Modified atmosphere packaging affects lipid oxidation, myofibrillar fragmentation index and eating quality of beef[J]. Packaging Technology and Science, 2009, 22(2): 85-96. DOI:10.1002/pts.828.

[33] SANTÉ-LHOUTELLIER V, ASTRUC T, MARINOVA P, et al. Effect of meat cooking on physicochemical state and in vitro digestibility of myofibrillar proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2008, 56(4): 1488-1494. DOI:10.1021/jf072999g.

[34] PARK D, XIONG Y L L.. Oxidative modification of amino acids in porcine myofibrillar protein isolates exposed to three oxidizing systems[J]. Food Chemistry, 2007, 103(2): 607-616. DOI:10.1016/j.foodchem.2006.09.004.

[35] HĘŚ M, WASZKOWIAK K, SZYMANDERA-BUSZKA K. The effect of iodine salts on lipid oxidation and changes in nutritive value of protein in stored processed meats[J]. Meat Science, 2012, 92(2):139-143. DOI:10.1016/j.meatsci.2012.04.025.

[36] GATELLIER P, SANTÉ-LHOUTELLIER V. Digestion study of proteins from cooked meat using an enzymatic microreactor[J]. Meat Science, 2009, 81(2): 405-409. DOI:10.1016/j.meatsci.2008.09.002.

[37] BAX M L, AUBRY L, FERREIRA C, et al. Cooking temperature is a key determinant of in vitro meat protein digestion rate: investigation of underlying mechanisms[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2012, 60(10): 2569-2576. DOI:10.1021/jf205280y.

[38] ZHOU Feibai, ZHAO Mouming, SU Guowan, et al. Binding of aroma compounds with myofibrillar proteins modified by a hydroxylradical-induced oxidative system[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2014, 62: 9544-9552. DOI:10.1021/jf502540p.

[39] ESTÉVEZ M, VENTANAS S, HEINONEN M. Formation of Strecker aldehydes between protein carbonyls: α-aminoadipic and γ-glutamic semialdehydes- and leucine and isoleucine[J]. Food Chemistry, 2011,128(4): 1051-1057. DOI:10.1016/j.foodchem.2011.04.012.

[40] FENG Xi, AHN D U. Volatile profile, lipid oxidation and protein oxidation of irradiated ready-to-eat cured turkey meat products[J].Radiation Physics and Chemistry, 2016, 127: 27-33. DOI:10.1016/j.radphyschem.2016.05.027.

[41] UTRERA M, MORCUENDE D, ESTÉVEZ M. Fat content has a significant impact on protein oxidation occurred during frozen storage of beef patties[J]. LWT-Food Science and Technology, 2014, 56(1):62-68. DOI:10.1016/j.lwt.2013.10.040.

[42] JOSEPH P, SUMAN S P, RENTFROW G, et al. Proteomics of muscle-specific beef color stability[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2012, 60(12): 3196-3203. DOI:10.1021/jf204188v.

[43] CHUNG K T, GADUPUDI G S. Possible roles of excess tryptophan metabolites in cancer[J]. Environmental and Molecular Mutagenesis,2011, 52(2): 81-104. DOI:10.1002/em.20588.

[44] ESTERBAUER H. Cytotoxicity and genotoxicity of lipid-oxidation products[J]. The American Journal of Clinical Nutrition, 1993,57(Suppl 5): 779-785.

[45] SOUZA C G, MOREIRA J D, SIQUEIRA I R, et al. Highly palatable diet consumption increases protein oxidation in rat frontal cortex and anxiety-like behavior[J]. Life Sciences, 2007, 81(3): 198-203.DOI:10.1016/j.lfs.2007.05.001.

[46] WONGWICHIAN C, KLOMKLAO S, PANPIPAT W, et al.Interrelationship between myoglobin and lipid oxidations in oxeye scad (Selar boops) muscle during iced storage[J]. Food Chemistry,2015, 174: 279-285. DOI:10.1016/j.foodchem.2014.11.071.

[47] INSERRA L, PRIOLO A, BIONDI L, et al. Dietary citrus pulp reduces lipid oxidation in lamb meat[J]. Meat Science, 2014, 96(4):1489-1493. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.12.014.

[48] ZAKRYS P I, HOGAN S A, O’SULLIVAN M G, et al. Effects of oxygen concentration on the sensory evaluation and quality indicators of beef muscle packed under modified atmosphere[J]. Meat Science,2008, 79(4): 648-655. DOI:10.1016/j.meatsci.2007.10.030.

[49] SHAHIDI F, ZHONG Y. Lipid oxidation and improving the oxidative stability[J]. Chemical Society Reviews, 2010, 39(11): 4067-4079.DOI:10.1039/B922183M.

[50] O’GRADY M N, MONAHAN F J, BRUNTON N P. Oxymyoglobin oxidation and lipid oxidation in bovine muscle: mechanistic studies[J].Journal of Food Science, 2001, 66(3): 386-392. DOI:10.1111/j.1365-2621.2001.tb16115.x.

[51] NAIR M N, SUMAN S P, LI S, et al. Lipid oxidation-induced oxidation in emu and ostrich myoglobins[J]. Meat Science, 2014,96(2): 984-993. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.08.029.

[52] MAHESWARAPPA N B, FAUSTMAN C, TATIYABORWORNTHAM N, et al. Mass spectrometric characterization and redox instability of turkey and chicken myoglobins as induced by unsaturated aldehydes[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2009, 57(18): 8668-8676.DOI:10.1021/jf902705q.

[53] FAUSTMAN C, SUN Q, MANCINI R, et al. Myoglobin and lipid oxidation interactions: mechanistic bases and control[J]. Meat Science,2010, 86(1): 86-94. DOI:10.1016/j.meatsci.2010.04.025.

[54] FAUSTMAN C, LIEBLER D C, MCCLURE T D, et al.α, β-Unsaturated aldehydes accelerate oxymyoglobin oxidation[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1999, 47(8): 3140-3144.DOI:10.1021/jf990016c.

[55] CIFUNI G F, CONTÒ M, FAILLA S. Potential use of visible reflectance spectra to predict lipid oxidation of rabbit meat[J].Journal of Food Engineering, 2016, 169: 85-90. DOI:10.1016/j.jfoodeng.2015.08.029.

[56] CHAIJAN M. Review: lipid and myoglobin oxidations in muscle foods[J]. Songklanakarin Journal of Science and Technology, 2008,30(1): 47-53.

[57] NAVEENA B M, FAUSTMAN C, TATIYABORWORNTHAM N,et al. Detection of 4-hydroxy-2-nonenal adducts of turkey and chicken myoglobins using mass spectrometry[J]. Food Chemistry, 2010,122(3): 836-840. DOI:10.1016/j.foodchem.2010.02.062.

[58] SOYER A, ÖZALP B, DALMIS Ü, et al. Effects of freezing temperature and duration of frozen storage on lipid and protein oxidation in chicken meat[J]. Food Chemistry, 2010, 120(4): 1025-1030. DOI:10.1016/j.foodchem.2009.11.042.

[59] LEE S K, TATIYABORWOMTHAM N, GRUNWALD E W, et al.Myoglobin and haemoglobin-mediated lipid oxidation in washed muscle: observations on crosslinking, ferryl formation, porphyrin degradation, and haemin loss rate[J]. Food Chemistry, 2015, 167: 258-263. DOI:10.1016/j.foodchem.2014.06.098.

[60] MIN B, NAM K C, AHN D U. Catalytic mechanisms of metmyoglobin on the oxidation of lipids in phospholipid liposome model system[J]. Food Chemistry, 2010, 123(2): 231-236. DOI:10.1016/j.foodchem.2010.04.013.

[61] VENTANAS S, ESTÉVEZ M, TEJEDA J F, et al. Protein and lipid oxidation in longissimus dorsi and dry cured loin from Iberian pigs as affected by crossbreeding and diet[J]. Meat Science, 2006, 72(4): 647-655. DOI:10.1016/j.meatsci.2005.09.011.

[62] UTRERA M, MORCUENDE D, ESTÉVEZ M. Fat content has a significant impact on protein oxidation occurred during frozen storage of beef patties[J]. LWT-Food Science and Technology, 2014, 56(1):62-68. DOI:10.1016/j.lwt.2013.10.040.

[63] UTRERA M, MORCUENDE D, ESTÉVEZ M. Temperature of frozen storage affects the nature and consequences of protein oxidation in beef patties[J]. Meat Science, 2014, 96(3): 1250-1257. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.10.032.

[64] NAKYINSIGE K, SAZILI A Q, AGHWAN Z A, et al. Development of microbial spoilage and lipid and protein oxidation in rabbit meat[J]. Meat Science, 2015, 108: 125-131. DOI:10.1016/j.meatsci.2015.05.029.

[65] PARK D, XIONG Y L, ALDERTON A L. Biochemical changes in myofibrillar protein isolates exposed to three oxidizing systems[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2006, 54(12): 4445-4451.DOI:10.1021/jf0531813.

[66] HIDALGO F J, ALAIZ M, ZAMORA R. A spectrophotometric method for the determination of proteins damaged by oxidized lipids[J]. Analytical Biochemistry, 1998, 262(2): 129-136.DOI:10.1006/abio.1998.2758.

[67] STADTMAN E R, LEVINE R L. Protein oxidation[J]. Annals of the New York Academy of Sciences, 2000, 899(1): 191-208.

[68] GARDNER H W. Lipid hydroperoxide reactivity with proteins and amino acids: a review[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1979, 27(2): 220-229.

[69] PROMEYRAT A, SAYD T, LAVILLE E, et al. Early postmortem sarcoplasmic proteome of porcine muscle related to protein oxidation[J]. Food Chemistry, 2011, 127(3): 1097-1104. DOI:10.1016/j.foodchem.2011.01.108.

[70] ESTÉVEZ M, HEINONEN M. Effect of phenolic compounds on the formation of α-aminoadipic and γ-glutamic semialdehydes from myofibrillar proteins oxidized by copper, iron, and myoglobin[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 58(7): 4448-4455.DOI:10.1021/jf903757h.

[71] DECKER E A, XIONG Y L L., CALVERT J T, et al. Chemical,physical, and functional properties of oxidized turkey white muscle myofibrillar proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1993, 41(2): 186-189. DOI:10.1021/jf00026a007.

[72] CHAIJAN M, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al.Interaction of fish myoglobin and myofibrillar proteins[J]. Journal of Food Science, 2008, 73(5): C292-C298. DOI:10.1111/j.1750-3841.2008.00749.x.