制备微胶囊壁材用蛋白质改性的研究进展

马铁铮,朱红广,王　静

(北京工商大学食品学院,北京工商大学食品添加剂与配料北京高校工程研究中心,北京工商大学北京市食品添加剂工程技术研究中心,北京 100048)



制备微胶囊壁材用蛋白质改性的研究进展

马铁铮,朱红广,王静*

(北京工商大学食品学院,北京工商大学食品添加剂与配料北京高校工程研究中心,北京工商大学北京市食品添加剂工程技术研究中心,北京 100048)

蛋白质是微胶囊制备中最常用的壁材之一,其原料的选择日趋广泛,改性技术也被越来越多的应用在制备微胶囊壁材所用的蛋白质上。本文概述了几种常用于微胶囊壁材的蛋白质的改性研究进展,论述了改性方法以及使用改性后壁材进行微胶囊制备的情况,并对其发展趋势和应用前景进行了展望。

微胶囊,壁材,蛋白质,改性

蛋白质具有良好的溶解性、乳化性和凝胶性等加工特性以及抗氧化等生理活性,还具有较好的生物相容性和生物降解性,因而在微胶囊制备中被作为壁材广泛使用[1-2]。但是,蛋白质的特性和生理活性不同程度地受到其种类、含量、质构状态等诸多因素的影响,并不是所有蛋白质都能够满足制备微胶囊壁材所需的要求[3]。近年来,制备微胶囊所用的蛋白质类壁材在其选择、复配和改性等方面发展迅速,尤其是通过蛋白质改性以改善其加工特性或生理活性的研究成为热点。

蛋白质改性是指针对蛋白质的自身结构或理化性质,包括其氨基酸组成、分子大小、空间结构、柔性/刚性、电荷分布、表面疏水性、流变性等加以改变,从而改变其加工特性和生理活性的手段[4]。目前常用的蛋白质改性方法主要有化学改性、物理改性和酶法改性三大类。化学改性是通过脱酰胺、酰化和磷酸化等方式,物理改性是通过高压均质、超声波、微波加热、挤压、搅打和加热等方式,二者都是使蛋白质的结构发生不同程度的变化从而改变其加工特性的改性方法[5-6]。酶法改性则是使用蛋白酶进行改性,改性的程度与加酶量、底物浓度、水解时间等操作参数相关,改性后蛋白质的加工特性与暴露出的基团的数量、性质,以及产物分子量大小有关[7]。

用于制备微胶囊壁材的蛋白质主要包括植物来源蛋白质和动物来源蛋白质两大类。蛋白质用作壁材的优势在于其结构中兼具亲水基团和亲油基团,因此能够吸附于界面吸附并成膜,从而可以阻止小液滴或者气泡的聚集,这有助于稳定乳化液和实现良好的包埋率,并使得微胶囊拥有保护芯材的能力[8]。但是,并非所有蛋白质都具有适合于微胶囊包埋及保护芯材的特性和能力。因此,对蛋白质加以改性以使其作为微胶囊壁材使用时有更好的包埋效果,并使其能更好地保护芯材十分必要。本文对制备微胶囊壁材所用的植物蛋白和动物蛋白的改性方法和改性后的应用现状及其发展趋势进行了综述。

1　植物蛋白的改性及应用

植物蛋白的加工特性通常低于动物蛋白,而作为微胶囊壁材使用的蛋白质需要具有较好的加工特性,因此,能够作为微胶囊壁材使用的植物蛋白种类有限。但是,考虑到消费者对于动物蛋白产品安全性方面的担忧、宗教因素的限制以及素食主义者的需求,其应用前景仍被看好[1]。此外,植物蛋白来源广泛,价格低廉,以其作为微胶囊壁材也符合现代食品、医药用品及化妆品行业绿色产品化的趋势[9]。因此,作为微胶囊壁材的植物蛋白在改性方面的研究潜力巨大,近年来发展迅速。除了在植物蛋白中公认具有较好加工特性的大豆蛋白外,菜籽蛋白、葵花籽蛋白和米渣蛋白等越来越多的植物蛋白被作为壁材原料用于微胶囊的制备[10]。

1.1大豆蛋白

大豆蛋白加工特性良好,具有很好的溶解性、乳化性、成膜性、持水性以及持油性[11-12]。因此,长期以来大豆蛋白都是食品行业中应用最广泛的植物蛋白。

在对蛋白质类微胶囊壁材的改性方面,糖基化以及酶法改性是较为常用的技术手段。Zhang等[13]先将大豆分离蛋白与麦芽糊精通过美拉德反应进行糖基化交联,再把所得产物加以部分酶解改性后作为壁材用于制备鱼油微胶囊。研究结果表明,无论是制得的乳化液粒径还是多分散系数,部分酶解改性后的壁材均低于改性前以及未交联的蛋白质-麦芽糊精混合物。随着部分酶解改性时水解度的增加,虽然使用所得壁材微胶囊化时的包埋率略有降低,但是产品的氧化稳定性和热稳定性却有不同程度的提高,所得微胶囊产品的表面相对平滑且质构均一。Zhang等[14]调换了这两步改性操作的顺序,即先将大豆分离蛋白部分酶解,其后再与麦芽糊精进行美拉德反应,所得产物作为壁材包埋鱼油制备微胶囊。结果表明,操作顺序调换后,所得乳化液的粒径比调换前更小且稳定性保持良好。通过工艺优化,微胶囊的包埋率增加至87.24%,所得微胶囊同样具有良好的氧化稳定性和热稳定性。

除了糖基化和酶法改性这两种方法外,酰化和阳离子化也可以对微胶囊壁材用蛋白质进行改性。Nesterenko等[15]使用酰化改性后的大豆蛋白为壁材制备α-生育酚微胶囊,使用改性后蛋白质制得乳化液的粒径和粘度均显著降低,包埋率则由改性前的79.7%提高到94.8%。Nesterenko等[16]还以大豆蛋白为原料,对其分别进行酰化和阳离子化改性,用于微胶囊化α-生育酚和维生素C。结果表明,酰化改性后的大豆蛋白对于疏水物质α-生育酚的包埋率大幅提升,而对于亲水物质维生素C的包埋率降低。与之相反,使用氨基盐将大豆蛋白阳离子化改性之后,更有利于亲水物质的包埋。与酶法改性相同,酰化和阳离子化均能降低乳化液的粘度,而酶法改性和阳离子化都会大幅降度对α-生育酚微胶囊化的包埋率[17]。

1.2菜籽蛋白

菜籽蛋白提取自油菜籽,具有良好的加工特性,包括乳化性、起泡性、成膜性和吸水性等,因此适宜于用作微胶囊壁材[18-19]。He等[20]使用高压处理和加热处理这两种物理方法对菜籽蛋白进行改性,结果表明前者能更有效地提升菜籽蛋白的凝胶性,而凝胶性的提升则有助于菜籽蛋白作为微胶囊壁材时提高产品的包埋率。Wang等[21]也使用高压处理改性菜籽蛋白,并以其为壁材包埋制备菜籽多肽微胶囊,结果表明以400 MPa处理15 min后,菜籽蛋白的表面疏水性达到最高值,以其为壁材制备的微胶囊的包埋率提高至94.7%,且产品表面平滑,尺寸均一。Wang等[22]还比较了酰化改性、高压处理改性以及酶法改性这三种方法处理后的菜籽蛋白作为壁材包埋菜籽多肽制备微胶囊的效果,其包埋率由小到大依次为:酶法改性<未改性<高压处理改性<酰化改性,这与改性后蛋白质二级结构及肽链长度的变化有关。

1.3葵花籽蛋白

葵花籽蛋白是葵花籽榨油的副产物,其溶解性、乳化性、凝胶性和成膜性等加工特性与大豆蛋白相近,具备在食品工业中代替大豆蛋白的潜力[23]。对葵花籽蛋白加以适当的酶改性可以提高其乳化性和成膜性,而与NaCl或黄原胶复配后可以提高葵花籽蛋白的成膜性,这些对于作为微胶囊壁材使用具有指导和借鉴意义[24-25]。Nesterenko等[26]将葵花籽蛋白分别进行酶法改性和酰化改性后,以其为壁材包埋α-生育酚制备微胶囊。结果表明,微胶囊的包埋率由小到大依次为:酶法改性<未改性<酰化改性,这一结果与Wang等[22]对于菜籽蛋白的研究结果相一致。其后,Nesterenko等[26]又对葵花籽蛋白进行了阳离子化改性,发现与酶法改性后相似,使用阳离子化的葵花籽蛋白时,微胶囊的包埋率降低,而酰化改性则可以提升包埋率。

1.4米渣蛋白

米渣蛋白是大米制糖工业中的副产物,其蛋白能效比(PER)高于其它谷物蛋白,且拥有低的致敏性,具备作为微胶囊壁材应用的良好潜力[27-28]。吴姣[29]将米渣蛋白酶法改性,并将水解度控制在较低水平(DH 4%),分别以酶法改性后的米渣蛋白、酶法改性后的米渣蛋白-麦芽糊精的美拉德反应产物与阿拉伯胶复配作为壁材,包埋大豆油制备微胶囊,发现使用酶法改性后的米渣蛋白的包埋率可达92.5%,而使用美拉德反应产物的包埋率下降至83.3%。任东东[30]则同样使用酶法改性,以水解度较高(DH 16%)的米渣蛋白与乳糖进行糖基化,再与乳糖和麦芽糊精一同复配后作为微胶囊壁材,包埋米渣油制备微胶囊,包埋率达到95.1%,所得产品形态良好,在室温贮藏180 d后仍然能够保持稳定。

2　动物蛋白的改性及应用

较之植物蛋白,动物蛋白由于具备更好的溶解性、凝胶性和成膜性等加工特性,长期以来被作为壁材应用于微胶囊的生产制备[31-32]。动物蛋白作为微胶囊壁材的优势体现在其相比植物蛋白而言,在更广的pH范围内具有良好的溶解性。此外,动物蛋白的分子量也通常小于植物蛋白,这使得其可以更快的速度在界面上分散从而迅速稳定乳化液,提高微胶囊的包埋率和荷载量[1]。除了应用范围最广泛的明胶外,来源于牛乳的酪蛋白和乳清蛋白也是代表性的微胶囊壁材用动物蛋白材料。

2.1明胶

明胶因其良好的溶解性、乳化性与凝胶性,是最理想的微胶囊壁材之一。明胶主要来源于畜产加工产生的副产品,如猪皮、牛皮以及猪骨、牛骨,近年来鱼皮明胶的研究和开发进展迅速[33]。由于带电性质可以通过体系pH的调节加以控制,明胶经常与以阿拉伯胶为代表的大分子多糖共同作为壁材,通过复合凝聚法制备微胶囊。由于复合凝聚是一种物理变化,壁材间并未发生共价交联,因此常常需要使用有机溶剂或酶制剂等交联剂将壁材固定。但是,使用有机溶剂作为交联剂时,若不能彻底将其洗脱清除则会使产品有残留毒性,酶制剂的使用也常常会大幅提升生产成本。因此,近年来相关替代方法的研究正在成为热点。

Ifeduba等[34]使用美拉德反应将明胶与阿拉伯胶进行交联,包埋硬脂酸大豆油制备微胶囊,并与未交联处理的产品以及使用转谷氨酰胺酶(TGase)交联固定的产品加以比较。结果显示,美拉德反应所得产品的热稳定性、胶体稳定性和抗氧化能力均高于其它两者,使用酶制剂交联制得的微胶囊的抗氧化能力甚至低于未交联处理的产品。为了进一步提高微胶囊产品的抗氧化能力,Ifeduba等[35]又将麦芽糊精导入美拉德反应体系,比较了明胶与阿拉伯胶两者反应以及明胶与阿拉伯胶、麦芽糊精三者共同反应作为壁材制得的微胶囊对所包埋的不饱和脂肪酸的保护能力。通过对产品贮藏30 d后总氧化值的测定,三者共同参与美拉德反应制得的产品拥有最佳的抗氧化能力,较之未交联的产品,芯材的氧化程度可以降低87%。

2.2乳清蛋白

乳清蛋白主要来源自乳酪生产中的副产物,由于具有良好的凝胶性和乳化性,尤其是其溶解性十分出色,甚至在牛乳蛋白的等电点pH4.6时仍可溶解,因此被广泛应用于包括微胶囊制备在内的食品工业中[36-37]。乳清蛋白可以使用水凝胶或者纳米微粒体系的方式制备微胶囊从而包埋并定向投放生物活性物质[38]。Schmitt等[39]使用乳清蛋白包埋多酚类物质并成功地应用于药品和化妆品领域。Relkin等[40]使用超高速匀浆合并高压均质处理的方法,包埋α-生育酚制备微胶囊,这两种物理改性方式的联用增加了乳清蛋白的平均分子量,提高了芯材在贮藏过程中的稳定性。Giroux等[41]则另辟蹊径,通过pH循环处理,反复酸化、中和乳清蛋白所处体系,使乳清蛋白发生共价交联,制得结构致密且稳定的乳清蛋白纳米微粒,以其为壁材包埋香料物质成功制得了微胶囊,所形成多孔结构的壁材有利于香气物质的匀速缓慢释放。Gülseren等[42-43]则利用乙醇的去溶剂化作用制得乳清蛋白的纳米微粒,并以其为壁材包埋ZnCl2制备微胶囊,包埋率达到80%以上,所得产品可以在22 ℃稳定贮藏达30 d。

2.3酪蛋白

酪蛋白是牛乳蛋白的主要组成成分,其价格低廉且稳定性良好,兼具较佳的乳化性、凝胶性和持水性,因此在食品工业中广泛使用,也经常作为蛋白质改性的研究对象[44]。

Menéndez-Aguirre等[45-46]利用高压处理改性酪蛋白并用于包埋维生素D2,发现600 MPa的较高压力更有利于提高芯材的包埋率,Ca2+-Pi的添加也可以通过增加酪蛋白的聚集而辅助提高包埋率。Oliver等[47]利用美拉德反应将酪蛋白进行糖基化后包埋鱼油制备微胶囊,结果表明使用糖基化酪蛋白所包埋的微胶囊在体外模拟消化实验中的稳定性有所提升,其阻隔性能较之酪蛋白与多糖的物理混合物所制备的壁材更高。

为了降低所添加的功能性食品成分对食品质地的不良影响,并提高其在体内输送的效率和靶向性,微胶囊的纳米化成为研究热点,通过纳米微胶囊来包埋、保护并输送高敏感度的活性成分成为诸多相关领域研究者关注的焦点[33]。酪蛋白因其较好的加工特性被越来越多的作为纳米微胶囊壁材使用[48]。Zimet等[49]研究发现,酪蛋白能够与以DHA为代表的ω-3不饱和脂肪酸亲和从而对其包埋,制得贮藏性良好的纳米微胶囊。Sáiz-Abajo等[50]使用酪蛋白包埋β-胡萝卜素制得纳米微胶囊,所得产品在巴氏杀菌、焙烤、高压处理等常规工业生产操作中能够有效保护芯材,这表明酪蛋白为壁材的微胶囊非常适用于保护热敏性食品成分。Haham等[51]使用超高压均质处理后的酪蛋白包埋维生素D3制得纳米微胶囊,其产品在使芯材保持较高生物活性的同时兼具良好的耐热性能。

3　结论与展望

微胶囊技术作为近年来发展迅速且应用范围逐步扩大的新技术,在食品、医药用品和化妆品等诸多领域都具有良好的前景和很大的潜力。多种具有生理活性的物质都可以通过微胶囊化增强其稳定性、耐储性以及靶向传递性等应用特性。蛋白质作为最常用的微胶囊壁材原料,已有的相关研究多聚焦于蛋白质选材范围的拓展以及不同种类蛋白质间或蛋白质与其它类型壁材原料的复配。近年来,随着跨学科、跨领域研究的兴起,微胶囊和蛋白质改性这两个热门研究领域产生融合,制备微胶囊壁材用蛋白质的改性研究受到研究者的关注。多种传统的或新涌现的植物蛋白和动物蛋白相继成为研究对象,物理改性、化学改性和酶法改性等多种改性方法都被应用于不同用途和类型的微胶囊产品的研究和开发。

未来,制备微胶囊壁材用蛋白质改性领域的研究重点预期集中在以下几个方面:其一，性能稳态化:通过改性优化蛋白质壁材的阻隔性能及微胶囊产品的质构稳定性,更好的保护被包埋的活性成分,并延长产品的货架期;其二，尺寸纳米化:通过改性使得蛋白质壁材所制备的微胶囊的大小降低到纳米级别,削弱其对食品感官和质构品质造成的影响,提高其在体内的输送效率;其三，包埋高容化:通过改性提高蛋白质壁材对内容物的包埋率,使得单位质量的微胶囊能够容纳相对更多的芯材;其四，选材拓展化:通过改性提升蛋白质的溶解性、乳化性、凝胶性和成膜性等加工特性,改造原本不适宜作为微胶囊壁材的蛋白质种类并加以利用;其五，用途多样化:通过改性赋予或者增强蛋白质壁材的抗氧化等生理活性,使得微胶囊产品生理活性可以不单纯依靠芯材来发挥;其六，方法复合化:单一的改性方法使蛋白质产生的变化可能无法满足微胶囊产品性能的需求,不同改性方法的复合使用则有望改善此种状况,从而满足产品所需达到的要求。

[1]Karaca A C,Low N H,Nickerson M T. Potential use of plant proteins in the microencapsulation of lipophilic materials in foods[J]. Trends in Food Science & Technology,2015,42:5-12.

[2]Elias R J,Kellerby S S,Decker E A. Antioxidant activity of proteins and peptides[J]. Critical Reviews in Food Science and Nutrition,2008,48(5):430-441.

[3]杨佳,侯占群,贺文浩,等.微胶囊壁材的分类及性质比较[J].食品与发酵工业,2009,35(5):122-127.

[4]计晓曼,马传国,王伟,等.改性对蛋白质理化性质的影响[J].粮食与油脂.2015,28(1):16-19.

[5]Carp D J,Bartholomai B G,Pilosof A M R. A kinetic model to describe liquid drainage from soy protein foams over an extensive protein concentration range[J]. LWT-Food Science and Technology,1997,30(3):253-258.

[6]Liu J,Ru Q,Ding Y. Glycation a promising method for food protein modification:physicochemical properties and structure,a review[J]. Food Research International,2012,49(1):170-183.

[7]魏彦杰,杨斌.食品蛋白质改性研究[J].肉类研究,2010,5:24-27.

[8]Dalgeish D G. Conformations and structures of milk proteins adsorbed to oil-water interfaces[J]. Food Research International,1996,29(5-6):541-547.

[9]Li H,Zhu K,Zhou H,et al. Effects of high hydrostatic pressure treatment on allergenicity and structural properties of soybean protein isolate for infant formula[J]. Food Chemistry,2012,132:808-814.

[10]Nesterenko A,Alric I,Silvestre F,et al. Vegetable proteins in microencapsulation:A review of recent interventions and their effectiveness[J]. Industrial Crops and Products,2013,42(1):469-479.

[11]李玉珍,肖怀秋,兰立新. 大豆分离蛋白功能特性及其在食品工业中的应用[J]. 中国食品添加剂,2008,1:121-124.

[12]Nishinari K,Fang Y,Guo S,et al. Soy proteins:A review on composition,aggregation and emulsification[J]. Food Hydrocolloids,2014,39:301-318.

[13]Zhang Y T,Tan C,Abbas S,et al. The effect of soy protein structural modification on emulsion properties and oxidative stability of fish oil microcapsules[J]. Colloids and Surfaces B:Biointerfaces,2014,120:63-70.

[14]Zhang Y T,Tan C,Abbas S,et al. Modified SPI improves the emulsion properties and oxidative stability of fish oil microcapsules[J]. Food Hydrocolloids,2015,51:108-117.

[15]Nesterenko A,Alric I,Silvestre F,et al. Influence of soy protein’s structural modifications on their microencapsulation properties:α-tocopherolmicroparticle preparation[J]. Food Research International,2012,48:387-396.

[16]Nesterenko A,Alric I,Silvestre F,et al. Comparative study of encapsulation of vitamins with native and modified soy protein[J]. Food Hydrocolloids,2014,38:172-179.

[17]Nesterenko A,Alric I,Violleau F,et al. The effect of vegetable protein modifications on the microencapsulation process[J]. Food Hydrocolloids,2014,41:95-102.

[18]黄明亮,王雪莹,孙颖,等.菜籽蛋白功能性质及抗氧化的研究进展[J].食品工业科技,2012,33(12):405-413.

[19]Fleddermann M,Fechner A,Röβler A,et al. Nutritional evaluation of rapeseed protein compared to soy protein for quality,plasma amino acids,and nitrogen balance-a randomized crossover intervention study in humans[J]. Clinical Nutrition,2013,32(4):519-526.

[20]He R,He H Y,Chao D F,et al. Effects of high pressure and heat treatments on physicochemical and gelation properties of rapeseed protein isolate[J]. Food Bioprocess Technology,2014,7:1344-1353.

[21]Wang Z G,Ju X R,He R,et al. Effect of high pressure treatment on rapeseed protein microparticle properties and gastrointestinal release behavior of the encapsulated peptides[J]. Food Research International,2015,77:549-555.

[22]Wang Z G,Ju X R,He R,et al. The effect of rapeseed protein structural modification on microstructural properties of peptide microcapsules[J]. Food Bioprocess Technology,2015,8:1305-1318.

[24]Karayannidou A,Makri E,Papalamprou E,et al. Limited proteolysis as a tool for the improvement of the functionality of sunflower protein isolates produced by seeds or industrial by-products[J]. Food Chemistry,2007,104:1728-1733.

[25]Jose M C,Justo J,Pedroche J,et al. Effect of enzymatic treatment of extracted sunflower proteins on solubility,amino acid composition,and surface activity[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2005,53(20):8038-8045.

[26]Nesterenko A,Alric I,Violleau F,et al. A new way of valorizing biomaterials:The use of sunflower protein forα-tocopherol microencapsulation[J]. Food Research International,2013,53:115-124.

[27]Wang T,WangL,Wang R,et al. Effects of freeze-milling on the physicochemical properties of rice protein isolates[J]. LWT-Food Science and Technology,2016,65:832-839.

[28]Yan Q J,Huang L H,Sun Q,et al. Isolation,identification and synthesis of four novel antioxidant peptides from rice residue protein hydrolyzed by multiple proteases[J]. Food Chemistry,2015,179:290-295.

[29]吴姣.米渣蛋白改性和改性产物的乳化性及应用的研究[D].南昌:南昌大学,2007.

[30]任东东.米渣蛋白提取改性及在高蛋白粉末油脂中的应用[D].南昌:南昌大学,2008.

[31]Fan Q Q,Ma J Z,Xu Q,et al. Animal-derived natural products review:Focus on novel modifications and applications[J]. Colloids and Surfaces B:Biointerfaces,2015,128:181-190.

[32]Piacentini E,Giorno L,Dragosavac M M,et al. Microencapsulation of oil droplets using cold water fish gelatine/gum arabic complex coacervation by membrane emulsification[J]. Food Research International,2013,53(1):362-372.

[33]Gómez-Guillén M C,Pérez-Mateos M,Gómez-Estaca J,et al. Fish gelatin:a renewable material for the development of active biodegradable films[J]. Trends in Food Science and Technology,2009,20:3-16.

[34]Ifeduba E A,AkohC C. Microencapsulation of stearidonicacid soybean oil in complex coacervatesmodified for enhanced stability[J]. Food Hydrocolloids,2015,51:136-145.

[35]Ifeduba E A,Akoh C C. Microencapsulation of stearidonicacid soybean oil in Maillard reaction-modified complex coacervates[J]. Food Chemistry,2016,199:524-532.

[36]Doherty S B,Gee V L,Ross R P,et al. Development and characterisation of whey protein micro-beads as potential matrices for probiotic protection[J]. Food Hydrocolloids,2011,25:1604-1617.

[37]Qi P X,Onwulata C I. Physical properties,molecular structures,and protein quality of texturized whey protein isolate:effect of extrusion temperature[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2011,59:4668-4675.

[38]Gunasekaran S,Sanghoon K,Xiao L. Use of whey proteins for encapsulation and controlled delivery applications[J]. Journal of Food Engineering,2007,83:31-40.

[39]Schmitt C J E,Bovetto L. Whey protein vehicle for active agent delivery[P]. European Patent Application,2007,PCT/EP2007/052904.

[40]Relkin P,Shukat R. Food protein aggregates as vitamin-matrix carriers:Impact of processing conditions[J]. Food Chemistry,2012,134:2141-2148.

[41]Giroux H J,Houde J,Britten M. Preparation of nanoparticles from denatured whey protein by pH-cycling treatment[J]. Food Hydrocolloids,2010,24:341-346.

[42]Gülseren I,Fang Y,Corredig M. Whey protein nanoparticles prepared with desolvation with ethanol:Characterization,thermal stability and interfacial behavior[J]. Food Hydrocolloids,2012,29:258-264.

[43]Gülseren I,Fang Y,Corredig M. Zinc incorporation capacity of whey protein nanoparticles prepared with desolation with ethanol[J]. Food Chemistry,2012,135:770-774.

[44]Ahmed O,Elzoghby,Wael S,et al. Casein-based formulations as promising controlled release drug delivery systems[J]. Journal of Controlled Release,2011,153:206-216.

[45]Menéndez-Aguirre O,Stuetz W,Grune T,et al. High pressure-assisted encapsulation of vitamin D2 in reassembled casein micelles[J]. High Pressure Research,2011,31(1):265-274.

[46]Menéndez-Aguirre O,Kessler A,Stuetz W,et al. Increased loading of vitamin D2 in reassembled casein micelles with temperature-modulated high pressure treatment[J]. Food Research International,2014,64:74-80.

[47]Oliver C M,Augustin M A,Sanguansri L. Maillard-based casein-carbohydrate microcapsules for the delivery of sh oil:emulsion stability duringinvitrodigestion[J]. The Australian Journal of Dairy Technology,2009,64:80-83.

[48]Chen L,Subirade M. Chitosan/β-lactoglobulin core-shell nanoparticles as nutraceutical carriers[J]. Biomaterials,2005,26:6041-6053.

[49]Zimet P,Rosenberg D,Livney Y D. Re-assembled casein micelles and casein nanoparticles as nano-vehicles for ω-3 polyunsaturated fatty acids[J]. Food Hydrocolloids,2011,25:1270-1276.

[50]Sáiz-Abajo M J,González-Ferrero C,Moreno-Ruiz A,et al. Thermal protection ofβ-carotene in re-assembled casein micelles during different processing technologies applied in food industry[J]. Food Chemistry,2013,138:1581-1587.

[51]Haham M,Ish-Shalom S,Nodelman M,et al. Stability and bioavailability of vitamin D nanoencapsulated in casein micelles[J]. Food & Function,2012,3:737-744.

Research progress in modification of proteins for wall materials of microcapsules

MA Tie-zheng,ZHU Hong-guang,WANG Jing*

(School of Food and Chemical Engineering,Beijing Higher Institution Engineering Research Center of Food Additives and Ingredients,Beijing Engineering and Technology Research Center of Food Additives, Beijing Technology and Business University,Beijing 100048,China)

Protein,as one of the most commonly wall materials of microcapsules,is a widely distributed resource with growing potential. Increasingly methods are being developed for protein modification to improve application properties and quality of wall materials. The research progress in modification of proteins for wall materials of microcapsules was collected and summarized. The modification methods and the microencapsulation characteristics of modified wall materials are introduced,and its recent advances and trends in research and development were discussed and reviewed.

microcapsules;wall materials;protein;modification

马铁铮(1984-),男,博士,讲师,研究方向:粮油加工与功能性食品配料,E-mail:matiezheng@btbu.edu.cn。

王静(1976-),女,博士,教授,研究方向:食品功能因子与品质改良,E-mail:wangjing@th.btbu.edu.cn。

国家自然科学基金青年科学基金项目(31501408);北京市优秀人才培养资助青年骨干个人项目(2014000020124G033)。

2016-04-01

TS201.1

A

1002-0306(2016)17-0376-05

10.13386/j.issn1002-0306.2016.17.066