复合酶二次酶解法制备紫菜多肽原液及其ACE抑制活性的研究

雷桂洁,苏国成,2,江晓颖,周常义,2,刘静雯,李　健,2,4,*

(1.集美大学食品与生物工程学院,福建厦门 361021；2.厦门市食品科技研发检测中心,福建厦门361021；3.厦门中集信检测技术有限公司,福建厦门 361021；4.厦门市海洋功能食品重点实验室,福建厦门 361021)



复合酶二次酶解法制备紫菜多肽原液及其ACE抑制活性的研究

雷桂洁1,苏国成1,2,江晓颖3,周常义1,2,刘静雯1,李健1,2,4,*

(1.集美大学食品与生物工程学院,福建厦门 361021；2.厦门市食品科技研发检测中心,福建厦门361021；3.厦门中集信检测技术有限公司,福建厦门 361021；4.厦门市海洋功能食品重点实验室,福建厦门 361021)

坛紫菜用粉碎、研磨、蛋白酶酶解处理法提取多肽,考察了破碎酶解法对蛋白质含量、蛋白质提取率、ACE抑制率的影响;多肽提取物采用脱腥处理,考察了β-环糊精对腥味的影响;多肽提取物采用杀菌处理,考察了杀菌对感官指标、菌落总数和ACE抑制率的影响。结果发现,坛紫菜经粉碎、研磨、蛋白酶酶解处理后蛋白质含量和蛋白质提取率得到显著提高,ACE抑制率也得到一定程度的提高。不同蛋白酶酶解效果差异较大,其中以胰蛋白酶和碱性蛋白酶进行复合酶二次酶解的效果较好,蛋白质提取率达85.22%,ACE抑制率达93.51%。提取物添加1.5%β-环糊精具有较好的脱腥效果。提取物经灭菌后仍有较好的ACE抑制作用。

坛紫菜,复合酶二次酶解,蛋白质提取率,ACE抑制率

坛紫菜盛产于福建,是我国特有的暖温带性经济藻类,其在福建的年产量至2010年时已接近全国总产量一半[1]。目前紫菜的加工仍处于初级阶段,主要产品为干制品,经济价值不高。紫菜含有丰富的营养成分,干紫菜中含有蛋白质(25%～50%)、多糖(20%～40%)、脂肪(1%～3%)、灰分(7.8%～26.9%)和多种维生素[2],是理想的保健食品原料。紫菜提取物具有降血糖[3]、降血压[4]、抗肿瘤[5]、抗衰老[6]等多种生理活性,其中紫菜多肽的降血压活性成为研究的热点之一。由于紫菜细胞壁难以被破坏,人体不能充分消化吸收紫菜的营养成分。因此,研究者们采用不同的方法进行破壁提取紫菜内容物。肖海芳等[7]比较了反复冻融法、溶胀法、低盐浓度法和超声波法对条斑紫菜藻红蛋白提取效果的影响,郑惠彬等[8]用纤维素酶和木瓜蛋白酶联合处理坛紫菜,较大地提高了蛋白质提取率和固形物得率等特性,郑温翔等[9]利用纳豆芽孢杆菌或枯草芽孢杆菌对紫菜进行发酵,并结合木瓜蛋白酶酶解的方法,较大地提高了蛋白质提取率。本文采用粉碎、研磨、蛋白酶酶解分别或联合处理坛紫菜,并对提取物进行脱腥、杀菌处理,考察了提取物的蛋白质含量、蛋白质提取率、血管紧张素转移酶抑制率、提取物的感官指标和细菌菌落,优化了降血压活性的紫菜多肽原液制备工艺,为紫菜的深加工提供参考。

1　材料与方法

1.1材料与仪器

坛紫菜干制品集美菜市场;木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、中性蛋白酶、碱性蛋白酶、新风味酶南宁庞博生物工程有限公司;胰蛋白酶厦门仁驰化工有限公司;胃蛋白酶郑州超凡化工有限公司;马尿酰-组氨酰-亮氨酸水合物、血管紧张素转移酶(来源于兔肺)Sigma公司;β-环糊精郁南县永光环状糊精有限公司;其他试剂均为国产分析纯。

电热恒温鼓风干燥箱上海精宏实验设备有限公司;高速药物粉碎机青州市精诚机械有限公司;实验室卧式砂磨机上海索廷机电设备有限公司;电热恒温水浴锅上海精宏实验设备有限公司;pH计北京赛多利斯科学仪器有限公司;冷冻离心机Thermo公司;Quawell Q5000微量核酸测定仪Quawell Technologylnc 公司;

1.2实验方法

1.2.1测定指标蛋白质含量的测定依据GB 50095-2010中的第一法凯氏定氮法测定[10]。蛋白质提取率按下式计算:

蛋白质提取率(%)=m1/m2×100

式中,m1为上清液中的蛋白质含量(g),m2为原料中的蛋白质含量(g)。

ACE抑制率的测定参考Cushman and Cheung[11]的方法加以调整,并按下式计算:

ACE抑制率(%)=[a-(b-d)]/(a-c)×100

式中,a为无抑制剂管的吸光值,b为含抑制剂管的吸光值,c为空白对照管的吸光值,d为抑制剂空白管的吸光值。

菌落总数的测定依据GB 47892-2010[12]菌落总数。

1.2.2干紫菜粉的制备将坛紫菜在50 ℃下烘2 h,放入高速粉碎机中粉碎,紫菜放入量约为粉碎腔体积的4/5,粉碎5次,每次约2 s。

1.2.3紫菜研磨工艺的确定分别按料水比1∶15、1∶25的比例将干紫菜粉在4 ℃下过夜浸泡,研磨,转速为2000 r/min,每隔20 min取出一批研磨样品,一共取4次,冷冻离心(15000×g,4 ℃,30 min),取上清弃沉淀,观察上清的色泽及物性,并测定其蛋白质含量,计算蛋白质提取率。

1.2.4紫菜酶解工艺的确定

表1　七种蛋白酶的基本信息

1.2.4.1不同料水比对酶解效果的影响按料水比1∶15、1∶20、1∶25、1∶30的比例将干紫菜粉与水混合均匀,加入2.5%的木瓜蛋白酶,在其最适温度和最适pH下酶解5 h,在沸水浴中灭酶10 min,冷冻离心(8000×g,15 min,4 ℃),取上清,弃沉淀。另设一组,按料水比1∶15加酶量1.5%的比例加入水和木瓜蛋白酶,在其最适温度和最适pH下酶解3 h,冷冻离心,收集上清,保留沉淀,按料水比1∶10加酶量1.0%的比例向沉淀物中加入水和木瓜蛋白酶使之重悬,在其最适温度和最适pH下酶解2 h,冷冻离心,取上清,弃沉淀,合并两次得到的上清液。测定以上五组所得上清液的蛋白质含量,并计算蛋白质提取率。本文中料水比和加酶量均以干紫菜粉重量计。

1.2.4.2七种蛋白酶酶解效果的比较选取A-F七种蛋白酶在其各自最适温度和最适pH条件下进行二次酶解实验。第一次酶解的料水比为1∶15,加酶量为1.5%,酶解时间为3 h,第二次酶解的料水比为1∶10,加酶量为1.0%,酶解时间为2 h,合并两次酶解得到的上清液,弃去沉淀,将上清液在沸水浴中灭酶10 min,冷冻离心(8000×g,15 min,4 ℃),取上清,弃沉淀。分别测定以上七组所得的上清液中的蛋白质含量,计算蛋白质提取率,并测定ACE抑制率。

1.2.4.3双酶复合酶解效果的比较同时作用:按A+B、A+C、A+D、A+E、A+F,分成五组实验组进行二次酶解实验,两次酶解时添加的复合酶比例均为1∶1。先后作用:按A+B、A+C、A+D、A+E、A+F,分成五组实验组进行二次酶解实验,第一次酶解时均添加蛋白酶A,第二次酶解时分别添加蛋白酶B-F。同时以A+A作为对照实验组。

第一次酶解时,将紫菜匀浆作为酶解底物,加酶量为1.5%,酶解时间为3 h,第二次酶解的料水比为1∶10,加酶量为1.0%,酶解时间为2 h,合并两次酶解得到的上清液,弃去沉淀,将上清液在沸水浴中灭酶10 min,冷冻离心(8000×g,30 min,4 ℃),取上清,弃沉淀。分别测定以上所得的上清液中的蛋白质含量,计算蛋白质提取率,并测定ACE抑制率。

表3　不同研磨条件下的色泽和物性

1.2.4.4复合酶二次酶解正交优化将优选出的复合酶组合进行正交优化,确定最优的酶解工艺，酶解时间和酶用量见表2。

表2　复合酶(A+D)二次酶解L9(34)因素水平表

1.2.5脱星工艺的确定选取β-环糊精作为腥味掩蔽剂,按伍宏等[13]方法进行实验和评价。

1.2.6杀菌工艺的确定将经酶解的紫菜上清液按以下方式处理:不杀菌处理、90 ℃恒温15 min、100 ℃恒温10 min、120 ℃恒温3 min、130 ℃恒温1 min,观察处理后的紫菜液的色泽及状态,测定菌落总数,冷冻离心后测定ACE抑制率。

2　结果与分析

2.1紫菜研磨工艺的确定

由图1可知,随着研磨时间的延长,上清液的蛋白质含量和蛋白质提取率呈上升的趋势。料水比为1∶25时增幅较小,蛋白质含量由原来的0.49%增加到0.64%,蛋白质提取率由原来的24.57%增加到31.79%。料水比为1∶15时增幅较大,蛋白质含量由原来的0.69%增加到1.28%,蛋白质提取率由原来的21.88%增加到38.07%。

图1　研磨对蛋白质指标的影响Fig.1　Effect of grinding on the content and extraction rate of protein

蛋白质含量和蛋白质提取率越高,酶解时得到的多肽含量相对越多,因此研磨时的料水比选取1∶15。尽管图1中在80 min时仍有上升的趋势,但由表3可知,随着研磨时间的延长,紫菜匀浆流动性变差,物料循环速度缓慢,考虑到制备时的时间、电力等成本,研磨时间选取80 min。

紫菜藻胆蛋白在研磨时高剪切作用力下发生变性,蛋白结构伸展交联,使得溶液粘稠度增加流动性减弱,此外,紫菜溶液的颜色是由藻胆蛋白的四种发色基综合体现的,这四种发色基是仅双键位置不同的同分异构体,即藻红胆素(PEB)、藻蓝胆素(PCB)、藻尿胆素(PUB)和phycobiliviolin(PXB)[14]。高剪切作用力还可能导致藻胆蛋白的发色团共价键位置转移,使得溶液颜色发生变化。

2.2紫菜酶解工艺的确定

2.2.1不同料水比对酶解效果的影响由图2可知,单次酶解时,随着料水比的减小,蛋白质含量逐渐减小,蛋白质提取率逐渐增加并趋于平缓。水量的增加虽然稀释了蛋白质肽,使得上清液中蛋白质含量减小,但沉淀物中截留的蛋白质肽也减少,使得提取出来的蛋白质肽尽可能地转移至水相,从而提高了蛋白质提取率。总料水比同为1∶25时,1∶15+1∶10二次酶解与1∶25单次酶解相比,蛋白质含量提高了23.46%,达到1.00%,蛋白质提取率提高了18.72%,达到57.13%。原因是第二次酶解可以进一步将沉淀物残渣中的蛋白质酶解提取出来,还能将沉淀物截留的蛋白质肽转移至水相。因此,酶解时选取料水比1∶15+1∶10二次酶解法。

图2　料水比对蛋白质指标的影响Fig.2　Effect of ratio of material to water on the content and extraction rate of protein

2.2.2七种蛋白酶酶解效果的比较由图3可知,七种蛋白酶的酶解效果差异较大,其中最适pH在偏中碱性范围内的蛋白酶酶解效果较好,蛋白质含量均在1%以上,蛋白质提取率均在50%以上。在这些蛋白酶中又以胰蛋白酶的酶解效果最好,蛋白含量达到1.27%,蛋白质提取率达到72.54%,比未经酶解的紫菜上清液的蛋白含量和蛋白质提取率都提高了2倍。最适pH在2.0的胃蛋白酶的酶解效果最差,蛋白含量仅0.25%,蛋白质提取率仅14.22%,比未经酶解的紫菜上清液的蛋白含量和蛋白质提取率都降低,原因是紫菜蛋白在pH2.0时已经发生变性聚沉,不能充分与胃蛋白酶接触而触发酶解反应,只有少部分蛋白质肽溶解,因而上清液中的蛋白质含量减少。

图3　酶种类对蛋白质指标的影响Fig.3　Effect of protease on the content and extraction rate of protein

降压肽抑制ACE酶活性主要与两个因素有关,即多肽分子量和多肽的氨基酸组成结构。活性较强的降压肽分子量一般在1500 u以下,多为3～6肽[4],有学者提出降压肽结构模型假说[15],假说认为当肽的C端为芳香族氨基酸或Pro时,或N端为疏水性氨基酸或碱性氨基酸时,其抑制活性较高。

卡托普利(Captopril)是一种ACE抑制剂,被应用于治疗高血压和某些类型的充血性心力衰竭。本实验选用1 mg/mL的卡托普利溶液作为阳性对照,其ACE抑制率为83.39%。

由图4可知,经七种蛋白酶酶解后的紫菜上清液均对ACE酶有较强的抑制作用,抑制率在75%以上,均比只经浸泡和研磨的紫菜上清液的ACE抑制率有提高,其中以经木瓜蛋白酶酶解的紫菜上清液的抑制率最高,达到完全抑制的作用。表明了紫菜中本身含有部分降压肽,经蛋白酶酶解后产生了更多的降压肽。七种蛋白酶对蛋白质的作用位点不同,且作用位点广泛,因此得到的蛋白质肽的种类很多,其中包括了多种降压肽,其含量、分子量、组成结构均不同,具体为何种降压肽在起作用,需要对其进一步分离纯化鉴定结构才可知。

图4　酶种类对ACE抑制率的影响Fig.4　Effect of protease on ACE inhibitory activity

对于蛋白质含量、蛋白质提取率,胰蛋白酶的作用效果显然最好,对于ACE抑制效果,胰蛋白酶的抑制率达到93.41%,接近100%,综合考虑三项指标,选取胰蛋白酶为最优酶。

2.2.3双酶复合酶解效果的比较经研磨、胰蛋白酶(A+A)酶解处理得到的紫菜上清液中蛋白质含量达1.03%,蛋白质提取率达82.12%,比未经研磨、仅A+A酶解处理得到的紫菜上清液蛋白质提取率提高了13.20%。

由图5可知,当两种不同蛋白酶同时进行酶解时,得到的紫菜上清液中的蛋白质含量和蛋白质提取率均比只用一种蛋白酶(A+A)时明显减小,因为两种不同蛋白酶的最适酶解条件不同,且其本质是蛋白质,在同一酶解条件下,两种蛋白酶同时作用会互相干扰,使得酶解效果明显下降。而当两种不同蛋白酶先后进行酶解时,得到的紫菜上清液中的蛋白质含量和蛋白质提取率与只用一种蛋白酶(A+A)时基本相同,其中以胰蛋白酶和碱性蛋白酶复合(A+D)的效果较好,蛋白质含量达1.06%,提高了2.90%,蛋白质提取率达84.10%,提高了2.40%。

图5　复合酶作用对蛋白质含量(a)和蛋白质提取率(b)的影响Fig.5　Effect of enzymolysis with composite protease on the content(a)and extraction rate(b)of protein

由图6可知,当两种不同蛋白酶先后进行酶解时,得到的紫菜上清液的ACE抑制率与只用一种蛋白酶(A+A)时基本相同,均在80%～90%之间,复合酶作用较单酶作用几乎没有提高。

表4　复合酶(A+D)二次酶解L9(34)正交实验结果

注：*表示在蛋白质指标的方差分析中B因素具有显著性。

图6　复合酶作用对ACE抑制率的影响Fig.6　Effect of enzymolysis with composite protease on ACE inhibitory activity

以上六组经研磨后的单酶酶解或复合酶酶解所得到的紫菜上清液的蛋白质提取率均比未经研磨、仅A+A酶解处理得到的紫菜上清液蛋白质提取率有所提高,但是ACE抑制率有所下降,可能是经研磨后紫菜细胞壁破坏程度增加,细胞内的蛋白质更充分的溶于水中并与蛋白酶接触,酶解效果加强,蛋白质提取率得到提高,而部分降压肽因酶解过度转化成氨基酸,使得ACE抑制作用有所降低,但仍然保持较高的ACE抑制活性。因此,综合考虑三项指标,选取胰蛋白酶和碱性蛋白酶(A+D)作为最优复合酶。

2.2.4复合酶二次酶解正交优化将优选出的复合酶组合(A+D)按先后作用的方式进行正交优化,酶解环境为其最适温度和pH,结果见表4。

由表4可知,对于蛋白质含量,优组合为A1(2)B3C1(3)D2(3),而实验组实际最优组合为A1B3C3D3和A2B3C1D2,因素主次顺序为B>D>A(C),B因素具有显著性。对于蛋白质提取率,优组合为A3B3C3D3,而实验组实际最优组合为A1B3C3D3,因素主次顺序为B>A>D>C,B因素具有显著性。对于ACE抑制率,优组合为A1B2C3D2(3),而实验组实际最优组合为A1B2C2D2,因素主次顺序为A>B>C>D,无显著性因素。

综合考虑三项指标及成本因素,优水平应控制在A1C3D2,又因在ACE抑制率指标中B因素不显著,而蛋白质指标中B因素显著,因此控制在B3水平,得优组合A1B3C3D2,即第一次酶解时,胰蛋白酶的酶解时间为2 h,添加量为2%,第二次酶解时,碱性蛋白酶的酶解时间为3 h,添加量为1%。在此条件下进行验证实验,测得酶解液的蛋白质含量为1.25%,蛋白质提取率为85.22%,ACE抑制率为93.51%,与正交实验的最优值接近,因此选取A1B3C3D2作为复合酶(A+D)的最优酶解工艺。

2.3脱腥工艺的确定

藻类的腥味成分主要是萜烯类化合物、胺类物质及吡啶类物质[16]。β-环状糊精是海产品加工中经常选用的脱腥剂,具有内部疏水、外部亲水的环状结构。疏水性的腥味有机物易被β-环状糊精的环内疏水部分吸附,形成包结物,达到遮掩腥异味效果。

由图7可知,当β-环糊精添加量为1.5%时,紫菜液的脱腥效果较好,这与吴克刚等[17]、姚兴存等[18]和伍宏等[13]的结果相近。因此选取1.5%作为最适添加量。

图7　β-环糊精添加量对脱腥效果的影响Fig.7　Effect of β-cyclodextrin dosage on removing fishy

2.4杀菌工艺的确定

由表5可知,随着杀菌温度的提高,紫菜液褐变的程度逐渐加深,由于紫菜液含有高浓度的蛋白质肽和多糖,经热杀菌处理后会发生美拉德反应,使溶液褐变。此外,经高压杀菌后紫菜液中的细菌能够被完全灭活,但是会产生少量沉淀,而经常压杀菌后紫菜液中仍有少量细菌存活,不利于贮存,但溶液不会产生沉淀。因此选取120 ℃恒温3 min作为杀菌条件。

表5　不同杀菌条件下的色泽、状态和菌落总数

由图8可知,在90、100 ℃这两个常压杀菌处理下的紫菜液的ACE抑制率较不杀菌处理的紫菜液有提高,可能是部分较大分子的多肽在此条件下受热变性,多肽分子链展开,暴露出更多的具有抑制ACE酶的活性位点。而在120、130 ℃这两个高压杀菌处理下的紫菜液的ACE抑制率较常压杀菌处里的紫菜液有下降,可能是部分ACE抑制肽在高压高温条件下活性基团被破坏。总体来看,紫菜液的ACE抑制作用具有较好的热稳定性。

图8　杀菌条件对ACE抑制率的影响Fig.8　Effect of sterilization on ACE inhibitory activity

3　结论

坛紫菜经粉碎、研磨、蛋白酶酶解处理后,蛋白质含量和蛋白质提取率得到显著提高,ACE抑制率也得到一定程度的提高,不同蛋白酶酶解效果差异较大,其中以胰蛋白酶和碱性蛋白酶进行复合酶二次酶解的效果较好,蛋白质提取率达85.22%,ACE抑制率达93.51%。表明粉碎、研磨、蛋白酶酶解处理可以较大程度地获得具有一定降血压功能的物质,经此处理的紫菜多肽原液可以作为制备降血压功能保健食品的原料。添加1.5%β-环糊精具有较好的脱腥效果,可以为制作保健食品改善紫菜令人不愉快的风味。紫菜液经灭菌后仍有较好的ACE抑制作用,有利于降血压功能保健食品的生产。

[1]农业部渔业局. 中国渔业年鉴[M]. 北京：中国渔业出版社,2011:181-186.

[2]张全斌,赵婷婷,綦慧敏,等. 紫菜的营养价值研究概况[J]. 海洋科学,2005,29(2):69-72.

[3]伍华菊,张建平,夏安东,等. 条斑紫菜中R_藻红蛋白的生化特性[J]. 生物化学与生物物理学报,1994,26(5):491-498.

[4]王茵. 紫菜降血压肽的酶法制备及降压效果的研究[D]. 福州:福建农林大学,2009.

[5]刘宇峰,徐力敏,张成武. 红藻藻蓝蛋白对HL-60 细胞生长的抑制作用[J]. 中国海洋药物,2000,19:20-24.

[6]周慧萍,陈琼华. 紫菜多糖抗衰老作用的实验研究[J]. 中国药科大学学报,1989,20:231-234.

[7]肖海芳,马海乐,孙进良,等. 不同破壁方法对条斑紫菜藻红蛋白提取效果的影响[J]. 食品研究与开发,2006,27(10):54-56.

[8]郑惠彬,郑温翔,翁武银. 紫菜酶解物的制备及其特性[J].食品工业科技,2013,34(15):107-111.

[9]郑温翔,郑惠彬,王宝周,等. 发酵酶解法提取紫菜蛋白多肽及其特性研究[J]. 食品与发酵工业,2013,39(4):130-134.

[10]GB 5009.5—2010.食品中蛋白质的测定[S].北京:中国标准出版社,2010.

[11]Cushman D W,Cheung H S. Spectrophotometric assay and properties of the angiotensin-converting enzyme of rabbit lung[J]. Biochemical Pharmacology,1971,20:1637-1648.

[12]GB 4789.2—2010.食品微生物学检验 菌落总数测定[S].北京:中国标准出版社,2010.

[13]伍宏,王茵,吴成业. 一种保健型紫菜复合饮料的研制[J]. 食品研究与开发,2012,33(3):78-82.

[14]郑蔚然. 坛紫菜R-藻红蛋白的分离纯化及其稳定性研究[D]. 杭州:浙江工业大学,2008.

[15]刘淑集,王茵,吴成业,等. 坛紫菜降血压活性肽的分离纯化及分子质量测定[J]. 食品科学,2011,32(2):213-217.

[16]许秀娟,钟红茂,蒋仙玮. 水产制品除腥技术研究进展[J]. 中国食物与营养,2009,2:32-34.

[17]吴克刚,柴向华. 紫菜汁的提取及其脱腥护色研究[J]. 食品工业科技,2006,5:126-128.

[18]姚兴存,舒留泉,王洪斌. 条斑紫菜蛋白酶解液脱色脱腥技术研究[J]. 水产科学,2012,31(3):169-172.

Studies on preparation of the polypeptide extracts fromPorphyrahaitanensisby composite protease method and ACE inhibitory activity

LEI Gui-jie1,SU Guo-cheng1,2,JIANG Xiao-ying3,ZHOU Chang-yi1,2,LIU Jing-wen1,LI Jian1,2,4,*

(1.College of Food and Bioengineering,Jimei University,Xiamen 361021,China;2.Xiamen Food Techonology R&D and Testing Center,Xiamen 361021,China;3. Xiamen ISL Detection Technology Co.,Ltd,Xiamen 361021,China;4. Key Laboratory of Xiamen for Marine Functional Food,Xiamen 361021,China)

The content and extraction rate of protein,ACE inhibitory activity,sensory evaluation index and total plate count of extracts fromPorphyrahaitanensistreated by means of smash,grinding,protease hydrolysis,removing fishy and sterilization were investigated. It was found that the content and extraction rate of protein of laver extracts treated by means of smash,grinding and protease hydrolysis were increased observably and ACE inhibitory activity was also improved. It had great different effects on hydrolysis with various proteases. The results showed that extraction rate of protein reached 85.22% and ACE inhibitory activity was 93.51% using trypsin combined with alcalase,which was better than that with other protease. Besides,it had good removing fishy effects on extracts using 1.5%β-cyclodextrin. What’s more,it remains good ACE inhibitory activity of extracts treated by sterilization.

Porphyrahaitanensis;twice composite protease hydrolysis;extraction rate of protein;ACE inhibitory activity

2015-10-12

雷桂洁(1989-),女,硕士研究生,研究方向:食品科学,E-mail:m18359228479@163.com。

李健(1980-),男,博士,副教授,研究方向:天然活性物质、食品安全、食品生物技术,E-mail:lijian2013@jmu.edu.cn。

厦门市海洋经济创新发展区域示范项目(14CZP047HJ21、13PZP002SF24);教育部留学回国人员科研启动基金(201507030002);福建省教育厅中青年教师教育科研项目(JA15276)。

TS201.3

A

1002-0306(2016)11-0141-06

10.13386/j.issn1002-0306.2016.11.021