热休克蛋白对宰后成熟过程中肉品质影响的研究进展

李　婕,罗天林,师希雄,韩玲,余群力

(甘肃农业大学食品科学与工程学院,甘肃兰州 730070)



热休克蛋白对宰后成熟过程中肉品质影响的研究进展

李婕,罗天林,师希雄*,韩玲*,余群力

(甘肃农业大学食品科学与工程学院,甘肃兰州 730070)

宰后成熟对肉品质的影响是肉品科学领域的研究热点之一,宰后成熟过程中肉发生肌原纤维蛋白的降解,其影响机制还存在学术上的分歧。动物宰后造成的缺血、缺氧环境刺激了热休克蛋白的表达。该类蛋白质因具有分子伴侣、抗细胞凋亡、维持蛋白质结构稳定等作用,因此,热休克蛋白对宰后成熟过程中肉品质产生一定影响。目前,热休克蛋白尤其是小热休克蛋白对肉品质的影响国内外均已有报道,但结论并不一致。文中主要介绍了几种重要的热休克蛋白分子结构特征和功能,并进一步论述了热休克蛋白与宰后成熟过程中肉色、嫩度、保水性之间均存在一定的关系。

热休克蛋白,肉品质,细胞凋亡,嫩度

随着人们生活水平的提高,对肉的品质越来越重视。肉的成熟是品质改善的重要途径之一,在宰后成熟过程中肉的嫩度、色泽、系水力和风味等都会发生较大的变化[1]。肉中肌原纤维蛋白的降解破坏了肉中肌纤维结构,从而改善肉质[2]。

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)最早发现于1962年,它是指机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质,具有高度保守性,是一类重要的非特异性细胞保护蛋白,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用[3]。HSPs家族的主要功能是阻止细胞凋亡过程中蛋白质的降解、维持肌原纤维蛋白结构的稳定、并对细胞凋亡的通路有抑制作用。动物宰后的缺血缺氧激活了细胞凋亡酶,引发了细胞凋亡;同时,屠宰放血应激诱导了HSPs的合成,因此,热休克蛋白对宰后成熟过程中肉品质有重要的影响。目前,国内外关于HSPs的研究主要集中在其于医学领域的应用,对肉品质影响的研究主要集中在小热休克蛋白(sHSPs)方面,而其对肉品质影响的综述类研究鲜有报道。本文旨在介绍几种重要的HSPs分子结构特征和功能,进一步阐述HSPs与宰后肉品成熟过程中肉色、嫩度、保水性之间存在的关系,以期为HSPs对宰后肉品质影响的研究提供理论参考。

1　热休克蛋白概述

1.1热休克蛋白分类

目前,最常见的方法是根据其同源性和分子量的大小来分,但分类方法也不尽相同。最典型的是将热休克蛋白分为HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40和分子量为9～43 kDa的小热休克蛋白(sHSPs)六个家族[4]。根据HSPs的作用和调控方式,还可以将其分为构成型HSPs和诱导型HSPs两大类。

1.2几种重要的热休克蛋白分子结构特征和功能

1.2.1Hsp27和αB-crystallin单个的小分子热休克蛋白(sHSP)的分子量一般为15～40 kDa,且每个sHSP均包含一个高度保守的由80～100个氨基酸组成的对其活性很重要的α晶体蛋白结构域(α-crystalline domain 即ACD)。Hsp27和αB晶体(αB-crystallin)都是小分子热休克蛋白(sHSPs)家族的成员。这两种蛋白质的结构主要包括N端域和C端域。C端域多为ACD,N端域是相对保守的WDPF域[5]。Hsp27和αB-crystallin是机体中细胞维持和修复的重要成分,能够充当分子伴侣、调整肌动蛋白的聚合、调节中间体细丝间的相互作用,还能够抑制应激诱导的细胞凋亡等[6]。

sHSPs在应对屠宰引起的缺血应激中可能保护重要的肌肉蛋白质不致发生不可逆变性[7]。例如,Hsp27能够增强αB-crystallin的耐热性,从而增强细胞对热应激和氧化应激的抵抗性。高水平的αB-crystallin在宰后早期抑制了肌动蛋白的分解[8]。作为分子伴侣,αB-crystallin可保护细胞的基础结构;在骨骼肌和心肌中,αB-crystallin能够通过与肌间线蛋白和肌联蛋白所暴露的疏水集团相互作用,进而影响肌纤维结构的Z盘和I带[9]。肌纤维转化较慢的肌肉中αB-crystallin表达量较高。Hsp27能够被磷酸化以应对氧化应激,其磷酸化的状态可以保护肌动蛋白防止其降解。因此,Hsp27含量的降低表明肌动蛋白降解的增加[10]。

1.2.2Hsp40Hsp40由四个典型域组成,分别是:由70个氨基酸序列组成的高度保守的N端域、J域以及紧跟其后的富含甘氨酸/苯丙氨酸(Gly/Phe)的域、相对保守的C端域。Hsp40的自发伴侣功能可保护蛋白质防止其聚集,该种蛋白质主要是作为Hsp70的伴侣[11]。

1.2.3Hsp70Hsp70由两个结构域组成,分子量为45 kDa的N端域是三磷酸腺苷(ATP)的结合位点,控制ATP的结合过程;C端域是肽链的结合位点,分子量为25 kDa[12]。Hsp70是目前研究最多的一类热休克蛋白,具有分子伴侣、细胞保护、抗细胞凋亡、免疫(作为肿瘤的标志物、参与抗感染和自身免疫作用、免疫调节)等作用[13]。

1.2.4Hsp90Hsp90由三个结构域构成,分子量为25 kDa的高度保守的N端域,其中包含ATP连接“口袋”;中间域分子量为40 kDa,负责蛋白质的连接;C端域分子量为12 kDa,与二聚作用共享一个交替的ATP连接“口袋”[14]。Hsp90的功能依赖于 ATP与 Hsp90 结合后造成的Hsp90构象重排以及ATP 水解[15]。Hsp90在细胞内主要是维持类固醇受体和转录过程中各种因素的正常水平。

2　热休克蛋白对肉品质的影响

2.1热休克蛋白对肉嫩度的影响

嫩度是肉最重要的食用品质之一,对消费者的选购和接受性都有较大影响。目前研究表明,嫩度的改善主要归因于肌原纤维蛋白的降解[2]。热休克蛋白由动物的屠宰应激而合成,研究认为热休克蛋白具有稳定肌原纤维蛋白结构的作用[6,16]。由此可见,热休克蛋白可能对嫩度改善有抑制作用。

Hsp27和Hsp70能够特异性地抑制固有和外来细胞凋亡的发生,并有研究认为,Hsp27功能为维持肌原纤维蛋白的稳定、保护肌动蛋白细丝和肌间线蛋白,其表达量的增加会使肉嫩度降低[16-17]。Hwang[18]采用蛋白组学的方法揭示猪肉中Hsp27表达量与韧性呈强正相关,Kim[19]证实了Hsp27浓度与牛肉的韧性呈正相关。Balan[20]研究表明,小分子热休克蛋白的降解可作为肌原纤维蛋白降解的标志。Lomiwes[21]通过用免疫沉淀法研究安格斯犊牛背最长肌中αB-crystallin、Hsp20、Hsp27、肌间线蛋白、肌联蛋白与钙激活酶μ之间的关系时发现,外源的αB-crystallin减弱了肌纤维中肌间线蛋白和肌联蛋白的降解。由于sHSPs在维持蛋白质完整方面的分子伴侣功能,Hsp27 与αB-crystallin在肉中表达量的下降有利于肌动蛋白与肌球蛋白的水解,导致了肉嫩度增加;且Hsp27与αB-crystallin在较嫩的肌肉样品中含量降低。

Bernard[22]研究发现夏洛莱牛胸部肌肉的嫩度与Hsp40的含量呈负相关,而且高品质的夏洛莱牛肉中Hsp40含量较低。Hsp70能减慢细胞凋亡的过程,保护组织免受氧化应激,其表达量的升高会使肉嫩度降低[23]。Guillemin[24]通过基因组学等分析牛肉嫩化的细胞途径时发现,牛背最长肌中Hsp20含量与肉嫩度负相关;在半腱肌中Hsp70与肉嫩度强负相关。Angelo[25]在研究蛋白组学和基因组学与母犊牛肉背最长肌嫩度的关系时发现,Hsp70含量与牛肉剪切力正相关,与肌节长度、肌原纤维小片化指数(MFI48 h、MFI10 d)负相关;Picard[26]报道,Hsp70是一类能特异性表达、具有抗细胞凋亡功能的热休克蛋白,其表达量的下降引起了肉剪切力值的降低。Yang[27]研究报道,用NaN3处理经过单层融合、成肌细胞融合等前处理的细胞,细胞内Hsp70的表达量增加,同时Hsp90的表达量有所下降,而这两种热休克蛋白都与缺氧条件下的细胞凋亡相关,因此它们可能与宰后早期的蛋白降解和肉的嫩度有关。Minos[28]研究印度牛属内诺尔牛与肉嫩度相关的热休克蛋白和结构蛋白时发现,Hsp70表达量的增加引起肉剪切力增大。

目前,HSPs对肉嫩度的影响报道并不一致。近来已有研究通过HSPs来改善体内的细胞凋亡[29]。小热休克蛋白(sHSPs)在骨骼肌内广泛存在[30],据报道sHSPs与宰后肌肉中的细胞凋亡过程有关进而影响肉的品质[7]。背最长肌中高浓度的sHSPs能够保护蛋白聚合体的形成,因此促进蛋白水解导致肉嫩度增大[23]。αB-crystallin和Hsp27的调节与改善牛肉嫩度有关[22]。Morzel[17]发现,宰后初期,Hsp27能够延缓蛋白降解的发生,但宰后7～14 d时,Hsp27却有利于肉成熟过程中嫩度的改善。有学者发现,Hsp27和Hsp20的量在腰大肌显著高于半腱肌[23],但Calkins[31]研究认为腰大肌肉的嫩度高于半腱肌肉,并存在显著差异,即Hsp27和Hsp20在腰大肌和半腱肌中的表达量与其嫩度呈负相关。Guillemin[24]提出Hsp27参与肌动蛋白的保护,在背最长肌中抗细胞凋亡蛋白Hsp27、Hsp70以及Hsp40等的表达与肉嫩度呈正相关;在半腱肌中,Hsp40与嫩度正相关。国内学者杨小娇等[32]报道,宰前急性热应激导致肉鸡胸肉韧性增强,但在此过程中Hsp108表达量下降。张淼[33]认为,运输应激过程中猪背最长肌中αBC,Hsp27,Hsp70和Hsp90四种热休克蛋白均呈现下降趋势,肉的韧性随时间变化表现出先下降后上升的趋势。Angelo[25]研究发现,在较嫩的肉中,αB-crystallin的含量也较高;同年,在解释契安尼娜牛(Chianina)背最长肌肉嫩度的影响因素及变化时发现,氧化应激提高了肉的嫩度,刺激热休克蛋白的反应,转而引起胴体伴随着PARP(二磷酸腺苷核糖多聚酶)降解的类似细胞凋亡的现象[34]。Minos[28]在印度牛属内诺尔牛与肉嫩度相关的热休克蛋白和结构蛋白时发现,Hsp27的表达量与肉的嫩度呈正相关。Vitale[35]研究发现,对黑白花奶牛LTS采用气调包装(modified-atmosphere packaged,MAP),真空条件下,通过高氧环境刺激可以延长成熟时间(相比较自然条件下的成熟时间而言),进而改善肉的嫩度。

2.2热休克蛋白对其他肉品质的影响

2.2.1肉色对肉及肉制品的评价,人们大都从颜色、香气、滋味、嫩度等几个方面来评价,其中给人的第一印象就是肉色[36]。动物在宰后厌氧环境中,ATP消耗抵消糖酵解进行而引起的尸僵,导致肉pH的降低。Kim[19]用二维电泳和光谱测定法研究韩国本地牛背最长肌肌肉组织肉品好坏时测得7种蛋白,表明牛肉中Hsp27的表达量与肉色(L*和a*值)呈负相关。Yu[37]报道,运输应激1 h和2 h,猪背最长肌肉的初始pH(pHi)和最终pH(pHu)均降低,但在运输应激4 h后又回到正常水平,运输应激后用酶联免疫吸附测定法(ELISA)检测到四种热休克蛋白(αBC,Hsp27,Hsp70 和Hsp90)均有下降趋势。Zhang[38]报道,猪背最长肌中Hsp90的量与L*值(p<0.01)、b*值(p<0.05)呈显著负相关,但与a*值差异不显著(p>0.05)。

2.2.2持水性肉的持水性(water holding capacity,WHC)又称系水力,它不仅影响肉的色香味、营养成分、多汁性、嫩度等食用品质,而且有着重要的经济价值。WHC通常用滴水损失、失水率和pH来评价[36]。持水性不佳是肉在宰后成熟和加工过程中存在的一个普遍问题,Luca[39]报道,猪肉中随着Hsp70表达量升高,滴水损失降低。Yu[37]研究发现运输应激导致猪肉中Hsp90表达量下降,肉的保水性随之降低,同时滴水损失升高导致肉品质下降。Luca[40]研究报道,用二维电泳借助蛋白水解分析鲜猪肉中包括代谢酶、应激蛋白和结构蛋白对背最长肌持水性变化的影响,免疫印迹(Western blot)结果显示,Hsp70条带与二维电泳数据分析没有明显差别;然而,正态分析得到的滴水率低(0.59±0.01 mean±SD)的带的密度值比滴水率高(0.68±0.1)的值变化小。Jin[41]通过用发酵胡萝卜制品饲喂育肥猪研究表明,特殊营养导致猪背最长肌Hsp70和Hsp27表达量下降,但猪肉品质尤其是持水性得到了改善。Tang[42]研究报道,运输应激6 h,德国长白猪背最长肌肉Hsp 27、Hsp 70表达量下降,Hsp90表达量显著上升,同时,肉保水性较没有经过运输应激(对照组)猪肉降低,品质有劣变趋势。Zhang[38]报道,猪背最长肌中Hsp90的量与蒸煮损失和滴水损失均呈极显著负相关(p<0.01)。同年,Wang[43]研究发现Hsp90表达量下降导致板鸭肉中Hsp90与肌膜的粘连性降低以及滴水损失升高。

3　结论与展望

HSPs因其具有高度保守和可以作为分子伴侣的特性,其抗细胞凋亡功能已在医学领域尤其是预防癌症和肿瘤的研究中得到证实。肉品质作为消费者决定购买与否的最重要的指标,尤其嫩度改善和肉色的研究一直是国内外肉品科学的热点。目前,肉类科学领域HSPs对肉品质影响的研究多集中在其在宰后成熟过程中表达量的变化上,结论也并不一致,对机理的解释尚不明确。在对嫩度影响的研究上,大量的研究结果表明,HSPs可以保护蛋白结构完整性、抑制细胞凋亡的发生等,也有研究通过应激来改善肉的嫩度。同时,HSPs能够发挥分子伴侣功能对组织起到保护作用,可用来表征高品质的肉,动物宰前运输等应激与动物福利息息相关。总之,HSPs对肉品质影响的研究方兴未艾,但目前全面分析HSPs对肉嫩度的影响很困难,逐一研究几乎不大可能完成。相信随着研究的深入和具体化,HSPs将能为改善肉品质提供一种简单高效的方法。

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Advances in research on the effect of heat shock proteins on meat quality during postmortem aging

LI Jie,LUO Tian-lin,SHI Xi-xiong*,HAN Ling*,YU Qun-li

(College of Food Science and Engineering,Gansu Agriculture University,Lanzhou 730070,China)

Effect of postmortem aging on meat quality is one of the focuses in the field of meat science,but there are still academic differences about myofibril protein degradation mechanism during postmortem aging. Heat shock proteins(HSPs)can be activated in the condition of ischemia and hypoxia after slaughter. HSPs can affect meat quality during postmortem aging because they can act as chaperone proteins,anti-apoptotic factors,play a role in maintaining protein structure and stability. At present,the impact of HSPs on meat quality,especially of sHSPs,have been widely reported,however,those conclusions are inconsistent. This review mainly describes several important characteristics of HSPs molecular structure and function,and discusses the relationship between HSPs and meat color,tenderness,water holding capacity during postmortem aging.

heat shock proteins;meat quality;apoptosis;tenderness

2015-04-09

李婕(1991-),女,硕士研究生,研究方向:食品工程,E-mail:ljgsau@163.com。

师希雄(1977-),男,博士,讲师,主要从事畜产品加工方向,E-mail:sxix77@163.com。

韩玲(1963-),女,教授,博士生导师,主要从事畜产品加工及贮藏研究方向。E-mail:hanl@gsau.edu.cn。

国家自然科学基金(31460433);甘肃省高等学校科研项目(2014B-047);国家现代农业(肉牛牦牛)产业技术体系资助(CARS-38);甘肃省重大科技专项(143NKDP020)。

TS251

A

1002-0306(2016)01-0000-00

10.13386/j.issn1002-0306.2016.01.000