辐照对肌肉蛋白结构及其凝胶性能影响的研究进展

邓思瑶,吕梁玉,杨文鸽,周星宇

(宁波大学海洋学院,浙江宁波 315211)



辐照对肌肉蛋白结构及其凝胶性能影响的研究进展

邓思瑶,吕梁玉,杨文鸽,周星宇*

(宁波大学海洋学院,浙江宁波 315211)

对肉类食品来说,辐照不仅能有效杀灭其中的微生物,而且能作用于蛋白质等生物大分子,影响蛋白间的相互作用力,从而改变蛋白质构象,导致蛋白变性、聚集或凝胶化,因此利用电子束辐照处理,有望成为改善肌肉蛋白凝胶品质的一种有效手段。本文列举了常用于表征蛋白质结构的光学仪器如拉曼光谱、红外光谱、圆二色谱等在肌肉蛋白构象研究中的应用,综述了辐照引起肌肉蛋白生化特性、化学作用力和构象的改变,以及这种改变对肌肉凝胶网络结构形成的作用,在分子水平上探讨了辐照对肌肉凝胶特性的影响机理,为利用辐照技术改善肌肉凝胶性能提供理论指导。

辐照,蛋白质生化特性,化学作用力,肌肉蛋白构象,凝胶性能

食品辐照技术源于上世纪50年代,发展至今已历经半个多世纪。辐照以其能减少农产品和食品的损失、提高食品质量、控制食源性疾病等独特的技术优势,越来越受到世界各国的重视。目前,我国的食品辐照技术已迈入世界先进行列,基本达到成熟推广和半商业化阶段。对冷、鲜销售的动物源性食品,往往不能通过常用的高温高压、巴氏消毒等手段进行灭菌,而辐照处理几乎不引起食品内部温度变化(升高2.8 ℃/10 kGy),是目前较好的冷鲜食品保鲜技术[1]。按《国际辐照食品通用标准》,应用于食品中的辐照源主要有三类:放射性核素60Co、137Cs的γ射线、机械源产生的电子束(10 MeV以下)或X射线(5 MeV以下)。早在1980年国际粮农组织(FAO)已将辐照确定为一种有效的食品处理方法。Luchsinger[2]等利用0～3.85 kGy电子束辐照无骨猪肉,发现可有效杀灭冷鲜肉中的大肠杆菌和沙门氏菌;Ozogul等[3]测定了海鲷经过γ射线辐照后在冻藏过程中核苷酸的降解速率,显示辐照后的海鲷核苷酸的降解速率比未辐照的海鲷要低。吴东晓等[4]用电子束辐照处理鲐鱼肉,表明电子束处理能有效延长鲐鱼肉保质期,使鲐鱼肉挥发性盐基氮(TVB-N)值、组胺含量得到控制,减缓样品在冷藏期间不饱和脂肪酸氧化的速度。

蛋白质的凝胶性能是决定肉类食品质量优劣的关键因素,它直接影响肉制品的组织特性、保水性、粘结性以及产品得率[5]。研究表明在杀菌的同时,辐照处理对食品蛋白质等生物大分子具有独特的改性作用,能引起肌肉蛋白生化特性、化学作用力及其构象的改变,导致蛋白质变性、聚集或凝胶化[6]。自20世纪50年代以来,国内外关于肌原纤维蛋白的胶凝作用、形成凝胶的机制、凝胶特性等方面的研究一直方兴未艾。在商业生产中,生产者和消费者所关注的肉制品的质构感官特性,与肌原纤维蛋白的分子结构等因素密切相关。目前辐照在肉品中的研究和应用主要集中在杀菌保鲜及对其营养价值影响方面[7],而对肌肉蛋白的化学作用力、蛋白质变性聚集或凝胶化等方面的综述报道甚少。

本文主要从辐照对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响入手,详述了辐照对肌肉蛋白生化指标、化学键和构象的影响、系统分析蛋白结构的改变对肌肉凝胶网络形成的作用,在分子水平探讨辐照对肌肉蛋白凝胶特性的影响机理,为辐照技术在肉类食品生产中的研究提供理论指导。

1　辐照对肌肉蛋白生化特性的影响

1.1辐照对肌肉蛋白巯基含量的影响

巯基是肌肉蛋白中最具反应活性的功能性基团,总巯基包括活性巯基和隐藏的巯基,蛋白质表面的活性疏基(或暴露出的巯基)容易发生氧化或通过巯基/二硫键的交换,改变蛋白质的天然构象,导致蛋白质变性。因此通过测定总巯基和活性巯基含量可以反映辐照处理对蛋白变性程度的影响。Shi[8]等采用0～10 kGy的γ射线辐照鱼肉肌原纤维,发现0～4 kGy时总巯基含量并无明显变化,而活性巯基的含量明显减少;当辐射剂量>4 kGy时总巯基和活性巯基含量均显著减少,由此推测辐照导致活性巯基暴露且促使其氧化。Dogbevi等人[9]采用0～8 kGy的辐射剂量处理猪肉,发现使用较小的辐射剂量(<8 kGy)巯基含量并无显著变化。比较辐照对狭鳕鱼鱼糜凝胶形成前后肌原纤维蛋白巯基和活性巯基的影响,发现鱼糜蛋白中巯基和活性巯基随着辐照剂量的增大而减少,经加热形成的鱼糜凝胶蛋白中巯基和活性巯基的含量在0～6 kGy随着辐照剂量的增大而增加,大于6 kGy时随剂量增大而减小[10]。也有学者认为蛋白质分子聚合体的形成会覆盖一些巯基,使可检测到的游离巯基部分减少,导致巯基含量下降[11]。Samejima[12]等发现在肌球蛋白胶凝过程中,头部的聚集与疏基(-HS)有关,而尾部的聚集主要是非共价键如氢键、疏水相互作用的贡献。综上所述,可见辐照对巯基含量的影响虽然因肉糜种类的不同而异,但通常小于5 kGy剂量的辐照处理并不会对肌原纤维蛋白巯基结构产生破环。

1.2辐照对肌肉蛋白Ca2+-ATPase的影响

肌原纤维蛋白Ca2+-ATPase活性的大小受到肌球蛋白构象的影响,反映了肌球蛋白的生化活性,与肌球蛋白的生物功能、凝胶形成有一定的关系[13-15]。通常总巯基含量和活性巯基含量的下降伴随着Ca2+-ATPase活性的降低,这可能是由于肌动球蛋白头部Ca2+-ATPase活性下降导致蛋白结构发生变化,致使巯基暴露被氧化形成二硫化合物,二硫化合物的生成掩盖了肌动球蛋白中的活性巯结构,导致总巯基含量下降。研究发现高剂量辐照处理会使肌原纤维蛋白Ca2+-ATPase活性发生不同程度的下降,说明辐照会破坏肌球蛋白的完整性,致使其变性[16-17]。Sankar等[18]考察3种鲤科鱼类的肌原纤维蛋白热稳定性时指出,Ca2+-ATPase酶活在36～42 ℃时略有上升,43～46 ℃活性迅速下降。推测可能是蛋白的聚集或变化引起的暂时性酶活上升,随着温度继续上升疏水氨基酸和巯基相互作用,致使酶活下降。

1.3辐照对肌肉蛋白表面疏水性的影响

表面疏水性影响分子间的相互作用,如蛋白质与蛋白质、蛋白质与脂类等小配位体间的缔合作用或其它大分子间的相互作用。表面疏水性的增加主要由蛋白质构象的改变引起。蛋白质含有一些带苯环的疏水性氨基酸残基,这些残基在通常情况下埋藏于蛋白质结构内部,当蛋白质高级结构发生变化时,这些残基将暴露于蛋白质表面,使蛋白质的表面疏水性增加。Dogbevi等在此方面进行了大量研究,发现辐照可以增加表面疏水性以降低猪肉蛋白的溶解性,之后他又采用2～8 kGy剂量辐照处理大豆肌原纤维蛋白发现表面疏水性随着辐照剂量的增大而增加[9,19]。此外Lacroix[20]等研究辐照对真空包装的猪鲜肉保藏期的影响,发现6 kGy辐照后随着冷藏(4 ℃)时间的延长猪肉蛋白表面疏水性下降,巯基含量无明显变化。由此推断,辐照很可能促使肌原纤维蛋白质分子伸展开,把非极性的氨基酸残基暴露在蛋白质分子的表面,破坏蛋白质原来的排列方式,引起肽链的卷曲或螺旋结构的变化,形成不同于天然结构的状态。但是对于辐照剂量具体控制在多少范围内表面疏水性不会产生明显变化,尚待进一步探索。

2　辐照对肌肉蛋白化学作用力的影响

肌肉蛋白的构象通过氢键、二硫键、离子键、疏水相互作用、范德华力等化学作用力维持[21],肌肉蛋白凝胶的形成过程实际上也是天然肌原纤维蛋白变性聚集的过程,上述化学作用力在肌原纤维蛋白凝胶网络中发挥不同的作用。凝胶形成过程中肌球蛋白受热先变性后折叠,暴露出疏水基团和活性巯基等各种官能团,疏水基团在蛋白分子间及分子内相互作用,同时活性巯基被氧化形成新的二硫键,期间氢键和离子键也参与作用,使蛋白分子局部发生小规模聚集,然后各个小的聚集体之间进一步相互作用结合,最终形成三维网络凝胶结构。在肌肉加热制备凝胶的过程中,氢键能量逐渐减小,与氢键不同的是,随着温度的升高(至少接近60 ℃),疏水相互作用增强,因此疏水相互作用被认为是加热肉糜凝胶形成的重要因素。

目前有许多关于肌肉凝胶形成过程中蛋白质化学作用力的研究。如Sano等[22]研究了鲤鱼肌动球蛋白活性巯基在加热过程中的变化,发现活性巯基在30～50 ℃时氧化形成二硫键;Hossain等[23]研究发现鱼糜凝胶中二硫键形成于80 ℃的蒸煮过程,而不是25～40 ℃的凝胶化过程;Ko等[24]在罗非鱼肌球蛋白热诱导研究中发现,加热温度在45～75 ℃时,肌动球蛋白聚集物主要通过非共价键形成,超过75 ℃时则通过二硫键形成;刘海梅[25]等研究结果表明,疏水相互作用、二硫键、非二硫共价键是维持鲢鱼鱼糜凝胶稳定结构的主要化学作用力。大量研究表明肌肉凝胶形成过程中离子键、氢键显著减少,而疏水相互作用、二硫键、非二硫共价键显著增加。有报道指出低剂量的电子束照射会引起疏水基团的暴露,疏水相互作用的增强,但当剂量高于3 kGy,鱼糜蛋白质分子结构会遭到破坏,疏水相互作用减弱[26]。Jaczynski等[27]研究了电子束辐照剂量对狭鳕鱼糜蛋白结构及其凝胶特性的影响,发现鱼糜蛋白的疏水性及二硫键形成量、凝胶剪切力随着辐照剂量的增加而增加,6 kGy后又开始下降,一定剂量的辐照处理可以促进鱼糜凝胶的生成。鱼糜蛋白二硫键的形成及疏水作用与肌原纤维蛋白巯基和表面疏水性等理化指标密切相关,结合前人研究结果不难发现，随着肌原纤维蛋白巯基含量的减少,表面疏水性的增加,肌肉蛋白二硫键含量和疏水相互作用增加。

3　不同检测手段研究辐照对肌肉蛋白二级构象的影响

3.1红外光谱法研究辐照对肌肉蛋白二级构象的影响

由于红外光谱技术具有适用范围广、不受分子大小影响以及无光散射和荧光干扰等优点而成为研究生物大分子结构与功能的有效手段。对于蛋白质而言,傅里叶变换红外光谱可提供分子中的氨基、酰胺区域、蛋白质环状结构中的C-C振动以及C-O-O糖苷键振动等波段信息,并且可实现二级结构的初步定量,傅里叶红外光谱与之相应的傅里叶自转积和二阶导数谱的分析,常用于蛋白质二级结构的指认。Salmieri[28]等人利用红外光谱测定经γ射线辐照后乳清分离蛋白构象的变化,结果表明辐照后的乳清分离蛋白随着β-折叠,β-转角总量的增加其α-螺旋含量明显下降,这种构象改变有利于形成更好的凝胶网络结构,并推测由于蛋白质的交联从而导致蛋白分子有序结构的重排。Bhat[29]等学者利用红外光谱探究紫外辐射对鱼肉凝胶强度的影响,研究表明经辐照后鱼肉蛋白二级构象的特征峰值如1655 cm-1(酰胺I,CO伸缩振动,CN 伸缩),1532 cm-1(蛋白质酰胺 II带)均出现轻微的移动,而且这种改变对鱼肉的凝胶强度有显著的提高。

3.2拉曼光谱法研究辐照对肌肉蛋白二级构象的影响

红外光谱可以提供关于蛋白质二级结构的谱学信息,但由于水的强烈吸收限制了红外光谱的广泛应用。拉曼光谱受水溶剂的影响较小且对分子振动具有指纹式的分辨率,是研究肌肉凝胶中蛋白质构象的一种较为有效的技术。拉曼光谱常用于食品分析,主要因其非破坏性,且不需要对食品做任何预处理,只需一小部分样品,同一时间不仅可对食品的组分进行定性定量分析,还可鉴定食品结构[30]。一般来说,具有高α螺旋含量的蛋白质条谱带集中在1650～1658 cm-1,而主要含有β结构的蛋白质条谱带在1665～1680 cm-1,很多无规卷曲或无序结构集中在1660～1665 cm-1。拉曼光谱已经被证明是研究固体食品体系如鱼和肉结构变化的有效检测手段,并可以确定鱼类和海鲜产品(如鱼糜)在加工存储过程中结构的变化[31]。

Herrero等[32]利用拉曼光谱研究0～8 kGy电子束辐照剂量对真空包装冷熏鲑鱼肉蛋白质二级结构的影响,发现用8 kGy电子束辐照食品时蛋白质的二级结构发生明显改变,能使鱼肉蛋白中的α-螺旋比例显著下降,β-折叠、β-转角和无规卷曲增多;此外研究发现辐照会使1518 cm-1谱带强度降低,表明辐射处理可以减少类胡萝卜素含量。Xu[33]和Chen[34]等分别发现随温度的升高或转谷氨酰胺酶的添加,蛋白的α-螺旋含量减少,而β-折叠、β-转角和无规卷曲含量增加,这些变化均有助于形成强而不可逆的凝胶,由此可见适宜剂量的电子束辐照可提高鱼肉蛋白的凝胶强度。

3.3圆二色谱法研究辐照对肌肉蛋白二级构象的影响

圆二色谱是一种快速、简便获得生物大分子结构的技术手段,利用光学活性物质对左右圆偏振光的吸光率之差来研究生物大分子的结构信息,其对非对称分子的结构十分敏感,可反映出非对称分子内部结构的一些信息,已被广泛的应用于测定蛋白质分子构象。圆二色谱中,蛋白质在远紫外区(240 nm波长以下)的吸收主要来自于肽键的贡献,其中220 nm波长附近产生弱的n→π*跃迁,190 nm波长附近则产生强的π→π*跃迁。不同类型的二级结构将给出不一样的特征圆二色谱图[25]。

Lee等[35]采用圆二色谱法分析γ射线对肌红蛋白分子特性的影响,表明随辐照剂量的升高,肌红蛋白α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高。Moon等[36]采用圆二色光谱发现辐射时间越长、强度越大,蛋白质有序结构的破坏越明显。Choi[37]同时利用圆二色谱和拉曼光谱研究普通荞麦中球蛋白的构象,结果表明圆二色谱(蛋白浓度为0.01%)与拉曼光谱(蛋白浓度为5%)所测得的结果相一致。吴烨[38]利用圆二色谱和拉曼光谱探究在受热过程中兔肌球蛋白二级结构的变化,发现α-螺旋含量随温度升高逐渐降低、β-折叠和无规卷曲含量则随温度升高而增加,其化学作用力变化与二级结构变化有较强相关性,认为α-螺旋结构的丢失导致了肌球蛋白在低温状态下的天然结构被破坏,暴露出蛋白质内部的大量基团如巯基和疏水基团,继续加热逐步参与形成凝胶,丢失的α-螺旋转变成为β-折叠和无规卷曲,后两者参与了凝胶的结构形成。综上所述,目前很多学者研究表明采用拉曼光谱法和圆二色谱法对蛋白二级构象进行分析,两者所得结果呈一定的相关性,但是将拉曼分析与圆二色谱分析同时用于测定辐照过程中肌肉凝胶蛋白构象的变化,并进一步确定这种改变是否对肌肉凝胶品质有一定改善,此类研究应用甚少。

3.4低场核磁共振研究辐照对肌肉蛋白二级构象的影响

除拉曼光谱、圆二色谱和红外光谱外,低场核磁共振也被用来测定蛋白质的构象,并且能够对蛋白质的二级结构进行定位。李银等[39]以猪肉为研究对象,利用低场核磁共振考察了羟自由基氧化体系中不同H2O2浓度对蛋白氧化程度及肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,得出随H2O2浓度的增加,蛋白氧化程度加剧,凝胶白度、持水力、硬度、咀嚼性及弹性模量下降,可见肌原纤维蛋白的氧化会影响其凝胶形成,破坏蛋白凝胶结构,降低凝胶功能。但相对于圆二色谱、傅里叶红外光谱和拉曼光谱,低场核磁共振分析较复杂,要求蛋白质在水溶液中稳定,不降解,不聚合,且具有高溶解度,因此在对蛋白质二级结构的初步研究中,多采用前面介绍的三种光谱方法。

4　不同检测手段研究辐照对肌肉蛋白三级构象及微观结构的影响

4.1荧光光谱法研究辐照对肌肉蛋白三级级构象的影响

蛋白质中的芳香族氨基酸残基能吸收紫外区域的入射光从而发射荧光,因此荧光发射光谱通常用来研究变性因素对蛋白质溶液构象的影响。何轩辉[40]采用荧光光谱分析超高压对花生分离蛋白构象的影响,发现随着压力、花生分离蛋白浓度的增大,花生分离蛋白中酪氨酸的最大荧光波长逐渐增大,表明花生分离蛋白构象变化越显著,但延长超高压处理时间后,被打开的空间构象又逐渐变得紧簇。用280 nm的荧光光谱激发色氨酸和酪氨酸可以反应蛋白三级构象是否发生变化。Moon[41]等人采用280 nm的荧光发射光谱检测经γ射线辐照的卵清蛋白溶液,结果表明由于γ射线会引起卵清蛋白色氨酸和酪氨酸残基局部结构的变化，从而引起其发光强度的减弱。

4.2核磁共振法研究辐照对肌肉蛋白三级构象的影响

X射线晶体衍射、核磁共振波谱、电镜三维重构是结构生物学的三种主要研究方法,核磁共振波谱技术由于其测试灵敏、技术方法齐全,在表征蛋白构象上有着广泛的应用,并且核磁共振波谱技术是能够在原子分辨率下测定溶液中生物大分子三维结构的唯一方法[42]。液相核磁共振技术能够在溶液状态下,通过调节溶液pH、盐浓度、温度,在尽可能接近蛋白质大分子自然环境下,对蛋白质三维结构进行研究,具有其它研究手段不可比拟的优越性。核磁共振技术主要通过反应位点的核磁共振参数来决定蛋白质的三级结构,这些参数主要包括弛豫时间、化学位移、自旋耦合、磁化量转移、自选标记等。其中液相核磁共振技术主要通过原子核弛豫过程可以在原子水平对蛋白质多位点的动力学特性进行研究。二十世纪末,测量得到核磁共振三级结构的绝大多数蛋白质分子量都在10×103以下,近年来随着核磁共振技术的发展,溶液结构的测定已经应用于分子量25×103以上的蛋白质。蛋白质的三级结构与其凝胶性能有着密切的关系,但是如何有效利用核磁共振来测定肌肉凝胶蛋白的三级构象,此类研究目前较为鲜见。

4.3辐照对肌肉蛋白凝胶微观结构的影响

肌肉凝胶的微观网络结构,与凝胶内部的化学作用力及蛋白结构密切相关,同时也是反映质构特性的一个重要指标。凝胶特性是评价肌肉凝胶品质的重要参数之一,与微观结构密切相关[43]。在肌肉加热形成凝胶过程中,蛋白质分子链展开,疏水性基团暴露,同时维系鱼糜蛋白质构象和作用力发生变化,分子间相互作用、团聚形成聚集体[44-45],聚集体的大小、分布及形状构成了鱼糜凝胶的微观结构。很多学者将电镜与蛋白构象的测定手段联用,进一步探讨在分子水平上辐照对肌肉蛋白凝胶网络结构的影响。刘海梅等[25]研究表明α-螺旋的含量与凝胶微观结构也有一定关系,含越多有序的α-螺旋,蛋白变性聚集缓慢,使凝胶微观结构越有序,而α-螺旋含量越少时,凝胶微观结构越无序。Yoon[41]采用透射电镜比较了辐照和未辐照鸡胸肉的微观结构,显示辐照鸡胸肉的肌节大小显著小于未辐照样品,辐照组的肌原纤维出现断裂,肌原纤维的直径与未辐照组存在显著差异。Lin等[46]采用电镜观察带鱼鱼糜发现7 kGy电子束辐照有助于形成紧凑密集的凝胶网络结构,并推测由于辐照导致氨基酸与蛋白质,蛋白质与蛋白质间的相互作用以及蛋白质构象的改变,使凝胶网络结构产生变化。

5　辐照对肌肉蛋白凝胶性能的改善作用

目前很多研究表明辐照对肌肉蛋白的凝胶性能有一定的改善作用。Segars等[47]通过对硬度和粘结性的测定,发现辐照杀菌对未冻结牛肉有嫩化作用,而对冻结牛肉则有硬化作用,认为辐照对冻结和未冻结肉质构影响的差异在于辐照和冷冻的交互效应。杨文鸽等[4]采用电子束辐照鲐鱼肉原料,发现电子束辐照能够有效抑制鲐鱼肉组胺含量的增加,并且5 kGy电子束辐照处理对冷藏期内鲐鱼肉组胺的控制效果最好。张明琦等[26]研究了60Co-γ射线辐照对蟹过敏蛋白生化性质和抗原性的影响,SDS-PAGE表明经过3、5、7、9 kGy辐照处理后,蟹过敏蛋白条带均消失,且无新的条带产生,说明辐照可有效破坏过敏蛋白结构。林娴萍等发现辐照引起肌肉蛋白α-螺旋含量降低,其它构象单元(β-折叠、β-转角和无规卷曲)含量升高,通过1～9 kGy电子束辐照带鱼鱼糜,发现7 kGy可以显著提高鱼糜凝胶强度及水分活度,促进鱼糜凝胶网络结构的形成[46,48]。Jaczynski[10]研究得出,6～8 kGy的电子束辐照鳕鱼糜可有效提高其凝胶特性。因此采用科学合理的辐照处理方式,可有效提高肌肉蛋白凝胶品质。但辐照对肉制品蛋白凝胶力学特性的影响较为复杂,其机理尚需进一步研究。

6　展望

迄今为止,辐照对肌肉蛋白及其凝胶特性的影响已取得了一些成果,包括其对凝胶功能特性、物化特性等方面的研究,但是对于凝胶形成过程中的化学作用力以及蛋白二级结构变化与凝胶特性间的关系,此类研究尚不多见。辐照诱导肌肉蛋白凝胶变化是一个复杂的动力学过程,通过对肉品吸附的辐射剂量或辐照时间的调控,可以实现对蛋白质分子的聚合或解聚,从而对肌肉蛋白及其凝胶性能产生不同的影响。有效利用精确合适的技术如差示热量扫描仪、核磁共振、激光拉曼光谱、圆二色谱及电镜等综合分析辐照剂量对肌肉蛋白凝胶网络结构的作用,从分子水平阐明辐照对肌肉凝胶特性的影响机理,摸清改善凝胶特性的途径和方法,对于改进肉制品加工工艺和提高产品质量具有重要的意义。

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A review on the effects of irradiation on the protein conformation and gelation properties of muscle protein

DENG Si-yao,LV Liang-yu,YANG Wen-ge,ZHOU Xing-yu*

(School of Marine Science,Ningbo University,Ningbo 315211,China)

Known as one of the cold sterilization methods,irradiation has been widely used in food preservation,quality and safety control,as well as quality improvement. Irradiation can change the conformation of muscle protein,leading to protein denaturation,aggregation or gelation. This advantage could be an effective method to improve the gel properties of muscle. In this article,the role of chemical force and protein conformation in maintaining stable muscle gel network was mainly reviewed,and the effect of irradiation on the conformation and gel properties of protein was clarified at the molecular level. The purpose is to provide a theoretical foundation for using irradiation to improve the quality of gel properties of muscle protein.

irradiation;biochemical properties;chemical interactions;protein conformation;gel properties

2015-11-24

邓思瑶(1992-)，女，硕士研究生，研究方向：水产品安全与质量控制，E-mail:m13567436995@163.com。

周星宇(1985-)，男，硕士，讲师，主要从事水产品保鲜与加工方面的研究，E-mail:zhouxingyu@nbu.edu.cn。

国家自然科学基金项目(31371793)；浙江省重中之重“水产”学科开放基金项目(xkzsc1429)。

TS251.1

A

1002-0306(2016)12-0365-06

10.13386/j.issn1002-0306.2016.12.061