芽胞杆菌肽聚糖水解酶的功能研究进展

王丹丹 郭淑元

（北京理工大学生命学院，北京 100081）

芽胞杆菌肽聚糖水解酶的功能研究进展

王丹丹 郭淑元

（北京理工大学生命学院，北京 100081）

长久以来，肽聚糖水解酶都被认为是破坏性的角色，如噬菌体利用它裂解宿主以释放病毒粒子，一些细菌分泌它来溶解竞争对手等。但近几年来，随着研究的不断深入发现，在细胞生长代谢过程中，它的积极作用更为重要。综述了芽胞杆菌肽聚糖水解酶在细胞整个生命过程中的功能，包括细胞生长、分裂、能动性、芽胞形成及萌发、蛋白分泌、信息传递、先天性免疫以及致病性各个方面，为研究芽胞杆菌及其他微生物中肽聚糖水解酶和细胞代谢调节奠定了理论基础。

芽胞杆菌；肽聚糖；肽聚糖水解酶；功能

绝大多数细菌都具有一层刚硬的细胞壁，它主要由肽聚糖（PG）组成。PG在细胞膜外层形成了网状、坚韧而富有弹性的分子层，称为PG球囊，尤其在革兰氏阳性菌中，PG层数可多达50层，占细胞壁干重的50%-80%。PG球囊构成了细胞壁的骨架成分，与僵硬的植物细胞壁不同，它具有弹性，在决定和维持细胞固有形态、防止细胞在低渗溶液中胀裂、维持细胞完整性等方面起着重要的作用［1］。在细菌的细胞壁上存在着一群比较特殊的酶，被命名为肽聚糖水解酶（Peptidoglycan hydrolase）。这类酶能够裂解PG球囊或者PG片段之间的共价键，在细胞的生命过程中发挥着不可替代的作用［2］。

芽胞杆菌是一类分布广泛的好氧或兼性厌氧菌，一般为革兰氏阳性（Gram-positive，G+），多数具有鞭毛，最主要的特点为生长后期生成抗逆性芽胞，对高温高压及酸碱环境具有抗性，个别菌种伴随芽胞生成伴胞晶体［3］。目前芽胞杆菌作为益生菌被广泛开发成微生态制剂，用于医药、保健、农林、环境保护等各个方面［4-6］。本文综述了芽胞杆菌中PG水解酶的功能，为进一步研究和利用PG水解酶奠定了理论基础。

1 肽聚糖（PG）

PG是由许多相同亚基构成的网状大分子聚合物，每个PG亚基由双糖、四肽尾及肽桥（或肽链）组成。各种细菌细胞壁的双糖支架均相同，由N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和N-乙酰胞壁酸（MurNAc）两种氨基糖通过β-1，4糖苷键相互间隔连接而成；四肽尾的组成及连接方式则各异，在G+菌中，一般为L-Ala+D-Glu+L-Lys+D-Ala，G-（Gram-negative） 菌中为L-Ala+D-Glu+m-DAP+D-Ala［7］。在G-菌中，四尾肽连接是直接的，即前后两肽尾的D-Ala与m-DAP直接相连，交联率低；而在大多数G+菌（但不是全部）中连接是间接的，连接前后两个四肽尾分子的“桥梁”往往是一段富含甘氨酸的“肽桥”［8］。

2 PG水解酶

根据作用于PG化学键位点的差异，可将PG水解酶分为3大类［7，9，10］。

2.1 糖苷酶和糖基转移酶

水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和N-乙酰胞壁酸（MurNAc）之间的糖苷键，切开多糖骨架，如图1中箭头1所示。

2.2 酰胺酶

水解N-乙酰胞壁酸（MurNAc）与L-丙氨酸之间的酰胺键，从而断开多糖主链和肽桥，如图1中箭头2所示。

图1 一般革兰氏阳性菌细胞壁结构及PG酶切位点图解［7，9，10］

2.3 肽链内切酶

水解肽桥中间以及氨基酸侧链的肽键，如图1中箭头3所示。

近年来发现PG中的糖苷键和酰胺键都可作为底物被至少一种酶（或经常是几种不同的的酶）切割［11］；并且每一种酰胺键几乎都有相应的肽酶存在，甚至有几种结构和机制不同的肽酶家族可以作用于同一种酰胺键［8，12］。

3 芽胞杆菌PG水解酶的功能

PG水解酶几乎参与了细胞的整个生长过程：包括细胞生长、分裂、分离、分化、自溶和细胞壁的翻转、能动性、趋向性、蛋白分泌、先天性免疫，以及致病性、细胞间的信息传递及菌群间竞争等［1，13-15］。

3.1 PG水解酶在芽胞杆菌细胞生长中的作用

细菌的PG细胞壁在维持细胞形态，保持细胞完整性方面发挥着决定性的作用，然而不难想象，这个由共价键连接起来的“外骨骼”在细胞生长时却是限制性因素，所以随着细胞的不断生长，细胞壁PG也要连续、动态地扩张［14］。PG球囊是一个巨大的网络结构，在其连续扩展的过程中，PG水解酶与PG合成酶之间的相互作用非常关键：水解酶首先切断PG网络之间的连接，随后合成酶插入新生成的PG单位。如果水解酶不参与，只有合成酶发挥作用，那么只能增加细胞壁的厚度而不能增大细胞壁的表面积，细胞也就无法生长。

2010年，Sudiarta等［16］研究发现了与Bacillus subtilis细胞壁降解有关的蛋白酶CwlP（cell wall lytic enzyme related to phage），它是噬菌体区最大的一个蛋白，由3个结构域组成：SLT结构域、M23家族肽酶结构域以及与噬菌体有关的尾巴蛋白结构域。前两个结构域分别与Escherichia coli的溶菌糖基转移酶Slt70、Staphylococcus aureus的Gly-Gly肽链内切酶LytM相似。酶普法显示，CwlP的这两个结构域都可以水解B. subtilis的PG细胞壁［16］。2014年文献报道，CwlO 或 LytE D，L-肽链内切酶型自溶素是B. subtilis细胞活力所必须的，二者至少要有一个存在，细胞才能存活［17］，而PG的合成受肌动蛋白MerB控制，PG水解酶与MerB的同源蛋白MerBH能发生互作［18］，后者主要是负责LytE在细胞壁柱细胞上正确定位［19］。这些研究都证明PG水解酶在细胞的生长过程中发挥着重要作用，但具体哪一类酶在细胞的哪个时期、哪个位置发挥了作用，还需要进一步的探究。

3.2 PG水解酶在芽胞杆菌PG加工、翻转和成熟中的作用

电子显微镜图像和脉冲追踪标记实验显示B.subtilis的细胞壁由3层组成，且由内向外流动［20］：新合成、无应力的PG层紧贴细胞膜，形成细胞壁的内层；随着细胞的伸长，新的PG向外传递和扩张，变成耐压的中层；最外层包含旧的、部分被水解的PG，并等待PG水解酶的下一步溶解［21］。细胞壁这种由内向外的动力学结构模型要求旧的PG必须被PG水解酶水解，新的PG才能扩展并随着细胞的伸长承受相应的压力和张力。

最内层PG合成初期，在高分子量的盘尼西林结合蛋白（Penicillin-binding proteins，PBPs）的参与下，通过转糖基作用和转肽作用使双糖单位和五肽聚合。随后，初始的PG要经过加工，才能转变成正确的结构形态，这个过程需要PG水解酶的催化，如成熟的聚糖链非还原性终端为MurNAc，说明氨基葡糖苷酶发挥了作用［22］。

3.3 PG水解酶在芽胞杆菌细胞分裂中的作用

芽胞杆菌在生长过程中，细胞沿其纵向轴线伸长，新的聚糖链和肽段侧链将插入到已有的PG层结构中；分裂时细胞纵向伸长终止，新的PG材料聚集形成隔膜，随后形成半球状的细胞两极，子细胞分离［23，24］。

B.subtilis中已有35种细胞壁水解酶（这35种PG水解酶被分组到相应的11个不同家族［10］）得到鉴定，但只有两种D，L-肽链内切酶参与了细胞增殖［25］：LytE与CwlO。二者的催化结构域属于NlpC/P60家族，该家族酶序列中保守存在的一个半胱氨酸残基被认为是催化位点。2012年，Hashimoto 等［25］通过对这两个酶的催化位点进行定点突变试验（将半胱氨酸替换为丝氨酸LytEC247S、CwlOC377S），LytE和CwlO失活，结果细胞增殖出现停滞；通过亚细胞定位发现CwlO存在于细胞的圆柱体部位，LytE则在细胞的隔膜、两极和圆柱体部位都有分布；而 lytE和cwlO的合成致死效应是由于二者在外侧细胞壁上的D，L-肽链内切酶活性缺失而引起的。可见，PG水解酶在细胞分裂时扮演着不可替代的角色。但PG在局部大量水解显然是一个危险的过程，必须受到机体的严格控制，既要防止母细胞自溶，又要保证分裂时子细胞能继承该种属特异性的形态和大小［26］。这主要依赖PG合成酶和PG水解酶的协调作用，这种作用的失调很可能会导致完整的PG球囊出现大的缺口，最终导致细胞自溶。

3.4 PG水解酶在芽胞形成和萌发中的作用

芽胞形成初期，营养细胞不对称地分割，产生两个大小不等、命运不同的子细胞，其中较小的细胞分化为休眠的芽胞，称为前芽胞；较大的细胞为芽胞提供营养物质，称为母细胞。最初前芽胞和母细胞并列存在，二者中间被双层隔膜分开；不久，母细胞便指导合成PG水解酶，水解隔膜PG，促进母细胞薄膜围绕前芽胞移动（这个过程称为吞没），吞没完成之后，前芽胞被两层PG膜包围，内层PG后来发展为细胞壁，外层皮质是从母细胞衍生而来。此时前芽胞就存在于母细胞细胞质中，作为一个具有双层膜的游离原生质体存在，当芽胞完全成熟后，母细胞裂解，将芽胞释放到外界环境中并继续保持休眠状态［3］。

Bacillus的芽胞衣是由三层构成的——高电子密度的外层、轻微着色的中间层和电子松散的内层［3］，这种复杂的“分子筛”结构只允许小分子通过，皮层溶解酶（如胞壁质酶或者SleB）等则不能渗入芽胞内［27］。由于芽胞外衣具有化学和生物抗性，可以保护核心不被外界因素（高温、紫外、辐射、有机溶剂、机械损伤、化学毒素等）破坏，同时对细菌中的各种酶具有抗性。因此，芽胞可以长时间暴露在外界环境中，最长可达数年。但是在休眠期间，芽胞并非不活动，它具有对外界环境的感受能力，当环境适宜其生长的时候，它便复苏、萌发并生长［28］。

芽胞皮层的形成需要细胞壁PG大量的重排和修饰，在 B. subtilis中，DacB与DacF 是最主要的DD-缩肽酶，参与芽胞的PG合成。DacB主要是在前芽胞形成之前的细胞隔膜上表达，DacF 则是在前芽胞的隔层上表达，而PG水解酶SpoIID主要负责PG隔膜的水解，它与LytB同源（LytB可以作为修饰蛋白提高酰胺酶LytC的活性），基因spoIID的突变使芽胞生成停留在隔膜被部分水解的阶段。

芽胞萌发的关键即是芽胞皮层的降解，阻止皮层降解将导致芽胞代谢停止、大分子不能合成，芽胞生存能力因此急剧降低。芽胞皮层的本质是一层有特殊修饰的PG［29］，皮层降解是通过两个特殊的PG水解酶CwlJ和SleB以及SleB的伴侣蛋白YpeB来完成的［30］，ΔcwlJΔsleB双突变株的芽胞呈现出非常低的生存力［31，32］。SleB是一个溶菌性的转糖苷酶，去除信号肽后由两个结构域组成：N端PG结合区（SleBN），没有催化活性，但是可以与皮层PG结合；C端为活性催化区（SleBC）［33，34］，可以降解芽胞皮层。无论是体外实验还是体内实验都证明，去除信号肽序列的SleB（SleBM）和SleB的C端结构域（SleBC）都能单独有效地引发Bacillus megaterium和Bacillus subtilis芽胞的萌发，而SleB的N端结构域（SleBN）仅能结合PG，没有酶解活性。CwlJ与SleB 具有相似的结构，但它的催化活性还没有得到体外实验验证。伴侣蛋白YpeB的N端和C端结构域（YpeBN和 YpeBC），以及缺少其假定膜锚定序列的蛋白（YpeBM）都不能单独表现出降解活性，但YpeBN可以抑制体外SleBM和SleBC的活性［30］。另有文献证明，在B. subtilis芽胞萌发过程中，两个N-乙酰-L-丙氨酸酰胺酶类的基因的同时缺失会导致萌发受阻；B. subtilis LytH蛋白含有M23结构域，可以体内水解芽胞PG中的L-Ala-D-Glu肽键，引起芽胞皮层降解，而ytH基因仅在芽胞期表达［35］。

所以芽胞的形成和萌发对PG水解酶活性具有依赖，并且在这个过程中，PG水解酶显示出十分明显的功能冗余的现象，也就是说，这个过程不是一个或几个PG水解酶单独完成的，而是要依靠许多相关酶的共同作用。

3.5 PG水解酶参与蛋白复合体装配和蛋白的分泌

细菌蛋白复合体的装配对菌体许多行为产生着重要的影响，如细胞运动性、趋药性、分裂、分化、群集和细胞间的交互作用等，而复合体的装配需要PG水解酶的参与；细菌细胞壁中共价交联的PG网络对蛋白的分泌有一定的阻碍作用，这种阻碍可以通过PG水解酶的水解作用消除。例如，芽胞期，B. subtilis的母细胞和前芽胞各自选择性表达不同的基因，通过细胞间信号传递系统彼此联系［18，36］，同时组装由母细胞膜蛋白SpoIIIAH、前芽胞膜蛋白SpoIIQ以及其他蛋白组成的转运分泌跨膜复合体，横跨隔开二者的两层隔膜进行信号传递和物质运输［37，38］。形成跨膜复合体的关键是蛋白的定位。一般来说，被称为“创始蛋白”的第一个蛋白可以识别特定的亚细胞位置，然后其他的蛋白就通过直接或者间接地与“创始蛋白”发生作用而固定在该位置，所以，定位的精确性其实仅仅取决于“创始蛋白”的识别。2010年，Meisner等［40］研究了芽胞生成时膜蛋白的定位机制，证明B. subtilis芽胞生成时，首先母细胞膜蛋白SpoIIIAH通过与前芽胞膜蛋白SpoIIQ的交互作用识别细胞-细胞界面［39］，然后其他蛋白通过SpoIIIAH-SpoIIQ复合体进行定位。进一步研究发现，SpoIIIAH和SpoIIQ的交互作用分别是通过它们的YscJ和退化的LytM结构域控制的［40］。SpoIIIAH和SpoIIQ均包含N端跨膜片段和C端胞外结构域，其中SpoIIIAH胞外结构域与YscJ-FliF家族蛋白具有相似性，后者参与G-菌中形成III型分泌系统和鞭毛［38，41］；而SpoIIQ的胞外结构域包含活性位点退化的LytM结构域，该蛋白是一种金属肽链内切酶，属于M23家族，可以特异性切断PG细胞壁中的肽桥。2013年，Rodrigues等［42］进一步证明SpollQ的定位不仅需要SpolllAH，还需要另外两种PG水解酶SpollP和SpollD的帮助。另一实验也证明，PG水解酶lytC和/或lytD的失活阻碍了B. subtilis分泌蛋白的分泌［13］。

综上，PG水解酶通过水解PG，直接或间接影响着蛋白分泌和蛋白复合体的装配，为细胞的正常生命活动提供不可或缺的保证。

3.6 芽胞杆菌PG水解酶促进细胞裂解和杀虫蛋白的释放

芽胞杆菌中的一个独立种苏云金芽胞杆菌（Bacillus thuringiensis，Bt）是目前使用最广泛的生物杀虫剂，能产生杀虫晶体蛋白（Insecticidal crystalprotein，ICP） 或称伴胞晶体（Crystal Protein，简称Cry蛋白）是它区别于其他芽胞杆菌的标志。Cry蛋白对鳞翅目、双翅目、鞘翅目、膜翅目、同翅目、直翅目和食毛目等多种昆虫，以及线虫、蜗类和原生动物等具有特异性的杀虫活性，也被用于转基因植物，在农业害虫防治中发挥重要作用［43，44］。

伴胞晶体是在Bt菌体裂解后随着芽胞释放到体外的，随后在昆虫中肠液中被激活成活性形式，发挥杀虫作用［45］，所以菌体细胞壁的裂解是伴胞晶体释放的必要条件。2013年，杨静妮等研究了Bt中参与母细胞裂解的一个PG水解酶CwlB，通过构建突变体HD（ΔcwlB）并对其不同时相的细胞形态进行观察发现，在 T0 与 T16（成熟芽胞已经形成）时期，突变体的细胞形态与野生型 Bt_HD73并无差异；在T20 时，野生型 Bt_HD73菌株几乎 90%以上的母细胞已经裂解，芽胞和晶体已经被释放，而突变体 HD（ΔcwlB）中仅有少部分细胞发生了裂解，大多数还保持着正常形态；到T24 时期，HD（ΔcwlB）中 90%以上的母细胞才裂解，芽胞和晶体被释放。说明PG水解酶CwlB 的缺失延迟了母细胞的裂解时间，致使杀虫蛋白释放延迟［9］。由此证明，PG水解酶在细胞裂解过程中发挥了不可替代的作用，它可以促进细胞裂解，从而促进杀虫蛋白及芽胞的释放，这一发现为进一步研究杀虫晶体蛋白的保护奠定了重要基础。

3.7 PG水解酶在调节免疫激活中的作用

由于细菌驻留在哺乳动物宿主中，PG水解酶功能的丢失可能导致宿主产生或消除先天免疫受体中的PG受体激活剂，从而诱发或者抑制免疫应答。而特定的PG碎片的释放代表了一种特定的信号，可以被特定的动物、植物宿主受体识别。例如，PG亚基中包含的m-DAP是细胞质基质中先天免疫受体Nod1的激活剂，二肽单体是Nod2的激活剂［46］。而PG球囊在细胞周质中发生的规则性翻转，可以提供各种PG激活剂。

炭疽杆菌（Bacillus anthraci）属于需氧芽胞杆菌属，能引起羊、牛、马等动物及人类的炭疽病，它曾被帝国主义作为致死战剂之一。Sun 等［48］证明，该菌造成的G+败血症中，PG碎片是引发系统性炎症的原因［47］，2013年，他们通过流式细胞术和荧光显微技术确定了PG碎片对人类血小板的激活作用，发现其会诱发血小板凝集。该菌PG碎片是人血浆中补体级联反应的有效激活剂，也是血小板的有效激活剂，如果PG碎片与抑制PG的抗体结合形成复合物，将引起凝集功能紊乱，引发病菌感染。2014年文献也展示，一些G+致病菌的PG水解酶通过“修剪”PG碎片，隐藏这些炎症分子，使其不被果蝇的PG识别蛋白（PGRPs）识别。并且PG水解酶的活性并不局限于生产者细胞，还可以改变相邻细菌的表面，促进寄生在该宿主的所有菌体存活［49］。所以PG水解酶在调节免疫激活中的作用可能远大于人们已经认识的程度。

3.8 PG水解酶可影响菌体运动能力和感受能力

PG水解酶参与形成细菌的运动器官——鞭毛，并在其运动过程中发挥着重要作用。许多PG水解酶缺陷型突变株细胞分散性降低，具体表现为单细胞大小不变，但多个单细胞之间交联成不规则的长链，与正常的可以自由运动的细胞相比，串联在一起的细胞具有不对称的趋向性，导致群体运动能力降低。

野生型B. subtilis细胞以短链状或者单细胞的形式存在，尤其在稳定期主要以单细胞形式存在，这有助于细胞彼此分散并趋向营养富集的环境。B. subtilis中有5种酶参与了细胞分离：酰胺酶LytC、氨基葡糖苷酶LytD、DL-肽链内切酶II家族的两个成员LytE和LytF及自溶素YwbG。通过插入突变的方法构建B. subtilis 168的多个突变体发现，失活的PG水解酶种类越多，细胞越容易聚集成长链：刚进入稳定期时，突变株SH115（ΔlytC）和SH119（ΔlytD）形成的菌链稍长与野生型菌株；双突变株SH128（ΔlytCΔlytD）则形成非常长的菌链，横跨显微镜的多半个视野并常常彼此交错形成的菌块；突变株SH131（ΔlytCΔlytDΔsigD）与SH128在显微镜下观察到的表型相似，但前者在液体培养基中已经出现了肉眼可见的菌块，说明出现了更明显的菌体聚集现象［13，50］。另有研究显示，PG水解酶缺陷型突变菌不能游动，而自溶素LytC和LytD、肽链内切酶LytF的表达跟鞭毛、趋药性基因的表达是共调节的，调节基因为sigD和sinR；此外，LytC的失活可引起细菌群集运动能力降低［13］，说明PG水解酶确实影响着菌体的能动性。

除上述作用之外，PG水解酶还参与菌体致病性、毒力、潜伏期调节、调节细菌群落结构等一系列活动，为细菌的整个生命过程提供不可或缺的保证。

4 芽胞杆菌PG水解酶的应用前景及展望

4.1 抗菌药物

迄今已有100多种抗菌药物运用于临床，然而，细菌的抗药性和耐药性不断增强，新发现的抗生素却越来越少，致使慢性细菌感染成为最令人头疼的问题。PG水解酶可引起细菌代谢紊乱，最终发生自溶，因此具有十分理想的应用前景。

芽胞杆菌是许多疾病的病原菌，如食入性疾病、吸入性炭疽病等，目前临床上主要采用联合使用抗生素的方法治疗这些感染，但是这些疾病多为芽胞引起，而芽胞皮层的PG具有维护芽胞休眠、延长芽胞生命的作用，所以治疗效果并不理想。芽胞杆菌自身会产生PG水解酶，它们可以破坏细胞壁或降解芽胞皮层，最终导致细菌自溶、将芽胞暴露在外界环境中，降低其生存力。此外，一些PG水解酶能水解致病菌中的黏多糖，使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，导致细胞壁内容物逸出而使细菌溶解，还有一些PG水解酶可与带负电荷的病毒蛋白直接结合，与DNA、RNA、脱辅基蛋白形成复盐，使病毒失活，具有抗菌 、消炎、抗病毒等作用。因此，PG水解酶具有潜在的抗感染药用价值，而这方面的利用现在还没有深入的研究。

4.2 细菌杀虫蛋白的保护

细菌的一些代谢产物本身具有很高的利用价值，但是由于菌体的裂解，使其丧失了天然保护层，暴露在外界环境中而很快失活。如苏云金芽胞杆菌虽是目前世界上应用最广泛的商业化生物杀虫剂［51］，但是Bt在田间的应用仍面临很多问题，其中最主要的一个便是杀虫晶体蛋白（Insecticidal crystal proteins，ICPS）稳定性低，持效期短，容易被外界环境因素（如UV、雨水、温度、干燥等）破坏而失活。随着科学的发展，一些新颖的技术已陆续应用到杀虫蛋白保护方面，如本课题组制备了纳米到微米级的包裹Cry蛋白的微胶囊，并检测了其对外界环境的抗性及杀虫活性，结果显示在不影响其杀虫活性的条件下，微胶囊能有效地保护杀虫蛋白不受外界环境的影响，大大提高了杀虫蛋白的稳定性和抗逆性，这一创新和突破为Cry蛋白的商业化应用奠定了坚实的基础［44，52］。保护杀虫蛋白的另一天然途径即是：研究一种方式，在不影响芽胞和晶体形成的情况下，阻碍Bt细胞壁的降解，为杀虫蛋白包裹上天然的保护层，调节PG水解酶的活性是实现这个目标的一个理想途径，可以构建关键性PG水解酶的突变株，使其在细胞裂解时期，细胞壁不能发生自溶，芽胞和晶体蛋白不能被释放，从而达到保护晶体蛋白的功能。

4.3 作为防腐剂使用

PG水解酶具有高度特异性，对人体来说是一种无毒、无副作用的蛋白质；但是对细菌来说，有时起着杀伤性的作用，因此可用作天然的食品防腐剂。

4.4 作为工具酶

PG水解酶可以在不损伤菌体内其他物质的条件下消化细胞壁，从而释放壁内原生质体。与其他方法相比，PG水解酶的作用更加温和，不会对原生质体造成机械损伤，具有显著的优势。因此，PG水解酶是基因工程、细胞工程中必不可少的工具酶，尤其在细胞融合过程中，发挥着不可替代的作用。

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（责任编辑 狄艳红）

Research Development of Functions of Peptidoglycan Hydrolase Produced by Bacillus

Wang Dandan Guo Shuyuan
（School of Life Science，Beijing Institute of Technology，Beijing 100081）

Over the years， peptidoglycan hydrolases are considered destructive roles， for example the phage lysis host use them to release the virus particles， some bacterias dissolve their competitors， etc. But in recent years， with the continuous research depth found：in cell growth and metabolism process， its positive roles are more important. This paper reviewed the functions of peptidoglycan hydrolase in Bacillus throughout the cell life course， including cell growth， division， motility， sporulation and spore germination， protein secretion， information transmission， innate immunity and other aspects， laid the theoretical foundation for the study of peptidoglycan hydrolases and cell metabolism in Bacillus and the other microorganism.

Bacillus；peptidoglycan；peptidoglycan hydrolase；functions

10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2015.02.006

2014-06-19

国家自然科学基金项目（31171911）

王丹丹，女，硕士研究生，研究方向：芽胞杆菌分泌蛋白酶的结构与功能；E-mail：dandan.quan@126.com

郭淑元，女，博士，副教授，研究方向：病原微生物与宿主间作用的分子机制；E-mail：guosy@bit.edu.cn