顶复门原虫棒状体颈部蛋白研究的新进展

赵 禹，孙晓林，朱兴全，周东辉

顶复门原虫棒状体颈部蛋白研究的新进展

赵 禹1,2，孙晓林2，朱兴全1，周东辉3

顶复门原虫是一类专一性的细胞内寄生原虫。这类原虫具有相似的亚细胞结构和保守的入侵机制，入侵过程是由大量的入侵相关蛋白分子所介导的，包括微线体、棒状体及致密颗粒所分泌的相关蛋白等。棒状体分泌的颈部蛋白对虫体入侵宿主细胞起着关键作用，是这类寄生原虫的毒力因子。本文综述了顶复门原虫棒状体颈部蛋白的最新研究进展。

顶复门原虫；入侵机制；棒状体颈蛋白

ChineseAcademyofAgriculturalSciences,Lanzhou730046,China;2.CollegeofVeterinaryMedicine,GansuAgriculturalUniversity,Lanzhou730070,China)

1 前 言

顶复门寄生虫种类繁多，分布全球，包括弓形虫(Toxoplasmagondii)、隐孢子虫(Cryptosporidiumspp.)、疟原虫(Plasmodiumspp.)、巴贝斯虫(Babesiaspp.)及艾美耳球虫(Eimeriaspp.)等，是人和动物的重要病原，对人类健康以及畜牧业生产具有严重危害[1-3]。这类原虫在亚细胞结构上都包括有顶泡、类锥体、极环以及棒状体、微线体等，共同形成顶端复合体，这一结构不仅形成其分类上的结构特征，而且使它们具有相对保守的入侵宿主细胞机制[4]。研究结果表明，入侵过程是由大量的入侵相关蛋白分子所介导的，包括微线体、棒状体及致密颗粒所分泌的相关蛋白等。棒状体是顶复门原虫所特有的一种分泌型亚细胞器。虫体在入侵宿主细胞时，棒状体分泌的颈部蛋白与微线体分泌的顶膜抗原l(apical membrane antigen 1，AMAl)共同作用形成运动结合体(Moving Junction，MJ)，并与宿主细胞发生黏附作用，虫体随之慢慢进入宿主细胞，然后形成纳虫空泡(parasitophorous vacuole，PV)。相关研究都证明棒状体颈部蛋白和顶膜抗原一样，对虫体入侵宿主细胞起着关键作用，是这类寄生原虫的毒力因子[5-7]。

2 弓形虫棒状体颈部蛋白

位于棒状体颈部的颈部蛋白RONs，它于1980年首次在疟原虫体内被发现[8]。目前，在弓形虫体内已经被证实的RONs有8种，分别为TgRON1、TgRON2、TgRON3、TgRON4、TgRON5、TgRON8、TgRON9及TgRONl0[9]。TgRONs的分泌是由微线体来调控的，并且部分TgRONs可以与一些微线体蛋白结合形成MJ，成为弓形虫入侵宿主细胞的第一步。在弓形虫入侵过程中，微线体首先释放出微线体蛋白，微线体蛋白的释放会立刻触发棒状体分泌TgRONs。

2.1 TgRON2 在弓形虫入侵宿主细胞的过程中，TgRON2分布于弓形虫和宿主细胞的联结部位，并随着入侵过程逐渐后移，直至虫体完全进入宿主细胞而消失。通过生物信息学和几个跨膜区域预测软件分析，TgRON2的N端非常多变，拥有3个推测的跨膜区域(transmembrane domain，TM)，分别是TM1(318～340aa)、TM2(1277～1296aa)和TM3(1346～1368aa)，其中TM1与其他顶复亚门相比，同源性最低，表明TM1可能并非是一个真正的跨膜区域。相反，不同顶复亚门RON2同源序列中始终能预测到TM2和TM3。利用特异抗TgRON2-4肽段(25～288aa)抗血清与宿主细胞反应证实，TgRON2的N末端暴露在宿主细胞膜的胞质侧[10]。此外Tyler等通过免疫印迹法证实TgRON2的整个C端是AMAl和其余MJ组分连接的重要桥梁，其中C端的D3(1293～1346aa)和D4(1366～1479aa)两个短片段分别作用于AMAl胞外区[11]，虽然TgRON2准确的TM区域还有待进一步鉴别，但是以往实验已经证明TgRON2在宿主细胞膜的两侧均有表达，该结果为TgRON2是一个跨膜蛋白提供了有力证据。

2.2 TgRON4 TgRON4没有推测的跨膜区域，它暴露在宿主胞质侧，与同为顶复亚门的疟原虫和巴贝斯虫有同源性。Rashid等[12]通过构建TgRON4的DNA疫苗和TgRON4重组蛋白疫苗发现，DNA和蛋白疫苗都能诱发体液和混合Thl/Th2型细胞免疫反应，产生IFN-γ、IL-2、IL-10和IL-5等细胞因子，但不能保护小鼠抵抗弓形虫包囊经灌胃途径感染的慢性弓形虫病。不仅如此，用福氏佐剂乳化重组TgRON4蛋白来免疫小鼠，从而获得的抗体血清经热灭活后来预处理RH株速殖子，速殖子仍然能感染培养的细胞，这说明TgRON4的抗体不一定能抑制弓形虫的入侵，但是显著的Thl/Th2型细胞免疫反应在抵抗弓形虫感染中仍然很关键，若能加强宿主对TgRON4的细胞免疫反应将使TgRON4疫苗更有效[13]。

2.3 TgRON5 起初Alexander等[14]在棒状体蛋白质组中发现了一个新的MJ/RON蛋白，通过质谱分析和免疫沉淀反应显示，这个新蛋白相对分子质量为110 000和45 000的2个肽段能与MJ反应。后来，Straub等[10,15]通过孵育抗体和该蛋白的N端和C端反应，证明这两个片段都在胞外寄生虫的裂解产物中存在，该蛋白即为TgRON5。

2.4 TgRON8 Besteiro等[5]通过免疫共沉淀法发现TgRON8。通过基因库数据比对，TgRON8仅在顶复亚门中的弓形虫、艾美尔球虫以及新孢子虫中发现，是第一个与疟原虫没有同源性的MJ组分，在其他生物体内也未发现其同源性序列。它和AMAl/TgRON 2/4/5共同形成MJ。TgRON8大约由2 979个氨基酸组成，理论分子量为329 kDa左右，暴露在胞质侧，没有跨膜区域。Straub等[16]通过TgRON8敲除实验，对MJ/RON蛋白进行了第一次功能分析，结果显示，缺失TgRON8的虫体在粘附和入侵过程均有障碍，提示TgRON8有利于弓形虫稳定地粘附于宿主细胞，进而促进其入侵。不仅如此，当TgRON8敲除的虫体有入侵行为时，MJ蛋白也存在分泌紊乱的现象，因此推测TgRON8在维持MJ的完整性以及与弓形虫的入侵有密切关系，TgRON8的缺失不会影响弓形虫的发育，但是却降低了弓形虫对宿主细胞的入侵能力以及弓形虫在小鼠中的毒力。

2.5 TgRON9 TgRON9含有1 277个氨基酸，分子量大约为204 kDa。其N端有一段信号肽序列，C端有一个跨膜区。TgRON9在隐孢子虫、艾美尔球虫和新孢子虫中存在同源基因。RON9包含一组重复富含脯氨酸，谷氨酸，天冬氨酸和丝氨酸或苏氨酸的典型PEST序列。TgRON9还含有一个寿司样结构域(或CCP，即补体控制蛋白)，这是恶性疟原虫顶端寿司蛋白PfASP1的种间同源基因[17]。

2.6 TgRON10 TgRON10分子量大约为140 kDa，在隐孢子虫和新孢子虫中存在同源基因。相比于其他TgRONs，在虫体入侵过程中，TgRON9或TgRONl0与MJ形成无关，但是TgRON9和TgRON10在弓形虫体内通过二硫键形成高度稳定的复合物，当棒状体在宿主细胞中被排出时，TgRON9和TgRON10并不分泌。TgRON9或TgRONl0中任意一个基因被破坏都能引起另一方的表达障碍，并导致随后的降解。如果TgRON9被敲除，会导致TgRON10在棒状体内的错误定位；如果TgRON10被敲除，则会影响TgRON9分泌到棒状体，这说明TgRON9/TgRONl0复合体的形成可能需要合适的排序。研究还发现该复合体的缺失对棒状体的形态、虫体自身毒力、体外入侵及胞内繁殖能力均无重大影响[17-18]。但其在球虫和隐孢子虫内的保守性暗示了它与虫体在肠上皮细胞内的发育有着某种特殊联系。

2.7 其他弓形虫棒状体颈部蛋白 TgRON1和TgRON3通过质谱分析被检测到，并经免疫荧光技术发现其定位于棒状体颈部，具体功能未知。

3 疟原虫棒状体颈部蛋白

3.1 恶性疟原虫棒状体颈部蛋白

3.1.1 PfRON2 Gardiner和Kaneko等[19-20]的研究中首次发现恶性疟原虫中存在弓形虫TgRON2的同源蛋白PfRON2，该蛋白基因的几个位点可能由于机体免疫选择压力而产生变异，转录水平在成熟裂殖体时期较高，免疫电镜证实PfRON2蛋白位于疟原虫裂殖子棒状体颈部，免疫共沉淀结果也显示PfRON2和PfAMA1以及PfRON4一起形成复合体。这些结果显示，在恶性疟原虫中同样存在PfRON2，而且和PfAMA1一起，很可能参与MJ的组成，在恶性疟原虫人侵红细胞的过程中起关键作用。

3.1.2 PfRON4 Alexander 等[21]在恶性疟原虫的棒状体颈部发现PfRON4，而且发现 PfRON4 蛋白可与恶性疟原虫PfAMA1形成复合体。因此，PfRON4蛋白很可能和 PfAMA1蛋白一起，在恶性疟原虫入侵宿主细胞的过程中起重要作用。有研究表明PfRON4的转录水平在成熟裂殖子阶段达到高峰，因此可能在疟原虫裂殖子中表达，从侧面证实了 PfRON4 在恶性疟原虫入侵红细胞过程有重要的作用，但其具体的生物学功能，以及其与PfRON2和PfAMA1的相互作用机制，尚有待进一步研究。

3.1.3 PfRON6 Proellocks等[22]在恶性疟原虫的棒状体颈部发现了PfRON6，该蛋白可能由三部分组成：一个N端重复肽段，一个亚C端保守结构域和一个C端半胱氨酸富集结构域。它还有一个特有的N端信号序列，该结构域有利于蛋白质之间的相互作用[23]。通过免疫荧光实验证明，PfRON6定位于棒状体颈部，在入侵时，它被释放到PV中。编码PfRON6的基因很难被重组，这可能暗示着它在虫体的生命循环中起关键作用，同时半胱氨酸富集结构域因不能被剪切，故推测其可能也具有一定的功能意义[24-25]。总之，PfRON6是恶性疟原虫入侵机制中一个新的可能有重要功能作用的组成部分.

3.2 间日疟原虫棒状体颈部蛋白

3.2.1 PvRON1 最初选取的间日疟原虫PvRON1基因序列在PlasmoDB数据库中得到。PvRON1基因有2 801个碱基；它编码一个772个氨基酸的蛋白质(估计分子量84.5 kDa )，比PfASP(731aa)多41个残基[26]。PvRON1在N末端和C末端连接着两个分别由21个氨基酸和另一个位于第743至764之间的氨基酸序列组成的分泌信号序列，这个结构特点和GPI锚定的预测结果指出C端通过GPI锚定在这个蛋白上。此外，PvRON1与它的同源基因PfASP类似，同样有一个寿司样结构域，这个结构域由56个氨基酸组成，四个对应的半胱氨酸通过构象的改变来调节蛋白结合或细胞粘附[27]。

3.2.1 PvRON2 Gabriela Arévalo-Pinzón等[28]的研究证明了PvRON2的存在。PvRON2含有疏水信号的氨基末端，一个跨膜结构域的羧基末端和两个卷曲α-螺旋序列的6 615 bp的外显子编码的一个2 204残基长的蛋白质，这些都是一些先前所描述的候选疫苗预防疟疾的特征。这种蛋白质还包含种间可变序列内的两个串联重复序列，可能参与逃避宿主的免疫系统，PvRON2的表达在晚期裂殖子并定位在棒状体颈部，类似于已报道的PfRON2，这表明它参与靶细胞的侵袭过程。研究发现，RON2是不同疟原虫物种间高度保守的蛋白质。PvRON2基因由一个单一的外显子构成，并在红内期结束时在裂殖子棒状体中转录和表达。与PfRON2类似，PvRON2在裂殖子阶段入侵宿主细胞的定位和表达扮演类似的角色[29]。

3.2.1 PvRON4 研究表明PvRON4与已报道的大多数位于顶端细胞器的蛋白质具有类似的蛋白水解过程[30]。棒状体蛋白的蛋白裂解在细胞表面受体或寄生虫蛋白之间成熟或相互作用方面具有重要的作用。在弓形虫和恶性疟原虫以前的研究已经非常明确地证明RON4是在MJ中与定位有关的蛋白质并已被选定为研究裂殖子入侵红细胞的动力学模型[31-32]。

4 柔嫩艾美耳球虫棒状体颈部蛋白

戚南山等[33]通过对艾美耳球虫基因组数据库的分析，发现在柔嫩艾美耳球虫中存在TgRON2的同源蛋白EtRON2，预测其开放阅读框(ORF)长为3 858 bp，通过上述分析研究克隆出EtRON2 长4 020 bp的ORF序列，但相对于预测序列多出162 bp，推测在拼接该序列时遗失此段外显子，NCBI在线分析比对发现其与顶复门其他原虫具有较高相似性。EtRON2基因编码1 339个氨基酸，具有39个氨基酸的信号肽，理论分子量约148 ku，等电点pI为8.873，是一种碱性蛋白。与弓形虫、疟原虫、巴贝斯虫的氨基酸序列进行种系进化分析可发现，EtRON2与TgRON2处于同一进化支上，进化关系最为接近，而其在各物种之间的相似性在15%～41%之间，说明顶复门原虫拥有保守的RON2序列。结合弓形虫和疟原虫对该蛋白功能的研究，推测该蛋白在入侵过程中发挥重要作用[34]，并且对EtRON2序列的结构域分析时发现，EtRON2氨基酸序列的羧基端存在一个保守的CLAG-family domain(CLAG家族结构域)，是一个跨膜结构域，说明EtRON2在虫体入侵宿主细胞时确实是在膜上发挥作用[34]。

5 展 望

综上所述，尽管人们对顶复门原虫入侵宿主细胞的机理进行了一些研究，发现棒状体是顶复门原虫非常重要的分泌器官，其分泌的RONs与虫体的入侵、MJ的形成有关，作为顶复门原虫主要的毒力因子，这些蛋白可以直接作用于宿主细胞，使其在研究新型疫苗方面有着很大的潜力。但是目前关于顶复门原虫RONs的研究还相对较少，发现的颈部蛋白也为数不多。对这些蛋白在不同基因型虫株中与宿主细胞相互作用的机制等也尚不明确，因此有待进一步的深入研究。

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Zhou Dong-hui, Email: zhoudonghui@caas.cn

Research progress of apicomplexan protozoa rhoptry neck proteins

ZHAO Yu1,2,SUN Xiao-Lin2,ZHU Xing-quan1,ZHOU Dong-hui1

(1.StateKeyLaboratoryofVeterinaryEtiologicalBiology,LanzhouVeterinaryResearchInstitute,

Apicomplexan protozoa is a kind of specific intracellular parasitic protozoa. They have conserved subcelular structures and invasion mechanism. The invasion mechanisms are mediated by many invasion-associated factors, including the proteins secreted from micronemes, rhoptries and dense granules. Rhoptry secretion of neck proteins plays a key role in parasite invasion of host cell, which is a virulence factor of this kind of parasitic protozoa. In this paper, we review the latest research progress in apicomplexa rhoptry neck proteins.

apicomplexa protozoa; invasion mechanism; rhoptry neck proteins

10.3969/cjz.j.issn.1002-2694.2015.08.017

国家自然科学基金(No.31302085，No.31172316和No.31230073)联合资助

周东辉，Email: zhoudonghui@caas.cn

1.中国农业科学院兰州兽医研究所 家畜疫病病原生物学国家重点实验室 甘肃省动物寄生虫病重点实验室，兰州 730046； 2.甘肃农业大学动物医学院，兰州 730070

Supported by the National Natural Science Foundation of China (Nos. 31302085, 31172316 and 31230073)

R382

A

1002-2694(2015)08-0766-05

2014-12-14；

2015-02-22