基于凝聚增强光交联的时空特异蛋白质相互作用组解析

北京大学化学与分子工程学院陈鹏教授团队在光交联化学方面取得进展。相关成果发表于《自然·化学》（Nature Chemistry）。生物大分子的液-液相分离现象及其所形成的无膜亚细胞结构“生物分子凝集体”，由于生物分子凝集体的动态形成过程及缺乏清晰膜结构边界的特性，传统物理分离、免疫共沉淀等方法难以有效保留其互作信息。为应对其内部结构的复杂性和拥挤性，研究团队开发了δ位带有光交联基团双吖丙啶的新型光交联赖氨酸，可通过细胞代谢通路全局性引入整个蛋白质组中的赖氨酸位点，实现多点插入，其光交联具有凝聚增强的性质，能对活细胞中特定生物分子凝集体的蛋白质相互作用进行高效捕捉和鉴定。