科学家摸清抗冻蛋白分子结构

排列水分子的能力通常是由冰保持的。冰会影响附近的水，并促使后者加入冰层，从而将其一并冻结。对于生活在冰冻环境中的生物来说，一种特别强大的抗冻蛋白能克服冰对水的束缚，并“说服”水分子做出有利于蛋白质的行为。

近日，在美国物理联合会（AIP）下属《化学物理杂志》上，科学家仔细研究了一种抗冻蛋白的分子结构，以了解其工作原理。德国马普学会聚合物研究所首席作者Konrad Meister和同事前往地球上最寒冷的地方，包括北极和南极，从不同来源收集抗冻蛋白。他们在上述研究中分析的蛋白质是有记录以来最活跃的抗冻蛋白质，来自北欧一种名为Rhagium mordax的甲虫。

“这种抗冻蛋白质的一面具有独特的结构，也就是所谓的蛋白质冰结合位点。这个位点非常平坦，有轻微的疏水性，并且没有任何带电荷的残基。”Meister介绍说，“如果你不能直接测量冰蛋白界面，就很难理解这一侧是如何与冰互动的。”

如今，在实验室里，这些独特的生物分子第1次被吸附到冰上，使研究人员得以近距离观察抗冻蛋白与冰接触时相互作用的机制。

研究发现，这种蛋白质的波纹结构能固定水的通道。这意味着当这些蛋白质接触冰时，水分子会发生改变，形成不同的氢键结构和方向，而不是冻结。

“分子尺度的信息是理解抗冻蛋白功能或工作机制的关键。如果我们知道这一点，就可以制造一些很酷的东西，整个社会都可以从中受益。”Meister说。

这种蛋白质的抗冻特性可作为设计合成版本的模型，从而帮助飞机除冰，保存器官和防止冰淇淋在冰箱中形成晶体。