超高压对鸡肉肌原纤维蛋白-MgCl2凝胶特性的影响

潘 杰，周 颖，王 昱，代显卓，李沛军，陈从贵*

（合肥工业大学食品科学与工程学院，安徽 合肥 230009）

肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）是肌肉中重要的结构蛋白质群，包括肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白、肌钙蛋白等；是形成肉凝胶的主要成分，与肉制品的质构、保水、流变等特性密切相关[1-2]。众所周知，高盐（钠盐）饮食危害人体健康；有数据显示，肉和肉制品贡献了食物中16%～25%的钠盐摄入量[3]。因此实现肉制品的低盐化，对推动健康饮食具有重要的作用。

在低盐肉制品开发研究中，钠盐替代盐、超高压处理（high pressure processing，HPP）及两者的结合已受到关注[4-5]。MgCl2作为典型的二价盐，当其浓度低于5 mmol/L时，可提高鸡胸肉MP的热凝胶强度；而高于10 mmol/L时，则会减弱凝胶强度[6]。MgCl2部分替代钠盐，能增加猪肉MP的溶解度，提高MP乳化凝胶的黏弹性，并降低汁液流失[7]。HPP作为一种非热加工技术，可在保留肉制品营养成分的前提下，有效杀灭微生物，延长货架期[8]；可提高肉蛋白凝胶的功能特性，改善肉制品的品质[9]；HPP后的肌动球蛋白，在高、低离子强度的溶液中都有较强的热凝胶能力[10]；300 MPa的HPP可使低盐（质量分数0.3% NaCl）鱼糜凝胶的机械性能和感官性能达到与高盐（3% NaCl）凝胶相当的水平[11]。此外，食盐与HPP之间还具有一定的互补效应[12]。可见，HPP在肉制品减盐加工中具有应用潜力。但HPP对MP-MgCl2混合体系凝胶特性的影响如何，尚鲜见文献报道。

本研究考察了MP-MgCl2凝胶硬度和保水性（water holding capacity，WHC）对HPP的响应规律，并通过混合溶胶流变特性分析及凝胶横向弛豫时间与微结构分析，探讨HPP混合体系凝胶特性的变化机制，以期为低盐肉制品的开发提供理论参考。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

鸡胸肉购于合肥家乐福，冰箱中冷藏（约4 ℃）。

无水氯化镁（MgCl2纯度≥99.9%） 上海阿拉丁生化科技股份有限公司；其他试剂均为分析纯。

1.2 仪器与设备

HPP600 MPa/0.6 L超高压处理装置 包头科发高压科技有限责任公司；BC/BD-241GS冷藏柜 青岛Haier集团公司；Kertone labmini4 UV超纯水机 湖南科尔顿水务有限公司；DS-1组织捣碎机 上海越磁电子科技有限公司；RCT Basic磁力搅拌器 德国IKA公司；FA25高剪切乳化机 上海弗鲁克流体机械制造有限公司；CT-14RD冷冻离心机 上海天美生化仪器设备有限公司；GL-21M高速离心机 湖南湘仪实验室仪器开发有限公司；TA.XT Plus质构仪 英国Stable Micro Systems公司；HR-3 Discovery流变仪 美国TA公司；NMI20-015V-I核磁共振成像分析仪 苏州纽迈分析仪器股份有限公司；JSM 6490LV扫描电子显微镜（scanning electron microscope，SEM）、JFC-1600喷金仪 日本JEOL公司。

1.3 方法

1.3.1 MP的提取

剔除新鲜鸡胸肉中的可见脂肪和结缔组织，切碎、称质量。参考Park[13]和Westphalen[14]等的方法提取MP，提取过程在0～4 ℃低温环境下进行；经离心所得的最终MP沉淀，用0.4 mol/L NaCl磷酸盐缓冲溶液（pH 7.0）将MP质量浓度调整至40 mg/mL。

1.3.2 MP-MgCl2溶胶制备

取上述MP溶液900 g，向其中添加质量分数0.3%的MgCl2；将所得混合溶液在冰浴中缓慢搅拌20 min，使MP与MgCl2充分混匀，即得MP-MgCl2混合溶胶。

1.3.3 超高压处理

参照Ma Fei等[15]的方法。将上述MP-MgCl2混合溶胶沿袋壁注入聚乙烯袋内，真空包装；在室温下（20～25 ℃），水作为传压介质，压力水平设为100、200、300、400 MPa，保压时间10 min。样品加压前后均保存在冰浴中，受压后的样品在5 h内完成随后的热凝胶化处理及流变学分析。

1.3.4 MP-MgCl2凝胶制备

将受压MP-MgCl2样品倒入规格为Φ 27 mm×35 mm（供凝胶硬度测定）和Φ 23 mm×37 mm（供凝胶WHC测定）的10 mL小烧杯中，放入20 ℃水浴锅中平衡10 min；20 ℃升温至80 ℃后（约30 min），于80 ℃保温30 min；然后取出，冰水浴冷却10 min，4 ℃静置12 h，供检测。非受压样品作为对照。

1.3.5 凝胶硬度测定

参照Zhou Yanzi等[16]的方法。利用TA.XT Plus质构仪GMIA程序测定。参数为：P/0.5探头，探头下降速率1.50 mm/s，测试速率1.00 mm/s，测试距离4 mm，探头回升速率1.00 mm/s，感应力5 g。检测的平行实验7 次。

1.3.6 WHC测定

参照Zhou Yanzi等[16]的离心方法。在4 ℃、1 000×g条件下离心10 min。WHC为离心后样品质量占离心前样品质量的百分比。平行实验5 次。

1.3.7 溶胶流变特性测定

参照Verbeken等[17]的方法。选用流变仪的振荡模式，具体参数为：平板直径40 mm，狭缝550 μm，应变2%，频率0.1 Hz。测定分为升温和降温两个过程，升温速率2 ℃/min，温度变化范围20～80 ℃；降温速率4 ℃/min，温度变化范围80～20 ℃。

1.3.8 横向弛豫时间

参照Han Minyi等[18]的低场核磁共振（low-field nuclear magnetic resonance，LF-NMR）方法。将2～4 g凝胶样品放入直径25 mm核磁管中，采用Carr-Purcell-Mebiboom-Gill（CPMG）序列进行测量。测量参数：共振频率21 MHz，回波时间TE0.6 ms，等待时间TW6 000 ms，重复扫描32 次，得到指数衰减图形，使用SIRT算法反演拟合得到T2谱图。平行实验3 次，每个平行试样重复检测2 次。

1.3.9 SEM观察

参照Ma Fei等[15]的方法。将混合体系凝胶切片，用体积分数4%甲醛和2.5%戊二醛混合溶液（1∶1，V/V）固定，0.1 mol/L磷酸盐缓冲液（pH 7.2）漂洗，不同浓度梯度乙醇脱水、丙酮脱水，冷风除去易挥发的有机溶剂，真空冷冻干燥15 h，喷金，观察。

1.4 数据分析

实验数据利用Excel 2007软件计算，结果以表示，用Statistix 8软件和t-检验进行显著性分析，差异显著性水平取P＜0.05；采用Origin 8.5绘图。

2 结果与分析

2.1 HPP对MP-MgCl2混合体系凝胶品质特性的影响

2.1.1 HPP对MP-MgCl2凝胶硬度的影响

图1 HPP对MP-MgCl2凝胶硬度的影响Fig. 1 Effect of HPP on gel hardness of MP-MgCl2 gels

如图1所示，HPP对MP-MgCl2凝胶硬度的影响呈先升后降的趋势。与未受压组（0.1 MPa）相比，压力从100 MPa升至300 MPa，受压凝胶的硬度依次显著提高（P＜0.05）；而压力增至400 MPa时，凝胶硬度反而显著下降（P＜0.05）。提高MP-MgCl2凝胶硬度的合适压力约为300 MPa。

HPP影响蛋白凝胶硬度的原因有很多。Sikes等[19]研究发现，HPP可以促进蛋白质的伸展，使受压过程的蛋白质暴露出更多的可与盐离子作用的基团，增加含盐聚合物的数量，进而改善低盐混合体系凝胶的硬度。Zheng Haibo等[20]观察到，与单纯加热所形成的粗糙凝胶网络结构相比，HPP能够促进鸡肉糜加热前的凝胶化过程，使得加热后形成的凝胶呈现细致光滑的结构，且凝胶硬度显著提高。还有研究指出，在温和的压力水平下（100～400 MPa），HPP可增强鱼糜蛋白质之间的交联作用，利于凝胶三维网络结构的形成，进而提高凝胶的弹性和强度[21]；但较高的压力会加剧蛋白质的变性速率，减小蛋白质分子间的相互作用，导致MP交联度降低而不利于凝胶网络结构的形成，从而形成弱凝胶。这些结果都可能影响受压MP-MgCl2的凝胶硬度。

2.1.2 HPP对MP-MgCl2凝胶WHC的影响

图2 HPP对MP-MgCl2凝胶WHC的影响Fig. 2 Effect of HPP on WHC of MP-MgCl2 gels

从图2可以看出，HPP（100～400 MPa）可显著提高MP-MgCl2凝胶的WHC（P＜0.05），而100 MPa与200 MPa之间、300 MPa与400 MPa之间，MP-MgCl2凝胶的WHC没有显著差异（P＞0.05）。

Tabilo等[22]指出，适当的压力可以促进蛋白质的解聚，提高蛋白质的溶解性，增强自由水与蛋白质之间的水化作用，进而提高蛋白质凝胶的保水性。HPP通过静电相互作用破坏了二价阳离子与蛋白质分子之间的作用力，并在卸压期间降低了蛋白复合体中盐桥重新形成的概率，从而影响了凝胶的保水性[23]。曹莹莹等[24]研究发现，HPP能改变蛋白质的二级结构，当蛋白质分子折叠或者无规卷曲时，分子有更多的空隙，能够容纳更多的水分。同时，蛋白凝胶的持水性还与凝胶的微观结构、水分分布及流动性等密切相关。Ma Xingsheng等[21]报道，适当的压力水平（100～400 MPa）可以促进鱼糜蛋白的伸展和交联，有利于高保水性网状凝胶结构（致密均匀、多层次化）的形成。本研究中，HPP也可能通过改变MP混合体系凝胶中水分的流动性，进而改善凝胶的保水性。

2.2 HPP对MP-MgCl2溶胶流变特性的影响

储能模量（G’）代表流体中的弹性部分，反映凝胶形成过程中储存的能量及凝胶强度[25]。如图3A所示，未受压的MP-MgCl2体系在45～60 ℃温度范围内出现一个明显的热变性峰。45～50 ℃为“凝胶形成”阶段，G’线性增大，与蛋白凝胶网络结构的初步形成有关；而50～58 ℃为“凝胶减弱”阶段，G’急剧降低，这是由于加热诱导部分氢键断裂，进而促使蛋白凝胶网络结构的形成[26-27]。温度大于60 ℃时为“凝胶增强”阶段，G’持续增加，表明更多的蛋白质通过交联形成良好的三维网络结构[27]。与未加压组相比，HPP后的样品G’在未加热（20 ℃）时都有所增加，表明HPP可促进MP凝胶化，并提高了混合体系的强度；且在20～45 ℃范围内G’呈现出下降趋势，类似的结果也出现在Cando等[11]的报道中。在加热终点（80 ℃），随着压力的增加（100～300 MPa），G’也逐渐增加，但压力为400 MPa时，G’降低，这与图1中MP-MgCl2混合体系凝胶硬度的变化结果一致。100～200 MPa并未改变MP-MgCl2的变性温度峰；而300～400 MPa时，较高的压力促使蛋白质充分展开且伴随着聚集现象，从而导致MP-MgCl2在随后加热过程中G’曲线特征峰的消失。400 MPa导致G’的明显下降，可能是因为HPP抑制了蛋白质在随后加热过程中的变性和聚集，且不利于密实凝胶网络结构的形成，最终引起凝胶强度的下降。由图3B可知，受压MP-MgCl2体系G’的变化趋势与未受压组相同，均随温度的降低而增加，表明在冷却过程中凝胶弹性增加，形成稳定的蛋白凝胶结构。

图3 HPP对MP-MgCl2混合体系升温（A）和降温（B）过程中储能模量（G’）的影响Fig. 3 Effect of HPP on storage modulus (G’) of MP-MgCl2 gels during heating (A) and cooling (B)

图4 HPP对MP-MgCl2混合体系升温过程中tan δ的影响Fig. 4 Effect of HPP on tan δ of MP-MgCl2 gels during heating

如图4所示，HPP显著改变了升温过程中MP-MgCl2体系的tan δ。在加热初期，与未受压组（0.1 MPa）相比，各水平HPP均能不同程度地降低样品的黏性特征；且受压组的曲线特征基本一致。在38～48 ℃范围内tan δ值急剧下降，表明蛋白体系的弹性增强，这也说明，蛋白质的构象发生了变化以及蛋白之间产生了相互作用[28]。较小的tan δ值表明MP-MgCl2形成了具有弹性的凝胶结构。

2.3 横向弛豫时间的结果与分析

LF-NMR技术是一种快速、无损、非侵入式的检测手段，多用于测定样品中水质子的移动性和水分分布状态[29]。而自旋-自旋弛豫时间（T2）常用来预测肉及肉制品的保水性；T2值越小表明这部分水分的流动性越差，产品的保水性越好。

图5 HPP对MP-MgCl2凝胶自旋-自旋弛豫时间（T2）分布的影响Fig. 5 Effect of HPP on T2 relaxation time distribution of MP-MgCl2 gels

表1 HPP对MP-MgCl2凝胶自旋-自旋弛豫时间（T22和T23）的影响Table 1 Effect of HPP on spin-spin relaxation time (T22 and T23) of MP-MgCl2 gels

由图5可见，MP-MgCl2凝胶的T2在0～10 000 ms的弛豫时间分布上出现3 个峰，分别对应于结合水T21（0～20 ms）、不易流动水T22（30～400 ms）和自由水T23（400～3 000 ms）。从不同状态的水对应的峰面积来看，凝胶中不易流动水和自由水相比于结合水含量较高，因此可以选择弛豫时间T22、T23来分析MP-MgCl2凝胶中水分的流动特性。随着压力（100～400 MPa）的升高，T22和T23对应的峰值位置均向低弛豫时间偏移。T22和T23的数据分析（表1）发现，压力升高，T22显著减小（P＜0.05）；虽然在0.1～200 MPa范围内，T23无显著变化（P＞0.05），但压力为300 MPa时，T23也显著降低（P＜0.05）。可见，HPP可缩短MP-MgCl2凝胶的横向弛豫时间。

Grossi等[30]发现，较低的压力水平（≤400 MPa）利于提高MP的水合作用，从而影响蛋白质与水之间的相互作用。Zhang Ziye等[31]指出，HPP改变了T2弛豫时间，且随着压力的上升（0.1～500 MPa），更多的自由水附着在蛋白质周围或被束缚在凝胶结构中，转变为结合水或不易流动水。Chen Xing等[32]研究发现，HPP可显著降低T22，减弱了凝胶内部水分的移动性，从而提高了肌球蛋白体系的WHC。HPP同样也可以显著缩短MP-MgCl2凝胶的横向弛豫时间T22和T23，表明凝胶体系中水分子的流动性减弱，从而提高了凝胶WHC（图2）。

2.4 HPP对MP-MgCl2凝胶微观结构的影响

图6 HPP对MP-MgCl2凝胶微观结构影响的SEM图Fig. 6 SEM images showing the effect of HPP on microstructure of MP-MgCl2 gels

如图6A所示，未受压（0.1 MPa）的MP-MgCl2凝胶微观结构，呈现内部孔隙小而多、质地相对均匀的特点；而HPP（100～400 MPa）可以促进蛋白质间的聚集，形成局部更为致密、相互交联的多孔结构（图6B～E），尤其以300 MPa处理组最为明显（图6D）。

蛋白凝胶微观结构的变化与其质构和持水性密切相关。凝胶呈多孔状的微观结构有利于提高其WHC，这一现象也与自旋弛豫时间T2的降低有关[18]。而蛋白质变性和聚集的相对速率决定着蛋白质凝胶微结构的变化[33]。从上述流变特性的结果中发现，HPP（100～300 MPa）可以提高MP-MgCl2的热凝胶能力，利于MP-MgCl2混合溶胶在热凝胶化过程中的变性和聚集，从而形成致密、相互交联的多孔微结构，最终导致体系凝胶硬度的增强和WHC的提高（图1～2）。

3 结 论

HPP（100～400 MPa）能够通过改变MP-MgCl2混合体系的储能模量（G’），缩短凝胶内部水分的自旋-自旋弛豫时间T22和T23，促进交联、密实凝胶多孔网络结构的形成，进而显著提高MP-MgCl2混合体系的凝胶硬度和WHC（P＜0.05），且300 MPa是改善其凝胶硬度的合适压力。研究结果可为肉制品的低盐化加工提供理论支持。

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