中国农业大学杨淑华团队揭示蛋白激酶OST1被低温激活的分子机制

2018年11月15日，中国农业大学杨淑华团队揭示了蛋白激酶OST1被低温激活的分子机制，相关论文在线发表在国际学术期刊《The EMBO Journal》上。

中国农业大学杨淑华研究团队长期致力于植物低温胁迫信号通路的研究。该研究组前期鉴定到SnRK.6/OST1（Open stomata 1）蛋白激酶是植物抵抗低温胁迫的关键组分。前期研究结果表明OST1蛋白激酶活性被低温激活。低温激活的OST1一方面通过磷酸化CBF基因上游关键转录因子ICE1并稳定ICE1蛋白，从而正调控植物的抗冻性；另一方面通过磷酸化新生多肽链偶联蛋白复合体β亚基BTF3间接调控CBF蛋白的稳定性，增强植物的抗冻能力；但是，OST1激酶如何被低温激活并不清楚。为了解决这一关键科学问题，杨淑华研究团队通过生物化学以及分子遗传学等手段，鉴定到PP2C型E家族蛋白磷酸酶家族EGR2参与调控OST1低温激活过程。在正常温度下，EGR2与N-肉豆蔻酰基转移酶NMT1互作而被豆蔻酰化修饰，并且该修饰是其发挥低温应答调控功能所必需。豆蔻酰化修饰的EGR2（m-EGR2）与OST1互作，从而抑制OST1的激酶活性，这时有利于植物的正常生长。当植物遭受低温胁迫后，EGR2与NMT1的互作减弱，使得植物合成大量新的非豆蔻酰化修饰的EGR2（u-EGR2）。u-EGR2与OST1的互作减弱，从而解除对OST1的抑制；同时，在低温条件下，新合成的u-EGR2干扰m-EGR2与OST1的互作。以上双重因素使得OST1被低温激活，从而磷酸化下游组分ICE1和BTF3，增强植物的抗冻能力。该研究不仅揭示了OST1低温激活的分子机理，还暗示着豆蔻酰开关可能参与了植物对低温信号的感知与转导。