蛋白质氧化对乌鳢在冻藏过程中保水性的影响

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(石河子大学食品学院,新疆石河子 832000)

蛋白质氧化对乌鳢在冻藏过程中保水性的影响

秦军委,王汉玲,于雪慧,朱新荣,张建*

(石河子大学食品学院,新疆石河子 832000)

乌鳢是一种营养和经济价值都很高的鱼类,但在贮藏过程容易出现品质劣变的问题。本实验通过羟自由基氧化体系对乌鳢进行氧化后置于-4 ℃冻藏,研究了乌鳢肌肉保水性的相关变化。结果显示:乌鳢经羟自由基氧化后变化明显,在第10 d,氧化组(A组)的解冻失水率、加压失水率、蒸煮损失率比未氧化组(B组)分别高出7.51%、14.74%、10.65%;蛋白羰基含量、硫代巴比妥酸值(TBARS)、肌原纤维小片化指数(MFI)升高,肌原纤维裂解,保水性降低。在相关性分析中,氧化样品的肌原纤维蛋白结构变化中的羰基含量、TBARS、MFI均与解冻失水率、加压失水率、蒸煮损失率等保水性指标呈极显著相关(p<0.01),且MFI与pH呈显著相关性(p<0.05)。结果表明,羟自由基氧化系统能使乌鳢肌肉肌原纤维遭到破坏,蛋白质氧化变性,导致其保水性降低。

乌鳢,羟自由基氧化,冻藏,保水性

乌鳢俗称黑鱼、才鱼、乌鱼等,属鲈形总目鲈形目,攀鲈亚目,鳢科,鳢属,广泛分布于我国南北水域,是经济价值较高的名贵淡水鱼类,其肉质鲜嫩,骨刺少,营养全面。据报道,每100 g乌鳢肉中含蛋白质19.80 g,脂肪1.49 g,碳水化合物1.20 g,并含有人体所需的钙、磷、铁、锌等营养元素,营养价值高[1-3]。因此,乌鳢被广大消费者所喜爱。

鱼体因肌纤维较短、蛋白质组织松散,水分含量高、内源酶活性强等特点,在死后低温贮藏过程中容易发生肌肉软化和蛋白质、脂肪氧化等问题,致使鱼肉品质下降[4-5]。研究发现,造成鱼肉软化的原因主要是由内源酶引起的肌原纤维蛋白的降解[6],而肌原纤维蛋白降解对肌肉保持原有水分与添加水分的能力有一定影响。同时,蛋白质氧化是导致肌肉宰后品质下降的另一个重要影响因素,在贮藏过程中氧化不仅降低了肌肉的颜色、风味、多汁性和嫩度等食用品质,还会导致蛋白质功能的丧失,如凝胶性和保水性等[7]。目前,关于鱼肉保水性的研究主要在新型保水剂的探索和不同处理方式下保水性的提高等方面,如王金路等[8]分析了草鱼内脏蛋白水解液对鲈鱼鱼肉保水性的影响,试图寻找新型水产品保水剂;尚校兰,刘安军[9]研究了超高压处理对海鲈鱼保水性的影响,从微观角度阐述了超高压处理对海鲈鱼保水性的机理;李莎莎等[10]研究了碱性盐对冷冻鱼糜保水性的影响,以开发替代复合磷酸盐的无磷保水剂,而羟自由基氧化对肌肉保水性的影响等方面的报道较少。

本实验以乌鳢肌肉为研究对象,通过羟自由基氧化系统对肌肉蛋白进行氧化,分析了氧化对乌鳢肌肉蛋白保水性相关指标以及肌原纤维蛋白结构变化的影响,为乌鳢在冻藏过程中通过抑制或适当控制氧化,提高肌肉保水性提供参考依据。

1 材料与方法

1.1 材料与仪器

乌鳢 石河子市中心农贸市场(重约1.2 kg,体长约28 cm);Na2HPO4、NaH2PO4、抗坏血酸 天津市福晨化学试剂厂;乙酸乙酯、三氯乙酸、无水乙醇 成都市科龙化工试剂厂;FeCl3、KCl、CaCl2、2-硫代巴比妥酸 天津市永晟精细化工有限公司;2,4-二硝基苯肼 北京化工厂;盐酸胍、EGTA 北京博奥托达科技有限公司；所有试剂均为分析纯。

XB3200C电子天平 上海公紧密仪器仪表有限公司;PHS-3C pH计 上海仪电科学股份有限公司;Multifuge X1R高速冷冻离心机 赛默飞世尔科技有限公司;紫外可见分光光度计(Cary 50 spectrophotometer) 美国Varian 公司;DK-8D数显恒温水浴锅 金坛市医疗仪器厂;78-1磁力加热搅拌器 江苏金怡仪器科技有限公司;应变式无侧限压缩仪 南京土壤仪器有限公司。

1.2 实验方法

1.2.1 样品的制备

1.2.1.1 鱼肉样品制备 鲜活乌鳢(10尾)敲晕致死后,去鳞、去内脏、去头、去尾,去皮,洗净取背部的脊背肉,切成块状(约2 cm×2 cm×1.5 cm),每尾约10块,处理好的样品随机分成4份(每份约25块),一份进入氧化体系,记为A组,另外3份作为对照,对照分为三组:第一组将鱼块放入培养皿中,不加任何试剂,记为B组;第二组加入与氧化体系等量的蒸馏水,记为C组;第三组加入与氧化体系等量的磷酸盐缓冲溶液(50 mmol/L Na2HPO4,50 mmol/L NaH2PO4,pH6.0),记为D组,以排除鱼肉自身、蒸馏水及磷酸盐缓冲溶液的影响。所有处理组同时放置5 h,沥干后装袋,放入冰箱,采用微冻贮藏,温度为-4 ℃。

1.2.1.2 肌原纤维蛋白的制备 肌原纤维蛋白的提取参考Chin[11]和Jiang[12]的方法。具体做法为:准确称量1.5 g鱼样,加入15 mL预冷的磷酸盐缓冲溶液A(50 mmol/L Na2HPO4,50 mmol/L NaH2PO4,pH7.5),均质1 min,8000 r/min离心15 min,温控4 ℃,弃上清,沉淀中加入15 mL的磷酸盐缓冲溶液A,重复以上的操作,所得沉淀中加入30 mL磷酸盐缓冲溶液B(50 mmol/L Na2HPO4,50 mmol/L NaH2PO4,0.6 mol/L NaCl,pH7.5),均质1 min,5000 r/min离心15 min,温控4 ℃,重复操作1次,将2次离心后的上清液合并,即为肌原纤维蛋白。

1.2.2 氧化体系的制备 该体系[13]由FeCl3、抗坏血酸(Asc)和H2O2通过铁的氧化还原反应而产生自由基,由1 mmol/L FeCl3、1 mmol/L Asc、20 mmol/L H2O2、磷酸盐缓冲溶液(50 mmol/L Na2HPO4与50 mmol/L NaH2PO4混和,pH6.0)组成。在4 ℃下,将鱼肉块(10±1 g)浸泡在氧化体系中5 h,氧化后加入EDTA二钠溶液(使其最终浓度为1 mmol/L)终止氧化。

1.2.3 理化指标的测定方法

1.2.3.1 pH的测定 采用pH计进行测定,准确称取5 g肉样,充分研磨捣碎,加入45 mL蒸馏水并混匀,用pH计进行测定,每个样品平行5次。

1.2.3.2 解冻失水率的测定 样品分别在解冻前(Wa)和解冻后(Wb)称重,按照下面的公式计算:

解冻汁液流失率(%)=(Wa-Wb)/Wa×100

式(1)

1.2.3.3 加压失水率测定 采用Farouk等[14]人的加压滤纸法测定,并作适当修改。测定剁碎肉样在35 kg压力下保持5 min的水分的损失量,记录加压前重量(Wa)和加压后重量(Wb),加压条件下的保水性可以用加压失水率来表示,用下式计算:

加压失水率(%)=(Wa-Wb)/Wa×100

式(2)

1.2.3.4 蒸煮损失率的测定 一定大小的肉样在85 ℃水浴锅中蒸煮20 min,蒸煮前称重(Wa),蒸煮后冷却到室温,用吸水纸吸干水分,再次称重(Wb)。用以下公式计算:

蒸煮损失率(%)=(Wa-Wb)/Wa×100

式(3)

1.2.3.5 羰基含量的测定 羰基含量的测定参照Oliver等[15]的方法并适当修改,具体做法如下:取1 mL 1 mg/mL的肌原纤维蛋白,每管中加入1 mL 10 mmol/L 2,4-二硝基苯肼,室温下反应1 h(每10 min旋涡振荡一次)后添加1 mL 20%三氯乙醇( TCA),8000 r/min离心5 min,温控为4 ℃,弃上清液,用1 mL乙酸乙酯∶乙醇(1∶1)清洗沉淀3次以除去未反应的试剂,加3 mL 6 mol/L盐酸胍溶液后置于37 ℃条件下水浴15 min使沉淀溶解,再将反应液8000 r/min离心3 min除去不溶物质,所得上清液在370 nm处测吸光值,使用分子吸光系数22000 L/(mol·cm)计算羰基含量,羰基含量表示为nmol/mg。公式:

A=ε×b×c

式(4)

其中:ε为分子吸光系数L/(mol·cm);b为比色皿的宽度,cm;c为浓度,mol/L。

1.2.3.6 脂质过氧化值(TBARS)的测定 TBARS的测定参照Vyncke[16]的方法,并适当修改。称取10 g鱼肉样品,加入50 mL 7.5%的TCA,均质后6500 r/min离心10 min,温控4 ℃。取3 mL上清液加入3 mL 0.02 mol/L 2-硫代巴比妥酸,90 ℃水浴40 min,室温冷却,分别在532 nm和600 nm处进行比色测定,用公式计算TBARS值,结果以每kg鱼肉中丙二醛的毫克数表示(mg MDA/kg)。

TBARS值(或TBA值)=(A532-A600)/155×(1/10)×72.6×1000

式(5)

1.2.3.7 肌原纤维小片化指数(MFI) MFI的测定参考Culler等[17]的方法并稍作调整。将样品充分剪切,除去任何可视脂肪和结缔组织,2 g剪切好的背肌肉,在10倍体积的分离介质中(100 mmol/L KCl,20 mmol/L K3PO4,0.1 mmol/L EDTA,1 mmol/L CaCl2,用HCl调pH=7.0)用磁力搅拌器搅拌30 min。匀浆在1000 r/min离心15 min,温控为4 ℃,弃上清,沉淀又在10倍体积分离介质中均质后,1000 r/min离心15 min。沉淀在2.5倍体积的分离介质中制成悬液,通过2层滤布以除去结缔组织和碎片,再加2.5倍体积分离介质使肌原纤维通过筛孔。合并滤液所得的悬浮液在540 nm测吸光值,将所得结果乘以200,得到MFI值。

1.3 数据统计分析方法

使用Origin 8.5软件进行数据处理,并用SAS 9.0统计软件进行差异显著性分析(p<0.05)。

2 结果与分析

2.1 蛋白质氧化对鱼肉pH变化的影响

从图1中可以看出,随着贮藏时间的延长,氧化与未氧化样品的pH均呈现先下降后上升的趋势。pH下降可能是鱼体僵直期磷酸和乳酸的产生造成的,并在第2 d后达到僵硬高峰,随后开始进入解僵期,可能产生碱性物质,pH开始上升[18]。

图1 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中pH的变化Fig.1 The change of pH of the samples with different processing

氧化样品A组在前2 d与对照组B组、C组、D组变化并不明显,从第2 d之后,A组的pH的增长趋势比未氧化的B组、C组、D组高,存在显著性差异(p<0.05)。第4 d到第6 d,氧化后的pH从6.59升到6.73,增加了0.14;而未氧化B组只从6.52升到6.58,增加了0.06,C组和D组样品pH增长均没有A组快。这说明蛋白质氧化对pH在贮藏期间的升高有促进作用,使pH升高更快。这可能是羟自由基氧化使得蛋白质分解加快,生成氨与胺类等小分子腐败物质,同时在微生物的作用下加快pH的升高[19]。

2.2 蛋白质氧化对解冻失水率的影响

肉的保水性是评价肉品质的重要指标之一,保水性的高低对肉的品质有很大的影响,可直接影响肉的风味、颜色、质地、嫩度和凝胶性等[20]。解冻失水率可作为评价肌肉保水性能力强弱的指标之一。不同方式处理后冻藏乌鳢肌肉的自然解冻失水率如图2所示,随着贮藏时加的延长,氧化组A组和对照组B组、C组、D组的解冻失水率均呈现上升趋势。在前4 d,氧化组A组的流失率与对照组B组、C组、D组有相同的上升趋势,并且,B组在第2～4 d解冻流失率还略高于A组,但是前4 d差异不显著(p>0.05)。氧化组A组在第4 d后开始快速上升,最终达到18.31%,而未氧化组在第4～10 d失水率上升趋势平稳,B组增长趋势最平缓,最终失水率也只有10.8%,在第10 d时,A组与B组两者解冻失水率相差为7.51%,差异极显著(p<0.01)。原因可能是蛋白质氧化加快了乌鳢肌肉中肌原纤维的裂解,肌原纤维小片化升高,破坏了肌肉组织的稳定性,使得肌肉固定内部水分的能力下降,从而解冻失水率升高。此结果与刘泽龙等[21]研究的结果一致。

图2 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中解冻失水率的变化Fig.2 Changes of drip loss rate in snakehead after thawing with different processing

2.3 蛋白质氧化对加压失水率的影响

加压失水率能反映冷冻处理过程中胞内冰晶形成的数量及其对肌肉纤维的破坏作用。大多数保水性蛋白如肌原纤维蛋白、肌浆蛋白等都存在于肌细胞内部,这些蛋白对水具有一定的结合力,在解冻后胞内冰晶的水分不能轻易地流出来。在外界压力的作用下,这些水分则能从胞内流到胞外,从而反映胞内冰晶形成的状况[22]。不同方式处理下,乌鳢在冻藏过程中加压失水率的变化如图3所示,氧化组和未氧化组在冻藏期间加压失水率都呈现上升趋势,其中,在相同的冻藏时间,氧化组的加压失水率均比未氧化组的高,在第10 d A组与D组两组之差达到最大,为5.32%。氧化组A组加压失水率第0 d为24.35%,第10 d为36.14%,增加了36.62%;B组加压失水率第0 d是16.43%,第10 d为32.11%,增加了48.83%。结果显示,氧化组A组有较高的初始加压失水率,而对照B组有着最高的增长率。B组在前6 d的加压失水率较低,可能是因为B组样品只是暴露于空气中,没有被蒸馏水或者其他溶液浸泡,表面水分较少,冻藏初期表面形成冰晶的含量较少,样品温度下降较A组、C组、D组缓慢,胞内冰晶形成的数量少,对肌肉纤维破坏小,因此前6 d加压失水率较低。

图3 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中加压失水率的变化Fig.3 Changes of drip loss in snakehead after forcing with different processing

2.4 蛋白质氧化对蒸煮损失率的影响

蒸煮损失也是肌肉保水能力强弱的指标之一,乌鳢在-4 ℃冻藏过程中,用不同方式处理蒸煮损失率的变化如图4所示。各组样品的蒸煮损失率都随着贮藏时间的延长而增加,且增加的幅度都较大。如氧化组A组的蒸煮损失率从第0 d的23.81%增加到第10 d的35.78%,增加了11.97%;对照组B组的蒸煮损失率从第0 d的13.28%增加到第10 d的25.13%,增加了11.85%。四组样品蒸煮损失率的不同,主要表现在经过氧化的样品在相同的冻藏时间内的蒸煮损失率比对照组要高,平均高出20%左右。A组蒸煮损失率较高的原因可能是蛋白质氧化使肌肉纤维蛋白变性,并造成肌肉的收缩,致使肉的嫩度下降,结合水的能力下降,加上蒸煮时间和温度的影响,汁液流失严重,所以初始蒸煮损失率较高且随着贮藏时间的增加不断升高。

2.5 蛋白质氧化对蛋白羰基含量变化的影响

蛋白羰基的产生是蛋白氧化的标志之一,一般可由蛋白发生α-酰胺化或者谷氨酰侧链的氧化而裂解形成多肽,并在其N端形成α-酮酯酰衍生物。也可由氨基酸侧链残基直接氧化生成,或者与脂类过氧化产生的醛类物质或还原糖氧化生成的羰基衍生物反应生成[23]。乌鳢在-4 ℃冻藏过程中,用不同方式处理羰基含量的变化如图5所示。各组样品的羰基含量随着贮藏时间的延长而增加,且氧化组A组在相同时间内的蛋白羰基含量一般比对照组的高,氧化组A组与对照组B组相比,氧化组A组的羰基含量比B组最高多1.61 nmol/mg;其中A组和B组在第2～4 d的增长幅度最大,分别增长了22.34%、31.96%,但对照组B组在第6～8 d增长迅速,达到与A组相近的水平,而C组、D组增长没有B组快,这可能是由于初始条件设定时,B组只是单纯地暴露于空气中,C组添加蒸馏水,D组添加磷酸盐缓冲溶液造成的,从而说明将鱼肉暴露空气中一段时间后再冻藏,在储存后期鱼肉羰基含量的增长速度会有所提升。

图5 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中蛋白羰基含量的变化Fig.5 Changes of protein carbonyl contents in snakehead with different processing

2.6 蛋白质氧化对TBARS的影响

脂质过氧化过程能引起脂质过氧化反应形成脂质过氧化产物(Lipid PerOxide,LPO)如丙二醛(Malonaldehyde,MDA)和4-羟基壬烯酸(4-hydroxynonenal,HNE),从而改变细胞膜的流动性和通透性,导致细胞结构和功能的改变[24]。TBARS法是测定脂质过氧化反应的一些醛类产物,已被广泛用作诊断组织伤害和脂过氧化程度的指标。乌鳢在-4 ℃冻藏过程中,用不同方式处理羰基含量的变化如图6所示。四组样品的羰基含量均随贮藏时间的延长而增加,氧化组A组从第0～10 d羰基含量增加53.53%,对照组中B组从第0～10 d羰基含量增加32.93%,但对照组B、C、D组在第6、8、10 d增加平稳,氧化组A组增长趋势依旧很高。原因可能是蛋白质氧化破坏了组织结构的完整性,使得蛋白质和脂质暴露,氧化速度加快。胡玥等[25]认为在贮藏过程中冰晶的形成对细胞产生了破坏作用,使得鱼肉脂肪更容易氧化,同时还认为贮藏温度对TBARS值也有一定的影响。

图6 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中TBARS含量的变化Fig.6 Changes of TBARS in snakehead with different processing

2.7 蛋白质氧化对MFI的影响

MFI表示肌原纤维的分解程度,是用来表征肌原纤维内部结构和衡量宰后肌肉成熟速度的一个指标,MFI越大,说明肌原纤维内部结构受到的破坏的程度越大[26]。乌鳢在-4 ℃冻藏过程中,用不同方式处理MFI的变化如图7所示,氧化组与未氧化组的MFI随贮藏时间的延长均增加,在相同贮藏时间内,氧化组A组的MFI均比未氧化各组的高,以与B组相比为例,在第10 d两者之差达到最大,为37.06。氧化组A组在第6、8、10 d增长幅度较大(p<0.05),而B组的增长幅度较平缓,而对照组B组、C组和D组之间无显著差异(p>0.05)。MFI值能反映肌细胞内部肌原纤维的完整性,同时也能反映骨架蛋白的破坏程度,与肉嫩度显著相关[27],可做为评价肌肉嫩度的指标。MFI升高说明氧化体系破坏了肌原纤维和蛋白质结构的完整性,蛋白质变性,肌原纤维间隙变大,暴露于氧的机会更多,从而加剧了小片化的速率。

表1 未氧化样品理化指标的相关性分析Table 1 Correlation analysis of physical and chemical index of oxidation sample

注：*(p<0.05)；**(p<0.01)；表2同。

表2 氧化样品理化指标的相关性分析Table 2 Correlation analysis of physical and chemical index of oxidation sample

图7 乌鳢在不同处理方式冻藏过程中MFI的变化Fig.7 Changes of MFI in snakehead with different processing

2.8 肌原纤维蛋白结构变化与保水性指标的相关性分析

氧化样品为A组,未氧化样品选取B组做各生化指标相关性分析,结果如下:

未氧化样品肌原纤维蛋白结构变化中羰基含量、TBARS、MFI等指标与氧化引起的肌肉保水性变化指标中pH、解冻失水率、加压损失率、蒸煮损失率等理化指标的相关性分析如表1所示。未氧化样品中羰基含量与加压失水率、蒸煮损失率差异极显著(p<0.01),与解冻失水率差异显著(p<0.05),且在未氧化样品中肌肉结构指标分析与保水性指标分析与pH的相关性差异不显著(p>0.05)。

氧化样品肌原纤维蛋白结构变化中羰基含量、TBARS、MFI等指标与氧化引起的肌肉保水性变化指标中pH、解冻失水率、加压损失率、蒸煮损失率等理化指标的相关性分析如表2所示。羰基含量与解冻失水率、蒸煮损失率具有极显著相关性(p<0.01)，与加压失水率具有显著相关性(p<0.05)；TBARS和MFI与解冻失水率、加压失水率、蒸煮损失率均具有极显著相关性(p<0.01)；羰基含量、TBARS与pH相关性不显著(p>0.05)，只有MFI与pH显著相关(p<0.05)。

研究显示,若环境中存在有自由基及其相关氧化物,蛋白质中某些氨基酸残基会发生氧化反应,从而改变蛋白质物理结构致使蛋白质的功能发生变化,这会让蛋白质对氧化物的亲和力增加,使蛋白质更加容易发生例如水解、聚合、交联等反应,损害细胞的功能严重的甚至会导致细胞死亡[28]。最初,研究者对食品中的脂质过氧化做了较多的研究,并认为脂质过氧化是造成食品品质下降的主要原因之一。近年来不少学者研究了蛋白质氧化和脂质氧化之间的关系,发现蛋白质氧化和脂质氧化之间存在相互促进的关系,陆玉芹[29]与Baron[30]均发现,鱼肉中的羰基含量和硫代巴比妥酸反应物含量随着贮藏时间的增长而增加,脂质氧化产生的氢过氧化物可诱导鱼肉蛋白质羰基含量増加。另外,邓敏[31]研究发现鱼肉经过冻藏后,肌纤维组织结构会发生明显变化,冻藏时间越长,形成的冰晶越多,且由于冰晶升华等作用引起的蛋白质变性和脂肪氧化越强,导致肌纤维结构改变,从而对肌肉保水性产生影响。

大多数的肉品在冻藏过程中品质是逐渐变坏的,肌肉保水性主要取决于蛋白质表面水合作用和肌纤维晶格的毛细管效应,有研究表明宰后蛋白氧化会使肌肉蛋白质疏水性残基暴露,蛋白水合面下降,亲水性降低,导致肌肉保水性下降[32]。刘泽龙[21]发现在强氧化条件下,FC&D Blue No.1示踪实验显示氧化溶液能够更快速的深入到肌肉内部,并且氧化也提高了肉腌制后吸收外源水分的能力。但是也由于肌原纤维蛋白的氧化而降低了肌肉本身的持水力和蒸煮后的系水能力;李儒仁等[33]]发现冻藏条件下,牦牛肉氧化状态的改变使蛋白质容易发生羰基化反应、羧化作用以及形成希夫碱,进而影响蛋白质空间结构以及蛋白质与水分子的相互作用,最终影响肌肉的保水性。

3 结论

乌鳢经羟自由基氧化系统氧化后,其解冻失水率、加压失水率、蒸煮损失率等均随着贮藏时间有所升高,其中,解冻失水率在第4 d开始快速上升,明显高于对照组,加压失水率和蒸煮损失率初始值较高,并且在随后的贮藏中一直高于对照组;乌鳢肌肉氧化后其羰基含量、TBARS、MFI等均高于对照组,MFI从第6 d开始有明显的升高,这些结果表明,羟自由基氧化引起肌纤维结构变化,完整性遭到破坏,氧化也造成了蛋白质的变性,引起蛋白功能性质的降低,使其保水能力降低,影响了鱼肉制品的品质特性、加工性能和食用特性,所以在鱼类制品的加工、贮藏和运输过程中尽量控制氧化。

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Effectsofwaterholdingcapacityofsnakeheadinducedbyproteinoxidationduringfrozenstorage

QINJun-wei,WANGHan-ling,YUXue-hui,ZHUXin-rong,ZHANGJian*

(Food College,Shihezi University,Shihezi 832000,China)

Snakehead is a kind of fish and its nutritional and economic value is very high,but it is easy to deterioration and lead to the quality problem during the storage. The water retention-related indicators of snakehead fillets were studied after the fillets were oxidized by oxidation system and frozen at -4 ℃,this experiment studied the changes of snakehead muscle water holding capacity. The results showed that there were obvious changes after frozen storage at -4 ℃,thawing loss rate,pH,pressing loss rate,cooking loss rate of oxidized snakehead fillets(group A)were higher than those of unoxidized snakehead fillets(group B). On the 10th day,the thawing loss rate,pressing loss rate,cooking loss rate of group A was 7.51%,14.74% and 10.65% higher than that of group B,respectively. Protein carbonyl content,Thiobarbituric acid value(TBARS)and myofibril fragmentation index(MFI)increased significantly,demonstrating the water holding capacity dropped. In the correlation analysis,the carbonyl content,TBARS and MFI of oxidized samples with myofibrillar protein structural were significantly correlated with thawing loss rate,pressing loss rate and cooking loss rate,respectively(p<0.01),and MFI were correlated with pH(p<0.05).These results showed that the hydroxyl radical oxidation system coulddamage the structure of myofibrillar proteins and make the proteins oxidative degradation in snakehead,leading to a decline in its water holding capacity.

snakehead;protein oxidation;frozenstorage;water holding capacity

2017-05-05

秦军委(1990-)，男，硕士研究生，研究方向：食品生物化学，E-mail：qjw0217@163.com。

*通讯作者:张建(1979- )，男，博士，教授，研究方向：食品生物化学，E-mail：zhangjian0411@163.com。

石河子大学重大科技攻关计划项目(gxjs2015-zdgg06)。

TS254.4

A

1002-0306(2017)23-0029-07

10.13386/j.issn1002-0306.2017.23.007