鱼骨泥残留肌原纤维蛋白在加工过程中结构及性质的变化

李学鹏，周明言，李 聪，朱文慧，仪淑敏，励建荣,*，李钰金，赵 葳，徐嘉忆，焦雪晴

（1.渤海大学食品科学与工程学院，生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心，辽宁 锦州 121013；2.荣成泰祥食品股份有限公司，山东 荣成 264300；3.大连天宝绿色食品股份有限公司，辽宁 大连 116001）

鱼骨泥残留肌原纤维蛋白在加工过程中结构及性质的变化

李学鹏1，周明言1，李 聪1，朱文慧1，仪淑敏1，励建荣1,*，李钰金2，赵 葳3，徐嘉忆1，焦雪晴1

（1.渤海大学食品科学与工程学院，生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心，辽宁 锦州 121013；2.荣成泰祥食品股份有限公司，山东 荣成 264300；3.大连天宝绿色食品股份有限公司，辽宁 大连 116001）

依次利用胶体磨细粉碎（简称细粉碎）和湿法超微粉碎（简称超微粉碎）逐级粉碎方式制备鱼骨泥，提取不同工艺阶段骨泥中的肌原纤维蛋白，以肌原纤维蛋白溶解度、粒度、浊度、活性巯基含量、表面疏水性和相对二级结构含量等为指标，研究鱼骨泥加工过程中肌原纤维蛋白结构性质的变化。结果显示：不同阶段加工工艺对鱼骨泥中肌原纤维蛋白结构性质影响显著，其中超微粉碎对骨泥中肌原纤维蛋白结构性质影响较大，细粉碎对蛋白结构性质影响相对较小。逐级粉碎可以显著提高鱼骨泥中肌原纤维蛋白的溶解度；在胶体磨剪切力作用下，肌原纤维蛋白粒径显著减小，而经超微粉碎后，由于蛋白质结构的破坏和聚集作用，肌原纤维蛋白粒径会显著增加，由299.4 nm增至464.5 nm，同时浊度也随之升高；细粉碎后活性巯基含量和表面疏水性均显著下降，但随着超微粉碎次数增加，活性巯基含量和表面疏水性均呈现先升高后下降的趋势；细粉碎使肌原纤维蛋白α-螺旋结构比例由64.21%增加到79.99%、β结构比例下降，而超微粉碎可破坏α-螺旋结构，使其部分转变成β结构。

鱼骨泥；胶体磨细粉碎；湿法超微粉碎；肌原纤维蛋白；结构性质

鱼类加工过程中会产生大量的下脚料，如鱼骨、鱼头、鱼皮等，约占整鱼的50%～70%左右。其中，鱼骨是冻鱼片加工中的主要下脚料，包括鱼体中轴骨、附肢骨及鱼刺等。由于目前缺乏相应的鱼骨深加工和综合利用技术，水产加工企业通常将鱼骨等下脚料低价卖给鱼粉厂，简单做成鱼粉和肥料等低附加值产品，这不仅造成了大量的资源浪费，同时也影响了企业效益[1-2]。因此，建立经济、实用的鱼骨加工方法及开发相应产品，已成为多数水产加工企业的迫切技术需求。

近年来，骨泥食品因其营养丰富，富含骨胶原、软骨素、矿物质、维生素、蛋白质、氨基酸等，越来越受到国际市场的欢迎。骨泥食品是以鲜骨为原料，经过粉碎成骨泥，进而加工成的食品，因其钙磷比例与人体钙磷比例接近，易于吸收，是人们补钙的佳品[3-5]。由新鲜畜禽骨制成的骨泥食品在日本、欧美国家已较为流行[6]。本实验以鲽鱼骨为原料，采用湿法超微粉碎等工艺制得超微细骨泥，并将其添加到鱼丸、鱼肉肠等鱼糜制品中，开发出了富含天然钙质的高钙鱼糜制品[7]。而在另一方面，鱼骨在实际生产中常夹带大量的鱼肉（夹带鱼肉最多占鱼骨总质量的1/2左右，不同加工鱼种略有差异），因此鱼骨泥中含有大量的肌原纤维蛋白，这些肌原纤维蛋白也参与了高钙鱼糜制品的凝胶过程，其结构性质将影响鱼糜制品的凝胶特性和产品品质。因此，了解鱼骨泥加工过程中残留肌原纤维蛋白结构性质的变化，对控制鱼骨泥加工工艺、提高骨泥食品品质具有重要意义。但目前关于骨泥的研究主要集中在骨的粉碎工艺以及骨泥产品研制等方面[8-10]，对骨泥加工过程中残留肌原纤维蛋白质结构性质的变化鲜有关注。鉴于此，本实验以鲽鱼骨骨泥加工过程为基础，提取不同加工阶段骨泥中的肌原纤维蛋白，以肌原纤维蛋白溶解度、粒度、浊度、活性巯基含量、表面疏水性和二级结构相对含量等为指标，研究不同阶段的工艺条件对骨泥中肌原纤维蛋白结构性质的影响，以期为鱼骨泥加工工艺优化以及鱼骨泥食品的开发提供一定依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

鲽鱼骨（残留鱼肉占鱼骨总质量的（40±5）%），由大连天宝绿色食品股份有限公司提供。

磷酸氢二钠、磷酸二氢钾（分析纯） 国药集团化学试剂有限公司；5,5’-二硫代双（2-硝基苯甲酸）（5,5’-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB）、8-苯胺基-1-萘磺酸铵（8-anilino-1-naphthalenesulfonate ammonium，ANS）（均为分析纯） 锦州药业集团器化玻有限公司。

1.2 仪器与设备

RRH-A250型高速万能粉碎机 上海缘沃工贸有限公司；JMS-50型胶体磨 河北廊坊祥通机械有限公司；QDGX型湿法超微粉碎机 无锡轻大食品装备有限公司；mS105DU型分析天平、PL602-L型电子天平梅特勒-托利多仪器（上海）有限公司；UV-2550型紫外-可见光分光光度计 岛津仪器（苏州）有限公司；970CRT型荧光分光光度计 上海精密科学仪器有限公司。

1.3 方法

1.3.1 骨泥制备

将鲽鱼骨上的血污洗净，去除边鳍及筋膜等，随后将鲽鱼骨切成2 cm×2 cm的小块，将其放入-35 ℃冷冻箱中进行冷冻。利用高速万能粉碎机将冷冻后的鱼骨块进行初步粉碎（粗粉碎）、以无可见脊椎骨块为准。然后将粗粉碎后的鱼骨泥采用胶体磨研磨（细粉碎）至40 目，最后利用高精密湿法超微粉碎机将鱼骨浆进一步进行超微粉碎1～3 次，使骨泥粒度达到100 目左右。为了避免粗粉碎和超微粉碎过程中物料由于摩擦升温导致骨泥中蛋白质变性，采用加冰水方式（骨泥与冰水质量比为1∶4）和冰上预冷方式来调节骨泥的流动性并控制出料温度均在10 ℃以下。将经过超微粉碎的鱼骨浆在4 500 r/min、4 ℃条件下离心15 min，获得的沉淀即为骨泥。将骨泥放置-18 ℃贮藏备用。

1.3.2 鱼骨泥中肌原纤维蛋白的提取及其盐溶解度的测定

参考Benjakul等[11]的方法并略加改进，提取肌原纤维蛋白。采用双缩脲法测定蛋白质含量，计算盐溶性蛋白含量。

1.3.3 肌原纤维蛋白粒径及浊度测定

参考Riebroy等[12]的方法，采用激光粒度仪测定肌原纤维蛋白粒径，采用紫外分光光度计测定肌原纤维蛋白溶液浊度。

1.3.4 活性巯基含量的测定

参考Xu Yanshun等[13]的方法，采用Ellman法进行测定。

1.3.5 表面疏水性的测定

ANS荧光探针法测定表面疏水性。将蛋白质稀释至0～1 mg/mL之间，在365 nm激发波长和484 nm发射波长条件下测定样品的荧光强度，以荧光强度对蛋白质量浓度作图，曲线初始斜率即为蛋白质分子的表面疏水性指数。

1.3.6 肌原纤维蛋白二级结构的测定

将蛋白液放入-80 ℃冷冻4 h，在真空冷冻干燥机中干燥8 h得固态粉末。对粉末进行压片后放入傅里叶红外光谱仪中进行扫描，收集光谱。扫描条件为：扫描范围400～4 000 cm-1，扫描次数为256 次，分辨率为4 cm-1。

1.4 数据统计分析

采用SPSS 19.0和Origin 8.0等软件对数据进行方差分析、显著性检验和相关性分析，显著性水平设置为0.05。

2 结果与分析

2.1 鱼骨泥中肌原纤维蛋白盐溶解度的变化

图1 粉碎方式对肌原纤维蛋白盐溶解度的影响Fig. 1 Effect of grinding procedures on the solubility of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

肌原纤维蛋白盐溶解度是评价肌肉蛋白质变性的常用指标。肌原纤维蛋白盐溶解度在骨泥加工过程中的变化情况如图1所示。随着粉碎程度的增加和骨泥细度的下降，肌原纤维蛋白溶解度也显著增加（P＜0.05），由最初的1.39 g/100 g提高至2.56 g/100 g。这可能是胶体磨（2 500 r/min）和超微湿法粉碎机（10 000 r/min）的粉碎程度不同所导致[14]。胶体磨和超微湿法粉碎机的使用，使物料承受到了较大的剪切力，破坏了鱼肌肉细胞或肌肉组织，使物料颗粒变小，比表面积增大，从而促进了肌原纤维蛋白的溶解[15-16]。

2.2 鱼骨泥中肌原纤维蛋白粒径及浊度的变化

浊度指标可以粗略反映出蛋白质聚集情况，与蛋白质分子粒径具有正相关性，同时也间接说明蛋白质的变性程度[17]。目前普遍认为蛋白质粒径变化的原因主要是蛋白质变性、伸展，使蛋白质在疏水作用力、静电力、氢键、范德华力和二硫键等作用下，蛋白质分子之间聚集[18-19]，形成更大的蛋白质分子颗粒。

表1 粉碎方式对骨泥中肌原纤维蛋白粒径的影响Table 1 Effect of grinding procedures on the particle size of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

图2 粉碎方式对肌原纤维蛋白盐溶液浊度的影响Fig. 2 Effect of grinding procedures on the turbidity of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

鱼骨泥加工过程中肌原纤维蛋白粒径和浊度的变化如表1和图2所示。细粉碎时，蛋白质分子粒径由340.5 nm降至299.4 nm，同时浊度也显著降低。而随着超微粉碎加工的进行，蛋白质分子粒径显著增加（P＜0.05），由299.4 nm增至464.5 nm，同样浊度也随之升高。结合表2对肌原纤维蛋白二级结构分析可知，由于细粉碎（低剪切力）鱼骨时处于水环境，使得蛋白质具有一定的活动空间，在氢键和疏水作用力下，由开始的β-折叠、转角结构向α-螺旋结构转变，减少疏水基团的暴露，降低了蛋白质聚集的可能性，减小了蛋白质分子粒径。而随着粉碎程度的加深，肌原纤维蛋白受到超微粉碎机强大的剪切力，破坏了α-螺旋结构，使其蛋白质变性伸展，形成β-折叠、转角结构，进而在疏水基团的作用下相互聚集，形成了较大的蛋白质分子颗粒[20]。

2.3 鱼骨泥中肌原纤维蛋白活性巯基含量的变化

巯基是蛋白质重要的功能性基团之一。许多研究发现，在肌原纤维蛋白的天然构象中包含着大量活性巯基基团[21]。不同粉碎形式对鱼骨泥中肌原纤维蛋白活性巯基的影响如图3所示。粗粉碎样品中肌原纤维蛋白的活性巯基含量最多，此时破碎程度较小，活性巯基氧化程度较低。经过细粉碎后活性巯基含量急剧减少（P＜0.05），与粗粉碎相比下降了26%。这可能是采用胶体磨细粉碎时，由于加水缘故，导致肌原纤维蛋白处于水溶液中，高速剪切力作用下，活性巯基发生氧化，从而使其含量减少。而超微粉碎1～2 次会导致活性巯基含量小幅度提高（P＜0.05），可能是超微细粉碎在一定程度上破坏了蛋白质的二级结构，使得已经包埋在分子内部的巯基重新暴露出来。Poowakanjana等[22]报道了狭鳕、牙鳕和金线鱼3种鱼糜在低温斩拌过程中，表面活性巯基含量随着斩拌时间的延长而增加，认为斩拌这一加工过程破坏了肌原纤维蛋白的结构，使活性巯基得以暴露出来，这与本研究结果有一致之处。超微粉碎3 次后，鱼骨泥中肌原纤维蛋白活性巯基含量再一次下降，可能是随着粉碎次数的增加，暴露出来的巯基进一步氧化形成二硫键，导致蛋白质发生不可逆变性[23]。

图3 粉碎方式对肌原纤维蛋白活性巯基含量的影响Fig. 3 Effect of grinding procedures on the active sulfhydryl content of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

2.4 鱼骨泥中肌原纤维蛋白表面疏水性的变化

图4 粉碎方式对肌原纤维蛋白表面疏水性的影响Fig. 4 Effect of grinding procedures on the surface hydrophobicity of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

表面疏水性表明蛋白质分子内部疏水基团的暴露程度。表面疏水基团暴露的越多，肌原纤维蛋白的表面疏水性越大，肌原纤维蛋白分子越有可能发生聚合，导致蛋白质分子不可逆的变性[24-25]。鱼骨泥加工过程中肌原纤维蛋白表面疏水性的变化如图4所示。细粉碎后，鱼骨泥中肌原纤维蛋白疏水性显著下降（P＜0.05），可能是蛋白质分子处于水溶液中，疏水性作用导致蛋白质分子疏水性基团以及疏水性氨基酸残基的埋藏，进而表面疏水性基团减少，疏水性下降。而超微粉碎工序再一次提高了肌原纤维蛋白的疏水性，但粉碎次数超过2 次时，疏水性又显著降低（P＜0.05），并且低于细粉碎时蛋白质的疏水性。由于超微粉碎强大的剪切力，破坏了蛋白质二级结构，使得埋藏的疏水基团再一次部分暴露出来，使疏水性增加。Multilangi等[26]认为由于蛋白质的伸展变性，使埋藏在内部的分子结构暴露出来，导致疏水性的增加。但随着粉碎次数增加，暴露在蛋白质表面的疏水性基团增加，促使蛋白质分子在水溶液中发生聚集，导致疏水基团重新被包埋在蛋白质分子内部，从而降低了蛋白质表面疏水性[27]。肌原纤维蛋白表面疏水性的降低，一定程度上有利于其溶解度的增加，这与前面超微粉碎后溶解度的变化结果相一致。

2.5 鱼骨泥中肌原纤维蛋白二级结构的变化

表2 粉碎方式对骨泥中肌原纤维蛋白二级结构相对含量的影响Table 2 Effect of grinding procedures on the secondary structures of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

通过对傅里叶红外光谱得到的图谱中酰胺Ⅰ带进行去卷积、拟合以及二阶求导后，得到肌原纤维蛋白二级结构相对含量，结果如表2所示，其中α-螺旋、β-折叠、β-转角对应的峰值分别为1 650～1 658、1 600～640、1 660～l 695 cm－1[28-30]。由表2可知，经细粉碎后肌原纤维蛋白的α-螺旋结构相对含量显著增加，由64.21%增加到79.99%，而β结构所占比例显著下降，β-折叠比例由14.62%降低至11.61%，β-转角比例由21.17%降低至8.39%。随着超微粉碎次数的增加，α-螺旋比例呈现持续下降趋势，由79.99%降至64.94%；而β-转角比例持续增加，由8.39%升高至20.18%；β-折叠比例由11.61%增加至17.44%，之后又有所降低。可见，细粉碎和超微粉碎可以破坏鱼骨泥中肌原纤维蛋白的二级结构。细粉碎后α-螺旋结构相对含量增加的原因可能是粉碎时物料需要呈流体状态，故加入了4 倍体积的冰水，肌原纤维蛋白具有较大的伸展空间，暴露出较多的α-螺旋结构。超微粉碎强大的剪切力，再次破坏了肌原纤维蛋白稳定的α-螺旋结构，使其部分转变成β结构。

3 结 论

加工工艺对鱼骨泥中肌原纤维蛋白结构性质影响显著，其中湿法超微粉碎对骨泥中肌原纤维蛋白结构影响较大，而胶体磨对蛋白结构影响相对较小。

逐级粉碎可以显著提高鱼骨泥中肌原纤维蛋白的溶解度；在胶体磨剪切力作用下，肌原纤维蛋白粒径显著减少，而经超微粉碎后，由于蛋白质结构的破坏和聚集作用，肌原纤维蛋白粒径会显著增加，浊度也随之升高；细粉碎后活性巯基含量和表面疏水性均显著降低，但随着超微粉碎次数增加，活性巯基含量、表面疏水性均呈现先升高后下降的趋势；细粉碎使肌原纤维蛋白α-螺旋结构比例增加、β结构比例下降，而超微粉碎可破坏α-螺旋结构，使α-螺旋结构比例降低，β结构比例增加。

[1] 秦刚, 王庭. 罗非鱼下脚料鱼糜系列功能性产品的开发[J]. 肉类研究, 2010, 24(7): 78-81. DOI:10.3969/j.issn.1001-8123.2010.07.021.

[2] 刘华, 赵利, 范艳, 等. 鱼下脚料综合利用研究进展[J]. 农产品加工(学刊), 2014(4): 60-62. DOI:10.3969/jissn.1671-9646(X).2014.04.018.

[3] 袁玉燕, 韩爱军, 李凤生. 超细鲜骨粉的粒度及营养特性[J]. 食品工业, 2001(3): 10-12.

[4] 陈丹, 张传林, 朱冬眉, 等. 超微粉碎牦牛骨泥经发酵和酶解后游离钙和氨基酸态氮的变化[J]. 中国酿造, 2008(1): 41-43. DOI:10.3969/ j.issn.0254-5071.2008.01.014.

[5] 王保芳, 王葆辉, 崔占军, 等. 不同粒径超细碳酸钙在小鼠体内的吸收率[J]. 河南大学学报, 2009, 28(4): 270-272. DOI:10.3969/ j.issn.1672-7606.2009.04.012.

[6] 金铁岭. 超微粉碎骨泥的研究[J]. 肉类工业, 2010(8): 50-51. DOI:10.3969/j.issn.1008-5467.2010.08.019.

[7] 李聪. 超微鲽骨泥的加工特性及在富钙鱼糜制品中的应用[D]. 锦州: 渤海大学, 2015: 39-53.

[8] 夏杨毅. 超微粉碎骨泥的流变学加工特性研究[D]. 重庆: 西南农业大学, 2005: 14-37.

[9] 蔡蕊. 湿法超细粉碎鸡骨泥品质及加工特性研究[D]. 广州: 华南理工大学, 2012: 17-36.

[10] 姜素英. 微细罗非鱼骨泥的研制与应用[D]. 无锡: 江南大学, 2012: 11-17.

[11] BENJAKUL S, SEYMOUR T A, MORRISSEY M T, et al. Physicochemical changes in Pacific whiting muscle proteins during iced storage[J]. Journal of Food Science, 1997, 62(4): 729-733. DOI:10.1111/j.1365-2621.1997.tb15445.x.

[12] RIEBROY S, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al. Acidinduced gelation of natural actomyosin from Atlantic cod (Gadus morhua) and burbot (Lota lota)[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(1): 26-39. DOI:10.1016/j.foodhyd.2007.11.010.

[13] XU Y, XIA W, JIANG Q, et al. Acid-induced aggregation of actomyosin from silver carp (Hypophthalmichthys molitrix)[J]. Food Hydrocolloids, 2012, 27(2): 309-315. DOI:10.1016/ j.foodhyd.2011.10.006.

[14] KANG Z L, ZOU Y F, XU X L, et al. Effect of a beating process, as a means of reducing salt content in Chinese-style meatballs (kung-wan): a physico-chemical and textural study[J]. Meat Science, 2014, 96(1): 147-152. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.06.019.

[15] 张崟, 曾庆孝, 张佳敏, 等. 超声和斩拌对罗非鱼鱼糜凝胶强度的影响[J]. 食品研究与开发, 2010, 31(10): 63-67. DOI:10.3969/ j.issn.1005-6521.2010.10.019.

[16] 郭武汉, 关二旗, 卞科, 等. 超微粉碎处理对花生蛋白功能特性的影响[J]. 河南工业大学学报(自然科学版), 2015, 36(5): 52-56. DOI:10.16433/j.cnki.issn1673-2383.2015.05.011.

[17] FENG X, LI C, ULLAH N, et al. Susceptibility of whey protein isolate to oxidation and changes in physicochemical, structural, and digestibility characteristics[J]. Journal of Dairy Science, 2015, 98(11): 7602-7613. DOI:10.3168/jds.2015-9814.

[18] LIU R, ZHAO S M, XIONG S B, et al. Role of secondary structures in the gelation of porcine myosin at different pH values[J]. Meat Science, 2008, 80(3): 632-639. DOI:10.1016/j.meatsci.2008.02.014.

[19] PROMEYRAT A, GATELLIER P, LEBRET B, et al. Evaluation of protein aggregation in cooked meat[J]. Food Chemistry, 2010, 121(2): 412-417. DOI:10.1016/j.foodchem.2009.12.057.

[20] 费英, 韩敏义, 杨凌寒, 等. pH对肌原纤维蛋白二级结构及其热诱导凝胶特性的影响[J]. 中国农业科学, 2010, 43(1): 164-170. DOI:10.3864/j.issn.0578-1752.2010.01.019.

[21] SULTANBAWA Y, LI-CHAN E C Y. Structural changes in natural actomyosin and surimi from ling cod (Ophiodon elongatus) during frozen storage in the absence or presence of cryoprotectants[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 49(10): 4716-4725. DOI:10.1021/jf001281x.

[22] POOWAKANJANA S, PARK J W. Biochemical characterisation of Alaska pollock, Pacif i c whiting, and threadf i n bream surimi as affected by comminution conditions[J]. Food Chemistry, 2013, 138: 200-207. DOI:10.1016/j.foodchem.2012.09.109.

[23] POOWAKANJANA S, MAYER S G, PARK J W. Optimum chopping conditions for Alaska pollock, Pacific whiting, and threadfin bream surimi paste and gel based on rheological and Raman spectroscopic analysis[J]. Journal of Food Science, 2012, 77(4): 88-97. DOI:10.1111/ j.1750-3841.2011.02608.x.

[24] 李明清. 鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的研究[D]. 哈尔滨: 东北农业大学, 2010: 51-52.

[25] 吴海波, 齐宝坤, 江连洲, 等. 大豆分离蛋白热性质及其空间构象对表面疏水性的影响[J]. 中国粮油学报, 2014, 29(10): 42-46. DOI:11.2864/j.issn.1003-0174.2014.04.001

[26] MULTILANGI W A M, PANYAM D, KILARA A. Functional properties of hydrolysates from proteolysis of heat-denatured whey protein isolates[J]. Journal of Food Science, 1996, 61(2): 270-275. DOI:10.1111/j.1365-2621.1996.tb14174.x.

[27] 孔保华, 李明清, 夏秀芳. 不同盐对鲤鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响[J]. 食品与发酵工业, 2011, 37(3): 50-55. DOI:10.13995/ j.cnki.11-1802/ts.2011.03.026.

[28] HERRERO A M, CARMONA P, LÓPEZ-LÓPEZ L, et al. Raman spectroscopic evaluation of meat batter structural changes induced by thermal treatment and salt addition[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(16): 7119-7124. DOI:10.1021/jf800925s.

[29] PERISIC N, AFSETH N K, OFSTAD R, et al. Monitoring protein structural changes and hydration in bovine meat tissue due to salt substitutes by fourier transform infrared (FTIR) microspectroscopy[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011, 59(18): 10052-10061. DOI:10.1021/jf201578b.

[30] 何建川, 邵阳, 张波. 蛋白质和变性蛋白质二级结构的FTIR分析进展[J]. 化学研究与应用, 2012, 24(8): 1176-1180. DOI:10.3969/ j.issn.1004-1656.2012.08.002.

Changes in Structural Properties of Myof i brillarlar Proteins during the Processing of Fish Bone Paste

LI Xuepeng1, ZHOU Mingyan1, LI Cong1, ZHU Wenhui1, YI Shumin1, LI Jianrong1,*, LI Yujin2, ZHAO Wei3, XU Jiayi1, JIAO Xueqing1
(1. National & Local Joint Engineering Research Center of Storage, Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products, College of Food Science and Engineering, Bohai University, Jinzhou 121013, China; 2. Rongcheng Taixiang Food Co. Ltd., Rongcheng 264300, China; 3. Dalian Tianbo Green Food Co. Ltd., Dalian 116001, China)

Superf i ne fi sh bone paste was prepared by sequentially using colloid mill grinding and wet superf i ne grinding. Myof i brillarlar proteins from fi sh bone paste were extracted to investigate the changes in structural properties during the processing of bone paste through the determination of solubility, particle size, turbidity, active sulfhydryl content, surface hydrophobicity, and secondary structures. The results showed that processing methods signif i cantly affected myof i brillar proteins in fish bone paste, and wet superfine grinding showed a bigger impact on structural properties of myofibrillar proteins than colloid mill grinding. The solubility of myofibrillar proteins was enhanced after sequential grinding. The particle size reduced under the shear stress of colloid mill grinding, and then increased obviously from 299.4 to 464.5 nm after wet superf i ne grinding, accompanied with an increase in turbidity. The active sulfhydryl content and surface hydrophobicity were decreased after colloid mill grinding, but both of them fi rstly rosed then declined with the increase of wet superf i ne grinding time. The proportion of α-spiral in secondary structure increased from 64.21% to 79.99%, while β structure proportion decreased after colloid mill grinding, and wet superf i ne grinding could degrade part of the α-spiral structure and turned it into β structure.

fi sh bone paste; colloid mill grinding; wet superf i ne grinding; myof i brillarlar protein; structural properties

10.7506/spkx1002-6630-201707013

TS254.4

A

1002-6630（2017）07-0077-05

2016-03-13

“十二五”国家科技支撑计划项目（2015BAD17B03）；辽宁省科技厅农业科技攻关计划项目（2015103020）；山东省泰山学者蓝色产业领军人才团队支撑计划项目（鲁政办字（2015）19号）；辽宁省大学生创新创业训练计划项目（201410167000049）

李学鹏（1982—），男，副教授，博士，研究方向为水产品贮藏加工。E-mail：xuepengli8234@163.com

*通信作者：励建荣（1964—），男，教授，博士，研究方向为水产品贮藏加工与食品安全。E-mail：lijr6491@163.com

李学鹏, 周明言, 李聪, 等. 鱼骨泥残留肌原纤维蛋白在加工过程中结构及性质的变化[J]. 食品科学, 2017, 38(7): 77-81. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201707013. http://www.spkx.net.cn

LI Xuepeng, ZHOU Mingyan, LI Cong, et al. Changes in structural properties of myofibrillarlar proteins during the processing of fish bone paste[J]. Food Science, 2017, 38(7): 77-81. (in Chinese with English abstract)

10.7506/ spkx1002-6630-201707013. http://www.spkx.net.cn