沙门菌Ⅲ型分泌系统研究进展

赵维芯，胡茂志，李红英，严秋香，崔桂友

(1.扬州大学测试中心，江苏扬州 225009；2.扬州大学旅游烹饪学院(食品科学与工程学院)，江苏扬州 225009;3.扬州大学江苏省动物预防医学重点实验室,江苏扬州 225009)



沙门菌Ⅲ型分泌系统研究进展

赵维芯1,2，胡茂志1,3*，李红英1，严秋香1，崔桂友2

(1.扬州大学测试中心，江苏扬州 225009；2.扬州大学旅游烹饪学院(食品科学与工程学院)，江苏扬州 225009;3.扬州大学江苏省动物预防医学重点实验室,江苏扬州 225009)

摘要：沙门菌是一种重要的人兽共患肠道病原菌，在引起人类食物中毒的微生物中常列榜首。沙门菌的致病性与其Ⅲ型分泌系统(T3SS)密切相关。沙门菌能够利用T3SS选择性分泌效应蛋白至感染细胞的胞质中，在较短的时间内通过调节宿主细胞的功能，完成细菌的感染和胞内定殖过程，从而逃避机体的清除作用。沙门菌T3SS的作用机制研究对于沙门菌病的防治具有重要意义，论文主要对沙门菌T3SS的结构、组装及作用机理做一综述，以期为沙门菌病的防控提供参考。

关键词：沙门菌；Ⅲ型分泌系统；结构；组装；机理

Ⅲ型分泌系统(type Ⅲ secretion system，T3SS)是沙门菌(Salmonella)入侵机体并引起致病的主要机制，在沙门菌入侵肠道上皮细胞的感染过程中起重要作用[1]。其可以直接将效应蛋白注入宿主细胞来调控宿主细胞功能，使细菌在宿主细胞内生存并增殖[2]。沙门菌毒力岛(Salmonellapathogenicity island，SPI)是染色体或质粒上成簇分布的编码毒力相关基因的特定区域，在沙门菌已知的23个毒力岛(SPI-1～23)[3]中，与T3SS密切相关的主要是SPI-1和SPI-2，分别编码T3SS-1和T3SS-2。肠道沙门菌(S.enterica)中存在两套T3SS，而邦戈尔沙门菌(S.bongori)只有T3SS-1[4]。沙门菌T3SS的结构组件都具有高度保守性。T3SS-1中有调节子和分泌性效应蛋白，分泌性效应蛋白不仅与沙门菌和宿主细胞表面的黏附有关，而且也可引起肠黏膜细胞上肌动蛋白结构骨架的重排，重排后的蛋白结构有利于沙门菌的内化作用[5]。SPI-2编码的T3SS在结构和功能上与T3SS-1不同，T3SS-2可使沙门菌在吞噬细胞和上皮细胞内复制，特别是在上皮细胞和巨噬细胞中形成适合沙门菌生长的空泡(Salmonella-contaimng vacuole，SCV)，使沙门菌逃避巨噬细胞的杀伤作用，抵御免疫系统的清除。SPI-2还编码一个双组分调节系统SsrA/SsrB，调控T3SS-2组件蛋白及其效应蛋白的表达[6]。

近年来，关于沙门菌T3SS的研究已经取得了较大进展，本文主要对沙门菌T3SS的结构、组装及作用机理等方面的研究进展做一综述。

1　沙门菌T3SS的结构

T3SS装置是由多种蛋白组成的类似针状结构的超分子结构(即注射装置)。一般需要20多种蛋白完成组装，至少有15种是功能性蛋白质[7]。从结构上大致可以分为细菌胞外成分、横跨细胞膜的基座、胞内成分和分子伴侣等四大类[8-10]。表1中列出了一些T3SS相关蛋白的统一名称(secretion and cellular translocation,Sct)、功能和保守性组件[2]。

1.1沙门菌T3SS的胞外组件

1.1.1针(needle)T3SS的针是连接宿主与细菌的桥梁，是从基座一直延伸到宿主细胞表面的钢性针结构[10]。它通过内杆(inner-rod)与细菌表面的基座相连，内杆对针的长度起着决定性的作用[11]。不同细菌的针长度不同，如耶尔森鼠疫菌一般为58 nm±10 nm[10]，沙门菌约为80 nm[12]。沙门菌T3SS的针是由大约120拷贝的PrgI蛋白螺旋聚合形成的1个直的中空管状结构[13]，内有专门输送效应蛋白的狭窄孔道(直径约2 nm～3 nm)，折叠的效应蛋白一般不能直接通过，必须经过伸展以后才能穿过针孔。沙门菌的内杆是由PrgJ蛋白形成。PrgJ的分子结构与针的组成蛋白PrgI相似，其C-末端具有高度保守性并且呈α-螺旋结构，另有部分区域为折叠结构[14]。

1.1.2针尖(needle tip)沙门菌T3SS的针尖是由针尖蛋白SipD构成，并套在针的顶部。SipD蛋白在锚定于针蛋白PrgI时，SipD的结构就会发生变化，但如何变化尚不清楚。SipD蛋白的N末端呈α螺旋的发卡结构区域的缺失不影响与PrgI的结合。SipD蛋白含有8个螺旋和5个折叠结构，形成了3个不同的哑铃形结构域。SipD及其同系物的晶体学结构表明，它们的N末端都有α螺旋的发卡结构、一个长的中央卷曲(coiled-coil)和一个末端区域[13]。PrgI可以和SipD的中央卷曲区域相互作用[15]。针尖作为转位子的组装支架，可使转位子套于其上，并插入宿主细胞膜[16]。晶体学结构显示，SipD的N-端螺旋结构可以通过自我组装来阻止自身的聚合[17]。

1.1.3转位子(translocon)转位子是细菌将效应蛋白注入宿主细胞必不可少的组件。它能敏锐的识别宿主细胞，并嵌入宿主细胞膜内，形成一个小孔[18]。沙门菌T3SS-1的转位子由蛋白SipC和SipB构成[19]。SipC和SipB是沙门菌入侵宿主细胞所必需的组件，如果缺失，则效应蛋白将无法注入宿主细胞[20]。SipC的C端氨基酸(321-409)嵌入宿主细胞膜中，SipC和SipB相互作用的区域在C端340-409位氨基酸[19]。沙门菌T3SS-2的转位子由蛋白SseB、SseC和 SseD构成，SseB和SseD一级结构的变异影响T3SS-2功能，因此，T3SS-2的转位蛋白对在宿主细胞膜中可以形成多亚基的复合物至关重要[21]。

目前，尽管有关转位子的研究较多，但转位子怎样嵌插在宿主细胞膜中以及怎样形成运输通道，尚不清楚。

表1　沙门菌T3SS组分及功能[2]

1.2基座

沙门菌T3SS的基座包括内膜环(inner membrane ring)、输出装置(export apparatus)、外膜环(outer membrane ring)等结构。PrgK和PrgH是沙门菌T3SS-1基座的内膜环主要组件，PrgK的N-末端有半胱氨酸残基形成的脂蛋白信号序列，C-末端位于细菌胞质中，PrgH/PrgK组成基座的内环(即一个同心环)，其中PrgK形成小环，PrgH形成大环[22]。InvG的N-端与内膜环结合，C-端构成外膜环。脂蛋白InvH协助InvG在外膜环上形成一个小孔，使效应蛋白通过基座。在细胞质中，内膜环和外膜环的组件相互作用，形成复杂的分泌组件[23]。基座中还包含一些复杂的输出组件(SpaP、SpaQ、SpaR、SpaS和InvA)，其中最大的是InvA，其在基座底部形成环。InvA含有4个亚基结构组成的折叠，这些结构对于底物的分泌至关重要。

1.3胞质组件

沙门菌T3SS的胞质组件比较复杂，主要包含ATPase复合物(InvC)、胞质环(cytoplasmic ring，C-环)、固定子(OrgB)、分子尺(InvJ)及一些附属蛋白(分子伴侣)等，是蛋白质分泌和筛选所必需的组件[2]。ATPase是一种能量转化器，为T3SS输出提供能量。ATPase的受体是C-环。InvC能形成1个直径为2.5 nm～3 nm的同源六聚体环[24]，并通过延长固定子的α螺旋结构和柄(InvI)锚定于细菌细胞膜上。OrgB和InvI连接输出组件SctV[25]。OrgB还可以在胞浆中协助调节ATPase活性，防止InvC发生多聚化，并将InvC运送到细胞膜上[26]。已发现的沙门菌T3SS分子伴侣主要有SicA、InvH和OrgA[5]。SicA是T3SS-1转位蛋白SipB和SipC的分子伴侣，对蛋白与蛋白之间的相互作用起重要作用，并且可作为复合蛋白的调节器[27]。InvH和OrgA的主要作用是促进T3SS针突复合物的有效粘附，并侵入肠道上皮细胞[28]。

2　沙门菌T3SS的组装

沙门菌T3SS的组装是按一定的步骤精确进行的，开始于基座的组装，然后分泌一些与针及内杆组装相关的蛋白，终止于针组装的完成[29]。整个组装过程大致分为两个阶段：①Sec依赖性阶段：首先，输出装置定位于内膜，然后被MS环(membrane and supramembrane ring)包裹，此时，OM环定位于外膜。②T3SS依赖性阶段：ATPase复合物被转移至内膜，并与C环和输出装置互作，锚定于内膜上，启动组成针状装置的早期成分(如针SctF和内杆蛋白SctI)的分泌。针穿过内膜环，通过内杆蛋白SctI锚定于基座上。针长度约80 nm～2 μm，受分子尺SctP的调节。然后，针尖蛋白SctA附着在针的末端形成针尖。此后，转位子(SctB和SctE)开始分泌并锚定于针尖上。一旦针通过转位子与宿主细胞膜结合，便开始分泌晚期底物(如效应蛋白)直接进入宿主细胞胞质中。蛋白的分泌需要分子伴侣的参与，分子伴侣与分泌蛋白形成稳定的复合物，从而防止分泌蛋白的折叠和凝聚。在分泌时，ATPase催化裂解该复合物，使分泌蛋白伸展，从而通过输出装置2 nm～3 nm的孔。虽然T3SS可以分为不同的结构单元，但其组装和蛋白质的分泌是连续、多步进行的复杂过程。Sec依赖性阶段结束后，T3SS依赖性阶段的组装受到多种因素(如蛋白成分和环境等)的精确调节[2]。

2.1基座的组装

T3SS基座组装的研究起始于对鼠伤寒沙门菌T3SS-1的研究，膜蛋白SpaP、SpaQ、SpaR和SpaS在内膜上形成一个蛋白通道，内环的组装围绕着这些膜蛋白进行，而外环独立进行组装，最先组装形成早期T3SS的基座。早期基座特异性识别范围较窄，只能识别内杆蛋白PrgJ、针蛋白亚基PrgI及调节蛋白InvJ。因此，早期基座只能分泌一些用来装配内杆和针的蛋白及一些伴侣蛋白[30]。早期基座结构的特异性改变(switch)发生于针组装结束之后。这种改变和SpaS的自我催化裂解有紧密关系[31]，裂解是为了形成合适的构象来完成基座的输出功能。输出装置蛋白SpaS的自我裂解贯穿于基座从早期到中期再到后期的整个过程[32]。

2.2针及针顶部结构的组装

针的组装是沙门菌T3SS装配的最后阶段。T3SS不能直接形成一根长度合适的针丝，需要早期基座分泌蛋白的不断沉积，如内杆蛋白PrgI及调节针长度的蛋白InvJ等的富集。Marlovits T C等[33]认为，沙门菌T3SS的针和内杆的装配几乎是同时进行的。针的长度受InvJ的调节，InvJ还可促进内杆的组装，当内杆组装完成后，基座的结构就会改变，内杆及针蛋白的分泌将会停止，因此，针的长度不再变化。Poyraz O等[34]研究表明，针的延长是由于针末端亚基的聚合而成，部分PrgI会从α-螺旋转变为β-折叠。Blocker A J等[35]推测，一些针的亚基可能会形成一个密闭区域并进行独立组装。针的长度具有可变性，当PrgI过度表达时，就会形成1 μm的针；另外，InvJ的缺失也会导致微米针的出现[36]。针组装完成后，转位子就会作为帽子结构套在针尖上，嵌入宿主细胞膜内，而针则留在细菌细胞外[37]。由此可见，一旦组装形成一套完整的T3SS装置后，细菌便可持续将效应蛋白注入宿主细胞。但转位子是如何与针尖准确对接及如何精确调控分泌蛋白的大小，均有待于进一步研究。

3　沙门菌T3SS的作用机理

T3SS具有接触依赖性，只有当沙门菌与宿主细胞接触后，这一系统才能启动。启动后，细菌就会分泌与毒力有关的多种效应蛋白，并在相应的伴侣蛋白协助下，从细菌的胞质中直接注入宿主细胞胞质中产生毒性。沙门菌T3SS注射装置可帮助沙门菌定殖于宿主细胞的胞膜上，并将沙门菌分泌的效应蛋白直接注入宿主细胞，该过程需要跨过3层膜[38]：圆柱形基座将T3SS装置固定于沙门菌表面，帮助分泌蛋白穿过沙门菌的内膜和外膜[39]，针状突起延伸至细菌外，穿过宿主细胞膜，将伸展的效应蛋白注入宿主细胞。沙门菌的致病性与其T3SS分泌的效应蛋白密切相关。在已知对动物致病的21种效应蛋白中，由沙门菌T3SS分泌的占到12种。其中，T3SS-1分泌8种(AvrA、SipA、SipC、SopB、SopD、SopE、SspH1、SotP)；T3SS-2分泌4种(ExoS、ExoT、ExoV、ExoY)，编码这些蛋白的基因并非位于沙门菌基因组的同一位置，有的位于质粒，有些由噬菌体编码[40]。T3SS-1效应蛋白主要参与早期SCV的形成，T3SS-2效应蛋白主要参与形成中期和后期的SCV以及维持SCV的稳定。早期SCV形成于感染后10 min～60 min，1 h～4 h为中期，4 h以后则为后期。SCV的形成是沙门菌入侵后在宿主细胞内存活和增殖的必需环境。SipC是第1个被鉴定的T3SS-2效应蛋白，它可以抑制SCV与溶酶体的融合，缺失后，会导致沙门菌的毒力明显减弱[41]。

4　小结

沙门菌是常见的人类食源性致病菌之一，为了适应新环境的变化，形成了一些复杂的抵御机制。研究沙门菌的T3SS对于了解其致病机制具有重要意义，并且在与宿主的互作和作用机理方面上取得了较大进展。T3SS的组装是高度精确且有序的过程，组装一旦完成，就会在各种伴侣蛋白的协助下分泌效应蛋白来发挥调节作用。但在沙门菌T3SS的各个蛋白组件如何发挥作用、基座的输出如何精密调节以及底物蛋白怎样穿过针突复合物实现对机体的致病性等方面，还有待于进一步研究。

研究T3SS的调节及结构不仅有助于我们了解这些复杂的机制和功能，而且可以帮助我们去控制和干扰其分泌以防止病原体对人体的危害。另外，还可以将其转运作用应用于生物学和医学研究中，有利于开发新的疫苗和抗菌剂。目前，对于沙门菌T3SS在抗肿瘤方面的研究也取得了一定进展。可见，沙门菌T3SS的基础和应用研究前景广阔。

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收稿日期：2016-03-18

基金项目：国家自然科学基金项目(31372414);江苏省动物预防医学重点实验室开放课题(K13040)

作者简介：赵维芯(1991-)，女，甘肃白银人，硕士研究生，主要从事食品卫生学研究。*通讯作者

中图分类号:S852.612

文献标识码:A

文章编号:1007-5038(2016)07-0084-06

Progress onSalmonellaType Ⅲ Secretion System

ZHAO Wei-xin1,2,HU Mao-zhi1,3,LI Hong-ying1,YAN Qiu-xiang1,CUI Gui-you2

(1.TestingCenterofYangzhouUniversity,Yangzhou,Jiangsu,225009,China;2.CollegeofTourism&Cuisine(CollegeofFoodScienceandEngineering),YangzhouUniversity,Yangzhou,Jiangsu,225009,China;3.KeyLaboratoryofJiangsuPreventiveVeterinaryMedicine,YangzhouUniversity,Yangzhou,Jiangsu, 225009,China)

Abstract:Salmonella is a main pathogenic intestinal bacteria which can cause zoonosis.Among different food microbes,Salmonella is one of the most popular bacteria to cause food poison.The pathogenicity of Salmonella is closely associated with its type Ⅲ secretion system (T3SS).After infection,Salmonella can regulate the function of host cells through selective secretion of effector proteins into cytoplasm of cells by T3SS and then complete the process of infection and intracellular colonization in a short time.Using this mechanism,Salmonella can escape the killing of hosts.Therefore,the study of Salmonella T3SS will benefit for the defense against salmonellosis.This paper focused on the review of the structure,assembly and action mechanism of T3SS.The understanding of them will provide references for research in controlling salmonellosis.

Key words:Salmonella;type Ⅲ secretion system;structure;assembly;mechanism