谷氨酰胺转氨酶对竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶特性的影响

2010-10-28 07:06陈海华薛长湖
食品科学 2010年9期
关键词:鱼糜白度谷氨酰胺

陈海华,薛长湖

(1.中国海洋大学食品科学与工程学院,山东 青岛 266003;2.青岛农业大学食品科学与工程学院,山东 青岛 266109)

谷氨酰胺转氨酶对竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶特性的影响

陈海华1,2,薛长湖1

(1.中国海洋大学食品科学与工程学院,山东 青岛 266003;2.青岛农业大学食品科学与工程学院,山东 青岛 266109)

以质构、白度和持水力为指标研究谷氨酰胺转氨酶(TGase)添加量、凝胶化时间和凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响。结果表明:当TGase添加量为80U/100g鱼糜、凝胶化时间为5h、凝胶化温度为37.5℃时,竹荚鱼鱼糜的凝胶特性达到最佳,能够形成高度致密、均匀的凝胶网络结构。采用二段加热法制备的竹荚鱼鱼糜凝胶的特性好于一段加热法。

谷氨酰胺转氨酶;竹荚鱼;鱼糜;凝胶;破断强度

谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase, TGase)是一种催化酰基转移反应的转移酶,它能使蛋白质与蛋白质、蛋白质与氨基酸之间发生交联反应,形成ε-(γ-谷氨酰)赖氨酸键,从而改变蛋白质的结构和功能性质,赋予食品蛋白质特有的质构和口感[1]。许多研究证明,TGase对海水鱼和淡水鱼的鱼糜凝胶特性有明显的改良作用,可显著提高带鱼、金线鱼、狭鳕鱼、鳙鱼、鲢鱼等鱼糜蛋白的凝胶特性[2-9]。

加热是鱼糜制品加工的一个重要工艺,不同加热温度和时间对鱼糜的凝胶能力影响很大。研究表明,擂溃后的鱼糜先在0~40℃放置一定时间然后再进行高温加热,可比单纯的高温加热形成更具弹性和强度的凝胶[10],国外把这个低温放置过程叫“setting”,而国内一般把它叫凝胶化阶段,同时把这种加热方式叫二段加热。不同的鱼种所加工的鱼糜由于化学组成及特性不同,最佳凝胶化条件也不同。如Benjakul等[11]研究发现,两种大眼海妒鱼(即Priacanthus tayenus和Priacanthus macracanthus)加工鱼糜的最佳凝胶化温度和时间不同,前者为40℃、2h,而后者为25℃、3h。金线鱼(Threadfin bream)和阿拉斯加狭鳕鱼(Alaska pollock)鱼糜的适宜凝胶化温度分别为40、25℃[12-13]。

近年来随着狭鳕捕获量的下降,鱼糜制品需求量的增加,开发新的鱼糜制品原料具有重要的意义,其中利用竹荚鱼开发冷冻鱼糜是解决目前鱼糜制品原料不足的最有效途径。国外的研究多集中在竹荚鱼储藏过程中蛋白脂肪的变化,鱼糜方面的研究较少,尚未见冷冻竹荚鱼凝胶特性的相关研究报道。国内对竹荚鱼鱼糜的研究也较少。汪之和等[14-15]对僵直期的竹荚鱼鱼糜加工的漂洗条件和加热条件做了初步的研究,结果表明竹荚鱼鱼糜的凝胶特性较差。Lin等[16]考察冻藏和漂洗对竹荚鱼蛋白质变性和凝胶特性的影响,结果表明随冻藏时间的延长会导致凝胶特性的降低。由于竹荚鱼鱼糜的凝胶能力较差,因此提高鱼糜凝胶特性是开发竹荚鱼鱼糜的一个关键点。

本实验主要研究TGase催化竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶形成的适宜条件,包括TGase添加量、凝胶化温度、凝胶化时间对凝胶特性的影响,为获得有效的竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶研究提供具体参考数据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

竹荚鱼产自浙江舟山,-30℃冻藏3个月。

TGase(酶活力100U/g) 泰州一鸣精细化工有限公司。食盐、蔗糖、山梨醇等均为食品级。

1.2 仪器与设备

TMS-PRO质构仪 美国FTC公司;WSC-S型色差计 上海精密科学仪器有限公司;UMC5真空斩拌机 德国Stephan公司;KYKY-2008B扫描电镜 中国科学院;电热恒温水浴锅 金坛市荣华仪器制造有限公司。

1.3 方法

1.3.1 竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶的制备

冷冻竹荚鱼→解冻→清洗→去头、去皮、去内脏→采肉→漂洗→精滤→脱水→加入抗冻剂→分装→-20℃贮藏,备用→竹荚鱼冷冻鱼糜(水分含量为78%)→解冻→空擂→盐擂→加入TGase擂溃5min→灌入肠衣(直径30mm)→低温凝胶化→高温蒸煮(90℃,20min)→4℃冷藏过夜→待测样品

1.3.2 TGase添加量和加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响

分别添加0(对照)、10、30、50、80、100、200U/100g鱼糜的TGase于竹荚鱼鱼糜蛋白,并按下述方法进行加热。1)将样品直接在90℃下加热20min后取出,冰水冷却至室温,然后置于4℃冰箱中放置过夜,待测。此为一段加热的凝胶样品。2)分别在25、30、37.5、45、50、60℃条件下凝胶化0、1、3、5、7、9h后,再在90℃下加热20min,取出后冰水冷却至室温,然后置于4℃冰箱中放置过夜,待测。此为二段加热的凝胶样品。

1.3.3 凝胶强度的测定

在室温下,用质构仪进行破断测试。采用直径为5mm的球形探头,以60mm/s的速度穿刺样品至20mm,穿刺曲线上的第一个峰即为破断强度,对应的距离为凹陷度。

1.3.4 白度的测定

将样品切成厚3mm的薄片,室温下用WSC-S色差计测定样品的色泽,仪器采用标准白板校正,记录L*、a*、b*表示颜色的坐标,L*表示样品的亮度,+a*表示样品偏红,-a*表示样品偏绿;+b*表示样品偏黄,-b*表示样品偏蓝。白度(W)采用式(2)[17]计算。

1.3.5 持水性能的测定

将样品切成厚3mm的薄片并称质量(m1),下面放3张滤纸,上面放2张滤纸,用5kg的重物压制并保持2min,去掉滤纸,再将样品称质量(m2),失水率按式(3)计算。

1.3.6 扫描电镜观察

鱼糜凝胶→用体积分数为3%的戊二醛溶液4℃下固定→0.1mol/L磷酸盐缓冲液(pH7.2)漂洗数次→用质量分数为1%的锇酸固定→0.1mol/L磷酸盐缓冲液(pH7.2)漂洗数次→静置过夜→用体积分数为30%、50%、70%、90%、100%乙醇梯度脱水→醋酸异戊酯梯度脱乙醇→临界点干燥→离子溅射仪喷金→扫描电镜观察

2 结果与分析

2.1 竹荚鱼鱼糜加热方式的确定

图1 加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶破断强度(a)、凹陷度(b)和凝胶强度(c)的影响Fig.1 Effect of heating style on breaking force, deformation and gel properties of horse-mackerel surimi

由图1可以看出,加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶的凝胶特性有显著影响。在TGase添加量相同时,二段加热的竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度和凝胶强度均高于一段加热的竹荚鱼鱼糜凝胶样品。这主要是因为在二段加热中首先经历了37.5℃凝胶化过程,在此过程中,竹荚鱼鱼糜中的内源性TGase和外源添加的TGase能够催化肌球蛋白重链交联而增强鱼糜的特性[11]。这一结果与Klesk等[12]、Benjakul等[11,13]的研究结果相似,他们研究发现Threadfin bream和Alaska pollock鱼糜在经历了低温凝胶化的二段加热比仅进行一段加热的高温处理形成的鱼糜凝胶强度高。这一结果与刘艺杰等[18]的研究结果不同,他们研究发现一段加热的鱿鱼鱼糜的凝胶强度比二段加热的高。

表1 加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶白度的影响Table 1 Effect of heating style on whiteness of horse-mackerel surimi

由表1可以看出,在相同的TGase添加量范围内,二段加热样品的白度好于一段加热的样品。

图2 加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶失水率的影响Fig.2 Effect of heating style on water loss rate of horse-mackerel surimi

由图2可知,在相同的TGase添加量范围内,二段加热的样品的失水率与一段加热接近,无显著差异。

综合考虑加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度、凝胶强度、白度和失水率的影响,竹荚鱼鱼糜凝胶的制备应采用二段加热法。

2.2 TGase添加量对竹荚鱼鱼糜蛋白凝胶特性的影响

由图1可知,TGase添加量对竹荚鱼鱼糜凝胶的凝胶特性有显著影响。对于二段加热,在本实验所选择的TGase添加量范围内,随着酶添加量的增加,竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度显著增加,凹陷度和凝胶强度呈现出先增加后降低的趋势。当酶的添加量为10U/100g鱼糜时,竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度和凝胶强度分别为306g和2512g·mm,分别是对照的1.7倍和1.9倍。TGase添加量为200U/100g鱼糜时,破断强度达到最大值,为456g,是未添加TGase的对照样品的2.9倍。通过Ducan多重分析可以看出,在本实验所选择的酶添加量的范围内,各处理间的破断强度彼此间都有显著差异。而TGase添加量为80U/100g鱼糜时,鱼糜凝胶的凹陷度和凝胶强度均达到最大值,分别为10.06mm和3927g·mm,分别是对照的1.2和3倍;TGase添加量再继续增加,鱼糜凝胶的凹陷度和凝胶强度反而会下降。

由表1可知,TGase添加量明显影响了竹荚鱼鱼糜凝胶的白度。对于二段加热,随着TGase添加量的增加,竹荚鱼鱼糜凝胶的白度逐渐增加,当添加量超过80U/100g鱼糜后,样品的白度又呈现出下降的趋势,但白度仍高于对照(不添加TGase的样品)。

由图2可知,TGase添加量明显影响了竹荚鱼鱼糜凝胶的失水率,TGase添加量对样品失水率的影响与TGase添加量对样品白度的影响相反。对于二段加热,随着TGase添加量的增加,竹荚鱼鱼糜凝胶的失水率逐渐降低,当添加量超过80U/100g鱼糜后,样品的失水率又呈现出上升的趋势。

图3 TGase添加量对竹荚鱼鱼糜凝胶微观结构的影响Fig.3 Effect of TGase addition on microstructure of horse-mackerel surimi

由图3可知,TGase添加量对竹荚鱼鱼糜凝胶的微观结构有显著的影响。未添加TGase的对照样品形成比较松散的三维网络结构,凝胶的孔洞很大,形状和大小不规则,在凝胶的表面能看到有较大的凝聚的蛋白颗粒,因而对照样品的破断强度、凹陷度、凝胶强度、白度和持水率均较低(图3a)。随着TGase添加量的增加(图3b),凝胶的孔洞大小、形状和分布比较均匀。当TGase添加量为80U/100g鱼糜(图3c)时,竹荚鱼鱼糜形成了高度致密的凝胶网络结构,主要是由于TGase的添加促进了肌球蛋白之间形成更多的交联键[19],凝胶内部的结合力增大,从而使竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度、凝胶强度和持水力均显著增加,白度也增加。当TGase添加量增加到200U/100g鱼糜(图3d)时,竹荚鱼鱼糜形成的凝胶结构又呈现出大小不一的凝胶孔洞,凝胶网络的致密性下降,结构粗糙,因此样品的凹陷度、凝胶强度和持水力下降,白度也降低。这是由于蛋白质底物浓度没有变化,而过量TGase不能促进更多的蛋白质分子进行交联;同时,添加过多的TGase会导致过量的ε-(γ-谷氨酰胺基)赖氨酸交联的形成,破坏了热诱导蛋白网络结构形成的均匀一致性[3-4]。因此TGase添加量不宜过多,以添加80U/100g鱼糜为宜。2.3 TGase凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响

图4 TGase凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶破断强度(a)、凹陷度(b)和凝胶强度(c)的影响Fig.4 Effect of reaction temperature on breaking force, deformation and gel strength of horse-mackerel surimi

从图4可以看出,酶的凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度有显著影响。对于两段加热,凝胶化温度在25~37.5℃时,样品的破断强度、凹陷度和凝胶强度显著增加,在37.5℃达到最大值,与对照(90℃直接加热)相比,破断强度、凹陷度和凝胶强度分别增加到对照的3.4倍、1.4倍和4.6倍;在37.5~45℃时,样品的破断强度无显著变化,凹陷度和凝胶强度显著降低;45~60℃时破断强度、凹陷度和凝胶强度均显著降低,在60℃时竹荚鱼鱼糜凝胶表现出明显的凝结劣化现象,故凝胶化温度以37.5℃为宜。

表2 TGase凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶白度的影响Table 2 Effect of reaction temperature on whiteness of horsemackerel surimi

由表2可知,TGase凝胶化温度明显影响了竹荚鱼鱼糜凝胶的白度。对于二段加热,竹荚鱼鱼糜在25~60℃下保温一定时间后,样品的白度显著高于对照(90℃直接加热)。随着TGase凝胶化温度的升高,竹荚鱼鱼糜凝胶的白度逐渐增加,当凝胶化温度超过50℃后,样品的白度又呈现出下降的趋势,但白度仍高于对照。

图5 TGase凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶失水率的影响Fig.5 Effect of reaction temperature on water loss rate of horsemackerel surimi

由图5可知,TGase凝胶化温度对荚鱼鱼糜凝胶的失水率有显著的影响。对于二段加热,随着TGase凝胶化温度的升高,竹荚鱼鱼糜凝胶的失水率逐渐降低,当凝胶化温度超过37.5℃,样品的失水率又呈现出显著上升的趋势。

由图6可见,TGase凝胶化温度对竹荚鱼鱼糜凝胶的微观结构有显著的影响。在25℃下凝胶化一定时间得到的鱼糜凝胶的网络结构松散,孔洞大且不均匀,表面分布着大小不一的蛋白颗粒(图6a)。在37.5℃下凝胶化一定时间,形成了高度致密、均匀、有序的凝胶网络结构,孔洞的大小、形状和分布比较均匀(图6b)。这是因为在在一定温度下,TGase有较强的催化能力,并且热的作用使肌球蛋白的分子链伸展,分子运动加剧,分子间接触、交联的机会增大,有利于蛋白质之间的相互作用,能够形成致密、均匀的网络结构[20],因此,在25~37.5℃的范围内,竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度、凝胶强度、白度和持水力均增强。在60℃下凝胶化一定时间,不能形成致密均匀的网络结构,凝胶结构粗糙,孔洞大且分布不均匀(图6c)。这主要是因为温度升高,导致TGase活性下降,降低了TGase的催化作用;并且在50~70℃的较高温度下,鱼糜中的组织蛋白酶的活性增强[21],导致蛋白质的解链凝胶化,形成排列无序的粗糙的凝胶结构,导致鱼糜的凝胶特性降低。因此TGase凝胶化温度以37.5℃为宜。

2.4 TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响

图7 TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶破断强度(a)、凹陷度(b)和凝胶强度(c)的影响Fig.7 Effect of reaction time on breaking force, deformation and gel strength of horse-mackerel surimi

从图7可以看出,对于二段加热法,随着凝胶化时间的延长,破断强度、凹陷度和凝胶强度呈现先增加后降低的趋势。凝胶化时间由0h增加到1h,竹荚鱼鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度和凝胶强度分别增加到对照的2.9倍、1.5倍和4.3倍。竹荚鱼鱼糜凝胶样品的破断强度、凹陷度和凝胶强度分别在凝胶化时间为5、1、5h达到最大值,再继续延长凝胶化时间,凝胶特性反而降低。凝胶化时间为9h时,破断强度、凹陷度和凝胶强度分别降低到最大值的87%、81%和77%。

表3 TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶白度的影响Table 3 Effect of reaction time on whiteness of horse-mackerel surimi

由表3可见,TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶的白度影响较小。对于二段加热,凝胶化时间1~9h的样品的白度均明显高于对照(90℃直接加热)。随着凝胶化时间的延长,样品的白度没有显著变化。

图8 TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶失水率的影响Fig.8 Effect of reaction time on water loss rate of horse-mackerel surimi

由图8可知,TGase凝胶化时间对样品失水率的影响与TGase凝胶化时间对样品的白度的影响相反。对于二段加热,凝胶化时间1~9h的样品的失水率均明显低于对照(90℃直接加热)。随着凝胶化时间的延长,样品的失水率没有显著变化。

图9 TGase凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶微观结构的影响Fig.9 Effect of reaction time on microstructure of horse-mackerel surimi

由图9可以看出,TGase的凝胶化时间对竹荚鱼鱼糜凝胶的微观结构有显著的影响。37.5℃未凝胶化而90℃直接加热得到的鱼糜凝胶,其表面比较粗糙,有凝聚的蛋白颗粒(图9a)。在37.5℃下凝胶化3h(图9b),竹荚鱼鱼糜形成了高度致密、均一的三维网络结构。这主要是因为延长TGase的凝胶化时间,有利于TGase对蛋白质底物的充分作用,使尽可能多的蛋白质形成ε-(γ-谷氨酰胺基)赖氨酸交联的形成,因而能促进鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度、凝胶强度和持水力的提高。随着凝胶化时间的延长(图9c),竹荚鱼鱼糜形成的凝胶结构又呈现出大小不一的凝胶孔洞,凝胶网络的致密性下降。这可能是由于在实验选择的温度(37.5℃)下,由于组织蛋白酶的活性导致部分蛋白质被水解,蛋白质间的交联程度降低[22],同时形成的凝胶质地变脆,导致鱼糜凝胶的破断强度、凹陷度和凝胶强度又会降低。这说明加入TGase后,凝胶化时间也不是越长越好。综合破断强度、凹陷度、凝胶强度、白度指标的测定结果,确定凝胶化时间以5h为宜。

3 结 论

竹荚鱼鱼糜凝胶的制备采用二段加热法为宜,即先在低温下凝胶化一段时间,然后再在90℃下加热20min;酶的添加量、凝胶化温度、凝胶化时间均影响竹荚鱼鱼糜凝胶的品质,当TGase添加量为80U/100g鱼糜、凝胶化温度37.5℃、凝胶化时间为5h时,鱼糜的凝胶特性达到最佳。有关TGase对竹荚鱼鱼糜凝胶品质影响的机理还有待于进一步研究。

[1] MOTOKI M, SEGURO K. Transglutaminase and its use for food processing[J]. Trends in Food Science and Technology, 1998, 9(5):204-210.

[2] JIANG S T, HSIEH J F, HO M L. Combination effects of microbial transglutaminase, reducing agent, and protease inhibitoron the quality of hairtail surimi[J]. Journal of Food Science, 2000, 65(2): 241-245.

[3] JIANG S T, HSIEH J F, HO M L. Microbial transglutaminase affects gel properties of golden threadfin-bream and pollack surimi[J]. Journal of Food Science, 2000, 65(4): 694-699.

[4] TSUJIIKA E, TSUKASA E, KANZAWA N, et al. Effects of additives on the thermal gelation of Japanese common squid natural actomyosin[J].Fisheries Science, 2005, 71(3): 688-690.

[5] 王森, 黄司华. 微生物转谷氨酰胺酶对鱼糜制品凝胶性能的影响[J].食品工业科技, 2002, 24(3): 25-31.

[6] 周爱梅. 淡水鱼糜抗冻性能及凝胶特性改良的研究[D]. 广州: 华南理工大学, 2005.

[7] 严菁, 熊善柏, 李清亮. 转谷氨酰胺酶对淡水鱼糜制品凝胶强度的影响[J]. 食品科学, 2002, 23(8): 59-62.

[8] 杨贤庆, 李来好, 周婉君, 等 提高鲮鱼鱼糜弹性的方法[J]. 湛江海洋大学学报, 2003, 23(4): 25-29.

[9] 刘海梅. 鲢鱼糜凝胶及形成机理的研究[D]. 武汉: 华中农业大学, 2007.

[10] MONIEJANO J G, HAMANR D D, LANIER T C. Final strengths and rheological changes during processing of thermally induced fish muscle gels[J]. Journal of Rheology, 1983, 27: 577-582.

[11] BENJAKUL S, VISESSANGUAN W. Effect of medium temperature setting on gelling characteristics of surimi from some tropical fishes[J].Food Chemistry, 2003, 82: 567-574.

[12] KLESK K, YONGSAWATDIGUL J, PARK J W, et al. Gel forming ability of tropical tilapia surimi as compared with Alaska pollock and Pacific whiting surimi[J]. Journal of Aquatic Food Product Technology,2000, 9: 91-104.

[13]BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, CHANTARASUWAN C. Effect of high-temperature setting on gelling characteristic of surimi from some tropical fish[J]. International Journal of Food Science and Technology,2004, 39: 671-680.

[14] 汪之和, 范秀娟, 顾红梅, 等. 加热条件对几种西非鱼种鱼糜凝胶特性的影响[J]. 食品与生物技术, 2002, 21(1): 33-37; 57.

[15] 汪之和, 陈明洲, 顾红梅, 等. 漂洗工艺和抗冻剂对几种西非鱼鱼糜凝胶特性和色泽的影响[J]. 中国水产科学, 2001, 8(2): 80-84.

[16] LIN Shihbin, CHEN Lichen, CHEN Huihuang. The change of thermal gelation properties of horse mackerel mince led by protein denaturation occurring in frozen storage and consequential air floatation wash[J]. Food Research International, 2005, 38(1): 19-27.

[17] FUJII Y, WATANABE K, MARUYAMA Y. Relation between the ATP-breakdown in ice-stored Alaska pollack meat and the quality of frozen surimi[J]. Bull Tokai Reg Fish Res Lab, 1973, 75(1): 7-11.

[18] 刘艺杰. 鳙鱼和秘鲁鱿鱼肌肉蛋白质理化特性及凝胶特性的研究[D].青岛: 中国海洋大学, 2005.

[19] LANIER J D, HAMANN T D. Temperature and pH affect transglutainasecatalyzed setting of crude fish acto-myosin[J]. Food Science, 1994, 59(5): 1081-1083.

[20] LEFEVRE F, QUAIL A. Thermal gelation of brown trout myofibrils:Effect of muscle type heating rate and protein concentration[J]. Food Science, 1998, 63(2): 296-302.

[21] 李德昆. 蛋白酶抑制剂的制备及其抑制狭鳕鱼糜凝胶劣化的研究[D].青岛: 中国海洋大学, 2008.

[22] 江波, 周红霞. 谷氨酰胺转胺酶对大豆7S蛋白质及肌球蛋白质胶凝性质的影响[J]. 无锡轻工大学学报, 2001(2): 122-127.

Effect of Transglutaminase on Gel Properties of Horse-mackerel Surimi

CHEN Hai-hua1,2,XUE Chang-hu1
(1. College of Food Science and Engineering, Ocean University of China, Qingdao 266003, China;2. College of Food Science and Engineering, Qingdao Agricultural University, Qingdao 266109, China)

The effect of transglutaminase (TGase) on gel properties of horse-mackerel surimi was evaluated in this paper. Effects of TGase addition amount, reaction time and reaction temperature on gel properties of horse-mackerel surimi were analyzed through the indicators of texture, whiteness, water-holding capacity and microstructure. Results indicated that the best gel property of horse-mackerel surimi was achieved under the condition of TGase for 80 U/100g surimi, reaction time for 5 h and reaction temperature at 37.5 ℃. A compacted and uniformed net structure was formed at this optimal condition through the examination of scanning electronic microscopy. Moreover, two-step heating strategy for horse-mackerel surimi gel preparation was better than one-step heating at 90 ℃ for 20 min.

transglutaminase;horse-mackerel;surimi;gel;broken strength

TS254.4

A

1002-6630(2010)09-0035-06

2009-09-06

2008年度山东省博士后创新项目专项资金资助项目(200803105);国家“863”计划项目(2006AA09Z430;2006AA09Z444)

陈海华(1973—),女,副教授,博士后,研究方向为食品科学与工程。E-mail:haihchen@yahoo.com.cn

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