SUMOs在光信号中的重要作用（2020.6.16 植物科学SCI）

蛋白质翻译后修饰（PTM）被认为是蛋白质功能、活性、定位和/或稳定性的重要调节因子，是细胞蛋白质组复杂性的重要组成部分。在可能的PTMs中，小泛素相关修饰剂（small ubiquitin-related modifiers，SUMO）长期以来一直不如磷酸化和泛素化研究得透彻。一定程度上，这是由于它们对靶蛋白的不同功能影响所造成的。在植物中，SUMO化在DNA修复、染色质修饰/重塑、转录调控、RNA代谢、胁迫反应、植物免疫等过程中发挥着重要作用。在拟南芥蛋白质组中，已经鉴定出1000多种靶蛋白，这突出了SUMO化的关键作用。

2020年4月12日，来自中国科学院植物研究所的金京波研究组在Molecular plant发表了一篇题为Reversible SUMOylation of FHY1 Regulates Phytochrome A Signaling in Arabidopsis的研究论文。这篇文章揭示了FR诱导FHY1的SUMO化和ASP1依赖性的FHY1的去SUMO化是精细调节FR信号的关键调控机制。

2020年6月6日，德国吉森大学的Mathias Zeidler 在Molecular Plant发表了一篇题为Fine Tuning by the Touch of Big Dudes：SUMOs Role in Light Signaling的SPOTLIGHT论文。该文章对SUMO化的研究进行了简要的总结，并重点对光信号中SUMOs的作用进行了讨论。

最后，作者提出了一些相关的问题，比如：阐明SUMO在体内的功能仍是我们要面临的挑战。即使是最先进的质谱（MS）的分辨率也是通过细胞提取物中目标蛋白的稀有性来检验的。由此，SUMO带来的进一步的问题，因为MS数据需要定量的，而不僅仅是定性。尽管SUMO机器的大多数成员及其SUMO化的靶蛋白已经在细胞核中发现，但是特定间隔区分析（compartment-specific analyses）还不完善，进一步的研究将为我们提供对SUMO更全面的理解，特别是对那些可移动的蛋白质而言。细胞的区域分解的SUMO化景观可能很快就可以用于某些蛋白质。而我们真正的目标是追踪一个单一的SUMO多肽从一个蛋白质到另一个蛋白质，并与目标蛋白质的功能变化相一致。