特异的隐藻藻胆蛋白的性质及存在状态

陈 敏, 杨多利, 李雪薇

(烟台大学 生命科学学院, 山东 烟台 264005)

特异的隐藻藻胆蛋白的性质及存在状态

陈 敏, 杨多利, 李雪薇

(烟台大学 生命科学学院, 山东 烟台 264005)

隐藻藻胆蛋白继承自红藻, 但其蛋白和色基结构、组成、性质、在叶绿体中的存在部位等方面都与报道较多的红、蓝藻藻胆蛋白不同, 是藻胆蛋白中较为特异的一个进化分支。目前对隐藻藻胆蛋白的了解比红、蓝藻藻胆蛋白要少得多, 且各种报道之间存在差异甚至矛盾之处。本文从隐藻藻胆蛋白的生化特性、聚合形式和在类囊体膜腔中的存在状态等方面入手, 对目前已发现的隐藻藻胆蛋白的研究近况做了综述和分析, 并就存在的问题和解决方法做了讨论。

隐藻; 藻胆蛋白; 生化特性; 聚合; 膜腔定位

藻胆蛋白(phycobilinprotein, PBP)是由开链四吡咯结构色基与蛋白质共价结合形成的色素蛋白复合物, 在光合作用过程中承担着吸收和传递光能的重任, 是重要的捕光天线蛋白。同时不同藻胆蛋白具有各自独特的荧光特性和很高的荧光量子产率[1], 因此, 在理论研究和应用方面都具有重要的意义。

目前发现的藻胆蛋白存在于红藻、蓝藻以及部分隐藻和甲藻4类光合藻类中。其中隐藻(cryptophytes)是由真核红藻经二次内共生产生的单细胞真核藻类[2-3], 但其光合系统结构和组成特殊, 除了类囊体膜上存在着由叶绿素Chla、Chlc和膜蛋白组装形成的脂溶性光合系统外, 在部分种属中还含有水溶性的藻胆蛋白。与其他3种来源的藻胆蛋白不同, 隐藻藻胆蛋白不形成藻胆体, 存在部位也非附着于类囊体膜外表面, 而是在类囊体膜腔内部[4], 是藻胆蛋白家族中十分特殊的一类[5]。

对于红、蓝藻中的藻胆蛋白以及组装而成的藻胆体的结构、性质、功能等已有相当透彻的研究[6-9]。相较而言, 对隐藻藻胆蛋白的了解要少得多, 尤其在隐藻藻胆蛋白的亚基组成、组装方式、细胞定位以及能量传递方式等方面, 还存在诸多不确定甚至矛盾之处, 而这些方面正是了解隐藻光合系统结构、功能和进化的重要基础。有关隐藻藻胆蛋白结构和能量传递等问题, 已在陈敏等[10]一文中给予了综述。本文就隐藻藻胆蛋白的生化性质、聚合形式以及叶绿体内的定位等方面, 对目前发现的隐藻藻胆蛋白的研究近况做了综述和分析, 旨在为今后深入了解隐藻藻胆蛋白及其特殊的光合系统结构和功能研究理清思路。

1 隐藻藻胆蛋白的种类和基本结构组成

目前已报道的隐藻藻胆蛋白共有8种[10-11], 其中3种属于隐藻藻红蛋白(cryptophytic phycoerythrin, Cr-PE), 根据最大吸收不同被分别称作PE545、PE555、PE566; 其余5种为隐藻藻蓝蛋白(cryptophytic phycocyanin, Cr-PC), 分别为PC570 (或PC569)、PC577、PC612、PC630和PC645。在隐藻中没有发现别藻蓝蛋白(allophcocyanin, APC)或藻红蓝蛋白(phycoerythrocyanin, PEC)。

隐藻藻胆蛋白至少含有两种α亚基和一种β亚基, 其中α1亚基分子质量约10 kDa; α2亚基大小只有红、蓝藻藻胆蛋白亚基的一半左右, 约8～9 kDa; 而β亚基约为18～20 kDa, 与红、蓝藻藻胆蛋白相似[12-15]。隐藻藻胆蛋白通常以稳定的(α1β)(α2β)异二聚体形式存在, 而非红、蓝藻的藻胆蛋白的三聚体(αβ)3或六聚体(αβ)6。但2011年Zhang等[16]报道蓝隐藻(Chroomonas placoidea)的PC645可能存在一种分子质量为15～18 kDa的新的发光β亚基(命名为β2, 而将已报道的β亚基称为β1), 只是目前还没有给出该亚基的全序列, 因而性质还有待于进一步的确定。

2 隐藻藻胆蛋白特性

隐藻藻胆蛋白是一类荧光蛋白, 可能属于膜外周蛋白, 也可能是游离的水溶性蛋白, 或者两种形式都存在, 目前不能确定。对其生化特性进行研究是了解藻胆蛋白结构和功能的基础, 也是走向应用的重要前提条件。

2.1 光谱特性

藻胆蛋白含有各种共价结合的藻胆素色基, 因而其吸收和荧光特性成为表征藻胆蛋白特性的重要指标。隐藻藻胆蛋白的开链四吡咯色基与脱辅基蛋白之间一般以1个或2个硫醚键共价结合。目前在隐藻中发现有7种藻胆素[10,13,17-23]。其中藻蓝胆素(phycocyanobilin, PCB)、藻红胆素(phycoerythrobilin, PEB)、藻尿胆素(phycourobilin, PUB)和15, 16-二氢胆绿素(15, 16-dihydrobiliverdin, DBV)4种同样存在于红、蓝藻中, 而另外3种为隐藻所特有, 其中胆绿素(mesobiliverdin, MBV, Amax697 nm)已有明确报道,但CB618(有报道为CB596, Amax618 nm或596 nm)、CB584(Amax584 nm)两种色基目前还有不确定之处。

由于通常藻胆蛋白处于溶液中时, 其亚基性质、聚合状态甚至色基状态均会受藻胆蛋白的种类、浓度、溶液离子强度、pH、温度等条件影响, 因而呈现的光谱特性会有所变化。表1总结并列出了全部8种隐藻藻胆蛋白在特定pH条件下典型的吸收及荧光光谱特性。

表1 隐藻藻胆蛋白光谱特性Tab. 1 Spectroscopic properties of crypotomonad phycobiliproteins

2.2 疏水特性

现有的研究表明, 沉淀隐藻藻胆蛋白普遍需要很宽的硫酸铵饱和度范围[12,16,25]。PC645可在60%～100%硫铵饱和度时被分步沉淀下来[10,15,33], 显然这些沉淀物的水溶性是不同的。说明隐藻藻胆蛋白在水溶液中可形成疏水特性不同的多种形式。只是这些不同形式的沉淀物并未表现出明显的光谱特性的差异[15]。由于一种隐藻通常只含有一种藻胆蛋白[27], 因此推测不同PC645沉淀物疏水性的差异有可能和蛋白的聚合程度不同有关, 也可能与亚基比例或者种类不同有关。但目前有关隐藻藻胆蛋白的聚合度问题, 尚没有相关的报道, 因此这一推论是否正确还有待进一步实验证实。

2.3 构象稳定性

由于藻胆蛋白在可见光区和近紫外区都有明显的特征吸收甚至荧光发射, 其色基作为一个天然内标, 与蛋白质之间的结合状态以及蛋白质所处的内部微环境的微小变化, 都可以在其光谱性质上呈现出很灵敏的反映, 因此成为研究蛋白质结构与功能关系的良好材料。

目前, 借助pH变化、加入去污剂或者变性剂等,改变藻胆蛋白溶液环境, 同步监测吸收、荧光或圆二色谱(CD谱)等的变化, 对多种隐藻藻胆蛋白的构象稳定性和柔性进行了分析。MacColl等[34]报道了温度变化对隐藻藻胆蛋白构象的影响, 认为低温情况下更有利于隐藻藻胆蛋白的稳定: 在10～20℃, PE545和PC645都保持二聚体状态, 吸收谱、荧光谱和圆二色谱稳定; 40～50℃时, 藻胆蛋白形成单体和二聚体混合形式; 50℃以上PE545光谱出现不可逆变化; 60℃以上时PC645完全变性。隐藻PC645和PE566在pH4条件下或者加入0.3 mol/L以上浓度的NaSCN时, 藻胆蛋白异二聚体可解聚为单体, 但是吸收、荧光性质和二级结构都没有明显变化, 只在CD谱的可见光区有所反映; 当回复到pH6时, 单体还可以恢复二聚体状态[35]。李文军等[36]以蓝隐藻(C. placoidea) PC645为材料的实验结果也表明, PC645的构象在3 mol/L浓度的尿素中变性24 h基本保持稳定, 光谱特性没有质的变化。除去尿素后, 可在2h内基本复性。同时, PC645在很宽的pH 范围(pH 3.5～10)表现出构象与功能对环境变化的高度适应性[36]: 蛋白在pH 3.5～7时, 吸收和荧光光谱都比较稳定, 显示蛋白质构象和功能在此区域都保持正常; 而在pH 7～10时光吸收依然保持平稳, 说明亚基内部的色基的状态和疏水微环境都没有改变, 但荧光传递效率降低, 可能是由亚基表面局部构象变化、解离(四级结构变化)或者色素基团间的空间距离变化引起。

隐藻属于深水藻类, 藻胆蛋白对10～20℃低温的适应与隐藻所处的生长环境有关。而PC645在酸性条件下比碱性时更稳定, 则与隐藻藻胆蛋白所处的特殊生理环境有关。隐藻藻胆蛋白处于类囊体腔内, 不像红、蓝藻藻胆蛋白附着在类囊体膜的外表面,与叶绿体基质相接触。在光合作用的光反应过程中,光驱动电子传递的结果使叶绿体基质pH升高, 而类囊体腔则逐步酸化, 所以对于隐藻藻胆蛋白而言, 在酸性条件下维持结构稳定性是保证其功能的前提。

2.4 亚基等电点与表面电荷特性

藻胆蛋白亚基的等电点及酸碱性可反映其表面电荷的数量和分布, 后者直接影响到亚基之间组装方式和相互作用面。红、蓝藻藻胆蛋白的亚基通常为中性或微酸性的, pI大多在5.5～7之间[12], 由碱性的连接多肽(pI为8～9)通过静电引力等连接组装成为结构精细的超分子复合物[7,37]。而隐藻藻胆蛋白的亚基等电点分布则跨度较大[38]。氨基酸序列分析[12]和核酸序列推测[39]均证实隐藻藻胆蛋白的β亚基与红、蓝藻藻胆蛋白α、β亚基的氨基酸序列相似性[40], 且其pI值也分布在微酸性区(pI 5.7～6.0)[15]; 但两个α亚基均含有大量的带电氨基酸[13], PC645的两个α亚基的pI值分别为9.1和7.1[15], 说明其亚基表面电荷分布存在巨大差异。其中强碱性的α1亚基(pI 9.1)大小约10kDa极为特别, 等电点与红、蓝藻连接多肽相似, 甚至更偏于碱性, 它的存在可使酸性的β亚基与其产生强烈的电荷相互作用, 帮助稳定(αβ)单体的结构。以上等电点特性研究表明, 静电引力在隐藻藻胆蛋白亚基相互作用方面很可能起到至关重要的作用, 其中α1亚基的作用更为突出, 此结论在PE545晶体结构分析中得到了证实[32,41]。

2.5 隐藻藻胆蛋白的组装

2.5.1 异二聚体内部的亚基组装

目前对隐藻藻胆蛋白亚基组装的信息主要来自两个方面, 一是晶体结构解析, 二是圆二色谱研究。结果显示, 隐藻藻胆蛋白的异二聚体状态是极为稳定的四级结构形式, 通常不解离为游离的(αβ)单体或α、β亚基形式[34-35,42]。据报道, 隐藻藻胆蛋白的单体可以所谓开放式和闭合式两种方式组装成异二聚体空间结构[42]。开放式的PE555和PC612异二聚体内部每个单体的亚基接触面积平均为618 Å2和511 Å2, 而闭合式的PE545和PC645更是达到了1060 Å2和1230 Å2, 说明亚基之间的结合相当牢固[41-43]。此外, 异二聚体中的两个(αβ)单体之间的结合可能主要依靠α亚基, 而β亚基的脱辅基蛋白之间几乎没有接触[41]。但由于两个α亚基pI值明显不同, 尤其是α1亚基的脱辅基蛋白仅比α2多10个氨基酸残基,但等电点相差2个pH单位, 因此碱性较强的α1与近中性的α2在藻胆蛋白四级结构形成和稳定过程中可能承担着不完全相同的任务。此外, 与已报道的β1亚基(pI6.0)相比, 新发现的β2亚基等电点更低(pI＜5.7)[15], 所以推测, 异二聚体内部的2个β亚基在结构和功能上有可能也是不相同的。

2.5.2 隐藻藻胆蛋白的聚合

隐藻中没有发现APC或PEC, 而且每种隐藻只含有一种类型的藻胆蛋白, 因此隐藻藻胆蛋白不可能组装形成和红、蓝藻胆蛋白类似的复杂的藻胆体结构。目前对隐藻藻胆蛋白的研究多集中于异二聚体或更小的单体形式, 几乎未有隐藻藻胆蛋白聚合或者组装的报道。至于是否存在类似藻胆体中的连接多肽, 也没有明确的结论。Lichtlé等[29]从隐藻(C. rufescens)中分离到的富含PE超离心组分中含有两种高分子质量无色多肽(97和87 kDa), 由于分子质量与藻胆体的末端发射体LCM相似, 当时曾猜测是某种帮助PE锚定于膜上的连接多肽, 只是此后没再有明确相关实验报道过类似多肽的存在。

3 隐藻藻胆蛋白在类囊体腔中的存在状态

隐藻藻胆蛋白与红、蓝藻藻胆蛋白最突出的差别是隐藻藻胆蛋白存在部位是类囊体腔内部, 有人曾怀疑这一现象是否因隐藻的类囊体在进化过程中内外翻转造成的。但Spear-Bernsteinl等[44]使用电镜观察经冰冻撕裂及蚀刻处理的隐藻R. lens类囊体膜,证实其膜上光合系统的排布与其他藻类及绿色植物完全相同, 膜没有翻转的痕迹。长期以来, 藻胆蛋白在隐藻类囊体膜腔内的实际存在状况颇受关注, 但目前得到的结果不一而足, 无法定论。

目前对隐藻藻胆蛋白定位研究主要针对含有PE545的隐藻类型, 含有其他藻胆蛋白类型的未见有报道。Ludwig等[45]采用免疫显微标记法对隐藻R. lens的类囊体膜的观察结果显示, PE545是紧密结合在类囊体膜的内表面上, 在膜腔中偶然会观察到有棒状结构出现; Lichtlé等[46]早期以Cryptomonasrufescens的生化分离和光谱学研究结果为依据提出的简要模型(图1)认为, PE545是以某种方式组装并横跨膜腔内部, 边缘只与光合系统(PS)II天线接触, 该模型实际上暗示了藻胆蛋白应有聚合或组装形式存在; 但后期采用免疫显微观察后又提出, 在C.rufescens类囊体膜腔内的PE545有两种形式, 一是与膜结合的,另一类以游离状态散布在膜腔中[47]; Spear-Bernstein等[48-49]也报道隐藻藻胆蛋白大部分是散布于膜腔内,有少部分与膜结合; 1992年Vesk等[50]采用了多种方法, 包括生化分离、固定化及免疫细胞化学方法等试图对PE545进行定位, 但他们得出的结论是, 上述方法均无法确定PE545是与膜结合还是散布在膜腔中; 2006年Doust等[32]和Wit等[51]在对隐藻PE545晶体结构研究基础上, 结合活体细胞的稳态和时间分辨光谱以及圆二色谱等光谱学研究结果[22,25,32,41,51],提出了一个新的模型, 如图2所示。由于PE545晶体呈斜方形[41,51], 因而该模型认为PE545可能是以斜方形状态游离、密集地填充于类囊体腔中, 并暗示PE545异二聚体是最小的、独立的存在单元。首次提出PE545彼此之间以及PE545与类囊体膜之间都没有倾向性的结合关系, 因为根据他们的计算, PE545与膜的结合对于实现PE545与膜上叶绿素蛋白复合物之间有效的能量传递来说不是必需的。

图1 藻胆蛋白与C. rufescens类囊体膜叶绿素蛋白相互作用简图[46]Fig. 2 Schematic interpretation of the phycobiliprotein and chlorophyll antennae in the thylakoid of Cryptomonas rufescens[46](A1和A2: PSⅠ和PSⅡ的叶绿素天线)(A1and A2: chlorophyll antennae of PSI and PSⅡ)

图2 隐藻光合系统结构模型[32]Fig. 2 Scaled model of photosynthesis systems in cryptophytic algae[32](类囊体腔中斜方体为PE545; OEC: 放氧复合物; b6f: 细胞色素b6f复合物)[Rhombic forms inside the lumen are PE545, oxygen-evolving complex (OEC), and cytochrome b6f complex (b6f)]

归纳以上研究结果, 对于隐藻藻胆蛋白在类囊体膜腔中的定位的关键是与膜是否有接触, 两类观点各有实验结果支持。Hiller等[22]的圆二色谱研究结果认为藻胆蛋白在膜腔内是非定向排列的, 暗示其处于游离状态; Doust等[25]提出游离PE545能量传递模式来解释其最新的隐藻光合系统结构模型, 支持膜不接触观点。提出离散的藻胆蛋白可在非接触情况下以Föster共振方式有效地将吸收的能量在彼此之间传递, 并最终传递给位于类囊体膜上的Chla[25]。只是根据该模型进行计算, 其能量传递速率较之活体状态慢得多[32,52]。

更多的实验结果支持隐藻藻胆蛋白在结构上与膜组分处于结合状态的观点。电镜分析直接观察到至少有一部PE545是结合在类囊体膜的内表面的[45-49]; Lichtlé等[29]曾经报道借助蔗糖密度梯度离心方法从C. rufescens中分离到一种活性的PE-叶黄素-PSⅡ复合物组分; Chen等[53]则采用等电聚焦电泳法从蓝隐藻(C. placoidea)中分离到一种特殊的PC-Chla/c2-蛋白复合物, 并且该复合物中PC645吸收的能量可直接传递给复合物内的Chla; Chen等[53]以及徐伟[54]等均报道在充分洗涤的蓝隐藻(C. placoidea)类囊体膜上紧密结合有PC645, 后者与膜上的Chla之间存在能量传递关系。这些结果说明, 隐藻藻胆蛋白在结构上是与膜上的PSⅡ或者Chla/c-蛋白复合物直接相结合的,通过与膜组分接触实现能量传递。此外, Mirkovic等[55]借助光漂白荧光恢复(fluorescence recovery after photobleaching, FRAP)和共聚焦显微方法观测了R. CS24活体细胞中的PE545的扩散情况, 发现该隐藻中大部分(73%)的天线蛋白在类囊体腔中是移动状态的, 但是平均扩散系数比在水中理论扩散速率小两个数量级, 与藻胆体的扩散能力相接近。进而提出PE545在膜腔中迁移时是受到了某种限制的, 受限的原因可能与PE545与膜相互作用或者蛋白聚合有关。

4 隐藻藻胆蛋白性质和存在状态研究方面有待阐明的问题

目前对已发现的全部8种隐藻藻胆蛋白的生理生化特性研究, 目前已取得了大量的研究结果。在结构与功能研究方面, 虽都有涉及, 但了解程度不一。其中PE545(最高分辨率1.63 Å)[25,41]、PE555(分辨率1.8 Å)[42]、PC577[56]、PC612(分辨率1.7 Å)[42,56]、PC630[56]和PC645(最高分辨率1.35 Å)[25,42,57]6种已有晶体结构和空间结构解析的报道, 而对PE566、PE570的了解则比较有限。此外, 借助稳态和时间分辨光谱[25,41,57-60]以及二维光子反射光谱技术[56,61-65]等研究手段对PE545、PE555和PC577、PC612、PC630、PC645异二聚体内部能量传递途径等方面也取得了一定的进展。但由于对隐藻藻胆蛋白的性质和在内囊体腔内的存在状态等方面仍有诸多待解之处, 因此必然影响到对其整个光合系统结构和工作原理, 尤其是与膜上脂溶性叶绿素蛋白复合物之间能量的传递方式等的认识, 许多实验结论依然有待修正和补充。

目前有关隐藻藻胆蛋白特性、组装和在类囊体腔中存在状态方面的已取得的认识和争议之处主要有以下几个方面。

4.1 异二聚体的亚基种类及均一性问题

尽管目前一般认为, 隐藻异二聚体形式只有(α1β)(α2β)一种, 但隐藻PC645中新的β2亚基的发现,意味着隐藻异二聚体形式未必都是单一的形式。曾有报道称PC645在加入去污剂的情况下可形成三角形和斜方对称形两种非同型晶体, 进而提出为隐藻藻胆蛋白的可能是不均一的观点[66]。因此, 隐藻藻胆蛋白异二聚体种类问题还有待确定, 进一步的晶体解析以及基因结构分析将有助于问题的阐明。

4.2 隐藻藻胆蛋白的聚合和组装问题

目前对隐藻藻胆蛋白的研究, 大多以游离的异二聚体或者更小的单体为对象, 而对于异二聚体之间的进一步组装问题则尚无定论。尽管已经明确隐藻藻胆蛋白不形成藻胆体样结构, 但对于其是否存在进一步组装之后的聚合形式, 如果存在的话在什么条件下以何种方式聚合, 聚合物是否像红、蓝藻藻胆蛋白那样存在连接多肽, 亦或隐藻某个亚基(例如碱性的α1亚基)是否起到与红、蓝藻连接多肽相似的作用等均有待实验证实。

Doust等[25,51]认为隐藻藻胆蛋白亚基不倾向于进一步聚合; 但也有报道提出隐藻藻胆蛋白存在多种不同的形式[19]; 还可能存在聚合程度更高的藻胆蛋白复合物(实验室未报道结果); 甚至有可能存在棒状结构[45,55]。因此, 如何分离和获得可能存在的天然状态的藻胆蛋白复合物, 以及对已取得的溶液中不同形式藻胆蛋白的深入比较, 可能会对隐藻藻胆蛋白聚合或者组装问题的认识带来一些突破性信息。

4.3 类囊体膜内的定位及与类囊体膜的关系问题

隐藻藻胆蛋白在膜腔内的存在状态及其与膜上叶绿素蛋白之间的接触机制问题, 是了解特异的隐藻光合系统结构和工作原理的关键。目前报道中隐藻藻胆蛋白与膜的接触关系总结起来主要分为以下几种: 紧密结合在类囊体膜的内表面上; 一部分与膜结合, 其余游离或者散布在类囊体腔中; 以某种方式结合并横跨膜腔内部, 边缘与膜接触; 均匀地填充于类囊体腔中, 不需与膜结合。综合上述情况,我们提出了一个动态结合模型[54], 即藻胆蛋白在类囊体腔中与膜的结合状态有可能是动态的, 具有膜结合型和游离型两种状态, 两者之间可借助小幅度的迁移实现互变, 至于与膜结合与否可能与其所处的环境和功能状态有关。这一模型是否正确, 将有待后续的实验检验。

由于隐藻藻胆蛋白没有如藻胆体那样体积较大、结构稳定、便于观察的组装后结构形式, 同时在膜腔中还处于游离或迁移状态, 因此一般的免疫电镜观测结果通常不理想或者比较片面, 而针对离体的藻胆蛋白的研究又无法反应出活体状态下的真实情况[32], 导致这方面研究结果始终没有足够说服力。因此, 在完整叶绿体水平上引进荧光漂白技术观察藻胆蛋白的动态迁移, 或者借助原子力显微(ATM)技术观测保持天然状态类囊体膜内表面形态, 对于进一步了解隐藻藻胆蛋白在类囊体膜腔中的实际存在状态将会大有助益。

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Characteristics and existential states of novel phycobiliproteins in cryptophyte algae

CHEN Min, YANG Duo-li, LI Xue-wei
(College of Life Sciences, Yantai University, Yantai 264005, China)

Sep. 21, 2016

cryptophyte; phycobiliprotein; biochemical characteristics; aggregation; location in the lumen

Cryptophyte phycobiliproteins are derived from red algae, but they vary in their protein and phycobilin structures, composition, properties, and existential states within chloroplasts compared to phycobiliproteins derived from red and blue–green algae; therefore, they are considered as a unique evolutionary branch of phycobiliproteins. Currently, cryptophyte phycobiliproteins are considerably less understood than phycobiliproteins derived from red and blue algae; among reports, many differences and even contradictions appear. In this study, the present research status regarding biochemical characteristics, aggregation forms, and existential states in the thylakoid lumen of cryptophyte phycobiliproteins currently found are summarized and reviewed; current research of the unknown and solutions for future investigations are also discussed.

Q946.1

A

1000-3096(2017)04-0128-09

10.11759/hykx20160921001

(本文编辑: 康亦兼)

2016-09-21;

2016-12-23

国家自然科学基金资助项目(40976083)

[Foundation: National Natural Science Foundation of China, No.40976083]

陈敏(1966-), 女, 广东阳江人, 教授, 主要从事藻类色素蛋白复合物研究, 电话: 0535-6902743-8005, E-mail: chenmclm@163.com